Протохлорофиллид редуктаза - Protochlorophyllide reductase
светозависимая протохлорофиллидредуктаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.3.1.33 | ||||||||
Количество CAS | 68518-04-7 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
светонезависимая протохлорофиллидредуктаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Кристаллографический структура гетерооктамера протохлорофиллид оксидоредуктазы, действующего в темноте, из Prochlorococcus marinus.[1] | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.3.7.7 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
В энзимология, протохлорофиллидредуктазы[2][3] (ЕС 1.3.1.33 и ЕС 1.3.7.7 ) находятся ферменты который катализировать в химическая реакция
- протохлорофиллид + НАДФН + Н+ хлорофиллид а + НАДФ+
Три субстраты этого фермента протохлорофиллид, НАДФН, и ЧАС+; его два товары находятся хлорофиллид а и НАДФ+ .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы. В систематическое название этого класса ферментов хлорофиллида : НАДФ + 7,8-оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают НАДФН2-протохлорофиллид оксидоредуктаза, НАДФН-протохлорофиллид оксидоредуктаза, НАДФН-протохлорофиллид редуктаза, протохлорофиллид оксидоредуктаза, и протохлорофиллид фотооксидоредуктаза. Этот фермент входит в состав биосинтетический путь к хлорофиллы.[4][5]
Есть два структурно неродственных белка с этой активностью, которые называются светозависимыми и темновыми. Светозависимой редуктазе для функционирования необходим свет, тогда как действующая в темноте версия представляет собой совершенно другой белок, состоящий из трех субъединиц, которые демонстрируют значительное сходство последовательностей с тремя субъединицами нитрогеназа.[6] Этот фермент может быть эволюционно старше, но (будучи похож на нитрогеназу) очень чувствителен к свободным кислород и не работает, если его концентрация превышает примерно 3%.[7] Следовательно, альтернативная, светозависимая версия развивалась по мере роста концентрации кислорода в атмосфере Земли.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ PDB: 2 нм; Мозер Дж., Ланге С., Краузе Дж., Ребелейн Дж., Шуберт В.Д., Риббе М.В., Хайнц Д.В., Ян Д. (2013). «Структура комплекса протохлорофиллид-оксидоредуктазы, стабилизированного фторидом алюминия». Proc Natl Acad Sci U S A. 110 (6): 2094–2098. Bibcode:2013ПНАС..110.2094М. Дои:10.1073 / pnas.1218303110. ЧВК 3568340. PMID 23341615.
- ^ Гриффитс WT (1978). «Восстановление образования хлорофиллида изолированными мембранами этиопласта». Biochem. J. 174 (3): 681–92. ЧВК 1185970. PMID 31865.
- ^ Апель К., Сантел Х. Дж., Редлингер Т. Э., Фальк Х. (1980). «Протохлорофиллидный холохром ячменя (Hordeum vulgare L.) Выделение и характеристика НАДФН: протохлорофиллид оксидоредуктазы ». Евро. J. Biochem. 111 (1): 251–8. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06100.x. PMID 7439188.
- ^ Уиллоуз, Роберт Д. (2003). «Биосинтез хлорофиллов из протопорфирина IX». Отчеты о натуральных продуктах. 20 (6): 327–341. Дои:10.1039 / B110549N. PMID 12828371.
- ^ Болливар, Дэвид В. (2007). «Последние достижения в биосинтезе хлорофилла». Фотосинтез Исследования. 90 (2): 173–194. Дои:10.1007 / s11120-006-9076-6. PMID 17370354.
- ^ Юичи ФудзитаКинжал и Карл Э. Бауэр (2000). Восстановление светонезависимой протохлорофиллидредуктазы из очищенных субъединиц Bchl и BchN-BchB. J. Biol. Chem., Vol. 275, выпуск 31, 23583-23588. [1]
- ^ С. Ямазаки, Дж. Номата, Ю. Фуджита (2006) Дифференциальная работа двойных протохлорофиллидредуктаз для биосинтеза хлорофилла в ответ на уровни кислорода в окружающей среде в цианобактериях Лептолингбья боряна. Физиология растений, 2006, 142, 911-922 [2]
Этот EC 1.3 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |