Нитрогеназа - Nitrogenase

Нитрогеназа
Нитрогеназа.png
Идентификаторы
Номер ЕС1.18.6.1
Количество CAS9013-04-1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Оксидоредуктаза нитрогеназного типа (субъединица 1 альфа / бета)
Идентификаторы
СимволOxidored_nitro
PfamPF00148
ИнтерПроIPR000510
SCOP21 млн / Объем / СУПФАМ
Железный белок нитрогеназа NifH (компонент 2)
Идентификаторы
СимволNifH
ИнтерПроIPR005977
CATH1fp6
SCOP2d1fp6a_ / Объем / СУПФАМ
CDDcd02040
Альтернативная нитрогеназа (компонент 1) дельта-субъединица
Идентификаторы
СимволAnfG_VnfG
PfamPF03139
ИнтерПроIPR004349

Нитрогеназы находятся ферменты (EC 1.18.6.1EC 1.19.6.1 ), которые производятся некоторыми бактерии, Такие как цианобактерии (сине-зеленые бактерии). Эти ферменты отвечают за снижение из азот (N2) к аммиак (NH3). Нитрогеназы - единственное семейство ферментов, которые, как известно, катализируют эту реакцию, которая является ключевым этапом в процессе азотфиксация. Фиксация азота требуется для всех форм жизни, причем азот необходим для биосинтез из молекулы (нуклеотиды, аминокислоты ), которые создают растения, животных и другие организмы. Они кодируются Гены NIF или гомологи. Они связаны с протохлорофиллид редуктаза.

Классификация и структура

Хотя равновесное образование аммиака из молекулярного водорода и азота имеет общий отрицательный энтальпия реакции (), энергия активации очень высокий ().[1] Нитрогеназа действует как катализатор, уменьшая этот энергетический барьер, так что реакция может протекать при температуре окружающей среды.

Обычная сборка состоит из двух компонентов:

  1. В гетеротетрамерный Белок MoFe, нитрогеназа, которая использует предоставленные электроны для восстановления N2 в NH3. В некоторых сборках он заменен на гомологичную альтернативу.
  2. В гомодимерный Только Fe белок, то редуктаза который имеет высокую восстанавливающую способность и отвечает за подачу электронов.
Структура Кофактор FeMo показаны сайты связывания с нитрогеназой (аминокислоты cys и his).

Редуктаза

Белок Fe, динитрогеназа редуктаза или NifH, представляет собой димер идентичных субъединиц, который содержит одну [Fe4S4] и весит примерно 60-64 кДа.[2] Функция белка Fe заключается в переносе электронов от Восстановитель, Такие как ферредоксин или же флаводоксин к белку нитрогеназы. Передача электронов требует ввода химической энергии, которая возникает в результате связывания и гидролиза АТФ. Гидролиз АТФ также вызывает конформационные изменения в комплексе нитрогеназы, сближая белок Fe и белок MoFe для облегчения переноса электронов.[3]

Нитрогеназа

Белок MoFe представляет собой гетеротетрамер, состоящий из двух субъединиц α и двух субъединиц β, весом приблизительно 240–250 кДа.[2] Белок MoFe также содержит два железо-серные кластеры, известные как P-кластеры, расположенные на границе между субъединицами α и β и двумя Кофакторы FeMo внутри α-субъединиц. Степень окисления Мо в этих нитрогеназах ранее считалась Мо (V), но более свежие данные относятся к Мо (III).[4] (Молибден в других ферментах обычно связан с молибдоптерин как полностью окисленный Мо (VI)).

  • Ядро (Fe8S7) P-кластера принимает вид двух [Fe4S3] кубы, связанные центральным атомом серы. Каждый P-кластер ковалентно связаны с белком MoFe шестью остатками цистеина.
  • Каждый кофактор FeMo (Fe7MoS9C) состоит из двух неидентичных кластеров: [Fe4S3] и [MoFe3S3], которые связаны тремя сульфид-ионами. Каждый кофактор FeMo ковалентно связан с α-субъединицей белка одним цистеин остаток и один гистидин остаток.

Электроны из белка Fe попадают в белок MoFe в P-кластерах, которые затем переносят электроны на кофакторы FeMo. Каждый кофактор FeMo затем действует как место фиксации азота с N2 связывание в центральной полости кофактора.

Вариации

Белок MoFe может быть заменен альтернативными нитрогеназами в среде с низким содержанием кофактора Мо. Известно два типа таких нитрогеназ: ванадий-железо (VFe; VNF) типа и железо-железо (FeFe; Anf) тип. Оба образуют сборку из двух субъединиц α, двух субъединиц β и двух субъединиц δ (иногда γ). Дельта-субъединицы гомологичны друг другу, а сами альфа- и бета-субъединицы гомологичны субъединицам, обнаруженным в нитрогеназе MoFe. Кластеры генов также гомологичны, и эти субъединицы до некоторой степени взаимозаменяемы. Все нитрогеназы используют аналогичный основной кластер Fe-S, и вариации происходят в металле-кофакторе.[5][6]

Нитрогеназа Anf в Azotobacter vinelandii организован в anfHDGKOR оперон. Этот оперон по-прежнему требует некоторых Гены NIF функционировать. Сконструирован минимальный оперон из 10 генов, который включает эти дополнительные важные гены.[7]

Механизм

Рисунок 1: Нитрогеназа с выделенными ключевыми каталитическими сайтами. В каждом ферменте нитрогеназы есть два набора каталитических сайтов.
Рисунок 2: Нитрогеназа с одним набором металлических кластеров увеличена. Электроны перемещаются от кластера Fe-S (желтый) к кластеру P (красный) и заканчиваются на FeMo-co (оранжевый).

Общий механизм

Рисунок 3: Ключевые каталитические центры внутри нитрогеназы. Атомы раскрашены по элементам. Вверху: кластер Fe-S В центре: кластер P Внизу: FeMo-co

Нитрогеназа - это фермент, ответственный за катализирование азотфиксация, который представляет собой восстановление азота (N2) в аммиак (NH3) и процесс, жизненно важный для поддержания жизни на Земле.[8] В различных азотфиксирующих бактериях обнаружены три типа нитрогеназы: молибденовая (Mo) нитрогеназа, ванадий (V) нитрогеназа, и только железо (Fe) нитрогеназа.[9] Молибденовая нитрогеназа, которую можно найти в диазотрофы Такие как бобовые -ассоциированный ризобия,[10][11] это нитрогеназа, которая изучена наиболее широко и поэтому наиболее хорошо охарактеризована.[9] На рисунках 1-2 показана кристаллическая структура и ключевые каталитические компоненты молибден-нитрогеназы, извлеченные из Azotobacter vinelandii. Ванадиевая нитрогеназа и железосодержащая нитрогеназа могут быть обнаружены у некоторых видов Azotobacter в качестве альтернативной нитрогеназы.[10][12] Уравнения 1 и 2 показывают сбалансированные реакции азотфиксации в молибден-нитрогеназе и ванадий-нитрогеназе соответственно.

N2 + 8 часов+ + 8 e− + 16 MgATP → 2 NH3 + H2 + 16 MgADP + 16 Pя[8]

 

 

 

 

(1)

N2 + 14 часов+ + 12 e− + 40 MgATP → 2 NH4+ + 3 часа2 + 40 MgADP + 40 Pя [13]

 

 

 

 

(2)

Все нитрогеназы представляют собой двухкомпонентные системы, состоящие из Компонента I (также известного как динитрогеназа) и Компонента II (также известного как редуктаза динитрогеназы). Компонент I представляет собой белок MoFe в молибден-нитрогеназе, белок VFe в ванадий-нитрогеназе и белок Fe в железосодержащей нитрогеназе.[8] Компонент II - это белок Fe, содержащий кластер Fe-S (рис. 3: вверху), который переносит электроны в компонент I.[12] Компонент I содержит 2 ключевых металлических кластера: P-кластер (рис. 3: в центре) и FeMo-кофактор (FeMo-co) (Рисунок 3: внизу). Mo заменяется на V или Fe в ванадий-нитрогеназе и железосодержащей нитрогеназе соответственно.[8] Во время катализа электроны текут от пары молекул АТФ в Компоненте II к кластеру Fe-S, к P-кластеру и, наконец, к FeMo-co, где происходит восстановление N2 в NH3 происходит.

Кинетическая модель Лоу-Торнели

Восстановление азота до двух молекул аммиака проводят на FeMo-co компонента I после последовательного добавления протонных и электронных эквивалентов из компонента II.[8] Устойчивое состояние, закалка замораживанием и остановленный поток кинетические измерения, проведенные в 70-х и 80-х годах Лоу, Торнли и другими, предоставили кинетическую основу для этого процесса.[14][15] Кинетическая модель Лоу-Торнели (LT) (изображенная на рисунке 4) была разработана на основе этих экспериментов и документирует восемь коррелированных переносов протонов и электронов, необходимых на протяжении всей реакции.[8][14][15] Каждая промежуточная стадия обозначена буквой Eп где n = 0-8, что соответствует количеству переданных эквивалентов. Перед продуктивным добавлением N требуется передача четырех эквивалентов.2, хотя реакция E3 с N2 тоже возможно.[14] Примечательно, что для восстановления азота требуется 8 эквивалентов протонов и электронов, в отличие от 6 эквивалентов, предсказываемых сбалансированной химической реакцией.[16]

Промежуточные продукты E0 через E4

Спектроскопические характеристики этих промежуточных продуктов позволили лучше понять восстановление азота нитрогеназой, однако этот механизм остается активной областью исследований и дискуссий. Ниже кратко перечислены спектроскопические эксперименты для промежуточных соединений до добавления азота:

E0 - Это состояние покоя фермента перед началом катализа. EPR характеристика показывает, что этот вид имеет спин 3/2.[17]

E1 - Одноэлектронное восстановленное промежуточное соединение было захвачено во время оборота под N2. Мессбауэр Спектроскопия захваченного промежуточного соединения показывает, что FeMo-co имеет целочисленный спин больше 1.[18]

Рисунок 4: Кинетическая модель Лоу-Торнели для восстановления азота до аммиака нитрогеназой.

E2 - Этот промежуточный продукт должен содержать металлический кластер в его состоянии покоя с двумя добавленными электронами, хранящимися в мостиковом соединении. гидрид и дополнительный протон, связанный с атомом серы. Выделение этого промежуточного продукта в мутировавших ферментах показывает, что FeMo-co имеет высокий спин и спин 3/2.[19]

E3 - Предполагается, что этим промежуточным продуктом является однократно восстановленный FeMo-co с одним мостиковым гидридом и одним протоном.[8]

E4 - Промежуточное звено Януса после Римский бог переходов, этот интермедиат располагается ровно после половины переносов электронного протона и может распадаться обратно в E0 или продолжить связывание азота и завершить каталитический цикл. Предполагается, что это промежуточное соединение содержит FeMo-co в его состоянии покоя в состоянии окисления с двумя мостиковыми гидридами и двумя протонами, связанными с серой.[8] Это промежуточное соединение впервые наблюдали с использованием методов гашения замораживания с мутантным белком, в котором остаток 70, аминокислота валин, заменен на изолейцин.[20] Эта модификация предотвращает доступ субстрата к FeMo-co. EPR характеристика этого изолированного промежуточного продукта показывает новый вид со спином 1/2. ENDOR Эксперименты позволили понять структуру этого промежуточного продукта, обнаружив присутствие двух мостиковых гидридов.[20] 95Мо и 57Fe ENDOR показывают, что гидриды образуют мостик между двумя центрами железа.[21] Криоотжиг захваченного промежуточного продукта при -20 ° C приводит к последовательной потере двух эквивалентов водорода при релаксации, что доказывает, что выделенный промежуточный продукт согласуется с E4 штат.[8] Распад E4 палец2 + H2 и наконец к E0 и 2H2 подтвердил EPR сигнал, связанный с E2 средний.[8]

Вышеупомянутые промежуточные продукты предполагают, что металлический кластер циклически перемещается между своей исходной степенью окисления и однократно восстановленным состоянием с дополнительными электронами, хранящимися в гидридах. В качестве альтернативы было предложено, что каждая стадия включает образование гидрида и что металлический кластер фактически циклически проходит между исходной степенью окисления и однократно окисленным состоянием.[8]

Дистальные и чередующиеся пути для N2 фиксация

Рисунок 5: Дистальные и чередующиеся механистические пути фиксации азота в нитрогеназе.

В то время как механизм фиксации азота до Janus E4 комплекс в целом согласован, в настоящее время существуют две гипотезы о точном пути во второй половине механизма: «дистальный» и «чередующийся» путь (см. рисунок 5).[8][22][23] В дистальном пути сначала гидрируется концевой азот, высвобождая аммиак, затем гидрируется азот, непосредственно связанный с металлом. По альтернативному пути один водород добавляют к концевому азоту, затем один водород добавляют к азоту, непосредственно связанному с металлом. Этот чередующийся режим продолжается до тех пор, пока не будет выпущен аммиак.[8][22][23] Поскольку каждый путь благоприятствует уникальному набору промежуточных соединений, попытки определить, какой путь является правильным, как правило, были сосредоточены на выделении указанных промежуточных соединений, таких как нитридо в дистальном пути,[24] и диазен и гидразин в чередующемся пути.[8] Попытки выделить промежуточные соединения в самой нитрогеназе до сих пор были безуспешными, но использование модельных комплексов позволило выделить промежуточные соединения, которые поддерживают обе стороны, в зависимости от используемого металлического центра.[8] Исследования с Пн обычно указывают на дистальный путь, в то время как исследования с Fe обычно указывают на альтернативный путь.[8][22][23][25][26]

Специфическая поддержка дистального пути в основном проистекает из работ Schrock и Chatt, которые успешно изолировали нитридокомплекс, используя Мо в качестве металлического центра в модельном комплексе.[24][27] Конкретная поддержка альтернативного пути проистекает из нескольких исследований. Было показано, что модельные кластеры, содержащие только железо, каталитически восстанавливают N2.[25][26] Маленький вольфрам Также было показано, что кластеры следуют альтернативному пути фиксации азота.[28] Ванадиевая нитрогеназа высвобождает гидразин, промежуточное соединение, специфичное для альтернирующего механизма.[8][29] Однако отсутствие охарактеризованных промежуточных продуктов в самом нативном ферменте означает, что ни один из путей не был окончательно доказан. Более того, компьютерные исследования подтверждают обе стороны, в зависимости от того, предполагается ли, что реакционный центр находится в Mo (дистально) или в Fe (чередующемся) в кофакторе MoFe.[8][22][23]

Механизм связывания MgATP

Рисунок 6: Аминокислотные остатки нитрогеназы, которые взаимодействуют с MgATP во время катализа.

Связывание MgATP - одно из центральных событий, происходящих в механизме, используемом нитрогеназой. Гидролиз терминала фосфат Группа MgATP обеспечивает энергию, необходимую для переноса электронов от белка Fe к белку MoFe.[30] Связывающие взаимодействия между фосфатными группами MgATP и аминокислота Остатки белка Fe хорошо понятны при сравнении с аналогичными ферментами, в то время как взаимодействия с остальной частью молекулы более неуловимы из-за отсутствия кристаллической структуры белка Fe со связанным MgATP (по состоянию на 1996 г.).[31] Было показано, что три белковых остатка существенно взаимодействуют с фосфатами, как показано на рисунке 6.[14] В отсутствие MgATP соляной мост существует между остатком 15, лизин, а остаток 125, аспарагиновая кислота.[31] При связывании этот солевой мостик прерывается. Сайт-специфический мутагенез продемонстрировал, что когда лизин заменяется на глутамин, сродство белка к MgATP значительно снижается[32] и когда лизин заменяется на аргинин, MgATP не может связываться из-за слишком сильного солевого мостика.[33] Необходимость специфической аспарагиновой кислоты в сайте 125 была показана путем регистрации изменения реакционной способности при мутации этого остатка в глютаминовая кислота.[34] Третий остаток, который, как было показано, является ключевым для связывания MgATP, - это остаток 16, серин. Чтобы продемонстрировать этот факт, использовали сайт-специфический мутагенез.[34] Это привело к модели, в которой серин остается скоординированным с Mg2+ ион после гидролиза фосфата, чтобы облегчить его ассоциацию с другим фосфатом молекулы АДФ.[35] Связывание MgATP также вызывает значительные конформационные изменения в белке Fe.[14] Сайт-направленный мутагенез использовали для создания мутантов, в которых MgATP связывается, но не вызывает конформационных изменений.[36] Сравнение Рассеяние рентгеновских лучей данные по мутантам по сравнению с белком дикого типа привели к выводу, что весь белок сокращается при связывании MgATP с уменьшением радиуса примерно на 2,0 Å.[36]

Прочие механистические детали

Многие механистические аспекты катализ остаются неизвестными. Не сообщалось о кристаллографическом анализе субстрата, связанного с нитрогеназой.

Нитрогеназа способна восстанавливать ацетилен, но ингибируется оксидом углерода, который связывается с ферментом и тем самым предотвращает связывание диазота. Динитроген предотвращает связывание ацетилена, но ацетилен не препятствует связыванию диазота и требует только одного электрона для восстановления до этилен.[37] Благодаря окислительным свойствам кислород, большинство нитрогеназ необратимо ингибируются дикислород, который разрушительно окисляет кофакторы Fe-S.[нужна цитата ] Для этого необходимы механизмы фиксации азота для защиты нитрогеназы от кислорода. in vivo. Несмотря на эту проблему, многие используют кислород в качестве конечного акцептора электронов для дыхания.[нужна цитата ] Хотя способность некоторых азотфиксаторов, таких как Азотобактерии использование кислородно-лабильной нитрогеназы в аэробных условиях объясняется высоким скорость метаболизма, позволяя снизить содержание кислорода в клеточная мембрана, эффективность такого механизма подвергалась сомнению при концентрациях кислорода выше 70 мкМ (окружающая концентрация составляет 230 мкМ O2), а также при дополнительных ограничениях питательных веществ.[38]

Неспецифические реакции

Помимо восстановления диазота, нитрогеназы также снижают протоны к дигидроген, что означает, что нитрогеназа также является дегидрогеназа. Список других реакций, проводимых нитрогеназами, приведен ниже:[39][40]

HC≡CH → ЧАС2C = CH2
N–= N+= O → N2 + H2О
N = N = N– → N2 + NH3
C≡N−
 → CH4, NH3, ЧАС3C – CH3, H2C = CH2 (CH3NH2)
N≡C – R → RCH3 + NH3
C≡N – R → CH4, H3C – CH3, H2C = CH2, C3ЧАС8, C3ЧАС6, RNH2
O = C = S → CO + ЧАС2S [41][42]
О = С = О → CO + H2О [41]
S = C = N– → H2S + HCN [42]
O = C = N– → H2O + HCN, CO + NH3 [42]

Более того, дигидроген функционирует как конкурентный ингибитор,[43] монооксид углерода функционирует как неконкурентный ингибитор,[39][40] и сероуглерод функционирует как ингибитор быстрого равновесия[41] нитрогеназы.

Нитрогеназы ванадия также было показано, что они катализируют превращение CO в алканы через реакцию, сравнимую с Синтез Фишера-Тропша.

Организмы, синтезирующие нитрогеназу

Есть два типа бактерий, которые синтезируют нитрогеназу и необходимы для фиксации азота. Это:

Сходство с другими белками

Три субъединицы нитрогеназы демонстрируют значительное сходство последовательностей с тремя субъединицами светонезависимой версии протохлорофиллид редуктаза который выполняет преобразование протохлорофиллид к хлорофилл. Этот белок присутствует в голосеменных, водорослях и фотосинтезирующих бактериях, но был утерян покрытосеменными в процессе эволюции.[44]

По отдельности две субъединицы нитрогеназы (NifD и NifH) имеют гомологи в метаногены которые не фиксируют азот, например Methanocaldococcus jannaschii.[45] Мало что известно о функциях этих «класса IV». ниф гены[46] хотя они встречаются во многих метаногенах. В М. jannaschii известно, что они взаимодействуют друг с другом и выражаются конститутивно.[45]

Измерение активности нитрогеназы

Как и во многих других анализах активности ферментов, активность нитрогеназы можно оценить путем измерения скорости превращения субстрата (N2) к продукту (NH3). Поскольку NH3 участвует в других реакциях в клетке, часто желательно пометить субстрат 15N для учета или «баланса массы» добавляемого субстрата. Более распространенный анализ, анализ восстановления ацетилена или ARA, оценивает активность нитрогеназы, используя в своих интересах способность фермента восстанавливать газообразный ацетилен до газообразного этилена. Эти газы легко определить количественно с помощью газовой хроматографии.[47] Хотя впервые использовался в лабораторных условиях для измерения активности нитрогеназы в экстрактах Clostridium pasteurianum ячеек, ARA была применена к широкому спектру тестовых систем, включая полевые исследования, где другие методы сложно применить. Например, ARA успешно использовалась для демонстрации того, что бактерии, связанные с корнями риса, подвергаются сезонным и суточным ритмам активности нитрогеназы, которые, по-видимому, контролируются растением.[48]

К сожалению, преобразование данных анализов нитрогеназы в фактические моли N2 сниженный (особенно в случае ARA), не всегда однозначен и может либо недооценивать, либо переоценивать истинный показатель по ряду причин. Например, H2 конкурирует с N2 но не ацетилен для нитрогеназы (что приводит к завышению оценок нитрогеназы ARA). Анализы в бутылках или камерах могут оказывать негативное влияние на микробные системы в результате сдерживания или нарушения микросреды в результате манипуляций, что приводит к недооценке нитрогеназы. Несмотря на эти недостатки, такие анализы очень полезны для оценки относительных скоростей или временных характеристик активности нитрогеназы.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Modak JM (2002). «Процесс Габера для синтеза аммиака». Резонанс. 7 (9): 69–77. Дои:10.1007 / bf02836187.
  2. ^ а б Берджес Б.К., Лоу DJ (1996). «Механизм действия нитрогеназы молибдена». Химические обзоры. 96 (7): 2983–3011. Дои:10.1021 / cr950055x. PMID  11848849.
  3. ^ Лоусон Д.М., Смит Б.Э. (2002). «Нитрогеназы молибдена: кристаллографический и механистический взгляд». Ионы металлов в биологических системах. 39: 75–119. PMID  11913144.
  4. ^ Бьорнссон Р., Дельгадо-Хайме М.Ю., Лима Ф.А., Сиппель Д., Шлезер Дж., Вейхермюллер Т., Эйнсле О., Низ Ф., ДеБир С. (2015). «Молибденовые L-Edge XAS-спектры нитрогеназы MoFe». Z Anorg Allg Chem. 641 (1): 65–71. Дои:10.1002 / zaac.201400446. ЧВК  4510703. PMID  26213424.
  5. ^ Хейлз Б.Дж. (2004). «Ванадиевая нитрогеназа». Катализаторы для фиксации азота: нитрогеназы, соответствующие химические модели и промышленные процессы. Springer Нидерланды. С. 255–279. Дои:10.1007/978-1-4020-3611-8_10. ISBN  978-1-4020-3611-8.
  6. ^ Шнайдер К., Мюллер А (2004). «Железосодержащая нитрогеназа: исключительные каталитические, структурные и спектроскопические свойства». Катализаторы для фиксации азота: нитрогеназы, соответствующие химические модели и промышленные процессы. Springer Нидерланды. С. 281–307. Дои:10.1007/978-1-4020-3611-8_11. ISBN  978-1-4020-3611-8.
  7. ^ Ян Дж, Се Х, Ван Х, Диксон Р., Ван Ю.П. (сентябрь 2014 г.). «Реконструкция и минимальные требования к генам для альтернативной железосодержащей нитрогеназы у Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (35): E3718-25. Bibcode:2014PNAS..111E3718Y. Дои:10.1073 / pnas.1411185111. ЧВК  4156695. PMID  25139995.
  8. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р Хоффман Б.М., Лукоянов Д., Ян З.Й., декан Д.Р., Зеефельдт Л.С. (апрель 2014 г.). «Механизм азотфиксации нитрогеназой: следующий этап». Химические обзоры. 114 (8): 4041–62. Дои:10.1021 / cr400641x. ЧВК  4012840. PMID  24467365.
  9. ^ а б Петерс Дж. У., Силагий Р.К. (апрель 2006 г.). «Изучение новых границ структуры и механизма нитрогеназы». Современное мнение в области химической биологии. Биоинорганическая химия / Биокатализ и биотрансформация. 10 (2): 101–8. Дои:10.1016 / j.cbpa.2006.02.019. PMID  16510305.
  10. ^ а б Рубио Л. М., Лудден П. В. (2008). «Биосинтез железо-молибденового кофактора нитрогеназы».. Ежегодный обзор микробиологии. 62 (1): 93–111. Дои:10.1146 / annurev.micro.62.081307.162737. PMID  18429691.
  11. ^ Franche C, Lindström K, Elmerich C (декабрь 2008 г.). «Азотфиксирующие бактерии, связанные с бобовыми и небобовыми растениями». Растение и почва. 321 (1–2): 35–59. Дои:10.1007 / s11104-008-9833-8. ISSN  0032-079X.
  12. ^ а б Шнайдер К., Мюллер А. (январь 2004 г.). Смит Б. Е., Ричардс Р. Л., Ньютон В. Е. (ред.). Катализаторы для фиксации азота. Фиксация азота: происхождение, применение и результаты исследований. Springer Нидерланды. С. 281–307. Дои:10.1007/978-1-4020-3611-8_11. ISBN  978-90-481-6675-6.
  13. ^ Сиппель Д., Эйнсле О. (10.07.2017). «В структуре ванадиевой нитрогеназы обнаружен необычный мостиковый лиганд». Природа Химическая Биология. 13 (9): 956–960. Дои:10.1038 / nchembio.2428. ЧВК  5563456. PMID  28692069.
  14. ^ а б c d е Берджесс Б.К., Лоу ди-джей (ноябрь 1996 г.). «Механизм действия нитрогеназы молибдена». Химические обзоры. 96 (7): 2983–3012. Дои:10.1021 / cr950055x. PMID  11848849.
  15. ^ а б Wilson PE, Nyborg AC, Watt GD (июль 2001 г.). «Дублирование и расширение кинетической модели Торнли и Лоу для нитрогеназного катализа Klebsiella pneumoniae с использованием программной платформы MATHEMATICA». Биофизическая химия. 91 (3): 281–304. Дои:10.1016 / S0301-4622 (01) 00182-X. PMID  11551440.
  16. ^ Симпсон Ф. Б., Баррис Р. Х. (июнь 1984 г.). «Давление азота 50 атмосфер не препятствует выделению водорода нитрогеназой». Наука. 224 (4653): 1095–7. Bibcode:1984Научный ... 224.1095S. Дои:10.1126 / science.6585956. PMID  6585956.
  17. ^ Барни Б.М., Ли Х.И., Дос Сантос П.К., Хоффман Б.М., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.С. (май 2006 г.). «Разрыв тройной связи N2: понимание механизма нитрогеназы». Dalton Transactions (19): 2277–84. Дои:10.1039 / B517633F. PMID  16688314.
  18. ^ Yoo SJ, Angove HC, Papaefthymiou V, Burgess BK, Münck E (май 2000 г.). «Мёссбауэровское исследование протеина нитрогеназы MoFe из Azotobacter vinelandii с использованием селективного обогащения 57Fe М-центров». Журнал Американского химического общества. 122 (20): 4926–4936. Дои:10.1021 / ja000254k.
  19. ^ Лукоянов Д., Барни Б.М., Декан Д.Р., Зеефельдт Л.С., Хоффман Б.М. (январь 2007 г.). «Соединение промежуточных соединений нитрогеназы с кинетической схемой восстановления N2 с помощью протокола релаксации и идентификация состояния связывания N2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (5): 1451–5. Bibcode:2007ПНАС..104.1451Л. Дои:10.1073 / pnas.0610975104. ЧВК  1785236. PMID  17251348.
  20. ^ а б Игараши Р.Ю., Ларюхин М., Дос Сантос П.К., Ли Х.И., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.С., Хоффман Б.М. (май 2005 г.). «Улавливание H-, связанного с активным центром нитрогеназы FeMo-кофактора во время выделения H2: характеристика с помощью ENDOR-спектроскопии». Журнал Американского химического общества. 127 (17): 6231–41. Дои:10.1021 / ja043596p. PMID  15853328.
  21. ^ Доан П.Е., Телсер Дж., Барни Б.М., Игараши Р.Ю., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.С., Хоффман Б.М. (ноябрь 2011 г.). «57Fe ENDOR-спектроскопия и анализ« электронного инвентаря »промежуточного соединения нитрогеназы E4 позволяют предположить, что металл-ионная сердцевина FeMo-кофактора циклически проходит только через одну окислительно-восстановительную пару». Журнал Американского химического общества. 133 (43): 17329–40. Дои:10.1021 / ja205304t. ЧВК  3232045. PMID  21980917.
  22. ^ а б c d Neese F (декабрь 2005 г.). «Цикл Яндулова / Шрока и нитрогеназная реакция: пути фиксации азота, изученные с помощью теории функционала плотности». Angewandte Chemie. 45 (2): 196–9. Дои:10.1002 / anie.200502667. PMID  16342309.
  23. ^ а б c d Хиннеманн Б., Нёрсков Ю.К. (2008). «Катализ ферментами: биологический синтез аммиака». Темы в катализе. 37 (1): 55–70. Дои:10.1007 / s11244-006-0002-0.
  24. ^ а б Шрок Р.Р. (декабрь 2005 г.). «Каталитическое восстановление диазота до аммиака на единственном молибденовом центре». Отчеты о химических исследованиях. 38 (12): 955–62. Дои:10.1021 / ar0501121. ЧВК  2551323. PMID  16359167.
  25. ^ а б Родригес М.М., Билл Э., Бреннессель В.В., Голландия, Польша (ноябрь 2011 г.). «Восстановление азота и гидрирование до аммиака молекулярным железо-калиевым комплексом». Наука. 334 (6057): 780–3. Bibcode:2011Наука ... 334..780р. Дои:10.1126 / наука.1211906. ЧВК  3218428. PMID  22076372.
  26. ^ а б Андерсон Дж. С., Риттл Дж., Петерс Дж. С. (сентябрь 2013 г.). «Каталитическое превращение азота в аммиак на модельном комплексе железа». Природа. 501 (7465): 84–7. Bibcode:2013Натура 501 ... 84А. Дои:10.1038 / природа12435. ЧВК  3882122. PMID  24005414.
  27. ^ Чатт Дж., Дилворт-младший, Ричардс Р.Л. (1978). «Последние достижения химии азотфиксации». Chem. Rev. 78 (6): 589–625. Дои:10.1021 / cr60316a001.
  28. ^ Мураками Дж., Ямагути В. (14 мая 2012 г.). «Восстановление N2 с помощью нанесенных вольфрамовых кластеров дает модель процесса нитрогеназой». Научные отчеты. 2: 407. Bibcode:2012НатСР ... 2Э.407М. Дои:10.1038 / srep00407. ЧВК  3350986. PMID  22586517.
  29. ^ Дилворт М.Дж., Иди Р.Р. (июль 1991 г.). «Гидразин - это продукт восстановления диазота ванадий-нитрогеназой из Azotobacter chroococcum». Биохимический журнал. 277 (2): 465–8. Дои:10.1042 / bj2770465. ЧВК  1151257. PMID  1859374.
  30. ^ Хагеман Р.В., Баррис Р.Х. (июнь 1978 г.). «Нитрогеназа и нитрогеназа редуктаза связываются и диссоциируют с каждым каталитическим циклом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 75 (6): 2699–702. Bibcode:1978PNAS ... 75.2699H. Дои:10.1073 / pnas.75.6.2699. ЧВК  392630. PMID  275837.
  31. ^ а б Георгиадис М.М., Комия Х., Чакрабарти П., Ву Д., Корнюк Дж. Дж., Рис, округ Колумбия (сентябрь 1992 г.). «Кристаллографическая структура протеина железа нитрогеназы из Azotobacter vinelandii». Наука. 257 (5077): 1653–9. Bibcode:1992Научный ... 257.1653G. Дои:10.1126 / science.1529353. PMID  1529353.
  32. ^ Seefeldt LC, Morgan TV, Dean DR, Mortenson LE (апрель 1992 г.). «Картирование сайта (ов) взаимодействия MgATP и MgADP с нитрогеназой Azotobacter vinelandii. Лизин 15 белка железа играет важную роль во взаимодействии MgATP». Журнал биологической химии. 267 (10): 6680–8. PMID  1313018.
  33. ^ Райл М.Дж., Ланзилотта В.Н., Мортенсон Л.Э., Ватт Г.Д., Зеефельдт Л.К. (июнь 1995 г.). «Доказательства центральной роли лизина 15 нитрогеназного белка железа Azotobacter vinelandii в связывании нуклеотидов и конформационных изменениях белка». Журнал биологической химии. 270 (22): 13112–7. Дои:10.1074 / jbc.270.22.13112. PMID  7768906.
  34. ^ а б Wolle D, Dean DR, Howard JB (ноябрь 1992 г.). «Трансдукция сигнала кластера нуклеотид-железо-сера в железо-протеине нитрогеназы: роль Asp125». Наука. 258 (5084): 992–5. Bibcode:1992Наука ... 258..992W. Дои:10.1126 / science.1359643. PMID  1359643.
  35. ^ «Спектры ядерного магнитного резонанса аденозинди- и трифосфата». Журнал биологической химии. 237: 176–181. 1962.
  36. ^ а б Чен Л., Гавини Н., Цурута Х., Элиэзер Д., Берджесс Б.К., Доних С., Ходжсон К.О. (февраль 1994 г.). «MgATP-индуцированные конформационные изменения в белке железа из Azotobacter vinelandii, как исследовано с помощью малоуглового рассеяния рентгеновских лучей». Журнал биологической химии. 269 (5): 3290–4. PMID  8106367.
  37. ^ Seefeldt LC, Dance IG, декан DR (февраль 2004 г.). «Взаимодействие субстрата с нитрогеназой: Fe по сравнению с Мо». Биохимия. 43 (6): 1401–9. Дои:10.1021 / bi036038g. PMID  14769015.
  38. ^ Oelze J (октябрь 2000 г.). «Защита органов дыхания от нитрогеназы у видов Azotobacter: широко ли широко распространенная гипотеза однозначно подтверждается экспериментальными данными?». Обзор микробиологии FEMS. 24 (4): 321–33. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2000.tb00545.x. PMID  10978541.
  39. ^ а б Ривера-Ортис Дж. М., Баррис Р. Х. (август 1975 г.). «Взаимодействие между субстратами и ингибиторами нитрогеназы». Журнал бактериологии. 123 (2): 537–45. Дои:10.1128 / JB.123.2.537-545.1975. ЧВК  235759. PMID  1150625.
  40. ^ а б Шраузер Г.Н. (август 1975 г.). «Неферментативное моделирование нитрогеназных реакций и механизм биологической азотфиксации». Angewandte Chemie. 14 (8): 514–22. Дои:10.1002 / anie.197505141. PMID  810048.
  41. ^ а б c Seefeldt LC, Rasche ME, Ensign SA (апрель 1995 г.). «Карбонилсульфид и диоксид углерода как новые субстраты и сероуглерод как новый ингибитор нитрогеназы». Биохимия. 34 (16): 5382–9. Дои:10.1021 / bi00016a009. PMID  7727396.
  42. ^ а б c Rasche ME, Seefeldt LC (июль 1997 г.). «Восстановление тиоцианата, цианата и сероуглерода нитрогеназой: кинетическая характеристика и спектроскопический анализ ЭПР». Биохимия. 36 (28): 8574–85. Дои:10.1021 / bi970217e. PMID  9214303.
  43. ^ Гут Дж. Х., Баррис Р. Х. (октябрь 1983 г.). «Ингибирование катализированного нитрогеназой образования NH3 с помощью H2». Биохимия. 22 (22): 5111–22. Дои:10.1021 / bi00291a010. PMID  6360203.
  44. ^ Ли Дж., Гольдшмидт-Клермон М., Тимко, депутат (декабрь 1993 г.). «Кодируемый хлоропластом chlB необходим для светонезависимой активности протохлорофиллидредуктазы у Chlamydomonas reinhardtii». Растительная клетка. 5 (12): 1817–29. Дои:10.1105 / tpc.5.12.1817. ЧВК  160407. PMID  8305874.
  45. ^ а б Staples CR, Lahiri S, Raymond J, Von Herbulis L, Mukhophadhyay B, Blankenship RE (октябрь 2007 г.). «Экспрессия и ассоциация гомологов NifD и NifH нитрогеназы группы IV в нефиксирующей азот археоне Methanocaldococcus jannaschii». Журнал бактериологии. 189 (20): 7392–8. Дои:10.1128 / JB.00876-07. ЧВК  2168459. PMID  17660283.
  46. ^ Раймонд Дж., Сиферт Дж. Л., Staples CR, Blankenship RE (март 2004 г.). «Естественная история азотфиксации». Молекулярная биология и эволюция. 21 (3): 541–54. Дои:10.1093 / молбев / мш047. PMID  14694078.
  47. ^ Дилворт MJ (октябрь 1966 г.). «Восстановление ацетилена азотфиксирующими препаратами из Clostridium pasteurianum». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 127 (2): 285–94. Дои:10.1016/0304-4165(66)90383-7. PMID  5964974.
  48. ^ Симс Г.К., Дуниган EP (1984). «Суточные и сезонные колебания активности нитрогеназы (C2ЧАС2 уменьшение) рисовых корней ». Биология и биохимия почвы. 16: 15–18. Дои:10.1016/0038-0717(84)90118-4.

дальнейшее чтение

  • Zumft WG, Mortenson LE (март 1975 г.). «Азотфиксирующий комплекс бактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике. 416 (1): 1–52. Дои:10.1016/0304-4173(75)90012-9. PMID  164247.

внешняя ссылка