В молекулярной биологии Белок, блокирующий F-актин это белковый комплекс который независимо от кальция связывается с быстрорастущими концами актиновые нити (зазубренный конец), тем самым блокируя обмен субъединицами на этих концах. В отличие от гельсолин и Северин этот белок не рассекает актиновые филаменты. Белок, блокирующий F-актин, представляет собой гетеродимер состоит из двух не связанных между собой субъединиц: альфа и бета. Ни один из подразделения показывает последовательность сходство с другими укупорочными материалами белки.[1] Альфа-субъединица представляет собой белок примерно от 268 до 286 аминокислота остатков и бета-субъединица составляет примерно 280 аминокислот, их последовательности хорошо консервированный в эукариотическийразновидность.[2]
Система актиновых волокон, важная часть цитоскелет в эукариотический клеток, представляет собой как статическую структуру, так и динамическую сеть, которая может подвергаться перестройке: считается, что она участвует в таких процессах, как движение клеток и фагоцитоз, а также мышцасокращение.[1]
Рекомендации
^ абМаруяма К., Курокава Х., Осава М., Шимаока С., Ямамото Х., Ито М., Маруяма К. (май 1990 г.). «Бета-актинин эквивалентен белку Cap Z». J. Biol. Chem. 265 (15): 8712–5. PMID2341404.
^Купер Дж. А., Колдуэлл Дж. Э., Гаттермейр Д. Д., Торрес М. А., Аматруда Дж. Ф., Каселла Дж. Ф. (1991). «Варианты кДНК, кодирующие белки, подобные альфа-субъединице куриного CapZ». Cell Motil. Цитоскелет. 18 (3): 204–14. Дои:10.1002 / см. 970180306. PMID1711931.
