Копропорфириноген дегидрогеназа - Coproporphyrinogen dehydrogenase
копропорфириноген дегидрогеназа | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.3.99.22 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а копропорфириноген дегидрогеназа (ЕС 1.3.99.22 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- копропорфириноген III + 2 S-аденозил-L-метионин протопорфириноген IX + 2 CO2 + 2 L-метионин + 2 5'-дезоксиаденозин
Таким образом, два субстраты этого фермента копропорфириноген III и S-аденозил-L-метионин, а его 4 товары находятся протопорфириноген IX, CO2, L-метионин и 5'-дезоксиаденозин.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу донора CH-CH с другими акцепторами. В систематическое название этого класса ферментов копропорфириноген-III: S-аденозил-L-метионин оксидоредуктаза (декарбоксилирование). Другие широко используемые имена включают кислороднезависимая копропорфириноген-III оксидаза, HemF, Подол, радикальный фермент SAM, и копропорфириноген III оксидаза. Этот фермент участвует в порфирин и хлорофилл метаболизм. HemN - это кислороднезависимая оксидаза, продуцируемая E. coli. HemF - это кислород-зависимая оксидаза E. coli. Важно отметить, что только HemN использует S-аденозилметионин (SAM). Варианты копропорфириногеноксидазы человека не зависят от кофакторов.[1][2][3]
Рекомендации
- ^ Фецнер, Сюзанна; Штайнер, Роберто А. (16 февраля 2010 г.). «Кофакторнезависимые оксидазы и оксигеназы». Прикладная микробиология и биотехнология. 86 (3): 791–804. Дои:10.1007 / s00253-010-2455-0. ISSN 0175-7598. PMID 20157809.
- ^ Layer, Gunhild; Мозер, Юрген; Heinz, Dirk W .; Ян, Дитер; Шуберт, Вольф-Дитер (01.12.2003). «Кристаллическая структура оксидазы копропорфириноген III выявляет кофакторную геометрию ферментов Radical SAM». Журнал EMBO. 22 (23): 6214–6224. Дои:10.1093 / emboj / cdg598. ISSN 0261-4189. ЧВК 291839. PMID 14633981.
- ^ Брекау, Даниэла; Малиц, Эстер; Зауэрвальд, Ансельм; Layer, Gunhild; Ян, Дитер (21 ноября 2003 г.). «Кислородзависимая копропорфириноген III оксидаза (HemF) из Escherichia coli стимулируется марганцем». Журнал биологической химии. 278 (47): 46625–46631. Дои:10.1074 / jbc.M308553200. ISSN 0021-9258. PMID 12975365.
- Layer G, Verfurth K, Mahlitz E, Jahn D (2002). «Кислороднезависимая копропорфириноген-III оксидаза HemN из Escherichia coli». J. Biol. Chem. 277 (37): 34136–42. Дои:10.1074 / jbc.M205247200. PMID 12114526.
- Слой G, Мозер Дж, Хайнц Д.В., Ян Д., Шуберт В.Д. (2003). «Кристаллическая структура оксидазы копропорфириноген III выявляет кофакторную геометрию ферментов Radical SAM». EMBO J. 22 (23): 6214–24. Дои:10.1093 / emboj / cdg598. ЧВК 291839. PMID 14633981.
Этот EC 1.3 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |