SecA - SecA - Wikipedia

Субъединица эубактериальной протеинтранслоказы SecA
Идентификаторы
СимволSecA
PfamPF07517

В Белок SecA это клеточная мембрана ассоциированная субъединица эубактериальный Sec или Тип II секреторный путь, система, которая отвечает за секрецию белков через клеточную мембрану. В рамках этой системы SecA обладает функциональными свойствами АТФаза и требуется для движения белок субстрат через канал транслокон.

Система транслоказ включает в себя множество белков, которые функционально сосредоточены на канал транслокон который опосредует экспорт белков через бактериальную цитоплазматическую мембрану и вставку мембранные белки внутрь. Независимо от выбранного маршрута наведения, препротеин в конечном итоге достигают цитоплазматической мембраны и вступают в контакт с транслоказой. Эта транслоказа состоит из периферической мембраны. АТФаза SecA и мембранный канал транслокона, который сам состоит из белков SecY, SecE, и SecG. Конформационные изменения в структуре SecA являются результатом ее АТФ-гидролизующий поведения и, возможно, приведет к пошаговому экспорту препротеин субстрат через Канал SecYEG.[1]

Структура

SecA представляет собой сложный белок, структура которого состоит из шести охарактеризованных домены это может объяснить способность SecA связывать субстраты и перемещать их. Следующие пять доменов, по-видимому, присутствуют во всех белках SecA, структурно проанализированных к настоящему времени.[2]

МЕРТВЫЙ моторный домен

Этот аминокислота домен подразделяется на два нуклеотид связывающие складки 1 и 2 (NBF1 и NBF2), где АТФ связывается и гидролизуется. Химическая энергия от фосфодиэфирных связей приводит к конформационным изменениям, которые передаются другим доменам (особенно HWD и PPXD домены), которые, следовательно, механически перемещают препротеин через мембрану. Однако эти конформационные изменения частично регулируются другими протомер домены, описанные ниже.

С-концевой линкерный домен

Возможность привязки к SecB сопровождающий в течение посттрансляционный транслокации, рибосома (как во время посттрансляционной транслокации, так и при ко-трансляционной транслокации [3]) и фосфолипид бислой важен для функционирования SecA и достигается за счет С-концевого линкерного домена.[4]

Домен спирального крыла (HWD)

Расположенный в С-концевой части молекулы, этот домен контактирует с доменами HSD и PPXD. Вероятно, он играет роль в передаче молекулярного конформационного движения, которое он получает от HSD и который возникает в результате гидролиза АТФ в МЕРТВЫЙ моторный домен, в PPXD домен.

Сшивающий пептидный домен (PPXD)

Поскольку основная функция SecA - это транспортировка препротеин через мембрану способность фактически связывать препротеин должно быть дано. Домен PPXD выполняет эту функцию при связывании субстрата.

Спиральный каркасный домен (HSD)

Эта область находится в центре SecA протомер и контакты через α-спиральный взаимодействия со всеми другими поддоменами. Кроме того, он содержит внутримолекулярный регулятор субдомена гидролиза АТФ 1 (IRA1), который, по-видимому, предотвращает нежелательный гидролиз АТФ, когда SecA не связан с SecYEG. Вместе с IRA1 консервативный солевой мостик, называемый Gate 1, может функционировать для предотвращения ненужных конформационных изменений. Ворота 1, по-видимому, функционально соединяют нуклеотид (АТФ ) сайт связывания МЕРТВЫЙ моторный домен с PPXD домен, который приводит к регуляции гидролиза АТФ только при препротеин привязка. Однако было показано, что это координирующее поведение происходит только тогда, когда SecA связан с SecYEG.[5]

Рекомендации

  1. ^ du Plessis DJ, Nouwen N, Driessen AJ (март 2011 г.). «Сек транслоказа». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1808 (3): 851–65. Дои:10.1016 / j.bbamem.2010.08.016. PMID  20801097.
  2. ^ Кустерс И., Дриссен А.Дж. (июнь 2011 г.). «SecA, замечательная наномашина». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 68 (12): 2053–66. Дои:10.1007 / s00018-011-0681-у. ЧВК  3101351. PMID  21479870.
  3. ^ Ван, Шуай; Джомаа, Ахмад; Ясколовский, Матеуш; Ян, Цзянь-И .; Бан, Ненад; Шан, Шу-оу (октябрь 2019 г.). «Молекулярный механизм распознавания белков котрансляционной мембраны и нацеливания с помощью SecA». Структурная и молекулярная биология природы. 26 (10): 919–929. Дои:10.1038 / с41594-019-0297-8. ISSN  1545-9985. ЧВК  6858539. PMID  31570874.
  4. ^ Джамшад, Мохаммед; Ноулз, Тимоти Дж; Уайт, Скотт А; Уорд, Дуглас Дж. Мохаммед, Фияз; Рахман, Кази Фахмида; Винн, Макс; Хьюз, Гарет В; Крамер, Гюнтер; Букау, Бернд; Хубер, Дэймон (27.06.2019). Hegde, Ramanujan S; Куриан, Джон (ред.). «С-концевой хвост бактериальной транслокации АТФазы SecA модулирует ее активность». eLife. 8: e48385. Дои:10.7554 / eLife.48385. ISSN  2050-084X. ЧВК  6620043. PMID  31246174.
  5. ^ Караману С., Гуридис Г., Папанику Е., Сианидис Г., Гелис И., Керамисану Д., Вронту Е., Калодимос К. Г., Эконому А. (июнь 2007 г.). «Препротеин-контролируемый катализ в геликазном двигателе SecA». Журнал EMBO. 26 (12): 2904–14. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601721. ЧВК  1894763. PMID  17525736.