KIAA0922 - KIAA0922

TMEM131L
Идентификаторы
ПсевдонимыTMEM131L, D930015E06Rik, Kiaa0922, mKIAA0922, KIAA0922, трансмембранный 131 как
Внешние идентификаторыOMIM: 616243 MGI: 2443399 ГомолоГен: 9057 Генные карты: TMEM131L
Расположение гена (человек)
Хромосома 4 (человек)
Chr.Хромосома 4 (человек)[1]
Хромосома 4 (человек)
Геномное расположение TMEM131L
Геномное расположение TMEM131L
Группа4q31.3Начинать153,466,346 бп[1]
Конец153,636,711 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

23240

229473

Ансамбль

ENSG00000121210

ENSMUSG00000033767

UniProt

A2VDJ0
H0Y2M0

Q3U3D7

RefSeq (мРНК)

NM_001131007
NM_015196

NM_172681

RefSeq (белок)

NP_001124479
NP_056011

NP_766269

Расположение (UCSC)Chr 4: 153,47 - 153,64 МбChr 3: 83.9 - 84.04 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Трансмембранный белок 131-подобный (Белок TMEM131L), альтернативно названный неохарактеризованный белок KIAA0922 (Белок KIAA0922), является интегральным трансмембранный белок[5] закодировано человеком ген KIAA0922 что значительно сохраняется в эукариоты, по крайней мере, через протисты.[6][7][8] Хотя функция этого гена еще полностью не выяснена, первоначальные данные микроматрицы предполагают, что он может участвовать в иммунных ответах. Кроме того, его паралог, пролилэндопептидаза (PREP), функция которого известна, дает подсказки относительно функции TMEM131L.

Ген

KIAA0922, помеченный на аннотированной хромосоме 4. (Исходное изображение из обзора карты NCBI, отредактировано, чтобы выделить местоположение KIAA0922)

KIAA0922 ген находится в геноме человека в хромосомном положении 4q31.3 на плюс-цепи и составляет 170,364 пар оснований (bp) в длину, от 154 387 498 до 154 557 863[9] вдоль хромосомы 4 (NC_000004.11).[10] Ген имеет псевдонимы TMEM131L, FLJ10592, DKFZp586H1322 и LOC23240. [11] Ген включает 44 различных интроны (с дополнительными 6 вероятными неперекрывающимися альтернативными последними экзоны ).[11] Функция этого гена еще полностью не изучена.

Ген включает Область неизвестной функции 3651 (DUF3651), который является частью трансмембранного ассоциированного семейства pfam12371 и суперсемейства cl13764.[12] Зрелая мРНК некоторых вариантов транскрипта имеет подтвержденный сигнальный пептид область, край.[13] хотя локализация белка остается неизвестной.

мРНК

KIAA0922 мРНК около 5 кгпар оснований (kbp) в длину.[9] Тринадцать вариантов сплайсинга подтверждены анализом ACEVIEW, но только два были идентифицированы экспериментально.[11] В основном, разные варианты, по-видимому, различаются на основе различного усечения 3 'и 5' концов (особенно из-за присутствия вышестоящего стоп-кодона в экзонной области).[11]

Протеин

Белок TMEM131L - это интегральный мембранный белок.[5] и также известен как OTTHUMP00000205136.[11] Белок TMEM131L Isoform I имеет длину 1610 аминокислот.[14] а его основная структура весит 179,209 кг.Дальтон (единица) (кДа).[10] Было предсказано двенадцать различных изоформ этого белка (одна частичная, шесть полных COOH и пять полных), однако экспериментально обнаружено только 5.[11]

Выражение

Белок TMEM131L показывает самые высокие уровни экспрессии в невосприимчивый родственные клетки и ткани, такие как лимфоциты и Костный мозг.[7] Было показано, что уровни белка TMEM131L значительно увеличиваются при определенных иммунных ответах, например, увеличиваются со временем после введения корь вирус к иммунным клеткам дендритные клетки[15] и в периферической крови лимфоциты из трансплантация почек отображение резкое неприятие.[16]

Трансмембранная область

Есть только один подтвержденный трансмембранный домен область в белке TMEM131L.[13] Этот домен существует около центра белка, на 871–891 аминокислотах из 1610 аминокислотной последовательности белка (для изоформы I).[13]

В этой подтвержденной трансмембранной области происходит резкое переключение плотности гидрофобных аминокислот на гидрофильные.[17] Также есть переключение на более высокую плотность прогнозируемых N-связанное гликозилирование сайты в этой подтвержденной трансмембранной области (от 0,0136 до 0,0069 предсказанных сайтов N-гликозилирования / аминокислота) в этой области.[18] Кроме того, единственный подтвержденный фосфорилирование сайт находится на второй половине белка (1,123 аминокислотных остатка в изоформе I)[13] и предсказанное увеличение плотности сайтов фосфорилирования в подтвержденной трансмембранной области (от 0,0386 до 0,0905 предсказанных сайтов фосфорилирования / аминокислота).[19] Эти результаты вместе показывают, что первая половина белка (1-871 аминокислотных остатка изоформы I) находится за пределами мембраны, а вторая половина (891-1610 аминокислотных остатков изоформы I) находится внутри мембраны, хотя для подтверждения необходимы эксперименты. это удержание.

Паралоги

Пролилэндопептидаза

Фермент пролилэндопептидаза (PREP) на 13,4% идентичен трансмембранному белку 131L.[20][21][22][23] PREP действует в цитозоль путем расщепления пептидных связей на C-конец коротких пролиловых остатков (длиной около 30 аминокислот).[24][25] Было обнаружено, что PREP участвует в созревании и деградации нейропептидов и пептидных гормонов.[26] PREP и его общие функции сохраняются через флавобатерии.[27]

Особый интерес представляет то, что наиболее консервативными областями между PREP и KIAA0922 являются области, наиболее консервативные в KIAA0922 (KIAA0922 # Сохранение ) являются участком липазы эстеразы (483 ... 706)[28] и пептидаза S9 N область (7 ... 423)[28]

Эта связь может помочь направить усилия по выяснению функции трансмембранного белка 131L.

Трансмембранный белок 131

Основная статья: TMEM131

Трансмембранный белок 131L на 36% идентичен и на 54% подобен трансмембранному белку 131. Ген трансмембранного белка 131 находится в хромосомном месте 2q11.2, длина белка составляет 1883 аминокислоты, и он также является интегральным мембранным белком.[29][30] Однако исследования показывают, что белок TMEM131L более высок. метилированный чем белок TMEM.[13]

Сохранение

Дивергенция консервации аминокислот белка KIAA0922 с течением времени, чтобы показать высокую консервацию значительной части белка KIAA0922. (Значения процента идентичности и процента сходства для ортологов, найденных с помощью NCBI Blast и SDSC Biology Workbench CLUSTALW. * Время с момента расхождения основано на значениях, оцененных инструментом биоинформатики TimeTree.org)

После Biology Workbench[20] Multialign CLUSTAL W[8] анализы, некоторые области белка TMEM131L высоко консервативны благодаря Эукариоты так же далеко, как одноклеточные протисты (24% идентичны с Dictyostelium fasciculatum).[31] Эти точно такие же регионы, по-видимому, также сохраняются в паралоге KIAA0922. Пролилэндопептидаза (PREP), ген цитостолического фермента, который расщепляет С-конец коротких полиловых белков.[13]

Название рода и видараспространенное имяНомер доступа мРНК[32]Длина последовательности (аминокислоты)[32]Идентичность последовательности мРНК человека[31]Сходство последовательности с мРНК человека[31]
Homo sapiensЛюдиNM_001131007.11624
Pongo abeliiСуматранский орангутангXP_002815269.1160898%99%
Loxodonta africanaСлонXP_003417575.1161086%92%
Mus musculusМышьNP_766269.3159777%86%
Орниторинхус анатинусУтконосXP_001514395.2160971%82%
Gallus gallusКурицаXP_420366.3161063%79%
Анолис каролиненсисКаролина анолXP_003221762.1160661%75%
Xenopus tropicalisЗападная когтистая жабаXP_002933525.1161048%65%
Oreochromis niloticusНильская тилапияXP_003444335.1175536%53%
Drosophila melanogasterПлодовая мухаNP_611073.2156730%51%
Dictyostelium fasciculatumДиктиостелиум (одноклеточный протист)EGG18468.1231726%52%
Polysphondylium pallidumСлизь плесеньEFA75514.1123424%42%

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000121210 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033767 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б "EMBL-EBI: KIAA0922".
  6. ^ Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (Январь 2004 г.). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека». Nat. Genet. 36 (1): 40–5. Дои:10,1038 / ng1285. PMID  14702039.
  7. ^ а б GeneCard за KIAA0922
  8. ^ а б Джули Д. Томпсон; Десмонд Г. Хиггинс; Тоби Дж. Гибсон (1993). "CLUSTAL W (программа v 3.5c)". PHYLIP (Пакет вывода филогении).
  9. ^ а б EntrezGene 23240
  10. ^ а б "WolframAlpha: KIAA0922". Получено 8 мая 2012.
  11. ^ а б c d е ж "Aceview: KIAA0922".
  12. ^ «База данных сохраненных доменов NCBI; DUF3651». Получено 8 мая 2012.
  13. ^ а б c d е ж «Homo sapiens KIAA0922 (KIAA0922), вариант транскрипта 1, мРНК». Справочная последовательность NCBI: NM_001131007.1.
  14. ^ «Белок NCBI: KIAA0922». Получено 8 мая 2012.
  15. ^ Zilliox MJ, Parmigiani G, Griffin DE (2006). «Паттерны экспрессии генов в дендритных клетках, инфицированных вирусом кори, по сравнению с другими патогенами». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 103 (9): 3363–8. Дои:10.1073 / pnas.0511345103. ЧВК  1413941. PMID  16492729.
  16. ^ Флехнер С.М., Куриан С.М., руководитель С.Р., Шарп С.М. и др. (Сентябрь 2004 г.). «Отторжение трансплантата почки и повреждение тканей при генетическом профилировании биоптатов и лимфоцитов периферической крови». Американский журнал трансплантологии. 4 (9): 1475–89. Дои:10.1111 / j.1600-6143.2004.00526.x. ЧВК  2041877. PMID  15307835.
  17. ^ Кайт Дж., Дулитл Р.Ф. (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера протеина». J. Mol. Биол. 157 (1): 105–32. Дои:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID  7108955.
  18. ^ Юнг Г.Э., Брунак С. (2004). «Прогнозирование сайтов N-гликозилирования в человеческих белках». Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  19. ^ Блом Н., Гаммельтофт С., Брунак С. (декабрь 1999 г.). «Прогнозирование на основе последовательности и структуры сайтов фосфорилирования эукариотических белков». J. Mol. Биол. 294 (5): 1351–62. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3310. PMID  10600390.
  20. ^ а б "SDSC Biology Workbench".
  21. ^ Э. В. Майерс EW; Миллер В. (1988). «Оптимальные соосности в линейном пространстве». КАБИОС. 4 (1): 11–17. Дои:10.1093 / биоинформатика / 4.1.11. PMID  3382986.
  22. ^ Пирсон WR, Lipman DJ (апрель 1988 г.). "Улучшенные инструменты для сравнения биологической последовательности". Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 85 (8): 2444–8. Дои:10.1073 / пнас.85.8.2444. ЧВК  280013. PMID  3162770.
  23. ^ Пирсон WR (1990). «Быстрое и чувствительное сравнение последовательностей с FASTP и FASTA». Meth. Энзимол. Методы в энзимологии. 183: 63–98. Дои:10.1016 / 0076-6879 (90) 83007-В. ISBN  9780121820848. PMID  2156132.
  24. ^ Койда М., Уолтер Р. (декабрь 1976 г.). «Фермент, расщепляющий постпролин. Очистка этой эндопептидазы с помощью аффинной хроматографии». J. Biol. Chem. 251 (23): 7593–9. PMID  12173.
  25. ^ "NCBI Gene: PREP". Получено 8 мая 2012.
  26. ^ Mentlein R (июль 1988 г.). «Остатки пролина в созревании и деградации пептидных гормонов и нейропептидов». FEBS Lett. 234 (2): 251–6. Дои:10.1016/0014-5793(88)80092-9. PMID  3292288. S2CID  39590213.
  27. ^ «ФЕРМЕНТ ExPASy: PREP». Получено 8 мая 2012.
  28. ^ а б «Белок NCBI: PREP». Получено 8 мая 2012.
  29. ^ "Ген NCBI: TMEM131".
  30. ^ "WolframAlpha: TMEM131". Получено 8 мая 2012.
  31. ^ а б c "NCBI Blast".
  32. ^ а б «Национальный центр биотехнологической информации NCBI». Получено 9 мая 2011.