S- (гидроксиметил) глутатиондегидрогеназа - S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase - Wikipedia

S- (гидроксиметил) глутатиондегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС	1.1.1.284
Базы данных
IntEnz	Просмотр IntEnz
БРЕНДА	BRENDA запись
ExPASy	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	Запись в KEGG
MetaCyc	метаболический путь
ПРИАМ	профиль
PDB структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	AmiGO / QuickGO
Поиск ЧВК статьи PubMed статьи NCBI белки

В энзимология, а S- (гидроксиметил) глутатиондегидрогеназа (ЕС 1.1.1.284 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

S- (гидроксиметил) глутатион + НАД (Ф) + ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ S-формилглутатион + NAD (P) H + H⁺

3 субстраты этого фермента S- (гидроксиметил) глутатион, НАД⁺, и НАДФ⁺, а его 4 товары находятся S-формилглутатион, НАДН, НАДФН, и ЧАС⁺.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу донора CH-OH с NAD⁺ или НАДФ⁺ как акцептор. В систематическое название этого класса ферментов S- (гидроксиметил) глутатион: НАД⁺ оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают НАД-связанная формальдегиддегидрогеназа (неверно), формальдегиддегидрогеназа (неверно), муравьиная дегидрогеназа (неверно), алкогольдегидрогеназа III класса, ADH3, и чи, -ADH, FDH (неверно), формальдегиддегидрогеназа (глутатион) (неверно), GS-FDH (неверно), глутатион-зависимая формальдегиддегидрогеназа (неверно), НАД-зависимая формальдегиддегидрогеназа, GD-FALDH, и НАД- и глутатион-зависимая формальдегиддегидрогеназа. Этот фермент участвует в метаболизм метана.

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 2FZE и 2FZW.

Рекомендации

• Boyer, P.D .; Lardy, H .; Myrback, K., eds. (1963). Ферменты. 7 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 203–221.
• Роуз З.Б., Ракер Э. (1966). «Формальдегиддегидрогеназа». Методы Энзимол. 9: 357–360. Дои:10.1016/0076-6879(66)09073-6.
• Лю Л., Хаусладен А., Цзэн М., Цюэ Л., Хейтман Дж., Стамлер Дж. С. (2001). «Метаболический фермент S-нитрозотиола, сохраняемый от бактерий к человеку». Природа. 410 (6827): 490–4. Bibcode:2001Натурал.410..490л. Дои:10.1038/35068596. PMID  11260719. S2CID  21280374.
• Сангани П.К., Стоун С.Л., Рэй Б.Д., Пиндел Е.В., Херли Т.Д., Босрон В.Ф. (2000). «Кинетический механизм человеческой глутатион-зависимой формальдегиддегидрогеназы». Биохимия. 39 (35): 10720–9. Дои:10.1021 / bi9929711. PMID  10978156.
• Пробст С., Гротц М., Креттек С., Папе Х.С. (2005). «Влияние гипотермии на иммунологический ответ после травм и плановых операций». Surg. Technol. Int. 14: 41–50. PMID  16525953.
• Stouthamer AH; Хармс Н (1995). «Выделение, секвенирование и мутагенез гена, кодирующего НАД- и глутатион-зависимую формальдегиддегидрогеназу (GD-FALDH) из Paracoccus denitrificans, в котором GD-FALDH необходим для метилотрофного роста ». J. Bacteriol. 177 (1): 247–51. Дои:10.1128 / jb.177.1.247-251.1995. ЧВК  176581. PMID  7798140.
• Барбер Р.Д., Ротт М.А., Донохью Т.Дж. (1996). "Характеристика глутатион-зависимой формальдегиддегидрогеназы из Rhodobacter sphaeroides". J. Bacteriol. 178 (5): 1386–93. Дои:10.1128 / jb.178.5.1386-1393.1996. ЧВК  177813. PMID  8631716.