Heme C - Heme C

Heme C
Heme c.svg
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ChemSpider
MeSHгем + C
Характеристики
C34ЧАС36О4N4S2Fe
Молярная масса684,64904 г / моль
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверять (что проверитьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы

Heme C (или же гем C) является важным видом гем.

История

Правильная структура гема C была опубликована в середине 20 века шведским биохимиком К.-Г. Павел.[1] Эта работа подтвердила структуру, впервые предложенную великим шведским биохимиком. Хьюго Теорелл. Структура гема C, основанная на экспериментах ЯМР и ИК восстановленной формы гема Fe (II), была подтверждена в 1975 году.[2] Структура гема С, включая абсолютную стереохимический конфигурация тиоэфирных связей была впервые представлена ​​для белка позвоночных, цитохрома c[3] и теперь распространяется на многие другие белки, содержащие гем С.

Характеристики

Heme C отличается от гем B в этом два винил боковые цепи гема B заменены ковалентными, тиоэфир связи с апопротеин. Два тиоэфир связи обычно образуются остатками цистеина в белке. Эти связи не позволяют гему C легко отделяться от холопротеин, цитохром с по сравнению с более легко диссоциированным гемом B, который может отделяться от холопротеина, гем-белкового комплекса, даже в мягких условиях. Это позволяет использовать очень широкий спектр структуры и функций цитохрома c, включая бесчисленное множество типов c. цитохромы выступая в первую очередь как переносчики электронов. Окислительно-восстановительный потенциал цитохрома c также можно «настроить» небольшими изменениями в структуре белка и взаимодействием с растворителем.[4]

Количество единиц гема C, связанных с холопротеин сильно варьируется. Для клеток позвоночных один гем С на белок является правилом, но для бактерий это количество часто составляет 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемовых групп С на голопротеин. Принято считать, что количество и расположение групп гема С связаны и даже необходимы для правильной функции голопротеина. Например, белки, содержащие несколько групп гема C, участвуют во множественных реакциях переноса электронов, особенно важным является восстановление 6 электронов, необходимое для восстановления атмосферного азота до двух органических молекул аммиака. Соотношение гема С и аминокислоты обычно бывает высоким для бактериальных гемепротеины, поэтому внутренняя часть некоторых белков цитохрома с кажется заполненной многими группами гема С по сравнению с другими гемепротеинами. Некоторые гемепротеины, часто из одноклеточные организмы, может содержать пять гемов C.[5] В до н.э1 сложный - еще один важный фермент, содержащий гем типа C.

Тиоэфирные связи, по-видимому, предоставляют голопротеинам большую свободу действий. В общем, цитохромы c-типа можно «точно настроить» в более широком диапазоне окислительно-восстановительного потенциала, чем цитохромы b. Это может быть важной причиной того, что цитохром с почти повсеместен на протяжении всей жизни. Heme C также играет важную роль в апоптоз где всего несколько молекул цитоплазматического цитохрома c, которые все еще должны содержать гем C, приводят к запрограммированной гибели клеток.[6] Цитохром с можно измерить в сыворотке крови человека и использовать в качестве маркера воспаления.[7]

В дополнение к этим экваториальным ковалентным связям гемовое железо также обычно аксиально координировано с боковыми цепями двух аминокислоты, делая железо шестнадцатеричным. Например, млекопитающие и тунец. цитохром с содержат один гем C, который аксиально координирован с боковыми цепями обоих гистидин и метионин.[8] Возможно, из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем с белком, железо гема С иногда аксиально лигируется с аминогруппой лизин или даже вода.

Рекомендации

  1. ^ Paul, K.G .; Хёгфельдт, Эрик; Силлен, Ларс Гуннар; Кинелл, Пер-Олоф (1950). «Расщепление солями серебра цистеин-порфиринных связей в цитохроме с». Acta Chemica Scandinavica. 4: 239–244. Дои:10.3891 / acta.chem.scand.04-0239.
  2. ^ Caughey, W.S .; Smythe, G.A .; O'Keeffe, D.H .; Maskasky, J.E .; Смит, М. (1975). «Гем А цитохром с оксидазы». Журнал биологической химии. 250 (19): 7602–7622. PMID  170266.
  3. ^ Такано Т .; Trus B.L .; Mandel N .; Mandel G .; Каллай О.Б .; Swanson R .; Дикерсон Р. (1977). «Цитохром с тунца с разрешением 2,0 A. II. Анализ структуры ферроцитохрома». Журнал биологической химии. 252 (2): 776–785. PMID  188826.
  4. ^ Berghuis, A.M .; Брайер, Г.Д. (1992). «Конформационные изменения цитохрома с, зависящие от окислительного состояния». J. Mol. Биол. 223 (4): 959–976. Дои:10.1016 / 0022-2836 (92) 90255-я. PMID  1311391.
  5. ^ Гвиер Джеймс Д., Ричардсон Дэвид Дж., Батт Джулия Н. (2005). «Характеристики диода или туннельного диода? Разрешение каталитических последствий протонно-связанного переноса электронов в многоцентровой оксидоредуктазе». Журнал Американского химического общества. 127 (43): 14964–14965. Дои:10.1021 / ja054160s. PMID  16248601.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  6. ^ Боуман, С.Э.Дж., Брен, К.Л. (2008). «Химия и биохимия гема C: функциональные основания для ковалентного связывания». Nat. Prod. Представитель. 25 (6): 1118–1130. Дои:10.1039 / b717196j. ЧВК  2654777. PMID  19030605.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  7. ^ Eleftheriadis, T .; Писсас, G .; Liakopoulos, V .; Стафанидис, И. (2016). «Цитохром с как потенциально клинически полезный маркер митохондриального и клеточного повреждения». Передний. Иммунол. 7: 279. Дои:10.3389 / fimmu.2016.00279. ЧВК  4951490. PMID  27489552.
  8. ^ Йе, С.Р., Хан, С., и Руссо, Д.Л. (1998). «Сворачивание и разворачивание цитохрома с». Отчеты о химических исследованиях. 31 (11): 727–735. Дои:10.1021 / ar970084p.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)

Смотрите также