DSSP (алгоритм оценки водородной связи) - DSSP (hydrogen bond estimation algorithm)

В DSSP алгоритм является стандартным методом для назначения вторичная структура к аминокислоты белка, учитывая координаты атомного разрешения белка. Аббревиатура упоминается только один раз в статье 1983 года, описывающей этот алгоритм,[1] где это имя Паскаль программа, реализующая алгоритм Определить вторичную структуру белков.

DSSP
Оригинальный автор (ы)Вольфганг Кабш, Крис Сандер
Разработчики)Маартен Хеккельман[2]
изначальный выпуск1983
Стабильный выпуск
3.01 / 6 апреля 2018; 2 года назад (2018-04-06)
Репозиторийgithub.com/ cmbi/ xssp
Написано вC ++
ЛицензияЛицензия Boost
Интернет сайтбыстрый.cmbi.umcn.nl/ gv/ dssp/

Алгоритм

DSSP начинается с определения внутренней магистрали. водородные связи белка, используя чисто электростатическое определение, принимая частичные заряды -0,42 е и +0,20 е к карбонильному кислороду и амидному водороду соответственно, их противоположности относятся к карбонильному углероду и амидному азоту. Водородная связь идентифицируется, если E в следующем уравнении меньше -0,5 ккал / моль:

где термины обозначают расстояние между атомами A и B, взятое из атомов углерода (C) и кислорода (O) группы C = O и атомов азота (N) и водорода (H) группы N-H.

Исходя из этого, выделяют восемь типов вторичной конструкции. В 310 спираль, α спираль и π спираль есть символы грамм, ЧАС и я и распознаются по повторяющейся последовательности водородных связей, в которой остатки разделены на три, четыре или пять остатков соответственно. Два типа бета-лист структуры существуют; а бета-мост имеет символ B в то время как более длинные наборы водородных связей и бета-выпуклости иметь символ E. Т используется для витков с водородными связями, типичными для спиралей, S используется для участков с большой кривизной (где угол между и составляет не менее 70 °), и пробел (или пробел) используется, если не применяется другое правило, относящееся к петлям.[3] Эти восемь типов обычно группируются в три больших класса: спирали (грамм, ЧАС и я), прядь (E и B) и цикл (S, Т, и C, куда C иногда отображается также как пробел).

π спирали

В исходном алгоритме DSSP остатки преимущественно относились к α-спиралям, а не к π спирали. В 2011 году было показано, что DSSP не может аннотировать многие «загадочные» π-спирали, которые обычно фланкируются α-спиралями.[4] В 2012 году DSSP был переписан так, что назначению π-спиралей было отдано предпочтение перед α-спиралями, что привело к лучшему обнаружению π-спиралей. [3] Поэтому версии DSSP начиная с 2.1.0 и далее производят несколько отличный от более старых версий результат.

Варианты

В 2002 году было разработано непрерывное назначение DSSP путем введения нескольких пороговых значений водородных связей, при этом было обнаружено, что новое назначение коррелирует с движением белка.[5]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кабш В., Сандер С. (1983). «Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических элементов». Биополимеры. 22 (12): 2577–637. Дои:10.1002 / bip.360221211. PMID  6667333.
  2. ^ https://swift.cmbi.umcn.nl/gv/dssp/
  3. ^ а б "Руководство DSSP "
  4. ^ Кули РБ, Арп ди-джей, Karplus PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, повышающие функциональность белка». Дж Мол Биол. 404 (2): 232–246. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.09.034. ЧВК  2981643. PMID  20888342.
  5. ^ Андерсен CA, Palmer AG, Брунак S, Рост B (2002). «Вторичная структура континуума отражает гибкость белка». Структура. 10 (2): 175–184. Дои:10.1016 / S0969-2126 (02) 00700-1. PMID  11839303.

внешняя ссылка