PDIA2 - PDIA2

PDIA2
Идентификаторы
Псевдонимы	PDIA2, PDA2, PDI, PDIP, PDIR, протеин дисульфид изомераз семейства A член 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 608012 MGI: 1916441 ГомолоГен: 55994 Генные карты: PDIA2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 16 (человек)[1] Группа 16p13.3 Начинать 283,152 бп[1] Конец 287,215 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 17 (мышь)[2] Группа 17 | 17 A3.3 Начинать 26,195,999 бп[2] Конец 26,199,087 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • активность дисульфид оксидоредуктазы • связывание стероидов • GO: 0001948 связывание с белками • активность пептидил-пролин-4-диоксигеназы • изомеразная активность • связывание липидов • активность протеин дисульфид изомеразы • активность пептидисульфид оксидоредуктазы Сотовый компонент • просвет эндоплазматического ретикулума • эндоплазматический ретикулум Биологический процесс • задержка белка в просвете ER • сворачивание белка в эндоплазматическом ретикулуме • сворачивание белка • регуляция внутреннего апоптотического сигнального пути, вызванного окислительным стрессом • окислительно-восстановительный гомеостаз клеток • реакция на стресс эндоплазматического ретикулума • окислительно-восстановительный процесс • гидроксилирование пептидил-пролина Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	64714	69191
Ансамбль	ENSG00000185615	ENSMUSG00000024184
UniProt	Q13087	D3Z6P0
RefSeq (мРНК)	NM_006849	NM_001081070
RefSeq (белок)	NP_006840	NP_001074539
Расположение (UCSC)	Chr 16: 0,28 - 0,29 Мб	Chr 17: 26,2 - 26,2 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Протеин-дисульфидизомеразы семейства А, член 2 это белок что у человека кодируется PDIA2 ген.^[5]

Функция

Этот ген кодирует член семейство дисульфид изомераз (PDI) из эндоплазматический ретикулум (ER) белки, которые катализируют сворачивание белка и реакции тиол-дисульфидного обмена. Кодируемый белок имеет N-концевую ER-сигнальную последовательность, две каталитически активных тиоредоксин (TRX), два TRX-подобных домена и C-концевую ER-удерживающую последовательность. Белок играет роль в сворачивании растущих белков в эндоплазматическом ретикулуме, образуя дисульфидные связи через свою тиолизомеразу, оксидаза, и редуктаза Мероприятия. Кодируемый белок также обладает эстрадиол-связывающей активностью и может модулировать внутриклеточный эстрадиол уровни. [предоставлено RefSeq, сентябрь 2017 г.].

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000185615 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024184 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: протеин дисульфид изомераз семейства А, член 2». Получено 2017-12-20.

дальнейшее чтение

• Вандервал РП, Шпиц Д.Р., Гриффит К.Л., Хигашикубо Р., Роти Роти Дж.Л. (2002). «Доказательства того, что протеиндисульфидизомераза (PDI) участвует в закреплении ДНК-ядерной матрицы». J. Cell. Биохим. 85 (4): 689–702. Дои:10.1002 / jcb.10169. PMID  11968009. S2CID  20675717.
• Ко ХС, Уэхара Т., Номура Ю. (2002). «Роль убиквилина, связанного с протеин-дисульфид-изомеразой, в эндоплазматическом ретикулуме в вызванной стрессом апоптотической гибели клеток». J. Biol. Chem. 277 (38): 35386–92. Дои:10.1074 / jbc.M203412200. PMID  12095988.
• Lumb RA, Bulleid NJ (2002). «Является ли протеиндисульфидизомераза редокс-зависимым молекулярным шапероном?». EMBO J. 21 (24): 6763–70. Дои:10.1093 / emboj / cdf685. ЧВК  139105. PMID  12485997.
• Клиссолд П.М., Бикнелл Р. (2003). «Тиоредоксин-подобная складка: скрытые домены в белково-дисульфидных изомеразах и других белках-шаперонах». BioEssays. 25 (6): 603–11. Дои:10.1002 / bies.10287. PMID  12766950.
• Пирнескоски А., Клаппа П., Лобелл М., Уильямсон Р.А., Бирн Л., Аланен Х.И., Сало К.Э., Кивирикко К.И., Фридман Р.Б., Раддок Л.В. (2004). «Молекулярная характеристика основного сайта связывания субстрата дисульфидизомеразы повсеместного катализатора сворачивания». J. Biol. Chem. 279 (11): 10374–81. Дои:10.1074 / jbc.M312193200. PMID  14684740.
• Спунер Р.А., Уотсон П.Д., Марсден С.Дж., Смит, округ Колумбия, Мур К.А., Кук Дж. П., Лорд Дж. М., Робертс Л. М. (2004). «Дисульфид-изомераза протеина восстанавливает рицин до его А и В цепей в эндоплазматическом ретикулуме». Biochem. J. 383 (Pt 2): 285–93. Дои:10.1042 / BJ20040742. ЧВК  1134069. PMID  15225124.
• Ли SJ, Хун XG, Ши YY, Ли Х, Ван СС (2006). «Кольцевое расположение и совместное действие четырех доменов протеин-дисульфид-изомеразы: исследование малоуглового рентгеновского рассеяния в растворе». J. Biol. Chem. 281 (10): 6581–8. Дои:10.1074 / jbc.M508422200. PMID  16407203.
• Otsu M, Bertoli G, Fagioli C, Guerini-Rocco E, Nerini-Molteni S, Ruffato E, Sitia R (2006). «Динамическое удержание Ero1alpha и Ero1beta в эндоплазматическом ретикулуме за счет взаимодействия с PDI и ERp44». Антиоксид. Редокс-сигнал. 8 (3–4): 274–82. Дои:10.1089 / ars.2006.8.274. PMID  16677073.
• Пак Би, Ли С., Ким Э, Чо К, Ридделл С.Р., Чо С., Ан К. (2006). «Редокс-регуляция способствует оптимальному отбору пептидов с помощью MHC класса I во время процессинга антигена». Клетка. 127 (2): 369–82. Дои:10.1016 / j.cell.2006.08.041. PMID  17055437. S2CID  2178004.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.