КМО (ген) - KMO (gene)

КМО
Идентификаторы
Псевдонимы	КМО, dJ317G22.1, кинуренин-3-монооксигеназа (кинуренин-3-гидроксилаза), кинуренин-3-монооксигеназа
Внешние идентификаторы	OMIM: 603538 MGI: 2138151 ГомолоГен: 2729 Генные карты: КМО
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 1 (человек)[1] Группа 1q43 Начинать 241,532,134 бп[1] Конец 241,595,642 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 1 (мышь)[2] Группа 1 | 1 H3 Начинать 175,620,381 бп[2] Конец 175,662,116 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • НАД (Ф) Н оксидазная активность • монооксигеназная активность • оксидоредуктазная активность • кинуренин-3-монооксигеназная активность • связывание флавинаденин динуклеотидов • Привязка FAD Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • цитозоль • мембрана • митохондриальная наружная мембрана • митохондрия • митохондриальные мембраны • внеклеточный Биологический процесс • процесс биосинтеза пиридиновых нуклеотидов • Процесс биосинтеза НАД • реакция на солевой стресс • процесс биосинтеза вторичных метаболитов • биосинтетический процесс хинолината • катаболический процесс триптофана • окислительно-восстановительный процесс • ответ на липополисахарид • клеточный ответ на интерлейкин-1 • L-кинуренин метаболический процесс • положительная регуляция гибели нейронов • положительная регуляция секреции глутамата, нейротрансмиссия • Метаболический процесс НАД • кинурениновый метаболический процесс • Процесс биосинтеза НАД из триптофана de novo • антранилатный метаболический процесс • старение • положительное регулирование секреции глутамата • процесс биосинтеза кинуреновой кислоты • клеточный ответ на липополисахарид Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	8564	98256
Ансамбль	ENSG00000117009	ENSMUSG00000039783
UniProt	O15229	Q91WN4
RefSeq (мРНК)	NM_003679	NM_133809
RefSeq (белок)	NP_003670	NP_598570
Расположение (UCSC)	Chr 1: 241.53 - 241,6 Мб	Chr 1: 175.62 - 175.66 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Кинуренин-3-монооксигеназа является фермент что у людей кодируется КМО ген.^[5][6]

Кинуренин-3-монооксигеназа (KMO; EC 1.14.13.9) представляет собой НАДФН-зависимую флавинмонооксигеназу, которая катализирует гидроксилирование L-триптофан метаболит L-кинуренин с образованием L-3-гидроксикинуренина. [поставляется OMIM]^[6] Это первый шаг в деградации кинеуринина до Хинолиновая кислота. Этот путь участвует в активации опосредованных цитокинами изменений поведения из-за воспалительных стимулов, таких как инфекции.^[7] Ген KMO активируется в паренхиме легких курильщиков. ^[8]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000117009 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000039783 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Альберати-Джани Д., Цезура А. М., Брогер С., Уоррен В. Д., Ровер С., Малерб П. (сентябрь 1997 г.). «Клонирование и функциональная экспрессия кинуренин-3-монооксигеназы человека». FEBS Lett. 410 (2–3): 407–12. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00627-3. PMID  9237672.
6. «Ген Entrez: кинуренин-3-монооксигеназа KMO (кинуренин-3-гидроксилаза)».
7. Данцер Р., О'Коннор Дж. К., Лоусон М. А., Келли К. В. (2011), «Депрессия, связанная с воспалением: от серотонина к кинеренину», Психонейроэндокринология, 36 (3): 426–36, Дои:10.1016 / j.psyneuen.2010.09.012, ЧВК  3053088, PMID  21041030
8. Pintarelli G, Noci S, Maspero D, Pettinicchio A, Dugo M, De Cecco L, Incarbone M, Tosi D, Santambrogio L, Dragani TA, Colombo F (сентябрь 2019 г.). «Сигаретный дым изменяет транскриптом не вовлеченной легочной ткани у пациентов с аденокарциномой легких». Научные отчеты. 9 (1): 13039. Дои:10.1038 / s41598-019-49648-2. ЧВК  6736939. PMID  31506599.

дальнейшее чтение

• Стоун Т.В., Дарлингтон Л.Г. (2002). «Эндогенные кинуренины как мишени для открытия и разработки лекарств». Обзоры природы. Открытие наркотиков. 1 (8): 609–20. Дои:10.1038 / nrd870. PMID  12402501.
• Аояма Н., Такахаши Н., Сайто С. и др. (2006). «Исследование ассоциации между геном кинуренин-3-монооксигеназы и шизофренией у населения Японии». Гены, мозг и поведение. 5 (4): 364–8. Дои:10.1111 / j.1601-183X.2006.00231.x. PMID  16716206.
• Грегори С.Г., Барлоу К.Ф., Маклей К.Э. и др. (2006). «Последовательность ДНК и биологическая аннотация хромосомы 1 человека». Природа. 441 (7091): 315–21. Дои:10.1038 / природа04727. PMID  16710414.
• Лигам П., Мануэльпиллай У., Уоллес Э.М., Уокер Д. (2005). «Локализация индоламин-2,3-диоксигеназы и кинуренингидроксилазы в плаценте и децидуальной оболочке человека: последствия для роли кинуренинового пути при беременности». Плацента. 26 (6): 498–504. Дои:10.1016 / j.placenta.2004.08.009. PMID  15950064.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Хэлфорд С., Фридман М.С., Беллингхэм Дж. И др. (2001). «Характеристика нового гена опсина человека с широкой тканевой экспрессией и идентификация встроенных и фланкирующих генов на хромосоме 1q43». Геномика. 72 (2): 203–8. Дои:10.1006 / geno.2001.6469. PMID  11401433.
• Бретон Дж., Аванзи Н., Маганьин С. и др. (2000). «Функциональная характеристика и механизм действия рекомбинантной кинуренин-3-гидроксилазы человека». Евро. J. Biochem. 267 (4): 1092–9. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2000.01104.x. PMID  10672018.