Изохоризмат лиаза - Isochorismate lyase - Wikipedia
| Изохоризмат пируватлиаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Мультяшный вид нативного изохоризма пируватлиазы с NO3 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.2.99.21 | ||||||||
| Количество CAS | 383896-77-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Изохоризм Пируват Лиазе (IPL) - это фермент, ответственный за катализатор части пути, участвующего в образовании салициловая кислота. В частности, IPL будет использовать изохоризмат в качестве субстрата и превратить его в салицилат и пируват. IPL представляет собой фермент PchB, происходящий из гена pchB в Синегнойная палочка.[1]
Номенклатура
Изохоризматлиаза, или PchB, является частью класса ферментов лиаз. Эти ферменты обычно отвечают за добавление и удаление функциональных групп с субстратов. В систематическое название этого фермента изохоризмат пируват-лиаза (салицилатообразующая). Как следует из названия, субстратом этой лиазы является изохоризмат. Получено из гена pchB Синегнойная палочка, другие названия изохоризматлиазы включают:[2]
- белок биосинтеза салицилата PchB
- биосинтетический белок пиохелина PchB
- изохоризмат пируватлиаза
- ПчБ
- IPL.
Реакция
Единственным субстратом изохоризматлиазы является изохоризмат. Он катализирует отщепление энолпирувиловой боковой цепи изохоризмата с образованием салицилата, предшественника сидерофоров пиохелина.[2] Считается, что это перициклическая реакция, переходное состояние фермента при переносе водорода от C2 к C9,[3] циклический. Его разрыв связи и последующее образование - это совместные процессы. Обратите внимание, однако, что при соединении разрыв и образование связей не обязательно будут происходить с одинаковой скоростью.[4] Этот фермент функционирует при оптимальной температуре 25 ° C и pH от 6,8 до 7,5, но он активен во всем диапазоне pH от 4 до 9. В Синегнойная палочка Для завершения реакции не требуются кофакторы или металлы.[2]
Структура
IPL состоит из переплетенного димера с двумя равными активными центрами. Каждый мономер имеет три спирали, и оба активных сайта состоят из остатков каждого из двух мономеров.[4] Петля между первой и второй спиралями обеспечивает отверстие для входа субстрата и выхода продукта.[5] В этой петле находится положительно заряженный лизин по остатку 42, который действует как крышка для этого активного сайта. Этот лизин необходим для наиболее эффективного ферментного метода производства салицилата. Положительный заряд лизина 42 в сочетании с организацией субстрата, когда он входит в активный центр, позволяет стабилизировать переходное состояние фермента.[3] Перед связыванием с субстратом IPL будет связывать нитраты с открытым активным сайтом.[5]
Путь
Изохоризматлиаза - второй фермент в пути биосинтеза салицилата I, пути, происходящем сразу после биосинтеза хоризмата I. Используя хоризмат, полученный в результате этого метаболического процесса, сначала фермент PchA будет катализировать реакцию хоризмата в изохоризмат, который, в свою очередь, используется IPL для отщепления пирувата, оставляя салицилат продукта.[6]
Салицилат
Салицилат представляет собой ароматическое соединение, содержащееся в видах как растительного, так и бактериального царства. Его функции различаются в зависимости от вида, но обычно салицилат может использоваться у многих бактерий в качестве строительного блока для различных сидерофоров (органический Fe3+ хелаторы). Эти сидерофоры различаются в зависимости от организма. Некоторые примеры включают иерсиниабактин в организмах Yersinia pestis и Yersinia enterocolitica, микобактин в Микобактерии туберкулеза, и пиохелин в Pseudomonas aeruginosa.[6]
Салицилат также можно найти в различных видах растений, где он используется для цветения и устойчивости к патогенным инфекциям.[6]
Гомологи
Изохоризматлиаза является структурным гомологом фермента хоризматмутазы в Кишечная палочка, и фактически проявляет нефизиологическую активность хоризматмутазы, хотя и с гораздо меньшей эффективностью.[3]
IPL также имеет несколько гомологов, обнаруженных у других организмов, в том числе:[2]
- Irp9 в Yersinia enterocolitica
- Mbtl или салицилатсинтаза в Микобактерии туберкулеза
Рекомендации
- ^ Гейл С., Каст П., Хаас Д. (июнь 2002 г.). «Биосинтез салицилатов у Pseudomonas aeruginosa. Очистка и характеристика PchB, нового бифункционального фермента, проявляющего активность изохоризматпируват-лиазы и хоризматмутазы». Журнал биологической химии. 277 (24): 21768–75. Дои:10.1074 / jbc.M202410200. PMID 11937513. Получено 2 апреля, 2015.
- ^ а б c d «BRENDA - Информация по EC 4.2.99.21 - изохоризматлиаза и организм (ы) Pseudomonas aeruginosa». www.brenda-enzymes.info. Получено 2015-04-16.
- ^ а б c Олуча Дж, Менели К.М., Лэмб А.Л. (сентябрь 2012 г.). «Модификация остатка 42 петли активного сайта лизин-миметической боковой цепью спасает изохоризмат-пируватлиазную активность в Pseudomonas aeruginosa PchB». Биохимия. 51 (38): 7525–32. Дои:10.1021 / bi300472n. ЧВК 3546224. PMID 22970849.
- ^ а б Олуча Дж., Уэллетт А.Н., Луо К., Лэмб А.Л. (август 2011 г.). «Зависимость от рН катализа изохоризмат-пируватлиаза Pseudomonas aeruginosa: значение для стабилизации переходного состояния и роль лизина 42». Биохимия. 50 (33): 7198–207. Дои:10.1021 / bi200599j. ЧВК 3156872. PMID 21751784.
- ^ а б Зайцева Дж., Лу Дж., Олечоски К.Л., Лэмб А.Л. (ноябрь 2006 г.). «Две кристаллические структуры изохоризмат пируватлиазы из Pseudomonas aeruginosa». Журнал биологической химии. 281 (44): 33441–9. Дои:10.1074 / jbc.M605470200. PMID 16914555.
- ^ а б c Каспи, Р. (18 декабря 2009 г.). «Путь MetaCyc: биосинтез салицилата I». MetaCyc. SRI International. Получено 15 апреля, 2015.
