Энт-копалилдифосфатсинтаза - Ent-Copalyl diphosphate synthase
энт-копалилдифосфатсинтаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 5.5.1.13 | ||||||||
Количество CAS | 9055-64-5 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, Ent-копалилдифосфатсинтаза (EC 5.5.1.13 ) является фермент который катализирует то химическая реакция:
Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, геранилгеранилпирофосфат, и один товар, Ent-копалилпирофосфат.[1] Этот фермент участвует в гиббереллин биосинтез.[2]
Этот фермент принадлежит к семейству изомеразы, в частности класс внутримолекулярных лиасы. В систематическое название этого класса ферментов Ent-копалилдифосфатлиаза (дециклизирующая). Другие широко используемые имена включают Ent-кауренсинтаза А, и Ent-кауренсинтетаза А.[1]
Бифункциональность
Ent-Копалилдифосфатсинтазы из грибы[3][4][5][6] и мхи[7] также есть отчетливый Ent-кауренсинтаза активность, связанная с одной и той же молекулой белка. Реакция катализируется Ent-кауренсинтаза - следующий шаг на пути биосинтеза гиббереллинов. Эти два типа ферментативной активности различны, и сайт-направленный мутагенез подавить Ent-кауренсинтазная активность белка приводит к накоплению Ent-копалилпирофосфат.[7] Подавление Ent-кауренсинтазная активность, заменяя Mg2+ в питательной среде с Ni2+, имеет тот же эффект.[3]
У высших растений обычно есть отдельные белки для Ent-копалилдифосфатсинтаза и Ent-кауренсинтаза,[5] хотя они могут быть связаны как слабосвязанные димеры или ферментные комплексы.[8] Рис (Oryza sativa ) имеет два различных Ent-копалилдифосфатсинтазы, которые участвуют в различных метаболических путях.[9] Только один Ent-копалилдифосфатсинтаза была выделена из бактериальный разновидность (Streptomyces sp. штамм КО-3988): он также монофункциональный.[10]
Как и следовало ожидать, бифункциональные ферменты низших растений крупнее (946–960 остатков, 106–107 кДа), чем монофункциональные ферменты высших растений (800–867 остатков, 90–98 кДа), хотя и не в два раза больше.[11] Независимый Ent-кауренсинтазы у высших растений, которых может быть несколько на вид, намного более гетерогены по размеру, в пределах 161–816 остатков, 19–94 кДа.[12]
Локализация и функции
Ent-Копалилдифосфатсинтаза была выделена из ряда тканей высших растений: семядоли, гипокотиль и корни подсолнухов (Helianthus annuus ) и корень манго Кукамонги (Мара макрокарпус );[13] эндосперм сквоша (Cucurbita maxima )[14] и корень человека (М. macrocarpus);[8] и листья риса (Oryza sativa ).[9] Он был локализован на строма хлоропласта в горохе (Pisum sativum ) и пшеница (Triticum aestivum ).[14]
Реакция катализируется Ent-копалилдифосфатсинтазу можно рассматривать как первый обязательный шаг в гиббереллин биосинтез.[2] Гиббереллины образуют важную группу гормонов растений, выполняющих различные функции у разных видов и на разных этапах жизни растения. Нарушения биосинтеза гиббереллина обычно проявляются как нарушения роста, особенно как карликовость, и некоторые из них могут быть связаны с уменьшением Entактивность копалилдифосфатсинтазы.[9][15] Важность Ent-копалилдифосфатсинтаза в производстве гормонов растений - первичный метаболизм - объясняет его широкое распространение как среди видов, так и среди различных тканей растений.
Однако гиббереллины - не единственные фитохимические вещества, производимые из Ent-копалилпирофосфат. Широкий спектр вторичные метаболиты, обе терпены и алкалоиды, также являются производными от Entсам копалилпирофосфат или из Ent-каурене или же Ent-кауреновая кислота, следующие два промежуточных продукта на пути метаболизма к гиббереллинам. Знания об этих вторичных метаболических путях гораздо менее обширны, чем знания о биосинтезе гиббереллина, и часто являются не более чем предположением.[примечание 1]
Известно, что Ent-копалилдифосфатсинтаза продуцируется растениями кукурузы (Zea Mays ) в ответ на нападение Фузариум грибы[16] что предполагает, что он может играть роль в защите растений как предшественник фитоалексины (защитные соединения, производимые заводом). Рисовые растения производят (как минимум) два разных типа Ent-копалилдифосфатсинтаза, и только одна из них участвует в производстве гиббереллинов,[9] еще раз предполагая, что другой участвует в производстве фитоалексинов.
Примечания
- ^ Такое предположение, конечно, не лишено доказательств. Из структуры вторичного метаболита видно, что он почти наверняка происходит из Ent-копалилпирофосфат, не зная подробностей как трансформация осуществляется у живых растений.
Рекомендации
- ^ а б «EC 5.5.1.13 - Ent-копалилдифосфатсинтаза ". Номенклатура ферментов IUBMB. Получено 2009-09-19.
- ^ а б «Дитерпеноидный биосинтез». Киотская энциклопедия генов и геномов (KEGG). Получено 2009-09-19.
- ^ а б Падение RR, Западное Калифорния (1971). «Очистка и свойства кауренсинтетазы от Fusarium moniliforme". J. Biol. Chem. 246 (22): 6913–28. PMID 4331199.
- ^ Кавайде Х., Имаи Р., Сасса Т., Камия Й. (1997). "Ent-кауренсинтаза из гриба Phaeosphaeria sp. L487. Выделение кДНК, характеристика и бактериальная экспрессия бифункциональной дитерпенциклазы в грибковом биосинтезе гиббереллина ». J. Biol. Chem. 272 (35): 21706–12. Дои:10.1074 / jbc.272.35.21706. PMID 9268298.
- ^ а б Кавайде Х., Сасса Т., Камия Й. (2000). "Функциональный анализ двух взаимодействующих доменов циклазы в Ent-кауренсинтаза из гриба Phaeosphaeria sp. L487 и сравнение с циклазами высших растений ». J. Biol. Chem. 275 (4): 2276–80. Дои:10.1074 / jbc.275.4.2276. PMID 10644675.
- ^ Тоомасу Т., Кавайде Х., Ишизаки А., Шинода С., Оцука М., Мицухаси В., Сасса Т. (2000). "Клонирование полноразмерной кодировки кДНК Ent-кауренсинтаза из Гибберелла фудзикурои: функциональный анализ бифункциональной дитерпенциклазы ». Biosci. Biotechnol. Биохим. 64 (3): 660–64. Дои:10.1271 / bbb.64.660. PMID 10803977.
- ^ а б Хаяси К., Кавайде Х, Нотоми М, Сакиги Й., Мацуо А, Нодзаки Х (2006). «Идентификация и функциональный анализ бифункциональной энт-кауренсинтазы из мха. Physcomitrella patens". FEBS Lett. 580 (26): 6175–81. Дои:10.1016 / j.febslet.2006.10.018. PMID 17064690.
- ^ а б Дункан Дж. Д., Западная Калифорния (1981). «Свойства кауренсинтетазы из Мара макрокарпус эндосперм: свидетельства участия отдельных, но взаимодействующих ферментов ». Физиология растений. 68 (5): 1128–34. Дои:10.1104 / стр.68.5.1128. ЧВК 426057. PMID 16662063.
- ^ а б c d Prisic S, Xu M, Wilderman PR, Peters RJ (2004). "Рис содержит два несопоставимых Ent-копалилдифосфатсинтазы с различными метаболическими функциями ». Физиология растений. 136 (4): 4228–36. Дои:10.1104 / стр.104.050567. ЧВК 535852. PMID 15542489.
- ^ Икеда К., Хаяси Ю., Ито Н., Сето Х, Дайри Т. (2007). «Функциональный анализ эубактериальных Ent-копалилдифосфатсинтаза и пимара-9 (11), 15-диен-синтаза с уникальными первичными последовательностями ». J. Biochem. 141: 37–45. Дои:10.1093 / jb / mvm004. PMID 17148547.
- ^ «EC 5.5.1.13 - Ent-копалилдифосфатсинтаза ". База данных ферментов Браушвейга (BRENDA). Получено 2009-09-19.
- ^ «4.2.3.19 БРЕНДА».
- ^ Шен-Миллер Дж, Западная Калифорния (1985). "Распространение и Ent-кауренсинтетаза в Helianthus annuus и Мара макрокарпус". Фитохимия. 24: 461–64. Дои:10.1016 / s0031-9422 (00) 80747-5.
- ^ а б Aach H, Böse G, Graebe JE (1995). "Ent-Биосинтез каурена в бесклеточной системе из пшеницы (Triticum aestivum L.) всходы и локализация Ent-кауренсинтетаза в пластидах трех видов ». Planta. 197 (2): 333–42. Дои:10.1007 / BF00202655.
- ^ Sun TP, Камия Y (1994). "The Арабидопсис Локус GA1 кодирует циклазу Ent-кауренсинтетаза А биосинтеза гиббереллина ». Растительная клетка. 6 (10): 1509–18. Дои:10.1105 / tpc.6.10.1509. ЧВК 160538. PMID 7994182.
- ^ Харрис Л.Дж., Сапарно А., Джонстон А., Присик С., Сюй М., Аллард С., Катиресан А., Уэллет Т., Питерс Р.Дж. (2005). "Кукуруза An2 ген индуцируется Фузариум атаковать и кодирует Ent-копалилдифосфатсинтаза ». Завод Мол. Биол. 59 (6): 881–94. Дои:10.1007 / s11103-005-1674-8. PMID 16307364.