Изоцитратдегидрогеназа (НАД +) - Isocitrate dehydrogenase (NAD+)

Изоцитратдегидрогеназа (НАД +)
5gre.jpg
гетеродимер изоцитратдегидрогеназы [НАД], человек
Идентификаторы
Номер ЕС1.1.1.41
Количество CAS9001-58-5
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Изоцитратдегидрогеназа (НАД +) (EC 1.1.1.41, изо-лимонная дегидрогеназа, бета-кетоглутар-изоцитриновая карбоксилаза, дегидрогеназа изоазимонной кислоты, НАД-зависимая изоцитратдегидрогеназа, НАД изоцитратдегидрогеназа, НАД-связанная изоцитратдегидрогеназа, НАД-специфическая изоцитратдегидрогеназа, НАД изо-лимонная дегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа (НАД), IDH (неоднозначно), никотинамидадениндинуклеотид изоцитратдегидрогеназа) является фермент с систематическим названием изоцитрат: НАД + оксидоредуктаза (декарбоксилирование).[1][2][3][4][5][6][7] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

изоцитрат + НАД+ 2-оксоглутарат + CO2 + НАДН

Требуется Mn2+ или Mg2+ для деятельности. В отличие от EC 1.1.1.42, изоцитратдегидрогеназа (НАДФ+) оксалосукцинат нельзя использовать в качестве субстрата. У эукариот изоцитратдегидрогеназа существует в двух формах: НАД+-связанный фермент, обнаруженный только в митохондриях и проявляющий аллостерические свойства, и неаллостерический НАДФ+-связанный фермент, обнаруженный как в митохондриях, так и в цитоплазме. Фермент некоторых видов также может использовать НАДФ.+ но гораздо медленнее.[8][9]

Рекомендации

  1. ^ Hathaway JA, Atkinson DE (август 1963 г.). «Влияние адениловой кислоты на никотинамидадениндинуклеотид изоцитратдегидрогеназу дрожжей, возможный механизм метаболического контроля». Журнал биологической химии. 238: 2875–81. PMID  14063317.
  2. ^ Корнберг А., Прайсер В.Е. (март 1951 г.). «Ди- и трифосфопиридиннуклеотид изоцитридегидрогеназы в дрожжах». Журнал биологической химии. 189 (1): 123–36. PMID  14832224.
  3. ^ Плаут Г.В., Ларди Х., Мирбек К. (1963). «Изоцитратдегидрогеназы». В Boyer PD (ред.). Ферменты. 7 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 105–126.
  4. ^ Plaut GW, Sung SC (март 1954 г.). «Дифосфопиридиннуклеотид-изоцитридегидрогеназа из тканей животных». Журнал биологической химии. 207 (1): 305–14. PMID  13152105.
  5. ^ Рамакришнан CV, Мартин С.М. (1955). «Изоцитридегидрогеназа в Aspergillus niger". Arch. Biochem. Биофизы. 55: 403–407. Дои:10.1016/0003-9861(55)90421-5.
  6. ^ Викери HB (июнь 1962 г.). «Предлагаемая новая номенклатура изомеров изоазонной кислоты». Журнал биологической химии. 237: 1739–41. PMID  13925783.
  7. ^ Камачо М.Л., Браун Р.А., Бонете М.Дж., Дэнсон М.Дж., Хаф Д.В. (декабрь 1995 г.). «Изоцитратдегидрогеназы из Haloferax volcanii и Sulfolobus solfataricus: очистка фермента, характеристика и N-концевая последовательность». Письма о микробиологии FEMS. 134 (1): 85–90. Дои:10.1016 / 0378-1097 (95) 00388-л. PMID  8593959.
  8. ^ Kim YO, Koh HJ, Kim SH, Jo SH, Huh JW, Jeong KS, Lee IJ, Song BJ, Huh TL (декабрь 1999 г.). «Идентификация и функциональная характеристика новой тканеспецифической изоформы бета-субъединицы НАД (+) - зависимой изоцитратдегидрогеназы». Журнал биологической химии. 274 (52): 36866–75. Дои:10.1074 / jbc.274.52.36866. PMID  10601238.
  9. ^ Иноуэ Х, Тамура Т., Эхара Н., Нишито А., Накаяма И., Маэкава М., Имада К., Танака Х, Инагаки К. (август 2002 г.). «Биохимическая и молекулярная характеристика НАД (+) - зависимой изоцитратдегидрогеназы из хемолитотрофа Acidithiobacillus thiooxidans». Письма о микробиологии FEMS. 214 (1): 127–32. Дои:10.1016 / s0378-1097 (02) 00857-1. PMID  12204383.

внешняя ссылка