Пептидилглицинмонооксигеназа - Peptidylglycine monooxygenase

пептидилглицинмонооксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.17.3
Количество CAS90597-47-0
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а пептидилглицинмонооксигеназа (ЕС 1.14.17.3 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

пептидилглицин + аскорбат + O2 пептидил (2-гидроксиглицин) + дегидроаскорбат + H2О

3 субстраты этого фермента пептидилглицин, аскорбат, и О2, а его 3 товары находятся пептидил (2-гидроксиглицин), дегидроаскорбат, и ЧАС2О.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на парные доноры, с O2 в качестве окислителя и с включением или восстановлением кислорода. Введенный кислород необязательно должен происходить из O2 с восстановленным аскорбатом в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. В систематическое название этого класса ферментов пептидилглицин, аскорбат: оксидоредуктаза кислорода (2-гидроксилирование). Другие широко используемые имена включают пептидилглицин 2-гидроксилаза, пептидил-альфа-амидирующий фермент, пептид-альфа-амид синтетаза, синтаза, пептид альфа-амид, пептидный альфа-амидирующий фермент, пептидная альфа-амидсинтаза, пептидилглицин альфа-гидроксилаза, пептидилглицин альфа-амидирующая монооксигеназа, ПАМ-А, ПАМ-Б, и PAM. Здесь работает один кофактор, медь.

Структурные исследования

На конец 2007 г. 8 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1OPM, 1PHM, 1SDW, 1YI9, 1YIP, 1YJK, 1YJL, и 3PHM.

Рекомендации

  • Брэдбери А.Ф., Финни М.Д., Смит Д.Г. (1982). «Механизм образования С-концевого амида ферментами гипофиза». Природа. 298 (5875): 686–8. Bibcode:1982Натура.298..686Б. Дои:10.1038 / 298686a0. PMID  7099265. S2CID  4324776.
  • Брэдбери А.Ф., Смит Д.Г. (1987). «Катализируемое ферментом амидирование пептидов. Выделение стабильного промежуточного продукта, образованного реакцией фермента амидирования с иминокислотой». Евро. J. Biochem. 169 (3): 579–84. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13648.x. PMID  3691506.
  • Глембоцкий CC (1985). «Дальнейшая характеристика пептидил-альфа-амидирующего фермента в секреторных гранулах передней доли гипофиза крыс». Arch. Biochem. Биофизы. 241 (2): 673–83. Дои:10.1016/0003-9861(85)90594-6. PMID  2994573.
  • Katopodis AG, Ping D, May SW (1990). «Новый фермент из гипофиза крупного рогатого скота, являющийся промежуточным звеном нейроинтерфейса, катализирует деалкилирование производных альфа-гидроксиглицина, тем самым действуя последовательно с пептидилглицин-альфа-амидирующей монооксигеназой при амидировании пептидов». Биохимия. 29 (26): 6115–20. Дои:10.1021 / bi00478a001. PMID  2207061.
  • Мурти А.С., Кейтманн HT, Эйппер Б.А. (1987). «Дальнейшая характеристика пептидилглицин-альфа-амидирующей монооксигеназы из гипофиза крупного рогатого скота». Мол. Эндокринол. 1 (4): 290–9. Дои:10.1210 / mend-1-4-290. PMID  3453894.
  • Мурти А.С., Сеть RE, Эйппер Б.А. (1986). «Очистка и характеристика пептидилглицин альфа-амидирующей монооксигеназы из бычьего нейро-промежуточного гипофиза». J. Biol. Chem. 261 (4): 1815–22. PMID  3944110.