HRK (ген) - HRK (gene)

HRK
Доступные конструкции PDB Human UniProt search: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2L58, 2L5B
Идентификаторы
Псевдонимы	HRK, DP5, HARAKIRI, harakiri, взаимодействующий белок BCL2
Внешние идентификаторы	OMIM: 603447 ГомолоГен: 136405 Генные карты: HRK
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 12 (человек)[1] Группа 12q24.22 Начните 116,856,144 бп[1] Конец 116,881,441 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана • митохондрия Биологический процесс • регуляция апоптотического процесса • положительное регулирование гомоолигомеризации белков • положительное регулирование высвобождения цитохрома с из митохондрий • положительная регуляция апоптотического процесса • апоптотический процесс Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	8739	н / д
Ансамбль	ENSG00000135116	н / д
UniProt	O00198	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_003806	н / д
RefSeq (белок)	NP_003797	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 12: 116,86 - 116,88 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Возбудитель апоптоза харакири это белок что у людей кодируется HRK ген.^[3][4]

Функция

Активатор апоптоза Hrk регулирует апоптоз через взаимодействие с белками-репрессорами смерти Bcl-2 и Bcl-X (L). Белку HRK недостает значительной гомологии с другими членами семейства BCL2, за исключением 8-аминокислотной области, которая была подобна мотиву домена-3 гомологии BCL2 (BH3) BIK. HRK взаимодействует с BCL2 и BCLXL через домен BH3, но не с белками BAX, BAK или BCLXS, способствующими смерти, связанными с BCL2. HRK локализуется на мембранах внутриклеточных органелл по схеме, аналогичной ранее описанной для BCL2 и BCLXL.^[4]

Взаимодействия

Было показано, что HRK (ген) взаимодействовать с:

• BCL2-подобный 1,^[3][5][6] и
• Bcl-2.^[3][7]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135116 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. Инохара Н., Динг Л., Чен С., Нуньес Дж. (Май 1997 г.). «Харакири, новый регулятор гибели клеток, кодирует белок, который активирует апоптоз и селективно взаимодействует с белками, способствующими выживанию, Bcl-2 и Bcl-X (L)». EMBO J. 16 (7): 1686–94. Дои:10.1093 / emboj / 16.7.1686. ЧВК  1169772. PMID  9130713.
4. «Ген Entrez: HRK harakiri, белок, взаимодействующий с BCL2 (содержит только домен BH3)».
5. Уитфилд Дж., Харада К., Барделл С., Стаддон Дж. М. (ноябрь 2003 г.). «Высокопроизводительные методы обнаружения димеризации белков семейства Bcl-2». Анальный. Биохим. 322 (2): 170–8. Дои:10.1016 / j.ab.2003.07.014. PMID  14596824.
6. Имаидзуми К., Морихара Т., Мори Ю., Катаяма Т., Цуда М., Фуруяма Т., Ванака А., Такеда М., Тохьяма М. (март 1999 г.). «Ген DP5, способствующий гибели клеток, который взаимодействует с семейством BCL2, индуцируется во время апоптоза нейронов после воздействия бета-амилоидного белка». J. Biol. Chem. 274 (12): 7975–81. Дои:10.1074 / jbc.274.12.7975. PMID  10075695.
7. Чен Л., Уиллис С.Н., Вэй А., Смит Б.Дж., Флетчер Д.И., Хайндс М.Г., Колман П.М., Дэй К.Л., Адамс Дж.М., Хуанг, округ Колумбия (февраль 2005 г.). «Дифференциальное нацеливание белков Bcl-2 для выживания с помощью их лигандов, содержащих только BH3, обеспечивает комплементарную апоптотическую функцию». Мол. Клетка. 17 (3): 393–403. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.12.030. PMID  15694340.

дальнейшее чтение

• Имаидзуми К., Морихара Т., Мори Ю., Катаяма Т., Цуда М., Фуруяма Т., Ванака А., Такеда М., Тохьяма М. (1999). «Ген DP5, способствующий гибели клеток, который взаимодействует с семейством BCL2, индуцируется во время апоптоза нейронов после воздействия бета-амилоидного белка». J. Biol. Chem. 274 (12): 7975–81. Дои:10.1074 / jbc.274.12.7975. PMID  10075695.
• Хартли Дж. Л., Темпл Г. Ф., Браш Массачусетс (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro». Genome Res. 10 (11): 1788–95. Дои:10.1101 / гр.143000. ЧВК  310948. PMID  11076863.
• Санс К., Меллстрем Б., Линк В.А., Наранхо-младший, Фернандес-Луна Дж. Л. (2001). «Интерлейкин-3-зависимая активация DREAM участвует в подавлении транскрипции апоптотического гена Hrk в гематопоэтических клетках-предшественниках». EMBO J. 20 (9): 2286–92. Дои:10.1093 / emboj / 20.9.2286. ЧВК  125442. PMID  11331593.
• Бэ Дж, Сюй С.Ю., Лео С.П., Зелл К., Сюэ А.Дж. (2001). «Недостаточно фосфорилированный BAD взаимодействует с различными антиапоптотическими белками семейства Bcl-2, регулируя апоптоз». Апоптоз. 6 (5): 319–30. Дои:10.1023 / А: 1011319901057. PMID  11483855. S2CID  23119757.
• Вакабаяси Т., Косака Дж., Хоммура С. (2002). «Повышение регуляции Hrk, регулятора гибели клеток, в ганглиозных клетках сетчатки аксотомизированной сетчатки крысы». Neurosci. Латыш. 318 (2): 77–80. Дои:10.1016 / S0304-3940 (01) 02487-9. PMID  11796190. S2CID  45375137.
• Санс К., Хорита М., Фернандес-Луна Д.Л. (2004). «Передача сигналов Fas и блокада киназы Bcr-Abl индуцируют апоптотический белок Hrk посредством ингибирования DREAM в клетках лейкемии человека». Haematologica. 87 (9): 903–7. PMID  12217801.
• Юрисикова А., Антенос М., Вармуза С., Тилли Дж. Л., Каспер РФ (2003). «Экспрессия генов, связанных с апоптозом, во время преимплантационного развития человеческого эмбриона: потенциальные роли продукта гена Харакири и каспазы-3 в фрагментации бластомеров». Мол. Гм. Репрод. 9 (3): 133–41. Дои:10,1093 / мольхр / gag016. PMID  12606589.
• Уитфилд Дж., Харада К., Барделл С., Стаддон Дж. М. (2004). «Высокопроизводительные методы обнаружения димеризации белков семейства Bcl-2». Анальный. Биохим. 322 (2): 170–8. Дои:10.1016 / j.ab.2003.07.014. PMID  14596824.
• Обата Т., Тойота М, Сато А., Сасаки И., Оги К., Акино К., Сузуки Х, Мурай М., Кикучи Т., Мита Х, Ито Ф, Исса Дж. П., Токино Т., Имаи К. (2004). «Идентификация HRK как мишени эпигенетической инактивации при колоректальном раке и раке желудка». Clin. Рак Res. 9 (17): 6410–8. PMID  14695142.
• Сунаяма Дж., Андо Й, Ито Н, Томияма А., Сакурада К., Сугияма А., Канг Д., Таширо Ф., Гото Й, Кучино Ю., Китанака С. (2005). «Физическое и функциональное взаимодействие между белком Hrk, содержащим только BH3, и митохондриальным порообразующим белком p32». Разница в гибели клеток. 11 (7): 771–81. Дои:10.1038 / sj.cdd.4401418. PMID  15031724.
• Чен Л., Уиллис С.Н., Вей А., Смит Б.Дж., Флетчер Д.И., Хайндс М.Г., Колман П.М., Дэй К.Л., Адамс Дж.М., Хуанг, округ Колумбия (2005). «Дифференциальное нацеливание белков Bcl-2 для выживания с помощью их лигандов, содержащих только BH3, обеспечивает комплементарную апоптотическую функцию». Мол. Клетка. 17 (3): 393–403. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.12.030. PMID  15694340.
• Kuwana T, Bouchier-Hayes L, Chipuk JE, Bonzon C, Sullivan BA, Green DR, Newmeyer DD (2005). «Домены BH3 белков, содержащих только BH3, прямо и косвенно регулируют Bax-опосредованную проницаемость митохондриальной мембраны». Мол. Клетка. 17 (4): 525–35. Дои:10.1016 / j.molcel.2005.02.003. PMID  15721256.
• Certo M, Del Gaizo Moore V, Nishino M, Wei G, Korsmeyer S, Armstrong SA, Letai A (2006). «Митохондрии, вызванные сигналами смерти, определяют клеточную зависимость от антиапоптотических членов семейства BCL-2». Раковая клетка. 9 (5): 351–65. Дои:10.1016 / j.ccr.2006.03.027. PMID  16697956.