Амфифизин - Amphiphysin - Wikipedia

AMPH
PDB 1ky7 EBI.jpg
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыAMPH, AMPH1, амфифизин
Внешние идентификаторыOMIM: 600418 MGI: 103574 ГомолоГен: 121585 Генные карты: AMPH
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Genomic location for AMPH
Genomic location for AMPH
Группа7п14.1Начинать38,383,704 бп[1]
Конец38,631,420 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AMPH 205257 s at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001635
NM_139316

NM_175007
NM_001289546

RefSeq (белок)

NP_001626
NP_647477

NP_001276475
NP_778172

Расположение (UCSC)Chr 7: 38.38 - 38.63 МбChr 13: 18.95 - 19.15 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Амфифизин это белок что у людей кодируется AMPH ген.[5][6]

Функция

Этот ген кодирует белок, связанный с цитоплазматической поверхностью синаптических везикул. Подгруппа пациентов с синдром скованного человека у которых также был рак груди, положительный результат на аутоантитела против этого белка. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к двум вариантам транскрипта, кодирующим разные изоформы. Были описаны дополнительные варианты сплайсинга, но их полноразмерные последовательности не определены.[6]

Амфифизин - это обогащенный мозг белок с N-выводом липид взаимодействие, димеризация и мембрана изгиб BAR домен, средний клатрин и домен связывания адаптера и C-концевой домен SH3. Считается, что в головном мозге его основная функция заключается в привлечении динамин к сайтам опосредованного клатрином эндоцитоз. Есть 2 амфифизина млекопитающих с похожей общей структурой. Повсеместная форма сращивания амфифизин-2 (BIN1 ), который не содержит клатрина или адаптерных взаимодействий, сильно выражается в мышца ткань и участвует в формировании и стабилизации сети Т-канальцев. В других тканях амфифизин, вероятно, участвует в других событиях стабилизации изгиба мембраны и кривизны.

Взаимодействия

Амфифизин показал взаимодействовать с DNM1,[7][8][9][10][11] Фосфолипаза D1,[12] CDK5R1,[13] PLD2,[12] КАБИНА1[14] и SH3GL2.[7][15]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000078053 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021314 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Де Камилли П., Томас А., Кофиелл Р., Фолли Ф., Лихте Б., Пикколо Г., Майнк Х. М., Остони М. и др. (Декабрь 1993 г.). «Белок амфифизин, связанный с синаптическими везикулами, является аутоантигеном 128 кДа синдрома Жесткого человека с раком груди». Журнал экспериментальной медицины. 178 (6): 2219–23. Дои:10.1084 / jem.178.6.2219. ЧВК  2191289. PMID  8245793.
  6. ^ а б «Ген Entrez: амфифизин AMPH (синдром жесткого человека с раком груди, 128 кДа аутоантиген)».
  7. ^ а б Мичева К.Д., Кей Б.К., Макферсон П.С. (октябрь 1997 г.). «Синаптоянин образует два отдельных комплекса в нервном окончании. Взаимодействие с эндофилином и амфифизином». Журнал биологической химии. 272 (43): 27239–45. Дои:10.1074 / jbc.272.43.27239. PMID  9341169.
  8. ^ Wigge P, Köhler K, Vallis Y, Doyle CA, Owen D, Hunt SP, McMahon HT (октябрь 1997 г.). «Гетеродимеры амфифизина: потенциальная роль в клатрин-опосредованном эндоцитозе». Молекулярная биология клетки. 8 (10): 2003–15. Дои:10.1091 / mbc.8.10.2003. ЧВК  25662. PMID  9348539.
  9. ^ МакМахон Х.Т., Вигге П., Смит С. (август 1997 г.). «Клатрин специфически взаимодействует с амфифизином и замещается динамином». Письма FEBS. 413 (2): 319–22. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00928-9. PMID  9280305. S2CID  42520828.
  10. ^ Chen-Hwang MC, Chen HR, Elzinga M, Hwang YW (май 2002 г.). «Динамин представляет собой субстрат киназы минибрена / Yak1-родственной киназы 1A с двойной специфичностью». Журнал биологической химии. 277 (20): 17597–604. Дои:10.1074 / jbc.M111101200. PMID  11877424.
  11. ^ Хватает Д., Слепнев В.И., Сонгян З., Дэвид К., Линч М., Кэнтли Л.С., Де Камилли П. (май 1997 г.). «Домен SH3 амфифизина связывает богатый пролином домен динамина в одном сайте, который определяет новую консенсусную последовательность связывания SH3». Журнал биологической химии. 272 (20): 13419–25. Дои:10.1074 / jbc.272.20.13419. PMID  9148966.
  12. ^ а б Ли К., Ким С.Р., Чунг Дж. К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами». Журнал биологической химии. 275 (25): 18751–8. Дои:10.1074 / jbc.M001695200. PMID  10764771.
  13. ^ Floyd SR, Porro EB, Slepnev VI, Ochoa GC, Tsai LH, De Camilli P (март 2001 г.). «Амфифизин 1 связывает регуляторную субъединицу p35 циклин-зависимой киназы (cdk) 5 и фосфорилируется cdk5 и cdc2». Журнал биологической химии. 276 (11): 8104–10. Дои:10.1074 / jbc.M008932200. PMID  11113134.
  14. ^ Лай М.М., Луо Х.Р., Бернетт ЧП, Хонг Дж.Дж., Снайдер С.Х. (ноябрь 2000 г.). «Кальциневрин-связывающий белок каин является негативным регулятором эндоцитоза синаптических везикул». Журнал биологической химии. 275 (44): 34017–20. Дои:10.1074 / jbc.C000429200. PMID  10931822.
  15. ^ Модреггер Дж., Шмидт А.А., Риттер Б., Хаттнер В.Б., Пломанн М. (февраль 2003 г.). «Характеристика эндофилина B1b, специфической для мозга мембраносвязанной ацилтрансферазы лизофосфатидовой кислоты со свойствами, отличными от эндофилина A1». Журнал биологической химии. 278 (6): 4160–7. Дои:10.1074 / jbc.M208568200. PMID  12456676.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка