CXorf66 - CXorf66

CXorf66
Идентификаторы
ПсевдонимыCXorf66, SGPX, открытая рамка считывания хромосомы X 66
Внешние идентификаторыMGI: 3779666 ГомолоГен: 82551 Генные карты: CXorf66
Расположение гена (человек)
Х-хромосома (человек)
Chr.Х-хромосома (человек)[1]
Х-хромосома (человек)
Геномное расположение CXorf66
Геномное расположение CXorf66
ГруппаXq27.1Начинать139,955,728 бп[1]
Конец139,965,521 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

347487

631784

Ансамбль

ENSG00000203933

н / д

UniProt

Q5JRM2

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_001013403

NM_001039240
NM_001382307

RefSeq (белок)

NP_001013421

н / д

Расположение (UCSC)Chr X: 139.96 - 139.97 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

CXorf66 также известный как Открытая рамка для чтения 66 хромосомы X, это 361aa белок у людей это кодируется CXorf66 ген. Закодированный белок предположительно относится к 1-му типу. трансмембранный белок; однако его точная функция в настоящее время неизвестна.[4] У CXorf66 один псевдоним: RP11-35F15.2.[4]

Существует патент для CXorf66 под файлом US 8586006 от Институт системной биологии и Integrated Diagnostics, Inc.[5]

Белок CXorf66 - потенциальная новинка биомаркер рака.[6]

Ген

CXorf66 находится на Хромосома X в Xq27.1 и находится на цепи комплемента.[7] Ген CXorf66 расположен между АТФ11С АТФаза, MIR505, и HNRNPA3P3.[7] В дополнение к этому, согласно OMIM, CXorf66 находится между SOX3, SPANXB1, и CDR1.[8]

Генный локус гена CXorf66 человека на хромосоме X

мРНК

Варианты сращивания

CXorf66 состоит только из одного известного варианта сварки с тремя экзоны (1-117, 118-271 и 272-1288bp) и два интроны.[9] Расположение соединений находится на 30aa [G] и 81aa [M].[9]

Сплайсинг гена CXorf66

CXorf66 был обнаружен только с одним полиаденилирование сайт.[10]

Протеин

Сочинение

С 57 серинами и 42 лизинами белок CXorf66 является как серин и лизин богатые.[11] CXorf66 имеет молекулярную массу 39,9 кдал и изоэлектрическая точка 9,89.[11]

Домены

Белок CXorf66 имеет предсказанный сигнальный пептид из 1-19aa, топологический домен из 20-47aa, a трансмембранный домен из 48-68aa и второй топологический домен из 69-361aa.[12] Предполагается, что сайт расщепления сигнального пептида находится между 17-18aa.[13] После анализа состава белка (богатый серином и лизином) и посттрансляционных модификаций (высокий уровень фосфорилирования) предсказывается, что первый топологический домен [20-47aa] является внеклеточный, а топологическая область [69-361aa] - цитоплазматический. Визуал можно увидеть в Рисунок II.[14]

Рисунок I. Кандидаты в сайты фосфорилирования в белке CXorf66 человека.
Рисунок II. SOSUI Прогнозирование трансмембранной топологии белка CXorf66

В белке CXorf66 человека были обнаружены три повторяющихся мотива DKPV [31-34 и 204-207aa], SEAK [97-100 и 287-290aa] и PKRS [161-164 и 245-248aa]. Эти повторы сохраняются у других приматов, таких как Горилла горилла горилла и Macaca mulatta, но отсутствуют у других млекопитающих.[15]

SNP

Существует один естественный вариант популяции (частота 0,436) на 233aa от пролин к лейцин в белке CXorf66, причем предковой кодируемой аминокислотой является пролин. Никаких эффектов с этим не наблюдалось. миссенс-мутация.[12][16]

Взаимодействующие белки

  • Рисунок III. STRING предсказывает белковые взаимодействия для человеческого CXorf66

На основе НИТЬ предсказанного взаимодействия с белками, CXorf66 имеет средний балл за связь с белками, перечисленными в Рисунок III.[17] Важно отметить, что все перечисленные белки не определены экспериментально.

Регулирование

Транскрипция

Промоутер

Есть только один известный промоутер, предсказанный Геноматикс для белка CXorf66 на отрицательной цепи 139047554-139048298, которая имеет длину 745 п.н.[18] Когда Выравнивание поиска BLAT был использован для созданного промотора CXorf66, были получены многочисленные совпадения с высокой идентичностью для различных генов на разных хромосомах. Ниже приведены несколько сгенерированных результатов поиска с наивысшими оценками, которые имеют высокий процент идентичности:[19]

ИмяИдентификатор генаСчетДиапазон (пп) из 745ЛичностьХромосомаStrandНачинатьКонец
ZBTB8A65312128265688.2%1-3299489232995547
ТЕСК21042026362490.3%1-4584309345843716
TBCK9362724463991.5%4+107146630107147268
USP488419624163189.0%1+2201472522015355
ПТПН222619122728190.0%1-114365307114365587
PSPH572322060590.6%7-5609831956098923

Уникально, что TESK2 - это специфическая для семенников протеинкиназа, которая коррелирует с предсказанной тканевой экспрессией CXorf66.

Факторы транскрипции

С помощью Genomatix была создана таблица из 20 основных факторов транскрипции и их сайтов связывания в промоторе CXorf66 (см. Диаграмма IV).[18]

Рисунок IV: Сгенерированный список сайтов связывания факторов транскрипции в промоторе CXorf66

Перевод

CXorf66 имеет два миРНК, hsa-mir-1290 и hsa-miR-4446-5p предсказано связывание с 3 'UTR-областью мРНК.[20]

Посттрансляционные модификации

An Сайт N-гликозилирования был предсказан Expasy NetNGlyc в NGSS [24aa] со вторичным сайтом также возможно в NGTN [21aa].[21] Использование NetPhos, всего 48 фосфорилирование сайтов предсказано (41 Серины, 2 Треонины, и 5 Тирозины ), все из которых происходят после предсказанного трансмембранного домена, что указывает на топологию цитоплазмы.[22] С помощью ИноЯН, много O-GlcNAc сайты были предсказаны. Все, что включает в себя высокий потенциал, происходит после трансмембранной области 48-68aa.[23] А SUMOplot Анализ проведенное с использованием белка CXorf66 человека Homo sapiens, обнаружило высокую вероятность наличия мотива сумоляции в положении K241 наряду с мотивами с низкой вероятностью в положении K316 и K186. С сумоилирование играет роль в различных клеточных процессах, таких как ядерно-цитозольный транспорт и регуляция транскрипции, ожидается, что CXorf66 модифицируется с помощью SUMO белок пост-перевод.[24]

Субклеточная локализация

Рисунок V. Сигналы ядерной локализации CXorf66 в гомологах

С помощью PSORT II, есть сигнал ядерной локализации ПИККХЛ по адресу 268аа.[25] Можно видеть, что этот сигнал сохраняется у других видов приматов; однако не присутствует у других млекопитающих. В дополнение к этому, согласно SAPS kNN-Prediction, разработанной SDSC Biology Workbench, белок CXorf66 для человека и гомолог мыши с вероятностью 47,8% окажутся в ядерной области клетки. Однако для более отдаленных гомологов, таких как Bos taurus, которые не имеют сигналов ядерной локализации, CXorf66 с вероятностью 34,8% попадет во внеклеточную, включая область клеточной стенки, или области плазматической мембраны.[11][25] Чтобы просмотреть несколько гомологов и их сигналы ядерной локализации, см. Рисунок V.

Гомология

CXorf66 не знает паралоги в людях; однако CXorf66 имеет консервативные гомологи во всем Млекопитающие Королевство. Высоко консервативен у приматов, заметна быстрая эволюция CXorf66, см. Рисунок VI, объясняя большее количество ортологи у млекопитающих, а не у беспозвоночных, птиц и рептилий.[26]

Рисунок VI. Расхождение гомологов белков CXorf66
CXorf66 белокРазновидностьДата расхождения (MYA) [27]инвентарный номер NCBIобложка запросаЗначение EЛичность
Гомолог CXorf66Шимпанзе (Пан троглодиты)6.3XP_001139133.1100%098%
Гомолог CXorf66Горилла (Горилла горилла горилла)8.8XP_004065002.1100%098%
LOC631784 изоформа X1Мышь (Mus musculus)92.3XP_006528296.198%2E-4134%
CXorf66-подобная изоформа X1Крыса (Rattus norvegicus)92.3XP_001068529.284%6E-3232%
Гомолог CXorf66Корова (Bos taurus)94.2XP_005200949.196%2.00E-4635%
Гомолог CXorf66Белый носорог (Ceratotherium simum simum)94.2XP_004441715.1100%8.00E-8648%
Гомолог CXorf66Лошадь (Equus caallus)94.2XP_005614614.196%8.00E-5844%
Средний полипептид нейрофиламентаЗебра зяблик (Taeniopygia guttata)296XP_002197538.144%2.00E-0830%
Триадиноподобный, частичныйАллигатор (Аллигатор миссисипиенсис)296XP_006271227.153%2.00E-1223%
LOC590028Морской еж (Strongylocentrotus purpuratus)742.9XP_794743.345%2.00E-0535.40%
Альфа-L-фукозидазаСтрептококковый митит2535.8WP_001083113.147%7.00E-3822%

Выражение

Согласно данным Unigene's EST cDNA Tissue Abundance display и Protein Atlas, CXorf66 имеет умеренно высокие уровни экспрессии в семенниках в дополнение к более высоким уровням экспрессии в тканях плода по сравнению с другими стадиями развития.[28][29] Белок CXorf66 также заметно мало присутствует в обоих контрольных эндометрий общая РНК и эндометриоз общая РНК.[30] CXorf66 был представлен как заметное присутствие в плазма и тромбоцит.[4] Основываясь на данных PaxDb, CXorf66 оказался в первых 5% одного исследования плазмы человека и в 25% других исследований, проведенных с тромбоцитами человека.[31] В дополнение к этому, было отмечено присутствие 60–100% белка CXorf66 как в исправных, так и в дилатационная кардиомиопатия ткань перегородки.[32] Кроме того, CXorf66 содержит ~ 75% белка в мононуклеарные клетки периферической крови.[33]

Данные по тканевой экспрессии Unigene EST для белка CXorf66 человека
Генные карты предсказали тканевую экспрессию человеческого белка CXorf66

  • Присутствие белка CXorf66 в ткани перегородки при дилатационной кардиомиопатии

  • Присутствие белка CXorf66 в мононуклеарных клетках периферической крови

  • Присутствие белка CXorf66 в общей РНК эндометриоза

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000203933 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ а б c GeneCard за CXorf66
  5. ^ Лерой Худ; Патрисия М. Бекманн; Ричард Джонсон; Марчелло Марелли; Сяоцзюнь Ли. «Органоспецифические белки и способы их использования». Патент US8586006. Институт системной биологии, Интегрированная диагностика, Inc.. Получено 2015-03-11.
  6. ^ Дельгадо А.П., Хамид С., Брандао П., Нараянан Р. (2014). «Новый биомаркер рака трансмембранного гликопротеина, присутствующий в Х-хромосоме». Геномика и протеомика рака. 11 (2): 81–92. PMID  24709545.
  7. ^ а б «Белок NCBI CXorf66». Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  8. ^ «Белок OMIM CXorf66». Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  9. ^ а б "Белок NCBI AceView CXorf66". Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  10. ^ «Мягкая ягода». Softberry.com. Получено 2015-03-11.
  11. ^ а б c Кафедра биоинженерии. "SDSC Biology Workbench". Калифорнийский университет в Сан-Диего. Получено 2015-03-11.
  12. ^ а б "UniProtKB / Swiss-Prot Q5JRM2". Консорциум UniProt. Получено 2015-03-11.
  13. ^ Томас Нордаль Петерсен; Сорен Брунак; Гуннар фон Хейне; Хенрик Нильсен. «SignalP 4.0: различение сигнальных пептидов из трансмембранных областей». Методы природы. Получено 2015-03-11.
  14. ^ Hirokawa T .; Boon-Chieng S .; Митаку С. «SOSUI: система классификации и предсказания вторичной структуры мембранных белков». Журнал биоинформатики. Получено 2015-03-11.
  15. ^ Брендель, В., Бухер, П., Нурбахш, И.Р., Блейсделл, Б.Е. И Карлин, С. «Методы и алгоритмы статистического анализа белковых последовательностей». SAPS (Статистический анализ PS). Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. Получено 2015-03-11.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  16. ^ "dbSNP". Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  17. ^ «Взаимодействие с белками CXorf66». STRING - известные и прогнозируемые белок-белковые взаимодействия. String-db.org. Получено 2015-03-11.
  18. ^ а б Программное обеспечение Genomatix. «Геноматикс Эльдорадо». Получено 2015-03-11.
  19. ^ Джим Кент. «БЛАТ». UCSC Genome Bioinformatics. Получено 2015-03-11.
  20. ^ «miRBase: база данных микроРНК». Манчестерский университет. Получено 2015-03-11.
  21. ^ Blom, N .; Гаммельтофт, С. & Брунак, С. «Прогнозирование сайтов фосфорилирования эукариотических белков на основе последовательности и структуры». Журнал молекулярной биологии. Получено 2015-03-11.
  22. ^ Р. Гупта. «Прогнозирование сайтов гликозилирования в протеомах: от посттрансляционных модификаций до функции белков». Cbs.dtu.dk. Получено 2015-03-11.
  23. ^ Ци Чжао; Юбинь Се; Юэюань Чжэн; Шуай Цзян; Вэньчжун Лю; Вэйпин Му; Юн Чжао; Юй Сюэ; Цзянь Рен. «GPS-SUMO: инструмент для предсказания сайтов сумоилирования и мотивов SUMO-взаимодействия». Исследования нуклеиновых кислот. Проверено 2014. Проверить значения даты в: | accessdate = (помощь)
  24. ^ а б Пол Хортон. «ПСОРТ II». Psort.hgc.jp. Получено 2015-03-11.
  25. ^ "BLAST: Базовый инструмент поиска местного выравнивания". Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  26. ^ «Шкала времени жизни». TimeTree. Получено 2015-03-11.
  27. ^ "Юниген". Сохраненная база данных домена. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  28. ^ Улен М., Оксволд П., Фагерберг Л., Лундберг Е., Йонассон К., Форсберг М., Цвален М., Кампф К., Вестер К., Хобер С., Вернерус Х., Бьёрлинг Л., Понтен Ф. «К основанному на знаниях Атласу белков человека». Атлас белков человека. Нат Биотехнология. Получено 2015-03-11.
  29. ^ «CXorf66 -Эндометриоз». NCBI GEO Профиль. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  30. ^ Wang, M .; и другие. "PaxDb CXorf66". PaxDb: Изобилие белка в организме. Протеомика клеток Mol. Получено 2015-03-11.
  31. ^ "CXorf66 - Дилатационная кардиомиопатия: перегородка". NCBI GEO Профиль. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.
  32. ^ «Профессиональное воздействие бензола: мононуклеарные клетки периферической крови (HumanRef-8)». NCBI GEO Профиль. Национальный центр биотехнологической информации. Получено 2015-03-11.

внешняя ссылка