MAP3K7IP1 - MAP3K7IP1

TAB1
Белок MAP3K7IP1 PDB 2j4o.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыTAB1, 3'-Tab1, MAP3K7IP1, TGF-бета-активированная киназа 1 / MAP3K7 связывающий белок 1, TGF-бета-активированная киназа 1 (MAP3K7) связывающий белок 1
Внешние идентификаторыOMIM: 602615 MGI: 1913763 ГомолоГен: 4461 Генные карты: TAB1
Расположение гена (человек)
Хромосома 22 (человек)
Chr.Хромосома 22 (человек)[1]
Хромосома 22 (человек)
Геномное расположение TAB1
Геномное расположение TAB1
Группа22q13.1Начните39,399,778 бп[1]
Конец39,437,060 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MAP3K7IP1 203901 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_153497
NM_006116

NM_025609

RefSeq (белок)

NP_006107
NP_705717

NP_079885

Расположение (UCSC)Chr 22: 39.4 - 39.44 МбChr 15: 80.13 - 80.16 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Митоген-активированная протеинкиназа, киназа, киназа 7-взаимодействующий протеин 1 является фермент что у людей кодируется MAP3K7IP1 ген.[5][6][7]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, был идентифицирован как регулятор киназы киназы MAP MAP3K7 / TAK1, которая, как известно, опосредует различные внутриклеточные сигнальные пути, такие как те, которые индуцируются TGF-бета, интерлейкин-1, и WNT-1. Этот белок взаимодействует и, таким образом, активирует киназу TAK1. Было показано, что C-концевой части этого белка достаточно для связывания и активации TAK1, в то время как часть N-конца действует как доминантно-отрицательный ингибитор TGF beta, что позволяет предположить, что этот белок может функционировать как медиатор. между рецепторами TGF beta и TAK1. Этот белок также может взаимодействовать и активировать митоген-активированную протеинкиназу 14 (MAPK14 / p38alpha) и, таким образом, представляет собой альтернативный путь активации в дополнение к путям MAPKK, который способствует биологическим ответам MAPK14 на различные стимулы. Сообщалось об альтернативно сплайсированных вариантах транскриптов, кодирующих разные изоформы.[7] MAP3K7IP1 содержит несколько аминокислота сайты, которые фосфорилированный и убиквитинированный.[8]

Этот белок играет важную роль в кожа гомеостаз,[9][10] заживление ран,[11][12] и онкогенез.[13]

Взаимодействия

MAP3K7IP1 был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000100324 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022414 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Сибуя Х., Ямагути К., Сиракабе К., Тонегава А., Гото Й., Уэно Н., Ирие К., Нисида Е., Мацумото К. (июль 1996 г.). «TAB1: активатор TAK1 MAPKKK в передаче сигнала TGF-бета». Наука. 272 (5265): 1179–82. Дои:10.1126 / science.272.5265.1179. PMID  8638164.
  6. ^ Сакураи Х., Миёси Х., Торими В., Сугита Т. (май 1999 г.). «Функциональные взаимодействия бета-активированной киназы 1 трансформирующего фактора роста с киназами IkappaB для стимуляции активации NF-kappaB». J Biol Chem. 274 (15): 10641–8. Дои:10.1074 / jbc.274.15.10641. PMID  10187861.
  7. ^ а б «Ген Entrez: MAP3K7IP1 митоген-активированная протеинкиназа, киназа киназы 7, взаимодействующий с белком 1».
  8. ^ «TAB1 (человек)». www.phosphosite.org. Получено 2020-10-31.
  9. ^ Омори Э., Мацумото К., Сандзё Х., Сато С., Акира С., Smart RC, Ниномия-Цудзи Дж. (Июль 2006 г.). «TAK1 - главный регулятор эпидермального гомеостаза, включающего воспаление кожи и апоптоз». J. Biol. Chem. 281 (28): 19610–19617. Дои:10.1074 / jbc.M603384200. ЧВК  1797070. PMID  16675448.
  10. ^ Саяма К., Ханакава Ю., Нагаи Х, Сираката Й, Дай Х, Хиракава С., Токумару С., Тохьяма М., Ян Л., Сато С., Шизуо А., Хашимото К. (август 2006 г.). «Трансформирующая бета-активированная киназа 1 фактора роста необходима для дифференциации и предотвращения апоптоза эпидермиса». J. Biol. Chem. 281 (31): 22013–22020. Дои:10.1074 / jbc.M601065200. PMID  16754690.
  11. ^ Тан С.Х., Пал М., Тан М.Дж., Вонг М.Х., Там ФУ, Тео Дж.В., Чонг Х.С., Тан С.К., Го Й.Й., Тан М.Б., Чунг П.С., Тан Н.С. (июль 2009 г.). «Регулирование пролиферации и миграции клеток с помощью TAK1 посредством транскрипционного контроля опухолевого супрессора фон Гиппеля-Линдау». J. Biol. Chem. 284 (27): 18047–18058. Дои:10.1074 / jbc.M109.002691. ЧВК  2709347. PMID  19419968.
  12. ^ Лам Ч.Р., Тан MJ, Тан Ш., Тан М.Б., Чунг П.С., Тан Н.С. (январь 2011 г.). «TAK1 регулирует экспрессию SCF для модуляции активности PKBα, которая защищает кератиноциты от апоптоза, индуцированного ROS». Разница в гибели клеток. 18 (7): 1120–9. Дои:10.1038 / cdd.2010.182. ЧВК  3131962. PMID  21233843.
  13. ^ Омори Э, Мацумото К., Чжу С., Smart RC, Ниномия-Цудзи Дж. (Ноябрь 2010 г.). «Удаление TAK1 активирует активные формы кислорода и выборочно убивает опухолевые клетки». Рак Res. 70 (21): 8417–8425. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-10-1227. ЧВК  2970664. PMID  20959492.
  14. ^ а б Такаэсу Г., Кишида С., Хияма А., Ямагути К., Сибуя Х., Ирие К., Ниномия-Цудзи Дж., Мацумото К. (апрель 2000 г.). «TAB2, новый адаптерный белок, опосредует активацию TAK1 MAPKKK, связывая TAK1 с TRAF6 в пути передачи сигнала IL-1». Мол. Ячейка. 5 (4): 649–58. Дои:10.1016 / с1097-2765 (00) 80244-0. PMID  10882101.
  15. ^ Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (февраль 2004 г.). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Nat. Cell Biol. 6 (2): 97–105. Дои:10.1038 / ncb1086. PMID  14743216.
  16. ^ а б c Cheung PC, Nebreda AR, Cohen P (февраль 2004 г.). «ТАБ3, новый связывающий партнер протеинкиназы ТАК1». Biochem. J. 378 (Pt 1): 27–34. Дои:10.1042 / BJ20031794. ЧВК  1223947. PMID  14670075.
  17. ^ а б Ниномия-Цудзи Дж., Кисимото К., Хияма А., Иноуэ Дж., Цао З., Мацумото К. (март 1999 г.). «Киназа TAK1 может активировать NIK-I kappaB, а также каскад киназ MAP в пути передачи сигнала IL-1». Природа. 398 (6724): 252–6. Дои:10.1038/18465. PMID  10094049.
  18. ^ Чаннаваджхала П.Л., Ву Л., Куоззо Дж. В., Холл Дж. П., Лю В., Линь Л. Л., Чжан Ю. (ноябрь 2003 г.). «Идентификация нового сторонника человеческой киназы Ras (hKSR-2), который функционирует как негативный регулятор передачи сигналов Cot (Tpl2)». J. Biol. Chem. 278 (47): 47089–97. Дои:10.1074 / jbc.M306002200. PMID  12975377.
  19. ^ Сакурай Х., Миёси Х., Мизуками Дж., Сугита Т. (июнь 2000 г.). «Зависимая от фосфорилирования активация киназы киназы протеинкиназы, активируемой митогеном TAK1, с помощью TAB1». FEBS Lett. 474 (2–3): 141–5. Дои:10.1016 / s0014-5793 (00) 01588-x. PMID  10838074.
  20. ^ Чарлафтис Н., Суддасон Т., Ву Х, Анвар С., Карин М., Галлахер Э. (ноябрь 2014 г.). «PHD MEKK1 убиквитинирует TAB1 для активации MAPK в ответ на цитокины». Журнал EMBO. 33 (21): 2581–96. Дои:10.15252 / embj.201488351. ЧВК  4282369. PMID  25260751.
  21. ^ Ge B, Gram H, Di Padova F, Huang B, New L, Ulevitch RJ, Luo Y, Han J (февраль 2002 г.). «MAPKK-независимая активация p38alpha, опосредованная TAB1-зависимым аутофосфорилированием p38alpha». Наука. 295 (5558): 1291–4. Дои:10.1126 / science.1067289. PMID  11847341.
  22. ^ Эдлунд С., Бу С., Шустер Н., Аспенстрём П., Хойхель Р., Хелдин Н.Э., тен Дейке П., Хелдин С.Х., Ландстрем М. (февраль 2003 г.). «Индуцированный трансформирующим фактором роста-бета1 (TGF-бета) апоптоз клеток рака простаты включает Smad7-зависимую активацию p38 с помощью TGF-бета-активированной киназы 1 и митоген-активируемой протеинкиназы киназы 3». Мол. Биол. Ячейка. 14 (2): 529–44. Дои:10.1091 / mbc.02-03-0037. ЧВК  149990. PMID  12589052.
  23. ^ Янагисава М., Накашима К., Такеда К., Очиай В., Такидзава Т., Уэно М., Такидзава М., Сибуя Х., Тага Т. (декабрь 2001 г.). «Ингибирование BMP2-индуцированного, опосредованного киназой TAK1 роста нейритов с помощью Smad6 и Smad7». Гены Клетки. 6 (12): 1091–9. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2001.00483.x. PMID  11737269.
  24. ^ Уолш М.К., Ким Г.К., Маурицио П.Л., Мольнар Е.Е., Чой Й. (2008). Unutmaz D (ред.). «TRAF6-независимая от аутоубиквитинирования активация путей NFkappaB и MAPK в ответ на IL-1 и RANKL». PLoS ONE. 3 (12): e4064. Дои:10.1371 / journal.pone.0004064. ЧВК  2603309. PMID  19112497.
  25. ^ Ямагути К., Нагаи С., Ниномия-Цудзи Дж., Нишита М., Тамай К., Ирие К., Уэно Н., Нисида Е., Сибуя Х., Мацумото К. (январь 1999 г.). «XIAP, клеточный член семейства ингибиторов апоптоза, связывает рецепторы с TAB1-TAK1 в сигнальном пути BMP». EMBO J. 18 (1): 179–87. Дои:10.1093 / emboj / 18.1.179. ЧВК  1171113. PMID  9878061.
  26. ^ Санна М.Г., да Силва Коррейя Дж., Луо Й., Чуанг Б., Полсон Л.М., Нгуен Б., Деверо К.Л., Улевич Р.Дж. (август 2002 г.). «ILPIP, новый антиапоптотический белок, усиливающий XIAP-опосредованную активацию JNK1 и защиту от апоптоза». J. Biol. Chem. 277 (34): 30454–62. Дои:10.1074 / jbc.M203312200. PMID  12048196.
  27. ^ Куродзуми К., Нишита М., Ямагути К., Фудзита Т., Уэно Н., Сибуя Х. (апрель 1998 г.). «BRAM1, молекула, связанная с рецептором BMP, участвующая в передаче сигналов BMP». Гены Клетки. 3 (4): 257–64. Дои:10.1046 / j.1365-2443.1998.00186.x. PMID  9663660.

дальнейшее чтение