Арс оперон - Ars operon
| Анион-транспортная АТФаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ArsA_ATPase | ||||||||
| Pfam | PF02374 | ||||||||
| Pfam клан | CL0023 | ||||||||
| SCOP2 | 1f48 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| TCDB | 3.A.4 | ||||||||
| |||||||||
| ArsB | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ArsB | ||||||||
| Pfam | PF02040 | ||||||||
| Pfam клан | CL0182 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000802 | ||||||||
| TCDB | 3.A.4 | ||||||||
| |||||||||
| ArsC | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 yffb (pa3664) белок | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ArsC | ||||||||
| Pfam | PF03960 | ||||||||
| Pfam клан | CL0172 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR006660 | ||||||||
| SCOP2 | 1i9d / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| ArsD | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ArsD | ||||||||
| Pfam | PF06953 | ||||||||
| Pfam клан | CL0172 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR010712 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии ars operon является оперон найдено в нескольких бактериальный таксон. Это необходимо для детоксикация из арсенат, арсенит, и антимонит.[1] Эта система транспортирует арсенит и антимонит из клетка. Насос состоит из двух полипептидов, продуктов arsA и arsB. гены. Эта двухсубъединица фермент обеспечивает устойчивость к арсениту и антимониту. Арсенат, однако, сначала должен быть уменьшенный до арсенита до его экструдирования. Третий ген, arsC, расширяет субстрат специфичность, чтобы учесть перекачку арсената и сопротивление. ArsC представляет собой арсенат с примерно 150 остатками. редуктаза который использует уменьшенный глутатион (GSH) для превращения арсената в арсенит с редокс активный цистеин остаток в активный сайт. ArsC образует активный четвертичный сложный с GSH, арсенатом и глутаредоксин 1 (Grx1). Три лиганды должны присутствовать одновременно для снижение происходить.[2]
ArsA и ArsB
ArsA и ArsB образуют АТФазу, передающую анион.[3] АрсБ белок отличается своим общим гидрофобный характер, в соответствии с его ролью мембраносвязанного канала. Анализ последовательности показывает присутствие 13 предполагаемых трансмембранных (TM) областей.
ArsC
Белок arsC структура было решено.[4] Он принадлежит к тиоредоксин надсемейство складывать который определяется бета-лист ядро окружено альфа-спирали. Активный цистеин остаток ArsC находится в петле между первой бета-цепью и первой спиралью, которая также является консервированный в белке Spx и его гомологи.
Семейство arsC также включает в себя Spx белки которые Грамположительный бактериальный факторы транскрипции который регулировать то транскрипция из нескольких гены в ответ на дисульфид стресс.[5]
ArsD и ArsR
ArsD - это транс-действующий репрессор оперона arsRDABC, который придает устойчивость к мышьякам и сурьмянам в кишечная палочка. Он имеет две пары вицинальный цистеин остатки Cys (12) -Cys (13) и Cys (112) -Cys (113), которые потенциально образуют отдельные участок связывания для металлоидов, которые запускают диссоциация ArsD из оперона. Однако как гомодимер в нем четыре цистеина вицинальной зоны пары.[6] Семейство ArsD состоит из нескольких бактериальный сопротивление мышьяку оперон трансакционный репрессор ArsD белки.
ArsR - это транс-действующий регуляторный белок. Он действует как репрессор на оперон arsRDABC, когда в клетке отсутствует мышьяк. Когда в клетке присутствует мышьяк, ArsR теряет сродство к оператору, и РНК-полимераза может транскрибировать гены arsDCAB.[7][8]ArsD и ArsR работают вместе, чтобы регулировать оперон ars.[9]
шаперон мышьяка, ArsD, кодируемый опероном arsRDABC Escherichia coli. ArsD переносит трехвалентные металлоиды в ArsA, каталитическую субъединицу откачивающего насоса As (III) / Sb (III). Взаимодействие с ArsD увеличивает сродство ArsA к арсениту, тем самым увеличивая его АТФазную активность при более низких концентрациях арсенита и увеличивая скорость экструзии арсенита.[10]
Рекомендации
- ^ Карлин А., Ши В., Дей С., Розен Б. П. (февраль 1995 г.). «Ars operon Escherichia coli придает устойчивость к мышьяку и сурьме». J. Bacteriol. 177 (4): 981–6. Дои:10.1128 / jb.177.4.981-986.1995. ЧВК 176692. PMID 7860609.
- ^ Лю Дж., Розен Б.П. (август 1997 г.). «Лигандные взаимодействия арсенатредуктазы ArsC». J. Biol. Chem. 272 (34): 21084–9. Дои:10.1074 / jbc.272.34.21084. PMID 9261111.
- ^ Розен Б.П. (1990). «Закодируемый плазмидой насос резистентности мышьяка: АТФаза, передающая анион». Res Microbiol. 141 (3): 336–41. Дои:10.1016 / 0923-2508 (90) 90008-э. PMID 1704144.
- ^ Мартин П., Демель С., Ши Дж., Гладышева Т., Гатти Д.Л., Розен Б.П., Эдвардс Б.Ф. (ноябрь 2001 г.). «Понимание структуры, сольватации и механизма арсенатредуктазы ArsC, нового фермента детоксикации мышьяка». Структура. 9 (11): 1071–81. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00672-4. PMID 11709171.
- ^ Зубер П. (апрель 2004 г.). «Взаимодействие Spx-РНК-полимеразы и глобальный контроль транскрипции во время окислительного стресса». J. Bacteriol. 186 (7): 1911–8. Дои:10.1128 / jb.186.7.1911-1918.2004. ЧВК 374421. PMID 15028674.
- ^ Ли С., Розен Б.П., Борхес-Уолмсли, М.И., Уолмсли, АР (июль 2002 г.). «Доказательства кооперативности между четырьмя сайтами связывания димерного ArsD, As (III) -чувствительного регулятора транскрипции». J. Biol. Chem. 277 (29): 25992–6002. Дои:10.1074 / jbc.M201619200. PMID 11980902.
- ^ «Хоум - Спрингер».
- ^ Сюй С, Розен Б.П. (1997). «Димеризация важна для связывания ДНК и репрессии металлорегуляторным белком ArsR Escherichia coli». J. Biol. Chem. 272 (25): 15734–8. Дои:10.1074 / jbc.272.25.15734. PMID 9188467.
- ^ Чен, Янсян; Розен, Барри П. (1997). «Металлорегулирующие свойства репрессора ArsD». Журнал биологической химии. 272 (22): 14257–14262. Дои:10.1074 / jbc.272.22.14257. PMID 9162059.
- ^ Ли X, Крумхольц LR (2007). «Регулирование устойчивости к арсенату в Desulfovibrio desulfuricans G20 с помощью оперона arsRBCC и гена arsC». J. Bacteriol. 189 (10): 3705–11. Дои:10.1128 / JB.01913-06. ЧВК 1913334. PMID 17337573.