Закись азота редуктаза - Nitrous-oxide reductase

редуктаза закиси азота
Кристаллическая структура редуктазы оксида азота P. Denitrificans.png
Идентификаторы
Номер ЕС1.7.2.4
Количество CAS55576-44-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а редуктаза закиси азота также известен как азот: акцептор оксидоредуктазы (N2O-образный) является фермент что катализирует последний этап бактериального денитрификация, сокращение оксид азота к диазот.[1][2]

N2O + 2 восстановленный цитохом c ⇌ N2 + H2O + 2 цитохром c

Он играет решающую роль в предотвращении высвобождения сильнодействующего парниковый газ в атмосферу.

Функция

N2O - неорганический метаболит прокариотический ячейка во время денитрификации. Таким образом, денитрификаторы составляют главную группу N2О продюсеры, в которых также играют нитрификаторы, метанотрофные бактерии, и грибы. Среди них только денитрифицирующие прокариоты обладают способностью конвертировать N2O к N2.[3] Преобразование N2O в N2 является последним этапом полного процесса денитрификации нитратов и представляет собой автономную форму дыхания. N2O образуется в денитрифицирующей клетке под действием дыхательной NO редуктазы.[4] Некоторые микробные сообщества обладают способностью только к N2Сведение O к N2 и не имеет других путей денитрификации, такие сообщества известны как восстановители закиси азота.[5] Некоторые денитрификаторы не имеют полной денитрификации с конечным продуктом N2О[6]

Структура

Редуктаза закиси азота - это гомодимер который расположен в бактериальной периплазме. Рентгеновские структуры ферментов из Pseudomonas nautica и Paracoccus denitrificans показали, что каждая субъединица (MW = 65 кДа) организована в два домена.[7] Один купредоксин-подобный домен содержит биядерный медный белок известный как CuА.

Второй домен состоит из 7-лопастного пропеллер β-листов который содержит каталитический сайт под названием CuZ, который представляет собой четырехъядерный сульфид меди кластер.[8] Расстояние между CuА и CuZ центров внутри одной субъединицы превышает 30 Å, расстояние, которое исключает физиологически значимые скорости внутрисубъединичного перенос электронов. Однако две субъединицы ориентированы «голова к хвосту», так что CuА центр в одной субъединице находится всего в 10 Å от CuZ центр во второй, гарантируя, что пары окислительно-восстановительных центров в противоположных субъединицах образуют каталитически компетентную единицу.[9] CuА центр может подвергнуться одноэлектронному редокс change и, следовательно, имеет функцию, аналогичную известной функции aa3-тип цитохром c оксидазы (EC 1.9.3.1 ), где он служит для получения электрона от растворимых цитохромов c.[10]

Ингибиторы

Ацетилен является наиболее специфическим ингибитором закись азота редуктаза.[11] Другие ингибиторы включают: азид анион,[12] тиоцианат, монооксид углерода, йодид, и цианид.[13]

использованная литература

  1. ^ Шнайдер, Лиза К .; Вюст, Аня; Помовский, Аня; Чжан, Линь; Эйнсл, Оливер (2014). "Глава 8. Без шуток: устранение оксида азота в парниковом газе редуктазой оксида азота"В книге Питера М. Х. Кронека и Марты Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды. Ионы металлов в науках о жизни. 14. Springer. С. 177–210. Дои:10.1007/978-94-017-9269-1_8. PMID  25416395.
  2. ^ Berks BC, Ferguson SJ, Moir JW, Richardson DJ (декабрь 1995 г.). «Ферменты и связанные с ними системы транспорта электронов, которые катализируют респираторное восстановление оксидов азота и оксианионов». Биохим. Биофиз. Acta. 1232 (3): 97–173. Дои:10.1016/0005-2728(95)00092-5. PMID  8534676.
  3. ^ Боте H (2006). Биология цикла азота. Elsevier Science. ISBN  978-0-444-52857-5.
  4. ^ Zumft WG (январь 2005 г.). «Редуктазы оксида азота прокариот с акцентом на респираторный, гем-медно-оксидазный тип». J. Inorg. Биохим. 99 (1): 194–215. Дои:10.1016 / j.jinorgbio.2004.09.024. PMID  15598502.
  5. ^ Domeignoz-Horta, Luiz A .; Spor, Aymé; Бру, Дэвид; Брей, Мари-Кристин; Бизуар, Флориан; Леонар, Жоэль; Филиппот, Лоран (2015-09-24). «Многообразие N2Редукторы O имеют значение для N2НА2 соотношение конечного продукта денитрификации в системе выращивания однолетних и многолетних культур ". Границы микробиологии. 6: 971. Дои:10.3389 / fmicb.2015.00971. ISSN  1664-302X. ЧВК  4585238. PMID  26441904.
  6. ^ http://hdl.handle.net/10919/48086
  7. ^ Халтиа Т., Браун К., Тегони М., Камбийо К., Сарасте М., Маттила К., Джинович-Каруго К. (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура редуктазы закиси азота из Paracoccus denitrificans при разрешении 1,6 A». Biochem. J. 369 (Pt 1): 77–88. Дои:10.1042 / BJ20020782. ЧВК  1223067. PMID  12356332.
  8. ^ Помовски, А., Зумфт, В. Г., Кронек, П. М. Х., Эйнсл, О., «Связывание N2O в медно-серном кластере [lsqb] 4Cu: 2S в редуктазе закиси азота», Nature 2011, 477, 234. Дои:10.1038 / природа10332
  9. ^ Расмуссен Т., Бриттен Т., Беркс BC, Уотмо, штат Нью-Джерси, Томсон А.Дж. (ноябрь 2005 г.). «Образование комплекса цитохром c-закись азота является обязательным для восстановления N2O паракокком pantotrophus» (PDF). Дальтон Транс (21): 3501–6. Дои:10.1039 / b501846c. PMID  16234931.
  10. ^ Hill BC (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». J. Bioenerg. Биомер. 25 (2): 115–20. Дои:10.1007 / bf00762853. PMID  8389744. S2CID  45975377.
  11. ^ Balderston WL, Sherr B, Payne WJ (апрель 1976 г.). «Блокировка ацетиленом восстановления закиси азота у Pseudomonas perfectomarinus». Appl. Environ. Микробиол. 31 (4): 504–8. Дои:10.1128 / AEM.31.4.504-508.1976. ЧВК  169812. PMID  1267447.
  12. ^ Мацубара, Т; Мори Т. (декабрь 1968 г.). «Исследования по денитрификации. IX. Закись азота, ее производство и восстановление до азота». J Biochem. 64 (6): 863–71. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a128968. PMID  5718551.
  13. ^ Кристьянссон JK, Hollocher TC (январь 1980 г.). «Первый практический анализ растворимой редуктазы закиси азота денитрифицирующих бактерий и частичная кинетическая характеристика». J. Biol. Chem. 255 (2): 704–7. PMID  7356639.