HMOX2 - HMOX2

HMOX2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2 квартал 32 года, 2QPP, 2РГЗ, 4WMH
Идентификаторы
Псевдонимы	HMOX2, HO-2, гемоксигеназа 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 141251 MGI: 109373 ГомолоГен: 1611 Генные карты: HMOX2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 16 (человек)[1] Группа 16p13.3 Начните 4,474,690 бп[1] Конец 4,510,347 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 16 (мышь)[2] Группа 16 A1 | 16 2,46 см Начните 4,726,361 бп[2] Конец 4,766,742 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • оксидоредуктазная активность • GO: 0001948 связывание с белками • связывание ионов металлов • гемоксигеназная (дециклизирующая) активность • гемовое связывание Сотовый компонент • внутриклеточная мембраносвязанная органелла • мембрана эндоплазматического ретикулума • мембрана • эндоплазматический ретикулум • клеточная мембрана • специфическая гранулярная мембрана Биологический процесс • ответ на гипоксию • окислительно-восстановительный процесс • гомеостаз ионов клеточного железа • окисление гема • ответ на окислительный стресс • катаболический процесс гема • дегрануляция нейтрофилов • гомеостаз ионов железа Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	3163	15369
Ансамбль	ENSG00000277424 ENSG00000103415	ENSMUSG00000004070
UniProt	P30519	O70252
RefSeq (мРНК)	NM_001127204 NM_001127205 NM_001127206 NM_001286267 NM_001286268 NM_001286269 NM_001286270 NM_001286271 NM_002134	NM_001136066 NM_010443 NM_001357050 NM_001378999
RefSeq (белок)	NP_001120676 NP_001120677 NP_001120678 NP_001273196 NP_001273197 NP_001273198 NP_001273199 NP_001273200 NP_002125	NP_001129538 NP_034573 NP_001343979 NP_001365928
Расположение (UCSC)	Chr 16: 4.47 - 4.51 Мб	Chr 16: 4.73 - 4.77 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Гемоксигеназа 2 является фермент что у людей кодируется HMOX2 ген.^[5][6]

Функция

Гемоксигеназа, важный фермент в гем катаболизм, расщепляет гем с образованием биливердин, который впоследствии превращается в билирубин биливердин редуктаза, и монооксид углерода, предполагаемый нейротрансмиттер. Активность гемоксигеназы индуцируется его субстратом гемом и различными негемовыми веществами. Гемоксигеназа встречается как 2 изоферменты, индуцибельная гемоксигеназа-1 и конститутивная гемоксигеназа-2. HMOX1 и HMOX2 (этот фермент) принадлежат к семейству гемоксигеназ.^[6]

использованная литература

1. ENSG00000103415 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000277424, ENSG00000103415 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000004070 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. МакКубри В.К., Юинг Дж.Ф., штат Мэриленд (июнь 1992 г.). «Человеческая гемоксигеназа-2: характеристика и экспрессия полноразмерной кДНК и доказательства, свидетельствующие о том, что два транскрипта HO-2 могут различаться выбором сигнала полиаденилирования». Arch Biochem Biophys. 295 (1): 13–20. Дои:10.1016 / 0003-9861 (92) 90481-Б. PMID  1575508.
6. «Энтрез Ген: гемоксигеназа HMOX2 (дециклинг) 2».

дальнейшее чтение

• Бьянкетти CM, Йи Л., Рэгсдейл С.В., Филипс Г.Н. (2007). «Сравнение кристаллических структур, связанных с апо и гемом усеченной гемоксигеназы-2 человека». J Biol Chem. 282 (52): 37624–31. Дои:10.1074 / jbc.M707396200. ЧВК  2896506. PMID  17965015.
• Ван Дж, Чжуан Х, Доре С. (2006). «Гемоксигеназа 2 обладает нейропротективным действием против внутримозгового кровоизлияния». Neurobiol. Дис. 22 (3): 473–6. Дои:10.1016 / j.nbd.2005.12.009. PMID  16459095. S2CID  43195015.
• Ван Дж, Доре С. (2008). «Дефицит гемоксигеназы 2 увеличивает отек мозга и воспаление после внутримозгового кровоизлияния». Неврология. 155 (4): 1133–41. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2008.07.004. ЧВК  4696610. PMID  18674596.
• Бараньяно DE, Снайдер SH (2001). «Нейронные роли гемоксигеназы: контрасты с синтазой оксида азота». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (20): 10996–1002. Bibcode:2001PNAS ... 9810996B. Дои:10.1073 / пнас.191351298. ЧВК  58673. PMID  11572959.
• Доре С. (2002). «Сниженная активность фермента антиоксидантной гемоксигеназы: последствия ишемии и болезни Альцгеймера». Свободный Радич. Биол. Med. 32 (12): 1276–82. Дои:10.1016 / S0891-5849 (02) 00805-5. PMID  12057765.
• Кемп П.Дж. (2005). «Гемеоксигеназа-2 как сенсор O2 в K + -канале зависимой хемотрансдукции». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 338 (1): 648–52. Дои:10.1016 / j.bbrc.2005.08.110. PMID  16137652.
• Исикава К., Такеучи Н., Такахаши С., Матера К. М., Сато М., Шибахара С., Руссо Д. Л., Икеда-Сайто М., Йошида Т. (1995). «Гемоксигеназа-2. Свойства гемового комплекса очищенного триптического фрагмента рекомбинантной гемоксигеназы-2 человека». J. Biol. Chem. 270 (11): 6345–50. Дои:10.1074 / jbc.270.11.6345. PMID  7890772.
• Катти Р.К., Кутти Г., Родригес И.Р., Чейдер Г.Дж., Виггерт Б. (1994). «Хромосомная локализация генов гемоксигеназы человека: гемоксигеназа-1 (HMOX1) отображается на хромосоме 22q12, а гемоксигеназа-2 (HMOX2) - на хромосому 16p13.3». Геномика. 20 (3): 513–6. Дои:10.1006 / geno.1994.1213. PMID  8034330.
• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Такахаши К., Хара Э, Сузуки Х, Сасано Х, Шибахара С. (1996). «Экспрессия мРНК изофермента гемоксигеназы в головном мозге человека и индукция гемоксигеназы-1 донорами оксида азота». J. Neurochem. 67 (2): 482–9. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1996.67020482.x. PMID  8764571. S2CID  12552519.
• Сайто-Охара Ф, Икеучи Т, Мацумото М, Курата С (1997). «Отнесение генов гемоксигеназы мыши: гемоксигеназы-1 (Hmox1) к полосе C1 хромосомы 10 и гемоксигеназы-2 (Hmox2) к полосе B1 хромосомы 16». Cytogenet. Cell Genet. 77 (3–4): 180–1. Дои:10.1159/000134570. PMID  9284910.
• Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
• Йошики Н., Кубота Т., Асо Т. (2000). «Экспрессия и локализация гемоксигеназы в ворсинах плаценты человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 276 (3): 1136–42. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3551. PMID  11027601.
• Hanselmann C, Mauch C, Werner S (2001). «Гемоксигеназа-1: новый игрок в заживлении кожных ран и псориазе?». Biochem. J. 353 (Pt 3): 459–66. Дои:10.1042/0264-6021:3530459. ЧВК  1221590. PMID  11171041.
• Appleton SD, Marks GS, Nakatsu K, Brien JF, Smith GN, Graham CH, Lash GE (2003). «Влияние гипоксии на экспрессию гемоксигеназы в эксплантатах ворсинок хориона человека и иммортализованных клетках трофобласта». Am. J. Physiol. Heart Circ. Физиол. 284 (3): H853–8. Дои:10.1152 / ajpheart.00655.2002. PMID  12578814.
• Гэйли Д., Беккер К., Хоги Н., Калехуа А., Тауб Д., Вудворд Дж., Мэтсон М. П., Нат А. (2003). «Дифференциальная регуляция транскрипции вирусом иммунодефицита человека типа 1 и gp120 в астроцитах человека». J. Neurovirol. 9 (3): 358–71. Дои:10.1080/13550280390201119. PMID  12775419. S2CID  22016092.
• Zenclussen AC, Lim E, Knoeller S, Knackstedt M, Hertwig K, Hagen E, Klapp BF, Arck PC (2004). «Гемоксигеназы при беременности II: НО-2 снижается при патологической беременности у человека». Am. J. Reprod. Иммунол. 50 (1): 66–76. Дои:10.1034 / j.1600-0897.2003.00047.x. PMID  14506930. S2CID  35763984.
• Boehning D, Moon C, Sharma S, Hurt KJ, Hester LD, Ronnett GV, Shugar D, Snyder SH (2003). «Нейротрансмиссия окиси углерода, активированная фосфорилированием CK2 гемоксигеназы-2». Нейрон. 40 (1): 129–37. Дои:10.1016 / S0896-6273 (03) 00596-8. PMID  14527438. S2CID  11562548.
• Appleton SD, Lash GE, Marks GS, Nakatsu K, Brien JF, Smith GN, Graham CH (2004). «Влияние глюкозы и кислородного голодания на экспрессию гемоксигеназы в эксплантатах ворсинок хориона человека и иммортализованных клетках трофобласта». Am. J. Physiol. Regul. Интегр. Комп. Физиол. 285 (6): R1453–60. Дои:10.1152 / ajpregu.00234.2003. PMID  14615405.