GGA2 - GGA2

GGA2
Белок GGA2 PDB 1mhq.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыGGA2, VEAR, ассоциированный с Гольджи, гамма-адаптин, содержащий ухо, ARF-связывающий белок 2
Внешние идентификаторыOMIM: 606005 MGI: 1921355 ГомолоГен: 22860 Генные карты: GGA2
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение GGA2
Геномное расположение GGA2
Группа16п12.2Начните23,463,542 бп[1]
Конец23,521,995 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GGA2 208914 в формате fs.png

PBB GE GGA2 208913 в формате fs.png

PBB GE GGA2 208915 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_015044

NM_028758

RefSeq (белок)

NP_055859

NP_083034

Расположение (UCSC)Chr 16: 23.46 - 23.52 МбChr 7: 121.99 - 122.02 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок, связывающий фактор рибозилирования, GGA2 это белок что у людей кодируется GGA2 ген.[5][6][7]

Функция

Этот ген кодирует члена семейства ARF-связывающих (GGA), локализованных по Гольджи, содержащих ухо гамма-адаптин. Это семейство включает в себя повсеместно распространенные белки оболочки, которые регулируют перемещение белков между транс-сетью Гольджи и лизосомой. Эти белки имеют общий амино-концевой домен VHS, который опосредует сортировку маннозо-6-фосфатных рецепторов в транс-сети Гольджи. Они также содержат карбокси-концевую область, гомологичную ушному домену гамма-адаптинов. Этот член семейства может играть важную роль в регуляции молекул груза и сборки покрытых клатрином везикул.[7]

Взаимодействия

GGA2 показал себя взаимодействовать с участием RABEP1,[8] Сортилин 1,[9][10] BACE2[11] и CLINT1.[12][13]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000103365 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030872 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Херст Дж., Луи У. С., Брайт Н. А., Тотти Н., Матрос М. Н., Робинсон М. С. (апрель 2000 г.). «Семейство белков с гамма-адаптином и доменами VHS, которые облегчают перенос между сетью транс-Гольджи и вакуолью / лизосомой». Журнал клеточной биологии. 149 (1): 67–80. Дои:10.1083 / jcb.149.1.67. ЧВК  2175106. PMID  10747088.
  6. ^ Боман А.Л., Чжан СиДжей, Чжу Х, Кан Р.А. (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Молекулярная биология клетки. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ЧВК  14844. PMID  10749927.
  7. ^ а б «Ген Entrez: GGA2, связанный с гольджи, содержащий гамма-адаптин, ARF-связывающий белок 2».
  8. ^ Маттера Р., Ариги С. Н., Лодж Р., Зериал М., Бонифачино Д. С. (январь 2003 г.). «Двухвалентное взаимодействие GGA с комплексом Рабаптин-5-Рабекс-5». Журнал EMBO. 22 (1): 78–88. Дои:10.1093 / emboj / cdg015. ЧВК  140067. PMID  12505986.
  9. ^ Нильсен М.С., Мадсен П., Кристенсен Е.И., Никьяер А., Глиманн Дж., Каспер Д., Польманн Р., Петерсен С.М. (май 2001 г.). «Цитоплазматический хвост сортилина передает транспорт через эндосомы Гольджи и связывает домен VHS сортирующего белка GGA2». Журнал EMBO. 20 (9): 2180–90. Дои:10.1093 / emboj / 20.9.2180. ЧВК  125444. PMID  11331584.
  10. ^ Якобсен Л., Мадсен П., Нильсен М.С., Гераертс В.П., Глиманн Дж., Смит А.Б., Петерсен С.М. (январь 2002 г.). «Цитоплазматический домен sorLA взаимодействует с GGA1 и -2 и определяет минимальные требования для связывания GGA». Письма FEBS. 511 (1–3): 155–8. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03299-9. PMID  11821067. S2CID  21977507.
  11. ^ He X, Chang WP, Koelsch G, Tang J (июль 2002 г.). «Цитозольный домен мемапсина 2 (бета-секретаза) связывается с доменами VHS GGA1 и GGA2: влияние на механизм эндоцитоза мемапсина 2». Письма FEBS. 524 (1–3): 183–7. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03052-1. PMID  12135764. S2CID  42042430.
  12. ^ Васиак С., Лежандр-Гийемен В., Пуэртольяно Р., Блондо Ф., Жирар М., де Хёвель Е., Бойменю Д., Белл А. В., Бонифачино Дж. С., Макферсон П. С. (сентябрь 2002 г.). «Энтопротин: новый клатрин-связанный белок, идентифицированный с помощью субклеточной протеомики». Журнал клеточной биологии. 158 (5): 855–62. Дои:10.1083 / jcb.200205078. ЧВК  2173151. PMID  12213833.
  13. ^ Kalthoff C, Groos S, Kohl R, Mahrhold S, Ungewickell EJ (ноябрь 2002 г.). «Клинт: новый клатрин-связывающий белок-домен ENTH в Гольджи». Молекулярная биология клетки. 13 (11): 4060–73. Дои:10.1091 / mbc.E02-03-0171. ЧВК  133614. PMID  12429846.

дальнейшее чтение