Минорные капсидные белки VP2 и VP3 - Minor capsid proteins VP2 and VP3

Минорный капсидный белок VP2
Идентификаторы
СимволVP2
PfamPF00761
ИнтерПроIPR001070

Минорный капсидный белок VP2 и минорный капсидный белок VP3 находятся вирусные белки которые являются компонентами полиомавирус капсид. Капсиды полиомавируса состоят из трех белков; основной компонент главный капсидный белок VP1, который самособирается в пентамеры которые, в свою очередь, самостоятельно собираются в закрытые икосаэдр конструкции. Второстепенные компоненты - это VP2 и VP3, которые связываются внутри капсида.[1][2][3]

Экспрессия гена

Циркуляр геном репрезентативного полиомавируса, Полиомавирус WU, причем поздняя область справа указывает положения генов VP1, VP2 и VP3.[4]

Все три капсидных белка экспрессируются из альтернативные стартовые площадки на единственной транскрипции «поздней области» круговой вирусная хромосома (названа так, потому что она записано поздно в процессе вирусной инфекции). Стартовый сайт VP3 в кадре ниже по потоку от VP2; в результате последовательность VP3 идентична последовательности C-терминал часть VP2, имеющая дополнительный N-концевой расширение.[1][2] По крайней мере, в некоторых полиомавирусах N-конец VP2 миристоилированный.[1][3] Некоторые представители семейства полиомавирусов, такие как Полиомавирус клеток Меркеля, похоже, не кодируют или не экспрессируют VP3, хотя VP2 присутствует.[3][5]

Структура и взаимодействия

Фрагмент мышиный полиомавирус VP2 (желтый) в комплексе с главный капсидный белок VP1 (синий). Из PDB: 1CN3​.[1]

И VP2, и VP3 в первую очередь внутренне неструктурированные белки; у них есть ДНК-связывающие домены[6] и сигнал ядерной локализации на их C-терминал заканчивается.[7] И VP2, и VP3 связываются с внутренней частью пентамеров VP1 в собранном капсиде.[1][2] Принято считать, что стехиометрия этого взаимодействия составляет одна молекула VP2 или VP3 на каждый пентамер VP1,[2] хотя иногда сообщалось о более высоких соотношениях, что, возможно, указывает на то, что пентамеры могут иметь ассоциации с двумя второстепенными белками.[3]

Функция

Считается, что VP2 и VP3 участвуют в облегчении проникновения вируса в клетка-хозяин, либо путем посредничества в ассоциациях и выхода из эндоплазматический ретикулум или облегчая проникновение вирусного геном в ядро клетки.[7][8][9][10][11] Однако точный механизм их участия неясен и может варьироваться в зависимости от полиомавирусов. В большинстве исследований распространение вируса либо снижается, либо прекращается в отсутствие одного или обоих белков, но очевидные механизмы различаются; например, в JC вирус и VP2, и VP3, по-видимому, необходимы для упаковки вирусной хромосомы в капсид,[12] при отсутствии этих белков в SV40 предотвращает успешное проникновение в новые клетки-хозяева,[8][9] Сообщается о различном воздействии на упаковку.[8][13] В Полиомавирус клеток Меркеля, эффект VP2, по-видимому, варьируется в зависимости от тип ячейки инфицированной клетки.[3] В мышиный полиомавирус сообщалось, что минорные белки вызывают апоптоз в инфицированной клетке,[14] И в SV40 они были идентифицированы как виропорины.[15]

Рекомендации

  1. ^ а б c d е Чен XS, Стеле Т., Харрисон СК (июнь 1998 г.). «Взаимодействие внутреннего белка полиомавируса VP2 с основным капсидным белком VP1 и последствия для участия VP2 в проникновении вируса». Журнал EMBO. 17 (12): 3233–40. Дои:10.1093 / emboj / 17.12.3233. ЧВК  1170661. PMID  9628860.
  2. ^ а б c d ДеКаприо Дж. А., Гарси Р. Л. (апрель 2013 г.). «Рог изобилия полиомавирусов человека». Обзоры природы. Микробиология. 11 (4): 264–76. Дои:10.1038 / nrmicro2992. ЧВК  3928796. PMID  23474680.
  3. ^ а б c d е Шовальтер Р.М., Бак CB (22.08.2013). «Минорный капсидный белок полиомавируса клеток Меркель». PLoS Патогены. 9 (8): e1003558. Дои:10.1371 / journal.ppat.1003558. ЧВК  3749969. PMID  23990782.
  4. ^ Гейнор А.М., Ниссен, доктор медицины, Вайли Д.М., Маккей И.М., Ламберт С.Б., Ву Г., Бреннан, округ Колумбия, Сторч Г.А., Слоутс Т.П., Ван Д. (май 2007 г.). «Выявление нового полиомавируса у пациентов с острыми респираторными инфекциями». PLoS Патогены. 3 (5): e64. Дои:10.1371 / journal.ppat.0030064. ЧВК  1864993. PMID  17480120.
  5. ^ Бак С.Б., Ван Дорслаер К., Перетти А., Геогеган Э.М., Тиса М.Дж., Ан П.и др. (Апрель 2016 г.). «Древняя история эволюции полиомавирусов». PLoS Патогены. 12 (4): e1005574. Дои:10.1371 / journal.ppat.1005574. ЧВК  4836724. PMID  27093155.
  6. ^ Клевер Дж., Декан Д.А., Касамацу Х. (октябрь 1993 г.). «Идентификация ДНК-связывающего домена в капсидных белках вируса обезьяны 40 Vp2 и Vp3». Журнал биологической химии. 268 (28): 20877–83. PMID  8407920.
  7. ^ а б Беннет С.М., Чжао Л., Босард С., Империале М.Дж. (январь 2015 г.). «Роль сигнала ядерной локализации на минорных капсидных белках VP2 и VP3 в ядерном входе BKPyV». Вирусология. 474: 110–6. Дои:10.1016 / j.virol.2014.10.013. ЧВК  4259852. PMID  25463609.
  8. ^ а б c Дэниелс Р., Русан Н.М., Уодсворт П., Хеберт Д.Н. (декабрь 2006 г.). «Встраивание SV40 VP2 и VP3 в мембраны ER контролируется капсидным белком VP1: последствия для транслокации ДНК из ER». Молекулярная клетка. 24 (6): 955–66. Дои:10.1016 / j.molcel.2006.11.001. PMID  17189196.
  9. ^ а б Наканиши А., Ито Н., Ли П.П., Ханда Х., Лиддингтон Р.К., Касамацу Х. (апрель 2007 г.). «Минорные капсидные белки обезьяньего вируса 40 незаменимы для сборки нуклеокапсида и входа в клетку, но необходимы для проникновения в ядро ​​вирусного генома». Журнал вирусологии. 81 (8): 3778–85. Дои:10.1128 / jvi.02664-06. ЧВК  1866110. PMID  17267496.
  10. ^ Иноуэ Т., Цай Б. (май 2011 г.). «Большая и неповрежденная вирусная частица проникает через мембрану эндоплазматического ретикулума и достигает цитозоля». PLoS Патогены. 7 (5): e1002037. Дои:10.1371 / journal.ppat.1002037. ЧВК  3093372. PMID  21589906.
  11. ^ Huérfano S, Ryabchenko B, Španielová H, Forstová J (март 2017). «Гидрофобные домены минорных капсидных белков полиомавируса мыши способствуют ассоциации с мембраной и выходу вируса из ER». Журнал FEBS. 284 (6): 883–902. Дои:10.1111 / фев.14033. PMID  28164464.
  12. ^ Гаспарович М.Л., Джи Г.В., Этвуд В.Дж. (ноябрь 2006 г.). «Минорные капсидные белки вируса JC Vp2 и Vp3 необходимы для размножения вируса». Журнал вирусологии. 80 (21): 10858–61. Дои:10.1128 / jvi.01298-06. ЧВК  1641775. PMID  17041227.
  13. ^ Кавано М.А., Иноуэ Т., Цукамото Х., Такая Т., Эномото Т., Такахаши РУ и др. (Апрель 2006 г.). «Минорный капсидный белок VP2 / VP3 обезьяньего вируса 40 способствует сборке in vitro основного капсидного белка VP1 в частицы». Журнал биологической химии. 281 (15): 10164–73. Дои:10.1074 / jbc.M511261200. PMID  16478732.
  14. ^ Huerfano S, Zíla V, Boura E, Spanielová H, Stokrová J, Forstová J (март 2010 г.). «Минорные капсидные белки полиомавируса мыши являются индукторами апоптоза при индивидуальном производстве, но вносят лишь умеренный вклад в гибель клеток на поздней стадии вирусной инфекции». Журнал FEBS. 277 (5): 1270–83. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2010.07558.x. PMID  20121946.
  15. ^ Джорда К.М., Рагхава С., Чжан М.В., Хеберт Д.Н. (январь 2013 г.). «Виропориновая активность минорных структурных белков VP2 и VP3 необходима для размножения SV40». Журнал биологической химии. 288 (4): 2510–20. Дои:10.1074 / jbc.M112.428425. ЧВК  3554919. PMID  23223228.