SUMO3 - SUMO3

SUMO3
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1U4A, 2IO1, 2MP2
Идентификаторы
Псевдонимы	SUMO3, SMT3A, SMT3H1, SUMO-3, Smt3B, малый убиквитиноподобный модификатор 3, малый убиквитиноподобный модификатор 3
Внешние идентификаторы	OMIM: 602231 MGI: 1336201 ГомолоГен: 38251 Генные карты: SUMO3
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 21 (человека)[1] Группа 21q22.3 Начните 44,805,617 бп[1] Конец 44,818,779 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 10 (мышь)[2] Группа 10 C1 | 10 39,72 см Начните 77,606,097 бп[2] Конец 77,618,331 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками • белковая метка • связывание ферментов • связывание убиквитин-подобной протеинлигазы Сотовый компонент • цитоплазма • Тело PML • ядро клетки • кинетохора • нуклеоплазма Биологический процесс • отрицательная регуляция связывания ДНК • белковое сумоилирование Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	6612	20610
Ансамбль	ENSG00000184900	ENSMUSG00000020265
UniProt	P55854	Q9Z172
RefSeq (мРНК)	NM_006936 NM_001286416	NM_001301671 NM_001301672 NM_001301673 NM_019929
RefSeq (белок)	NP_001273345 NP_008867	NP_001288600 NP_001288601 NP_001288602 NP_064313
Расположение (UCSC)	Chr 21: 44,81 - 44,82 Мб	Chr 10: 77.61 - 77.62 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Малый модификатор, связанный с убиквитином 3 это белок что у людей кодируется SUMO3 ген.^[5][6]

Функция

Белки SUMO, такие как SUMO3 и убиквитин (см. MIM 191339), посттрансляционно модифицируют многочисленные клеточные белки и влияют на их метаболизм и функцию. Однако, в отличие от убиквитинирования, которое направлено на деградацию белков, сумоилирование участвует в ряде клеточных процессов, таких как ядерный транспорт, регуляция транскрипции, апоптоз и стабильность белка (Su and Li, 2002). [Предоставлено OMIM]^[6]

Взаимодействия

SUMO3 был показан взаимодействовать с участием ARNTL^[7] и Тимин-ДНК гликозилаза.^[8]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000184900 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000020265 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Лапента В., Чиурацци П., ван дер Спек П., Пиццути А., Ханаока Ф., Браге С. (март 1997 г.). «SMT3A, человеческий гомолог гена SMT3 S. cerevisiae, отображается на хромосоме 21qter и определяет новое семейство генов». Геномика. 40 (2): 362–6. Дои:10.1006 / geno.1996.4556. PMID  9119407.
6. «Ген Entrez: супрессор SUMO3 SMT3 mif two 3, гомолог 3 (S. cerevisiae)».
7. Lee J, Lee Y, Lee MJ, Park E, Kang SH, Chung CH, Lee KH, Kim K (октябрь 2008 г.). «Двойная модификация BMAL1 с помощью SUMO2 / 3 и убиквитина способствует циркадной активации комплекса CLOCK / BMAL1». Молекулярная и клеточная биология. 28 (19): 6056–65. Дои:10.1128 / MCB.00583-08. ЧВК  2546997. PMID  18644859.
8. Hardeland U, Steinacher R, Jiricny J, Schär P (март 2002 г.). «Модификация тимин-ДНК-гликозилазы человека убиквитин-подобными белками способствует ферментативному обмену». Журнал EMBO. 21 (6): 1456–64. Дои:10.1093 / emboj / 21.6.1456. ЧВК  125358. PMID  11889051.

дальнейшее чтение

• Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
• Сайто Х., Хинчи Дж. (Март 2000 г.). «Функциональная гетерогенность малых модификаторов убиквитин-родственных белков SUMO-1 по сравнению с SUMO-2/3». Журнал биологической химии. 275 (9): 6252–8. Дои:10.1074 / jbc.275.9.6252. PMID  10692421.
• Татем М.Х., Джафрей Э., Воган О.А., Дестерро Дж.М., Боттинг С.Х., Нейсмит Дж. Х., Хэй RT (сентябрь 2001 г.). «Полимерные цепи SUMO-2 и SUMO-3 конъюгированы с белковыми субстратами с помощью SAE1 / SAE2 и Ubc9». Журнал биологической химии. 276 (38): 35368–74. Дои:10.1074 / jbc.M104214200. PMID  11451954.
• Лин Дж, Йоханнсен Э, Робертсон Э, Кифф Э (январь 2002 г.). «Предполагаемый домен репрессии ядерного антигена вируса Эпштейна-Барра 3C опосредует коактивацию промотора LMP1 с EBNA-2». Журнал вирусологии. 76 (1): 232–42. Дои:10.1128 / JVI.76.1.232-242.2002. ЧВК  135708. PMID  11739688.
• Кадоя Т., Ямамото Х., Судзуки Т., Юкита А., Фукуи А., Мичиуэ Т., Асахара Т., Танака К., Асашима М., Кикучи А. (июнь 2002 г.). «Десумоилирующая активность Axam, нового белка, связывающего Axin, участвует в подавлении бета-катенина». Молекулярная и клеточная биология. 22 (11): 3803–19. Дои:10.1128 / MCB.22.11.3803-3819.2002. ЧВК  133821. PMID  11997515.
• Су Х.Л., Ли СС (август 2002 г.). «Молекулярные особенности человеческих убиквитин-подобных генов SUMO и кодируемых ими белков». Ген. 296 (1–2): 65–73. Дои:10.1016 / S0378-1119 (02) 00843-0. PMID  12383504.
• Subramanian L, Benson MD, Iñiguez-Lluhí JA (март 2003 г.). «Мотив контроля синергии в аттенюаторном домене CCAAT / энхансер-связывающего белка альфа ингибирует транскрипционный синергизм за счет его модификации, усиленной PIASy, с помощью SUMO-1 или SUMO-3». Журнал биологической химии. 278 (11): 9134–41. Дои:10.1074 / jbc.M210440200. PMID  12511558.
• Итон Э.М., Сили Л. (август 2003 г.). «Модификация CCAAT / энхансер-связывающего белка-бета членами семейства малых убиквитин-подобных модификаторов (SUMO), SUMO-2 и SUMO-3». Журнал биологической химии. 278 (35): 33416–21. Дои:10.1074 / jbc.M305680200. PMID  12810706.
• Татхам М.Х., Ким С., Ю Би, Джафрей Э, Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй РТ, Чен Й (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия. 42 (33): 9959–69. Дои:10.1021 / bi0345283. PMID  12924945.
• Добрева Г., Дамбахер Дж, Гроссчедл Р. (декабрь 2003 г.). «Модификация SUMO нового MAR-связывающего белка, SATB2, модулирует экспрессию гена иммуноглобулина mu». Гены и развитие. 17 (24): 3048–61. Дои:10.1101 / гад.1153003. ЧВК  305257. PMID  14701874.
• Reverter D, Lima CD (август 2004 г.). «Основа для специфичности протеазы SUMO обеспечена анализом человеческого Senp2 и комплекса Senp2-SUMO». Структура. 12 (8): 1519–31. Дои:10.1016 / j.str.2004.05.023. PMID  15296745.
• Аяйдин Ф, Дассо М (декабрь 2004 г.). «Отличная динамика in vivo паралогов SUMO позвоночных». Молекулярная биология клетки. 15 (12): 5208–18. Дои:10.1091 / mbc.E04-07-0589. ЧВК  532004. PMID  15456902.
• Xu Z, Au SW (март 2005 г.). «Картирование остатков предшественников SUMO, необходимых для дифференциального созревания с помощью SUMO-специфической протеазы, SENP1». Биохимический журнал. 386 (Pt 2): 325–30. Дои:10.1042 / BJ20041210. ЧВК  1134797. PMID  15487983.
• Дин Х, Сюй И, Чен Кью, Дай Х, Тан И, Ву Дж, Ши И (март 2005 г.). «Структура раствора человеческого SUMO-3 C47S и его связывающая поверхность для Ubc9». Биохимия. 44 (8): 2790–9. Дои:10.1021 / bi0477586. PMID  15723523.
• Bossis G, Malnou CE, Farras R, Andermarcher E, Hipskind R, Rodriguez M, Schmidt D, Muller S, Jariel-Encontre I, Piechaczyk M (август 2005 г.). «Снижение регуляции активности димера c-Fos / c-Jun AP-1 путем сумоилирования». Молекулярная и клеточная биология. 25 (16): 6964–79. Дои:10.1128 / MCB.25.16.6964-6979.2005. ЧВК  1190241. PMID  16055710.