Зеаксантин эпоксидаза - Zeaxanthin epoxidase - Wikipedia

Зеаксантин эпоксидаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.13.90
Количество CAS149718-34-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Зеаксантин эпоксидаза (EC 1.14.13.90, Зеа-эпоксидаза) является фермент с систематическое название зеаксантин, НАД (Ф) Н: оксидоредуктаза кислорода.[1][2][3][4][5][6][7] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

зеаксантин + 2 НАД (P) H + 2 H+ + 2 O2 виолаксантин + 2 НАД (Ф)+ + 2 часа2O (общая реакция)
(1a) зеаксантин + НАД (P) H + H+ + O2 антераксантин + НАД (P)+ + H2О
(1b) антераксантин + НАД (P) H + H+ + O2 виолаксантин + НАД (Ф)+ + H2О

Зеаксантинэпоксидаза - это флавопротеин (ФАД), который активен в условиях низкой освещенности.

Рекомендации

  1. ^ Бюх К., Странски Х., Хагер А (ноябрь 1995 г.). «ФАД является еще одним важным кофактором НАД (Ф) Н и О2-зависимой зеаксантин-эпоксидазы». Письма FEBS. 376 (1–2): 45–8. Дои:10.1016/0014-5793(95)01243-9. PMID  8521963.
  2. ^ Bugos RC, Hieber AD, Yamamoto HY (июнь 1998 г.). «Ферменты цикла ксантофилла являются членами семейства липокалинов, впервые идентифицированных у растений». Журнал биологической химии. 273 (25): 15321–4. Дои:10.1074 / jbc.273.25.15321. PMID  9624110.
  3. ^ Томпсон А.Дж., Джексон А.С., Паркер Р.А., Морпет Д.Р., Бербидж А., Тейлор И.Б. (апрель 2000 г.). «Биосинтез абсцизовой кислоты в томатах: регуляция мРНК зеаксантинэпоксидазы и 9-цис-эпоксикаротиноиддиоксигеназы циклами свет / темнота, водный стресс и абсцизовая кислота». Молекулярная биология растений. 42 (6): 833–45. Дои:10.1023 / А: 1006448428401. PMID  10890531.
  4. ^ Hieber AD, Bugos RC, Yamamoto HY (октябрь 2000 г.). «Растительные липокалины: виолаксантин деэпоксидаза и зеаксантинэпоксидаза». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1482 (1–2): 84–91. Дои:10.1016 / s0167-4838 (00) 00141-2. PMID  11058750.
  5. ^ Фроммольт Р., Госс Р., Вильгельм С. (июль 2001 г.). «Деэпоксидазная и эпоксидазная реакции Mantoniella squamata (Prasinophyceae) демонстрируют иную субстрат-специфическую кинетику реакции по сравнению со шпинатом». Planta. 213 (3): 446–56. Дои:10.1007 / s004250100589. PMID  11506368.
  6. ^ Фроммольт Р., Госс Р., Вильгельм С. (2001). "Отчет об ошибках. Деэпоксидазная и эпоксидазная реакции Mantoniella squamata (Prasinophyceae) демонстрируют иную субстрат-специфическую кинетику реакции по сравнению со шпинатом ». Planta. 213 (3): 492. Дои:10.1007 / s004250100619.
  7. ^ Мацубара С., Морозинотто Т., Басси Р., Кристиан А.Л., Фишер-Шлибс Э., Люттге Ю., Ортен Б., Франко А.С., Скарано Ф.Р., Фёрстер Б., Погсон Б.Дж., Осмонд CB (октябрь 2003 г.). «Возникновение цикла лютеин-эпоксид в омелах Loranthaceae и Viscaceae». Planta. 217 (6): 868–79. Дои:10.1007 / s00425-003-1059-7. PMID  12844265.

внешняя ссылка