Фибрин - Fibrin

Микрофотография показывая фибрин (темно-розовый аморфный материал) в блокированном вена окружен экстравазированный красные кровяные тельца (справа от изображения). An артерия (слева от изображения) и амнион (крайний левый от изображения) также виден. Плацента в случае тромботическая васкулопатия плода. H&E пятно.

Фибрин (также называемый Фактор Ia) это волокнистый, неглобулярный белок участвует в свертывание из кровь. Он образуется под действием протеаза тромбин на фибриноген, что заставляет его полимеризовать. Полимеризованный фибрин вместе с тромбоциты, образует кровоостанавливающий заткнуть или сгусток над местом раны.

Когда оболочка кровеносного сосуда сломана, тромбоциты привлекают, образуя пробка тромбоцитов. Эти тромбоциты имеют рецепторы тромбина на своих поверхностях, которые связывают молекулы тромбина сыворотки,[1] которые, в свою очередь, превращают растворимый фибриноген в сыворотке в фибрин на участке раны. Фибрин образует длинные нити жесткого нерастворимого белка, которые связаны с тромбоцитами. Фактор XIII завершает сшивание фибрина, так что он затвердевает и сокращается. Сшитый фибрин образует сетку поверх тромбоцитарной пробки, завершающую сгусток.

Роль в болезни

Из Фибриноген к фибрину с помощью Тромбин и Фактор XIII.

Чрезмерное образование фибрина из-за активации каскад коагуляции приводит к тромбоз, закупорка судна агглютинация эритроцитов, тромбоцитов, полимеризованного фибрина и других компонентов. Неэффективное поколение или преждевременное лизис фибрина увеличивает вероятность кровоизлияние.

Дисфункция или заболевание печени может привести к снижению выработки неактивного предшественника фибрина, фибриноген, или к производству аномальных молекул фибриногена со сниженной активностью (дисфибриногенемия ). Наследственные аномалии фибриногена (ген находится на хромосоме 4) имеют как количественный, так и качественный характер и включают: афибриногенемия, гипофибриногенемия, дисфибриногенемия, и гиподисфибриногенемия.

Сниженный, отсутствующий или дисфункциональный фибрин может вызвать у пациентов больные гемофилией.

Физиология

Поперечное сшивание тромбином и стабилизация активированным фактором XIII

Фибрин из разных источников животного происхождения обычно гликозилированный с двухантенной связью сложного типа, связанной с аспарагином гликаны. Разнообразие обнаруживается в степени ядра фукозилирование и в виде сиаловая кислота и галактоза связь.[2]

Структура

Кристаллическая структура двойного d-фрагмента фибрина человека

Изображение слева представляет собой кристаллическую структуру двойного d-фрагмента фибрина человека с двумя связанными лигандами. Экспериментальным методом, использованным для получения изображения, была дифракция рентгеновских лучей, и оно имеет разрешение 2,30 Å. Структура в основном состоит из одинарных альфа спирали показано красным и бета-листы показаны желтым. Две синие структуры - это граница лиганды. Химические структуры лигандов Ca2+ ион, альфа-D-манноза (C6ЧАС12О6), и D-глюкозамин (C6ЧАС13НЕТ5).

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Керель Б.Е. (2003). «[Тромбоциты крови: биохимия и физиология]». Hamostaseologie (на немецком). 23 (4): 149–58. Дои:10.1055 / с-0037-1619592. PMID  14603379.
  2. ^ Пабст М., Бондили Дж. С., Штадлманн Дж., Мах Л., Альтман Ф. (июль 2007 г.). «Масса + время удерживания = структура: стратегия анализа N-гликанов с помощью углеродной LC-ESI-MS и ее применение к N-гликанам фибрина». Анальный. Chem. 79 (13): 5051–7. Дои:10.1021 / ac070363i. PMID  17539604.

внешняя ссылка