WIPF1 - WIPF1

WIPF1
Белок WIPF1 PDB 2a41.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыWIPF1, PRPL-2, WASPIP, WIP, WAS2, WAS / WASL член семейства взаимодействующих белков 1
Внешние идентификаторыOMIM: 602357 MGI: 2178801 ГомолоГен: 86891 Генные карты: WIPF1
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение WIPF1
Геномное расположение WIPF1
Группа2q31.1Начните174,559,572 бп[1]
Конец174,682,916 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE WIPF1 202663 в формате fs.png

PBB GE WIPF1 202665 s в формате fs.png

PBB GE WIPF1 202664 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001077269
NM_003387

NM_001289722
NM_001289723
NM_153138

RefSeq (белок)

NP_001276651
NP_001276652
NP_694778

Расположение (UCSC)Chr 2: 174,56 - 174,68 МбChr 2: 73,43 - 73,53 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

WAS / WASL-взаимодействующий член семейства белков 1 (WIP) - это белок что у людей кодируется WIPF1 ген.[5][6]

Функция

Этот ген кодирует белок, который играет важную роль в организации актинового цитоскелета. Было показано, что сверхэкспрессия WIP в клетках млекопитающих увеличивает полимеризацию актина.[5] Кодируемый белок связывается с областью белка синдрома Вискотта-Олдрича, который часто мутирует при синдроме Вискотта-Олдрича, Х-сцепленном рецессивном заболевании. Нарушение взаимодействия между этими двумя белками может способствовать заболеванию. Для этого гена были идентифицированы два варианта транскрипта, кодирующие один и тот же белок.[6] У пациентов с отсутствием гена WIPF1 уровни белка WASp истощены и присутствуют симптомы WAS.[7]

Взаимодействия

WIPF1 был показан взаимодействовать с участием Белок синдрома Вискотта-Олдрича,[5][8] N-WASp, Кортактин,[9] NCK1,[8] MYO1e[10] и ITSN1.[11] В то время как Белок синдрома Вискотта-Олдрича выражается только в гематопоэтический клеток, WIPF1 экспрессируется повсеместно.[5] Большинство мутаций, вызывающих синдром Вискотта-Олдрича, локализованы в домене WH1 WASp.[12] Эти мутации влияют на связывание WASp-WIPF1.[13] WIPF1 имеет N-вывод профилин связывающий домен, связывание двух актинов WH2 домены, центральный участок полипролина и С-конец WASP Связывающий домен. Белок WASp разрушается в отсутствие WIP; однако повсеместно экспрессируемый ортолог WASp N-WASp остается стабильным в отсутствие WIP.

Работа в дрожжах

Функции и взаимодействия WIPF1 были изучены в нескольких грибковый системы, включая Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, грибковые микроорганизмы албиканс,[14] и Magnaporthe grisea.[15]

Vrp1 дрожжей привлекается к участкам эндоцитоза посредством WASp гомологи. Здесь он взаимодействует с миозином-1 и усиливает опосредованную миозином-1 активацию Комплекс Арп2 / 3.[16] Помимо роли в эндоцитозе, Saccharomyces cerevisiae Vrp1 участвует в цитокинезе и поляризации клеток.[17]

В Schizosaccharomyces pombe Считается, что взаимодействие Vrp1 с миозином-1 помогает расположить новые ветви актина рядом с мембраной, увеличивая силу воздействия на мембрану. Это взаимодействие нарушается дрожжевым специфическим белком. Bbc1 / Mti1 / SPAC23A1.17, который конкурирует с Vrp1 за связывание Myo1e гомолог.[18]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115935 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000075284 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d Рамеш Н., Антон И.М., Хартвиг ​​Дж. Х., Геха Р.С. (декабрь 1997 г.). «WIP, белок, связанный с белком синдрома Вискотта-Альдриха, индуцирует полимеризацию и перераспределение актина в лимфоидных клетках». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (26): 14671–6. Bibcode:1997PNAS ... 9414671R. Дои:10.1073 / pnas.94.26.14671. ЧВК  25088. PMID  9405671.
  6. ^ а б «Ген Entrez: семейство взаимодействующих белков WIPF1 WAS / WASL, член 1».
  7. ^ Ланци Г., Моратто Д., Вайро Д., Маснери С., Делмонте О., Паганини Т. и др. (Январь 2012 г.). «Новый первичный иммунодефицит человека из-за дефицита WASP-взаимодействующего белка WIP». Журнал экспериментальной медицины. 209 (1): 29–34. Дои:10.1084 / JEM.20110896. HDL:11379/487873. ЧВК  3260865. PMID  22231303.
  8. ^ а б Антон И.М., Лу В., Майер Б.Дж., Рамеш Н., Геха Р.С. (август 1998 г.). «Белок, взаимодействующий с белком (WIP) синдрома Вискотта-Олдрича, связывается с адаптерным белком Nck». Журнал биологической химии. 273 (33): 20992–5. Дои:10.1074 / jbc.273.33.20992. PMID  9694849.
  9. ^ Кинли А.В., Вид С.А., Уивер А.М., Каргинов А.В., Биссонетт Э., Купер Дж. А., Парсонс Дж. Т. (март 2003 г.). «Кортактин взаимодействует с WIP, регулируя активацию Arp2 / 3 и выступание мембраны». Текущая биология. 13 (5): 384–93. Дои:10.1016 / S0960-9822 (03) 00107-6. PMID  12620186. S2CID  17357571.
  10. ^ Ченг Дж., Грассарт А., Друбин Д. Г. (август 2012 г.). «Миозин 1E координирует сборку актина и транспортировку грузов во время клатрин-опосредованного эндоцитоза». Молекулярная биология клетки. 23 (15): 2891–904. Дои:10.1091 / mbc.e11-04-0383. ЧВК  3408416. PMID  22675027.
  11. ^ Грязнова Т, Кропивко С, Бурдынюк М, Губарь О, Крыклива В, Цыба Л, Рындич А (июль 2015). «Интерсектиновые адаптерные белки связаны с актин-регулирующим белком WIP у инвадоподий». Сотовая связь. 27 (7): 1499–508. Дои:10.1016 / j.cellsig.2015.03.006. PMID  25797047.
  12. ^ Раджмохан Р., Раода А., Вонг М. Х., Танабалу Т. (декабрь 2009 г.). «Характеристика мутантов синдрома Вискотта-Олдрича (WAS) с использованием Saccharomyces cerevisiae». FEMS дрожжевые исследования. 9 (8): 1226–35. Дои:10.1111 / j.1567-1364.2009.00581.x. PMID  19817875.
  13. ^ Раджмохан Р., Мэн Л., Ю С., Танабалу Т. (апрель 2006 г.). «WASP подавляет дефект роста штамма Saccharomyces cerevisiae las17Delta в присутствии WIP». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 342 (2): 529–36. Дои:10.1016 / j.bbrc.2006.01.160. PMID  16488394.
  14. ^ Борт, Николь (19 июля 2010 г.). «Candida albicans Vrp1 необходим для поляризованного морфогенеза и взаимодействует с Wal1 и Myo5» (PDF). Микробиология. 156 (Pt 10): 2962–2969. Дои:10.1099 / микрофон.0.041707-0. PMID  20656786.
  15. ^ Хуан Линь (24 января 2017 г.). «MoVrp1, предполагаемый белок верпролина, необходим для бесполого развития и инфицирования рисового грибка Magnaporthe oryzae» (PDF). Научные отчеты. 7: 41148. Bibcode:2017НатСР ... 741148Н. Дои:10.1038 / srep41148. ЧВК  5259722. PMID  28117435.
  16. ^ Сироткин, Владимир; Beltzner, Christopher C .; Маршан, Жан-Батист; Поллард, Томас Д. (2005-08-15). «Взаимодействие WASp, миозина-I и верпролина с комплексом Arp2 / 3 во время сборки актинового пятна у делящихся дрожжей». Журнал клеточной биологии. 170 (4): 637–648. Дои:10.1083 / jcb.200502053. ISSN  0021-9525. ЧВК  2171502. PMID  16087707.
  17. ^ Munn, Alan L .; Танабалу, Тирумаран (июль 2009 г.). «Верпролин: отличный набор актин-связывающих сайтов и несколько очень ГОРЯЧИХ пролинов». IUBMB Life. 61 (7): 707–712. Дои:10.1002 / iub.195. HDL:10072/30097. ISSN  1521-6551. PMID  19507265. S2CID  6788285.
  18. ^ Компакт-диск MacQuarrie, Mangione MC, Carroll R, James M, Gould KL, Sirotkin V (сентябрь 2019 г.). «Адаптерный белок Bbc1 S. pombe регулирует локализацию Wsp1 и Vrp1 во время сборки эндоцитарного актинового пятна». Журнал клеточной науки. 132 (17): jcs233502. Дои:10.1242 / jcs.233502. ЧВК  6771142. PMID  31391237.

дальнейшее чтение

внешние ссылки

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt: O43516 (WAS / WASL-взаимодействующий член семейства белков 1) на PDBe-KB.