Хлорофиллид - Chlorophyllide

Хлорофиллид

Хлорофиллид а
Имена
Название ИЮПАК Магний (3S,4S,21р) -3- (2-карбоксиэтил) -14-этил-21- (метоксикарбонил) -4,8,13,18-тетраметил-20-оксо-9-винил-23,25-дидегидрофорбин-23,25-диид
Идентификаторы
Соединения а: Хлорофиллид а б: Хлорофиллид b
Количество CAS	а: 14897-06-4 б: 14428-12-7
3D модель (JSmol )	а: Интерактивное изображение
ЧЭБИ	а: ЧЕБИ: 16900 б: ЧЕБИ: 38209
ChemSpider	а: 388735 б: 34999243
PubChem CID	а: 439664 б: 15775275
ИнЧИ а: InChI = 1S / C35H36N4O5.Mg / c1-8-19-15 (3) 22-12-24-17 (5) 21 (10-11-28 (40) 41) 32 (38-24) 30- 31 (35 (43) 44-7) 34 (42) 29-18 (6) 25 (39-33 (29) 30) 14-27-20 (9-2) 16 (4) 23 (37-27) 13-26 (19) 36-22; / h8,12-14,17,21,31H, 1,9-11H2,2-7H3, (H3,36,37,38,39,40,41,42) ; / q; + 2 / p-2 / t17-, 21-, 31 +; / m0./s1 Y[EBI] Ключ: ANWUQYTXRXCEMZ-NYABAGMLSA-L б: InChI = 1S / C35H34N4O6.Mg / c1-7-18-15 (3) 22-11-23-16 (4) 20 (9-10-28 (41) 42) 32 (38-23) 30- 31 (35 (44) 45-6) 34 (43) 29-17 (5) 24 (39-33 (29) 30) 12-26-19 (8-2) 21 (14-40) 27 (37- 26) 13-25 (18) 36-22; / h7,11-14,16,20,31H, 1,8-10H2,2-6H3, (H3,36,37,38,39,40,41, 42,43); / q; + 2 / p-2 / t16-, 20-, 31 +; / m0./s1 Ключ: QPDWBRHRBKXUNS-IEEIVXFASA-L
Улыбки a: CCC1 = C (C) C2 = Cc3c (C = C) c (C) c4C = C5 [C @@ H] (C) [C @ H] (CCC (O) = O) C6 = [N +] 5 [Mg -] 5 (n34) n3c (= CC1 = [N +] 25) c (C) c1C (= O) [C @ H] (C (= O) OC) C6 = c31
Свойства
Химическая формула	C35ЧАС34MgN4О5
Молярная масса	614,973 г / моль
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
Ссылки на инфобоксы

Хлорофиллид а и Хлорофиллид б являются биосинтетический предшественники хлорофилл а и хлорофилл б соответственно. Их пропионовая кислота группы преобразуются в фитил сложные эфиры ферментом хлорофиллсинтаза на последнем этапе пути. Таким образом, основной интерес к этим химические соединения был в изучении хлорофилл биосинтез в растения, водоросли и цианобактерии. Хлорофиллид а также является промежуточным звеном в биосинтезе бактериохлорофиллы.^[1][2]

Структуры

Хлорофиллид а, (R = H). В хлорофиллиде б, метильная группа, указанная в зеленом поле, заменяется формильной группой.

Хлорофиллид а, это карбоновая кислота (R = H). В хлорофиллиде б, то метильная группа в позиции 13 (Нумерация ИЮПАК для хлорофиллида а) и выделенный в зеленом поле, заменяется на формил группа.

Биосинтез ведет к образованию протопорфирина IX

Основная статья: Порфирин § Синтез

На ранних этапах биосинтеза, который начинается с глютаминовая кислота, а тетрапиррол создается ферментами дезаминаза и косинтетаза которые преобразуют аминолевулиновая кислота через порфобилиноген и гидроксиметилбилан к уропорфириноген III. Последний является первым макроциклический промежуточный общий для гем, сирохем, кофактор F₄₃₀, кобаламин и сам хлорофилл.^[3] Следующие промежуточные звенья копропорфириноген III и протопорфириноген IX, который окисленный в полной мере ароматный протопорфирин IX. Вставка утюг в протопорфирин IX, например, у млекопитающих дает гем, кофактор, переносящий кислород в крови, но растения сочетают магний вместо этого отдать после дальнейших преобразований хлорофилл для фотосинтеза.^[4]

Биосинтез хлорофиллидов из протопорфирина IX

Детали поздних этапов пути биосинтеза хлорофилла у растений различаются (например, Arabidopsis thaliana, Nicotiana tabacum и Triticum aestivum ) и бактерии (например, Рубрививакс желатиноз и Synechocystis ), в котором он был изучен. Однако, хотя гены и ферменты варьируются, химические реакции идентичны.^[1][5]

Вставка магния

Магний вставлен в протопорфирин IX.

Хлорофилл имеет магний ион согласованный в пределах лиганд называется хлорин. Металл вставляется в протопорфирин IX посредством фермент хелатаза магния^[1] который катализирует реакцию EC 6.6.1.1

протопорфирин IX + Mg²⁺
+ АТФ + ЧАС
₂О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ ADP + фосфат + Mg-протопорфирин IX + 2 ЧАС⁺

Этерификация пропионатной группы кольца C

Следующим шагом к хлорофиллидам является образование метилового (CH₃) сложный эфир на одной из пропионатных групп, катализируемый ферментом Протопорфирин IX метилтрансфераза магния^[6] в метилирование реакция EC 2.1.1.11

Mg-протопорфирин IX + S-аденозилметионин ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ Mg-протопорфирин IX 13-метиловый эфир + S-аденозил-L-гомоцистеин

От порфирина до хлорина

Кольцевая система хлорина образуется по мере того, как этерифицированная боковая цепь пропионата циклизуется на основном порфириновом кольце с образованием дивинилпротохлорофиллида.

Кольцевая система хлорина имеет пятичленное углеродное кольцо E, которое создается, когда одна из пропионатных групп порфирина циклизованный к атому углерода, связывающему исходный пиррол кольца C и D. Серия химических стадий, катализируемых ферментом Магний-протопорфирин IX монометиловый эфир (окислительная) циклаза^[7] дает общую реакцию EC 1.14.13.81

Mg-протопорфирин IX 13-монометиловый эфир + 3 НАДФН + 3 H⁺ + 3 O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ дивинилпротохлорофиллид + 3 НАДФ⁺ + 5 часов₂О

В ячмень электроны обеспечиваются уменьшенным ферредоксин, который может получить их из фотосистема I или в темноте из Ферредоксин — НАДФ (+) редуктаза: белок циклазы называется XanL и кодируется Ксанта-1 ген.^[8] В анаэробные организмы такие как Rhodobacter sphaeroides происходит такое же общее преобразование, но кислород, включенный в 13-монометиловый эфир протопорфирина IX, происходит из воды в реакции EC 1.21.98.3.^[9]

Этапы восстановления до хлорофиллида а

Для получения хлорофиллида необходимы еще два превращения. а. Оба сокращение реакции: один превращает виниловая группа чтобы этильная группа а второй добавляет два атома водорода к пиррольному кольцу D, хотя общая ароматичность макроцикла сохраняется. Эти реакции протекают независимо, а у некоторых организмов последовательность обратная.^[1]Фермент дивинилхлорофиллид 8-винил-редуктаза^[10] превращает 3,8-дивинилпротохлорофиллид в протохлорофиллид в ответ EC 1.3.1.75

3,8-дивинилпротохлорофиллид + НАДФН + Н⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ протохлорофиллид + НАДФ⁺

Восстановление кольца D протохлорофиллида завершает биосинтез хлорофиллида. а

Далее следует реакция EC 1.3.1.33 в котором пиррольное кольцо D восстанавливается ферментом протохлорофиллид редуктаза^[11]

протохлорофиллид + НАДФН + Н⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ хлорофиллид а + НАДФ⁺

Эта реакция зависит от света, но есть альтернативный фермент, Ферредоксин: протохлорофиллидредуктаза (АТФ-зависимая),^[12] который использует сокращенные ферредоксин как его кофактор и не зависит от света; он выполняет аналогичную реакцию EC 1.3.7.7 но с альтернативой субстрат 3,8-дивинилпротохлорофиллид

3,8-дивинилпротохлорофиллид + восстановленный ферредоксин + 2 АТФ + 2 H₂О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 3,8-дивинилхлорофиллид а + окисленный ферредоксин + 2 АДФ + 2 фосфата

В организмах, которые используют эту альтернативную последовательность стадий восстановления, процесс завершается реакцией EC 1.3.7.13 катализируется ферментом, который может принимать различные субстраты и выполнять необходимое восстановление винильных групп, например, в этом случае

3,8-дивинилхлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + 2 H⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ хлорофиллид а + 2 окисленных ферредоксина

Из хлорофиллида а к хлорофиллиду б

Хлорофиллид а оксигеназа это фермент, который превращает хлорофиллид а к хлорофиллиду б^[13] катализируя общую реакцию EC 1.3.7.13

хлорофиллид а + 2 O₂ + 2 НАДФН + 2 Н⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ хлорофиллид б + 3 часа₂O + 2 НАДФ⁺

Использование в биосинтезе хлорофилла а и хлорофилл б

хлорофилл а

хлорофилл б

Хлорофилл-синтаза^[14] завершает биосинтез хлорофилла а, катализируя реакцию EC 2.5.1.62

хлорофиллид а + фитилдифосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ хлорофилл а + дифосфат

Это образует сложный эфир группы карбоновой кислоты в хлорофиллиде. а с 20 углеродом дитерпен алкоголь фитол.Хлорофилл б производится тем же ферментом, который действует на хлорофиллид б.

Использование в биосинтезе бактериохлорофиллов

Бактериохлорофиллид а (R = H). Более ранние промежуточные звенья имеют виниловая группа или 1-гидроксиэтильную группу вместо ацетильная группа показано

бактериохлорофилл а

Бактериохлорофиллы - это светособирающие пигменты, обнаруженные в фотосинтезирующих бактериях: они не производят кислород в качестве побочного продукта. Таких структур много, но все они биосинтетически связаны, поскольку происходят из хлорофиллида. а.^[1][15] Бактериохлорофилл а это типичный пример; его биосинтез изучен в Rhodobacter capsulatus и Rhodobacter sphaeroides.

Первый шаг - сокращение (с транс стереохимия ) пиррольного кольца B, давая характерную 18-электронную ароматическую систему многих бактериохлорофиллов. Это осуществляется ферментом хлорофиллид редуктаза, который катализирует реакцию EC 1.3.7.15.

хлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + АТФ + H₂O + 2 H⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 3-деацетил-3-винилбактериохлорофиллид а + 2 окисленных ферредоксина + АДФ + фосфат

Следующие два шага превращают винильную группу сначала в 1-гидроксиэтильную группу, а затем в ацетильную группу бактериохлорофиллида. а. Реакции катализируются хлорофиллид а 3¹-гидратаза (EC 4.2.1.165 ) и бактериохлорофиллид дегидрогеназа (EC 1.1.1.396 ) следующим образом:^[2][16]

3-деацетил-3-винилбактериохлорофиллид а + H₂О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 3-деацетил 3- (1-гидроксиэтил) бактериохлорофиллид а

3-деацетил 3- (1-гидроксиэтил) бактериохлорофиллид а + НАД⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ бактериохлорофиллид а + НАДН + Н⁺

Эти три реакции, катализируемые ферментами, могут происходить в разной последовательности с образованием бактериохлорофиллида. а готов для этерификация к финальным пигментам для фотосинтеза. Фитиловый эфир бактериохлорофилла а не присоединяется напрямую: скорее, исходным промежуточным продуктом является сложный эфир с R = геранилгеранил (от геранилгеранилпирофосфат ), который затем подлежит дополнительным шагам, поскольку три боковых цепочки алкен облигации уменьшаются.^[16]

использованная литература

1. Уиллоуз, Роберт Д. (2003). «Биосинтез хлорофиллов из протопорфирина IX». Отчеты о натуральных продуктах. 20 (6): 327–341. Дои:10.1039 / B110549N. PMID  12828371.
2. Болливар, Дэвид В. (2007). «Последние достижения в биосинтезе хлорофилла». Фотосинтез Исследования. 90 (2): 173–194. Дои:10.1007 / s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
3. Баттерсби А.Р., Фукс С.Дж., Мэтчем Г.В., Макдональд Э. (май 1980 г.). «Биосинтез пигментов жизни: формирование макроцикла». Природа. 285 (5759): 17–21. Bibcode:1980Натура 285 ... 17Б. Дои:10.1038 / 285017a0. PMID  6769048. S2CID  9070849.
4. Баттерсби, А. Р. (2000). «Тетрапирролы: пигменты жизни. Обзор тысячелетия». Отчеты о натуральных продуктах. 17 (6): 507–526. Дои:10.1039 / B002635M. PMID  11152419.
5. Р. Каспи (18 июля 2007 г.). «3,8-дивинил-хлорофиллид а, биосинтез I (аэробный, светозависимый)». База данных метаболических путей MetaCyc. Получено 2020-06-04.
6. Пастырь, Марк; Рид, Джеймс Д .; Хантер, К. Нил (2003). «Очистка и кинетическая характеристика метилтрансферазы протопорфирина IX магния из Synechocystis PCC6803». Биохимический журнал. 371 (2): 351–360. Дои:10.1042 / BJ20021394. ЧВК  1223276. PMID  12489983.
7. Болливар Д.В., Бил С.И. (сентябрь 1996 г.). "Биосинтетический фермент хлорофилла Mg-протопорфирин IX монометиловый эфир (окислительная) циклаза (характеристика и частичная очистка от Chlamydomonas reinhardtii и Synechocystis sp. PCC 6803)". Физиология растений. 112 (1): 105–114. Дои:10.1104 / стр.112.1.105. ЧВК  157929. PMID  12226378.
8. Стюарт, Дэвид; Сандстрём, Малин; Юсеф, Хельми М .; Захрабекова, Шахира; Дженсен, Пол Эрик; Болливар, Дэвид У .; Ханссон, Матс (08.09.2020). "Аэробная циклаза монометилового эфира Mg-протопорфирина IX ячменя питается от ферредоксина электронами". Растения. 9 (9): 1157. Дои:10.3390 / растения9091157.
9. Порра, Роберт Дж .; Шафер, Вольфрам; Гад'Он, Наср; Катедер, Ингрид; Дрюс, Герхарт; Шеер, Хьюго (1996). «Происхождение двух карбонильных атомов кислорода бактериохлорофилла а. Демонстрация двух различных путей образования кольца е в Rhodobacter sphaeroides и Roseobacter denitrificans, а также общий механизм гидратазы для образования 3-ацетильной группы». Европейский журнал биохимии. 239 (1): 85–92. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1996.0085u.x. PMID  8706723.
10. Пархам, Рамин; Ребеиз, Константин А. (1992). «Биогенез хлоропластов: [4-винил] хлорофиллид-редуктаза представляет собой NADPH-зависимый фермент, специфичный для дивинилхлорофиллида а». Биохимия. 31 (36): 8460–8464. Дои:10.1021 / bi00151a011. PMID  1390630.
11. Апель, Клаус; Сантель, Ханс-Иоахим; Редлингер, Том Э .; Фальк, Хайнц (2005). «Протохлорофиллидный голохром ячменя (Hordeum vulgare L.)». Европейский журнал биохимии. 111 (1): 251–258. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06100.x. PMID  7439188.
12. Мураки Н., Номата Дж., Эбата К., Мидзогути Т., Шиба Т., Тамиаки Х., Курису Дж., Фудзита Ю. (май 2010 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура светонезависимой протохлорофиллидредуктазы». Природа. 465 (7294): 110–4. Bibcode:2010Натура.465..110M. Дои:10.1038 / природа08950. PMID  20400946. S2CID  4427639.
13. Eggink, Laura L .; Лобрутто, Рассел; Brune, Daniel C .; Брусслан, Джуди; Ямасато, Акихиро; Танака, Аюми; Хубер, Дж. Кеннет (2004). «Синтез хлорофилла b: локализация хлорофиллид оксигеназы и открытие стабильного радикала в каталитической субъединице». BMC Биология растений. 4: 5. Дои:10.1186/1471-2229-4-5. ЧВК  406501. PMID  15086960.
14. Schmid, H.C .; Рассадина, В .; Oster, U .; Schoch, S .; Рюдигер, В. (2002). «Предварительная загрузка хлорофилл-синтазы тетрапренилдифосфатом является обязательным этапом биосинтеза хлорофилла» (PDF). Биологическая химия. 383 (11): 1769–78. Дои:10.1515 / BC.2002.198. PMID  12530542. S2CID  3099209.
15. Сенге, Матиас О .; Смит, Кевин М. (2004). «Биосинтез и структуры бактериохлорофиллов». Аноксигенные фотосинтетические бактерии. Достижения в фотосинтезе и дыхании. 2. С. 137–151. Дои:10.1007/0-306-47954-0_8. ISBN  0-7923-3681-X.
16. Р. Каспи (2015-12-08). «Путь: биосинтез бактериохлорофилла А». База данных метаболических путей MetaCyc. Получено 2020-06-04.