Бета-цепь фибриногена - Fibrinogen beta chain - Wikipedia

FGB
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1FZA, 1FZB, 1FZC, 1FZE, 1FZF, 1FZG, 1LT9, 1LTJ, 1N86, 1N8E, 1RE3, 1RE4, 1RF0, 1RF1, 2A45, 2FFD, 2H43, 2HLO, 2HOD, 2HPC, 2OYH, 2OYI, 2Q9I, 2XNX, 2XNY, 2Z4E, 3BVH, 3E1I, 3GHG, 3H32, 3HUS
Идентификаторы
Псевдонимы	FGB, HEL-S-78p, бета-цепь фибриногена
Внешние идентификаторы	OMIM: 134830 MGI: 99501 ГомолоГен: 3772 Генные карты: FGB
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 4 (человек)[1] Группа 4q31.3 Начинать 154,562,956 бп[1] Конец 154,571,086 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание с белками, мостик • привязка шаперона • структурная молекулярная активность • GO: 0001948 связывание с белками • рецепторное связывание • связывание молекул клеточной адгезии • структурная составляющая внеклеточного матрикса Сотовый компонент • цитоплазма • альфа-гранула тромбоцитов • внеклеточный пузырек • микрочастица крови • клеточная мембрана • фибриноген • внеклеточная область • поверхность клетки • клеточная кора • внеклеточная экзосома • просвет альфа-гранул тромбоцитов • внешняя сторона плазматической мембраны • внеклеточный • эндоплазматический ретикулум • синапс • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс Биологический процесс • гемостаз • отрицательная регуляция процесса апоптоза эндотелиальных клеток • положительная регуляция секреции пептидных гормонов • полимеризация белков • положительная регуляция гетеротипической межклеточной адгезии • адаптивный иммунный ответ • фибринолиз • иммунная система • дегрануляция тромбоцитов • коагуляция крови • организация внеклеточного матрикса • клеточный ответ на лептиновый стимул • ответ на ион кальция • положительная регуляция распространения клеток, зависящих от адгезии субстрата • отрицательная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти • положительная регуляция сужения сосудов • клеточный ответ на интерлейкин-1 • положительное регулирование секреции белка • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • положительная регуляция экзоцитоза • свертывание крови, образование фибринового сгустка • активация плазминогена • врожденная иммунная система • адгезия клеточного матрикса • Скопление тромбоцитов • преобразование сигнала • индукция бактериальной агглютинации • активация тромбоцитов • сигнальный путь толл-подобных рецепторов • сборка клеточного макромолекулярного комплекса Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	2244	110135
Ансамбль	ENSG00000171564	ENSMUSG00000033831
UniProt	P02675	Q8K0E8
RefSeq (мРНК)	NM_001184741 NM_005141	NM_181849
RefSeq (белок)	NP_001171670 NP_005132 NP_001369688 NP_001369689 NP_001369690 NP_001369691 NP_001369692 NP_001369693 NP_001369694	NP_862897
Расположение (UCSC)	Chr 4: 154,56 - 154,57 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Бета-цепь фибриногена, также известный как FGB, это ген найдено в людях и большинстве других позвоночные с аналогичной системой коагуляция крови.

Белок, кодируемый этим геном, является бета-компонентом фибриногена, гликопротеина, передаваемого через кровь, состоящего из трех пар неидентичных полипептидных цепей. После повреждения сосудов фибриноген расщепляется тромбином с образованием фибрина, который является наиболее распространенным компонентом сгустков крови. Кроме того, различные продукты расщепления фибриногена и фибрина регулируют клеточную адгезию и распространение, проявляют сосудосуживающую и хемотаксическую активность и являются митогенами для нескольких типов клеток. Мутации в этом гене приводят к нескольким нарушениям, включая афибриногенемию, дисфибриногенемию, гиподисфибриногенемию и тенденцию к тромбообразованию.^[4]

Взаимодействия

Было показано, что бета-цепь фибриногена взаимодействовать с Липопротеин (а).^[5]

Смотрите также

• Фибрин
• Альфа-цепь фибриногена
• Гамма-цепь фибриногена

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000171564 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ген Entrez: бета-цепь фибриногена FGB».
5. Klose, R; Fresser F; Kochl S; Парсон В; Капетанопулос А; Fruchart-Najib J; Baier G; Utermann G (декабрь 2000 г.). «Картирование минимального мотива взаимодействия аполипопротеина (а), законсервированного в бета- и гамма-цепях фибрина (оген)». J. Biol. Chem. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 275 (49): 38206–12. Дои:10.1074 / jbc.M003640200. ISSN  0021-9258. PMID  10980194.

дальнейшее чтение

• Дулитл РФ (1984). «Фибриноген и фибрин». Анну. Преподобный Biochem. 53: 195–229. Дои:10.1146 / annurev.bi.53.070184.001211. PMID  6383194.
• Вассе М., Пайсант Дж., Сориа Дж. И др. (1997). «Регулирование биосинтеза фибриногена цитокинами, влияние на сосудистый риск». Гемостаз. 26 Дополнение 4 (4): 331–9. Дои:10.1159/000217313. PMID  8979138.
• Херрик С., Блан-Брюде О, Грей А., Лоран Г. (1999). «Фибриноген». Int. J. Biochem. Cell Biol. 31 (7): 741–6. Дои:10.1016 / S1357-2725 (99) 00032-1. PMID  10467729.
• Редман CM, Ся Х (2001). «Биосинтез фибриногена. Сборка, внутриклеточная деградация и связь с синтезом и секрецией липидов». Анна. Акад. Наука. 936: 480–95. Bibcode:2001НЯСА.936..480Р. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03535.x. PMID  11460506. S2CID  31741202.
• Бреннан С.О., Fellowes AP, Джордж PM (2001). «Молекулярные механизмы гипо- и афибриногенемии». Анна. Акад. Наука. 936 (1): 91–100. Bibcode:2001НЯСА.936 ... 91Б. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03496.x. PMID  11460528. S2CID  30410074.
• Эверс SJ (2003). «Новое понимание структуры и функции фибрина (огена)». Vox Sang. 83 Дополнение 1: 375–82. Дои:10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05338.x. PMID  12617173. S2CID  21813767.
• Скотт Э.М., Ариенс Р.А., Грант П.Дж. (2005). «Генетические и экологические детерминанты структуры и функции фибрина: актуальность для клинического заболевания». Артериосклер. Тромб. Васк. Биол. 24 (9): 1558–66. Дои:10.1161 / 01.ATV.0000136649.83297.bf. PMID  15217804.
• Лорд СТ (2007). «Фибриноген и фибрин: каркасные белки в гемостазе». Curr. Мнение. Гематол. 14 (3): 236–41. Дои:10.1097 / MOH.0b013e3280dce58c. PMID  17414213. S2CID  31315177.
• Чен XC, Xu MT, Zhou W и др. (2007). «Мета-анализ взаимосвязи между полиморфизмом -148C / T гена бета-фибриногена и предрасположенностью к инфаркту головного мозга у китайцев хань». Подбородок. Med. J. 120 (13): 1198–202. Дои:10.1097/00029330-200707010-00017. PMID  17637253. S2CID  41548216.
• Тараховский ЮС; Галущенко И.В.; Боровягин В.Л .; и другие. (1979). «[Температурные изменения профиля гидрофобных зон мембраны саркоплазматического ретикулума]». Биохимия. 44 (5): 897–902. PMID  156564.
• Ватт К.В., Такаги Т., Дулитл Р.Ф. (1979). «Аминокислотная последовательность бета-цепи фибриногена человека». Биохимия. 18 (1): 68–76. Дои:10.1021 / bi00568a011. PMID  420779.
• Гордлунд Б., Хессель Б., Маргари Дж. И др. (1977). «Первичная структура фибриногена человека. Характеристика дисульфидсодержащих цианоген-бромидных фрагментов». Евро. J. Biochem. 77 (3): 595–610. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1977.tb11704.x. PMID  891553.
• Бломбек Б., Хессель Б., Хогг Д. (1976). «Дисульфидные мостики в nh2 -концевой части фибриногена человека». Тромб. Res. 8 (5): 639–58. Дои:10.1016/0049-3848(76)90245-0. PMID  936108.
• Купман Дж., Хаверкейт Ф., Гримберген Дж. И др. (1992). «Аномальные фибриногены IJmuiden (B beta Arg14 ---- Cys) и Nijmegen (B beta Arg44 ---- Cys) образуют дисульфидно-связанные комплексы фибриноген-альбумин». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 89 (8): 3478–82. Bibcode:1992PNAS ... 89.3478K. Дои:10.1073 / pnas.89.8.3478. ЧВК  48891. PMID  1565641.
• Купман Дж., Хаверкейт Ф., лорд С. Т. и др. (1992). «Молекулярная основа фибриногена Неаполя, связанная с нарушением связывания тромбина и тромбофилией. Гомозиготная замена B beta 68 Ala ---- Thr». J. Clin. Вкладывать деньги. 90 (1): 238–44. Дои:10.1172 / JCI115841. ЧВК  443086. PMID  1634610.
• Ву К., Чанг А.Е. (1991). «Возможная роль энтактина в гемостазе. Специфическое взаимодействие энтактина с фибриногеном A альфа и B бета цепями». J. Biol. Chem. 266 (28): 18802–7. PMID  1680863.
• Йошида Н., Вада Х, Морита К. и др. (1991). «Новый врожденный аномальный фибриноген Ise, характеризующийся заменой B-бета-глицина-15 цистеином». Кровь. 77 (9): 1958–63. Дои:10.1182 / blood.V77.9.1958.1958. PMID  2018836.
• Чанг DW, Харрис Дж. Э., Дэви Е. В. (1991). «Нуклеотидные последовательности трех генов, кодирующих фибриноген человека». Adv. Exp. Med. Биол. Успехи экспериментальной медицины и биологии. 281: 39–48. Дои:10.1007/978-1-4615-3806-6_3. ISBN  978-1-4613-6697-3. PMID  2102623.
• Данишефски К., Хартвиг ​​Р., Банерджи Д., Редман С. (1990). «Внутриклеточная судьба бета-цепи фибриногена B, экспрессируемая в клетках COS». Биохим. Биофиз. Acta. 1048 (2–3): 202–8. Дои:10.1016/0167-4781(90)90057-9. PMID  2322576.
• Берг К., Киерульф П. (1989). «Полиморфизм ДНК в локусах фибриногена и концентрация фибриногена в плазме». Clin. Genet. 36 (4): 229–35. Дои:10.1111 / j.1399-0004.1989.tb03195.x. PMID  2572363. S2CID  35604138.