Пи спираль - Pi helix

Вид сбоку стандартной π-спирали L-аланин остатки в атомный деталь. Два водородные связи в то же самое пептидная группа выделены пурпурным цветом; расстояние кислород-водород составляет 1,65 Å (165 пм). В белок Цепочка идет вверх, т.е. ее N-конец находится внизу, а ее C-конец - вверху рисунка. Обратите внимание, что боковые цепи слегка указывают вниз, т.е. к N-концу.

А пи спираль (или же π-спираль) является разновидностью вторичная структура нашел в белки.[1] Открыл кристаллограф Барбара Лоу в 1952 г.[2] и когда-то считалось редким, короткие π-спирали обнаруживаются в 15% известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль.[3] Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют,[4] образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть отобранным, если это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков.[3][5][6]

Стандартная структура

В аминокислоты в стандартной π-спирали расположены в правой спиральный структура. Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87 ° (т. Е. Спираль имеет 4,1 остатка на виток) и трансляции 1,15Å (0.115 нм ) вдоль винтовой оси. Самое главное, что N-H группа аминокислоты образует водородная связь с C = O группа аминокислоты пять остатки ранее; это повторилось я + 5 → я водородная связь определяет π-спираль. Подобные структуры включают 310 спираль (я + 3 → я водородная связь) и α-спираль (я + 4 → я водородная связь).

Вид сверху той же спирали, показанной выше. Четыре карбонил группы направлены вверх в сторону зрителя на расстоянии около 87 ° друг от друга по кругу, что соответствует 4.1. аминокислота остатков на оборот спирали.

Большинство π-спиралей имеют длину всего 7 остатков и не имеют регулярно повторяющихся (φ, ψ) двугранные углы по всей структуре, как у α-спиралей или β-листов. Из-за этого учебники, которые предоставляют одинарные двугранные значения для всех остатков в π-спирали, вводят в заблуждение. Однако можно сделать некоторые обобщения. Когда первая и последняя пары вычетов исключены, существуют двугранные углы, такие что ψ двугранный угол одного остатка и φ двугранный угол следующий сумма остатков примерно равна -125 °. Сумма первой и последней пары остатков равна -95 ° и -105 ° соответственно. Для сравнения, сумма двугранных углов для 310 спираль составляет примерно -75 °, тогда как для α-спирали примерно -105 °. Пролин часто наблюдается сразу после окончания π-спиралей. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс изомеры задаются уравнением

Левосторонняя структура

В принципе, левосторонний вариант π-спирали возможен, если поменять знак (φ, ψ) двугранные углы до (55 °, 70 °). Эта псевдо- «зеркальное отображение» спирали имеет примерно такое же количество остатков на виток (4,1) и шаг спирали (1,5 Å [150 пм]). Это не настоящее зеркальное отображение, потому что аминокислота остатки все еще имеют левую хиральность. Длинная левая π-спираль вряд ли будет наблюдаться в белках, потому что среди встречающихся в природе аминокислот только глицин скорее всего примет положительный φ двугранные углы, например 55 °.

π-спирали в природе

Короткая π-спираль из 7 остатков (оранжевый) встроена в более длинную α-спираль (зеленый). Хорошо видна «выпуклость» π-спирали, которая образовалась в результате введения одной аминокислоты в α-спираль. PDB код 3QHB.

Часто используемые программы автоматического назначения вторичной структуры, такие как DSSP, предполагают, что <1% белков содержат π-спираль. Эта неправильная характеристика является результатом того факта, что встречающиеся в природе π-спирали обычно имеют короткую длину (от 7 до 10 остатков) и почти всегда связаны с α-спиралями (т.е. фланкированы) на обоих концах. Таким образом, почти все π-спирали являются загадочными в том смысле, что π-спиральные остатки неправильно отнесены либо к α-спирали, либо к «виткам». Недавно разработанные программы были написаны для правильного аннотирования π-спиралей в белковых структурах, и они обнаружили, что каждый шестой белок (около 15%) действительно содержит по крайней мере один π-спиральный сегмент.[3]

Естественные π-спирали можно легко идентифицировать в структуре как «выпуклость» внутри более длинной α-спирали. Такие спиральные выпуклости ранее назывались α-аневризмами, α-выпуклостями, π-выпуклостями, широкими витками, выходами петель и π-витками, но на самом деле они являются π-спиралями, что определяется их повторением. я + 5 → я водородные связи.[3] Данные свидетельствуют о том, что эти выпуклости или π-спирали создаются вставкой одной дополнительной аминокислоты в уже существующую α-спираль. Таким образом, α-спирали и π-спирали могут быть взаимно преобразованы путем вставки и удаления одной аминокислоты.[3][4] Учитывая как относительно высокую частоту появления π-спиралей, так и их отмеченную ассоциацию с функциональными сайтами (то есть активными сайтами) белков, эта способность взаимного преобразования между α-спиралями и π-спиралями была важным механизмом изменения и диверсификации функциональности белков. в ходе эволюции.[3]

Одной из наиболее заметных групп белков, на функциональную диверсификацию которых, по-видимому, сильно повлиял такой эволюционный механизм, является белок ферритин -подобное суперсемейство, в которое входят ферритины, бактериоферритины, рубреритрины, класс I рибонуклеотидредуктазы и растворимые монооксигеназы метана. Растворимая метанмонооксигеназа является текущим рекордсменом по наибольшему количеству π-спиралей в одном ферменте с 13 (PDB код 1MTY). Однако бактериальный гомолог Na+/ Cl− зависимый переносчик нейротрансмиттеров (код PDB 2A65) является рекордсменом по количеству π-спиралей в одной пептидной цепи с 8.[3]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Полинг Л., Кори Р. Б., Брэнсон Х. Р. (1951). «Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородной связью». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 37 (4): 205–211. Дои:10.1073 / pnas.37.4.205. ЧВК  1063337. PMID  14816373.
  2. ^ "(IUCr) Барбара Уортон Лоу (1920-2019)". www.iucr.org. Получено 2019-10-02.
  3. ^ а б c d е ж грамм Кули РБ, Арп ди-джей, Karplus PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, повышающие функциональность белка». Дж Мол Биол. 404 (2): 232–246. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.09.034. ЧВК  2981643. PMID  20888342.
  4. ^ а б Киф Л.Дж., Сондек Дж., Шортл Д., Латтман Э.Е. (2000). «Альфа-аневризма: структурный мотив, обнаруженный в инсерционном мутанте стафилококковой нуклеазы». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 90 (8): 3275–3279. Дои:10.1073 / пнас.90.8.3275. ЧВК  46282. PMID  8475069.
  5. ^ Уивер TM (2000). «Пи-спираль переводит структуру в функцию». Белковая наука. 9 (1): 201–206. Дои:10.1110 / пс.9.1.201. ЧВК  2144447. PMID  10739264.
  6. ^ Фодже М.Н., Аль-Карадаги С. (2002). «Возникновение, конформационные особенности и аминокислотные склонности для пи-спирали». Protein Eng. 15 (5): 353–358. Дои:10.1093 / белок / 15.5.353. PMID  12034854.