Альфа-цепь фибриногена - Fibrinogen alpha chain

FGA
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1BBR, 1DM4, 1FPH, 1FZA, 1FZB, 1FZC, 1FZD, 1FZE, 1FZF, 1FZG, 1LT9, 1LTJ, 1N86, 1N8E, 1RE3, 1RE4, 1RF0, 1RF1, 1YCP, 2A45, 2FFD, 2H43, 2HLO, 2HOD, 2HPC, 2OYH, 2OYI, 2Q9I, 2XNX, 2XNY, 2Z4E, 3AT0, 3BVH, 3E1I, 3GHG, 3H32, 3HUS, 4F27, 5CFA
Идентификаторы
Псевдонимы	FGA, Fib2, альфа-цепь фибриногена
Внешние идентификаторы	OMIM: 134820 MGI: 1316726 ГомолоГен: 428 Генные карты: FGA
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 4 (человек)[1] Группа 4q31.3 Начинать 154,583,128 бп[1] Конец 154,590,745 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 3 (мышь)[2] Группа 3 E3 | 3 36,96 см Начинать 83,026,076 бп[2] Конец 83,033,627 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание с белками, мостик • структурная молекулярная активность • связывание ионов металлов • GO: 0001948 связывание с белками • рецепторное связывание • связывание молекул клеточной адгезии Сотовый компонент • альфа-гранула тромбоцитов • внеклеточный пузырек • клеточная мембрана • фибриноген • внеклеточная область • поверхность клетки • клеточная кора • внеклеточная экзосома • просвет альфа-гранул тромбоцитов • внешняя сторона плазматической мембраны • микрочастица крови • внеклеточный • просвет эндоплазматического ретикулума Биологический процесс • гемостаз • метаболический процесс клеточного белка • отрицательная регуляция процесса апоптоза эндотелиальных клеток • положительная регуляция секреции пептидных гормонов • полимеризация белков • положительная регуляция гетеротипической межклеточной адгезии • адаптивный иммунный ответ • фибринолиз • иммунная система • дегрануляция тромбоцитов • коагуляция крови • организация внеклеточного матрикса • ответ на ион кальция • положительная регуляция распространения клеток, зависящих от адгезии субстрата • свертывание крови, общий путь • отрицательная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти • положительная регуляция сужения сосудов • положительное регулирование секреции белка • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • отрицательная регуляция свертывания крови, общий путь • положительная регуляция экзоцитоза • свертывание крови, образование фибринового сгустка • активация плазминогена • адгезия клеточного матрикса • врожденная иммунная система • Скопление тромбоцитов • преобразование сигнала • индукция бактериальной агглютинации • активация тромбоцитов • сигнальный путь толл-подобных рецепторов • посттрансляционная модификация Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	2243	14161
Ансамбль	ENSG00000171560	ENSMUSG00000028001
UniProt	P02671	E9PV24
RefSeq (мРНК)	NM_000508 NM_021871	NM_001111048 NM_010196
RefSeq (белок)	NP_000499 NP_068657	NP_001104518 NP_034326
Расположение (UCSC)	Chr 4: 154,58 - 154,59 Мб	Chr 3: 83.03 - 83.03 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Альфа-цепь фибриногена это белок что у людей кодируется FGA ген.

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является альфа-компонентом фибриноген, гликопротеин крови, состоящий из трех пар неидентичных полипептидных цепей. После повреждения сосудов фибриноген расщепляется тромбином с образованием фибрина, который является наиболее распространенным компонентом сгустков крови. Кроме того, различные продукты расщепления фибриногена и фибрина регулируют адгезию и распространение клеток, проявляют сосудосуживающую и хемотаксическую активность и являются митогенами для нескольких типов клеток. Мутации в этом гене приводят к нескольким нарушениям, включая дисфибриногенемию, гипофибриногенемию, афибриногенемию и амилоидоз почек. Альтернативный сплайсинг приводит к двум изоформам, которые различаются по карбоксиконцу.^[5]

Взаимодействия

Было показано, что альфа-цепь фибриногена взаимодействовать с тканевый активатор плазминогена.^[6][7]

Смотрите также

• Гамма-цепь фибриногена

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000171560 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028001 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Ген Entrez: альфа-цепь фибриногена FGA».
6. Цурупа Г., Медведь Л. (январь 2001 г.). «Идентификация и характеристика новых сайтов связывания tPA и плазминогена в пределах альфа C-доменов фибрина (оген)». Биохимия. 40 (3): 801–808. Дои:10.1021 / bi001789t. PMID  11170397.
7. Ичиносе А., Такио К., Фудзикава К. (июль 1986 г.). «Локализация сайта связывания активатора плазминогена тканевого типа с фибрином». Журнал клинических исследований. 78 (1): 163–169. Дои:10.1172 / JCI112546. ЧВК  329545. PMID  3088041.

дальнейшее чтение

• Дулитл РФ (1984). «Фибриноген и фибрин». Ежегодный обзор биохимии. 53: 195–229. Дои:10.1146 / annurev.bi.53.070184.001211. PMID  6383194.
• Галанакис Д.К. (1994). «Унаследованная дисфибриногенемия: возникающие ассоциации аномальной структуры с патологическими и непатологическими дисфункциями». Семинары по тромбозу и гемостазу. 19 (4): 386–395. Дои:10.1055 / с-2007-993290. PMID  8140431.
• Herrick S, Blanc-Brude O, Gray A, Laurent G (июль 1999 г.). «Фибриноген». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 31 (7): 741–746. Дои:10.1016 / S1357-2725 (99) 00032-1. PMID  10467729.
• Беннетт Дж. С. (2001). «Взаимодействие тромбоцитов с фибриногеном». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 936: 340–354. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03521.x. PMID  11460491. S2CID  25431334.
• Редман CM, Ся Х (2001). «Биосинтез фибриногена. Сборка, внутриклеточная деградация и связь с синтезом и секрецией липидов». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 936: 480–495. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03535.x. PMID  11460506. S2CID  31741202.
• Мацуда М., Суго Т. (август 2002 г.). «Структура и функция человеческого фибриногена, полученного из дисфибриногенов». Международный журнал гематологии. 76 Дополнение 1: 352–60. Дои:10.1007 / bf03165284. PMID  12430881. S2CID  11165476. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Everse SJ (август 2002 г.). «Новое понимание структуры и функции фибрина (огена)». Vox Sanguinis. 83 Дополнение 1: 375–82. Дои:10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05338.x. PMID  12617173. S2CID  21813767. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Скотт Э.М., Ариенс Р.А., Грант П.Дж. (сентябрь 2004 г.). «Генетические и экологические детерминанты структуры и функции фибрина: актуальность для клинического заболевания». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 24 (9): 1558–1566. Дои:10.1161 / 01.ATV.0000136649.83297.bf. PMID  15217804. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Лорд СТ (май 2007 г.). «Фибриноген и фибрин: каркасные белки в гемостазе». Текущее мнение в гематологии. 14 (3): 236–241. Дои:10.1097 / MOH.0b013e3280dce58c. PMID  17414213. S2CID  31315177.
• Коттрелл Б.А., Strong DD, Watt KW, Doolittle RF (ноябрь 1979). «Исследования аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Точное расположение акцепторных сайтов сшивания». Биохимия. 18 (24): 5405–5410. Дои:10.1021 / bi00591a023. PMID  518845. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Ватт К.В., Коттрелл Б.А., Стронг Д.Д., Дулиттл РФ (ноябрь 1979 г.). «Исследования аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Перекрывающиеся последовательности, обеспечивающие полную последовательность». Биохимия. 18 (24): 5410–5416. Дои:10.1021 / bi00591a024. PMID  518846. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Fretto LJ, Ferguson EW, Steinman HM, McKee PA (апрель 1978 г.). «Локализация акцепторных сайтов сшивки альфа-цепи фибрина человека». Журнал биологической химии. 253 (7): 2184–95. PMID  632262.
• Бломбек Б., Хессель Б., Хогг Д. (май 1976 г.). «Дисульфидные мостики в nh2 -концевой части фибриногена человека». Исследование тромбоза. 8 (5): 639–658. Дои:10.1016/0049-3848(76)90245-0. PMID  936108.
• Купман Дж., Хаверкейт Ф., Гримберген Дж., Эгбринг Р., Лорд С. Т. (октябрь 1992 г.). «Фибриноген Марбург: гомозиготный случай дисфибриногенемии, недостаток аминокислот A альфа 461-610 (Lys 461 AAA -> stop TAA)». Кровь. 80 (8): 1972–9. Дои:10.1182 / кровь.V80.8.1972.1972. PMID  1391954.
• Fu Y, Weissbach L, Plant PW, Oddoux C, Cao Y, Liang TJ, Roy SN, Redman CM, Grieninger G (декабрь 1992 г.). «Карбоксиконцевой удлиненный вариант альфа-субъединицы фибриногена человека: новый экзон, придающий выраженную гомологию бета- и гамма-субъединицам». Биохимия. 31 (48): 11968–11972. Дои:10.1021 / bi00163a002. PMID  1457396. Проверить значения даты в: | год = / | дата = несоответствие (помощь)
• Мартин П.Д., Робертсон В., Терк Д., Хубер Р., Бод В., Эдвардс Б.Ф. (апрель 1992 г.). «Структура остатков 7-16 альфа-цепи А человеческого фибриногена, связанного с бычьим тромбином при разрешении 2,3-А». Журнал биологической химии. 267 (11): 7911–20. PMID  1560020.
• Стаббс М.Т., Ошкинат Х., Майр И., Хубер Р., Англикер Х., Стоун С.Р., Боде В. (май 1992 г.). «Взаимодействие тромбина с фибриногеном. Структурная основа его специфичности». Европейский журнал биохимии / FEBS. 206 (1): 187–195. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16916.x. PMID  1587268.
• Маэкава Х., Ямадзуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., Ароча-Пинанго С.Л., Родригес С., Надь Х., Перес-Рекехо Д.Л. (июль 1992 г.). «Фибриноген Лима: гомозиготный дисфибриноген с заменой альфа-аргинина-141 на серин, связанной с дополнительным N-гликозилированием в альфа-аспарагине-139». Нарушение образования геля фибрина, но нормальная активация плазминогена, обусловленная фибрином, катализируемая активатором плазминогена тканевого типа ". Журнал клинических исследований. 90 (1): 67–76. Дои:10.1172 / JCI115857. ЧВК  443064. PMID  1634621.
• Маэкава Х., Ямадзуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., де Бош Н. Б., Карвахал З., Охеда А., Ароча-Пиньянго С. Л. (июнь 1991 г.). «Замена A альфа Ser-434 на N-гликозилированный Asn в дисфибриногене, фибриногене Каракас II, характеризующемся нарушением образования геля фибрина». Журнал биологической химии. 266 (18): 11575–81. PMID  1675636.
• Ву К., Чанг А.Е. (октябрь 1991 г.). «Возможная роль энтактина в гемостазе. Специфическое взаимодействие энтактина с фибриногеном A альфа и B бета цепями». Журнал биологической химии. 266 (28): 18802–7. PMID  1680863.