LACTB - LACTB

LACTB
Идентификаторы
Псевдонимы	LACTB, G24, MRPL56, бета-лактамаза
Внешние идентификаторы	OMIM: 608440 MGI: 1933395 ГомолоГен: 12755 Генные карты: LACTB
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 15 (человек)[1] Группа 15q22.2 Начинать 63,121,833 бп[1] Конец 63,142,061 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 9 (мышь)[2] Группа 9 | 9 С Начинать 66,955,388 бп[2] Конец 66,975,484 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • гидролазная активность • пептидазная активность • идентичное связывание с белками Сотовый компонент • митохондрия • цитозоль Биологический процесс • регуляция липидного обмена • протеолиз • липидный обмен Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	114294	80907
Ансамбль	ENSG00000103642	ENSMUSG00000032370
UniProt	P83111	Q9EP89
RefSeq (мРНК)	NM_001288585 NM_032857 NM_171846	NM_030717
RefSeq (белок)	NP_001275514 NP_116246 NP_741982	NP_109642
Расположение (UCSC)	Chr 15: 63.12 - 63.14 Мб	Chr 9: 66.96 - 66.98 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Сериновый бета-лактамазоподобный белок LACTB, митохондриальный является фермент что у людей кодируется LACTB ген.^[5][6] Этот ген кодирует белок массой 54 кДа, имеющий значительное сходство последовательностей с сериновыми протеазами связывающий пенициллин белок и бета-лактамаза суперсемейство, встречающееся у бактерий.^[7] Он участвует в регуляции метаболических цепей. Обнаружена причинная связь между LACTB и ожирение.^[8] При раке груди LACTB выполняет функцию подавления опухолей, модулируя метаболизм липидов.^[9]

Структура

Ген

В LACTB ген расположен в хромосома 15q 22.1, состоящий из 8 экзоны. Альтернативная сварка приводит к множественным вариантам транскрипта, кодирующим разные белки изоформы.

Протеин

LACTB имеет сходство последовательностей с бета-лактамазой /пенициллин -связывающее семейство белков серин протеазы которые участвуют в бактериальных клеточная стенка метаболизм. В N-концевой 97 аминокислота сегмент LACTB не является частью консервативного домена связывающего пенициллин белка и, следовательно, может отвечать за органелла нацеливание.^[7][10]

Функция

LACTB широко экспрессируется в разных млекопитающее ткани, с преобладающей экспрессией в человеческих скелетные мышцы. Он локализуется в митохондриальное межмембранное пространство.^[10] LACTB может полимеризоваться в стабильную нити занимая митохондриальное межмембранное пространство. Предполагается, что эти филаменты играют роль в субмитохондриальной организации и, следовательно, возможно влияют на организацию митохондриального метаболона.^[10]

Клиническое значение

Было обнаружено, что LACTB может вызывать ожирение с помощью анализа коэкспрессии генов, основанного на данных, интегрированных из нескольких источников. Это было подтверждено in vivo сверхэкспрессией LACTB в трансгенные мыши, что привело к фенотипу ожирения.^[8] LACTB также был признан подавитель опухолей благодаря его влиянию на метаболизм митохондриальных фосфолипидов и модуляции состояния дифференцировки клеток.^[11]

Взаимодействия

• МиР-125б-5п ^[12]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000103642 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032370 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Смит Т.С., Саутан К., Эллингтон К., Кэмпбелл Д., Тью Д.Г., Дебук С. (ноябрь 2001 г.). «Идентификация, геномная организация и экспрессия мРНК LACTB, кодирующего серин-бета-лактамазоподобный белок с аминоконцевым трансмембранным доменом». Геномика. 78 (1–2): 12–4. Дои:10.1006 / geno.2001.6643. PMID  11707067.
6. «Энтрез Ген: лактамаза LACTB, бета».
7. Пейтсаро Н., Полянските З., Туймала Дж., Пёрн-Арес И., Лиобикас Дж., Шпеер О., Линдхольм Д., Томпсон Дж., Эрикссон О. (2008). «Эволюция семейства сериновых ферментов активного центра многоклеточных животных из пенициллин-связывающих белков: новый аспект бактериального наследия». BMC Эволюционная биология. 8: 26. Дои:10.1186/1471-2148-8-26. ЧВК  2266909. PMID  18226203.
8. Chen Y, Zhu J, Lum PY, Yang X, Pinto S, MacNeil DJ, Zhang C, Lamb J, Edwards S, Sieberts SK, Leonardson A, Castellini LW, Wang S, Champy MF, Zhang B, Emilsson V, Doss S , Ghazalpour A, Horvath S, Drake TA, Lusis AJ, Schadt EE (март 2008 г.). «Изменения в ДНК выясняют молекулярные сети, вызывающие заболевания». Природа. 452 (7186): 429–35. Дои:10.1038 / природа06757. ЧВК  2841398. PMID  18344982.
9. Эрикссон, Уве; Лаловски, Мацей; Линдхольм, Дэн (2017). «Комментарий: LACTB - это опухолевый супрессор, который модулирует метаболизм липидов и состояние клеток». Границы физиологии. 8: 396. Дои:10.3389 / fphys.2017.00396. ISSN  1664-042X. ЧВК  5462942. PMID  28642719.
10. Polianskyte Z, Peitsaro N, Dapkunas A, Liobikas J, Soliymani R, Lalowski M, Speer O, Seitsonen J, Butcher S, Cereghetti GM, Linder MD, Merckel M, Thompson J, Eriksson O (ноябрь 2009 г.). «LACTB - это белок, образующий нити, локализованный в митохондриях». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (45): 18960–5. Дои:10.1073 / pnas.0906734106. ЧВК  2767363. PMID  19858488.
11. Кецесова и другие. 2017. LACTB - это опухолевый супрессор, который модулирует метаболизм липидов и состояние клеток. Природа 543: 681-686
12. Лу Дж.Б., Яо XX, Сю Дж.С., Ху Ю.В. (январь 2016 г.). «МикроРНК-125b-5p ослабляет индуцированную липополисахаридом продукцию хемоаттрактантного белка-1 моноцитами путем нацеливания на ингибирование LACTB в макрофагах THP-1». Архивы биохимии и биофизики. 590: 64–71. Дои:10.1016 / j.abb.2015.11.007. PMID  26603571.

дальнейшее чтение

• Hallis TM, Kopp AL, Gibson J, Lebakken CS, Hancock M, Van Den Heuvel-Kramer K, Turek-Etienne T (август 2007 г.). «Улучшенный анализ репортера бета-лактамазы: мультиплексирование со считыванием цитотоксичности для повышения точности идентификации попаданий». Журнал биомолекулярного скрининга. 12 (5): 635–44. Дои:10.1177/1087057107301499. PMID  17517902.
• Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мачек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Клетка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID  17081983.
• Кларк Х.Ф., Гурни А.Л., Абая Э., Бейкер К., Болдуин Д., Кисть Дж., Чен Дж., Чоу Б., Чуи С., Кроули С., Керрелл Б., Деуэл Б., Дауд П., Итон Д., Фостер Дж., Гримальди К., Гу Q , Hass PE, Heldens S, Huang A, Kim HS, Klimowski L, Jin Y, Johnson S, Lee J, Lewis L, Liao D, Mark M, Robbie E, Sanchez C, Schoenfeld J, Seshagiri S, Simmons L, Singh Дж., Смит В., Стинсон Дж., Вагтс А., Вандлен Р., Ватанабе С., Вианд Д., Вудс К., Се М. Х., Янсура Д., Йи С, Ю Дж, Юань Дж, Чжан М, Чжан З, Годдард А., Вуд В. И., Годовски П., Грей А. (октябрь 2003 г.). «Инициатива по открытию секретируемого белка (SPDI), широкомасштабная попытка идентифицировать новые секретируемые и трансмембранные белки человека: биоинформатическая оценка». Геномные исследования. 13 (10): 2265–70. Дои:10.1101 / гр.1293003. ЧВК  403697. PMID  12975309.
• Hell-Pourmojib M, Neuner P, Fischer H, Rezaie S, Kindås-Mügge I, Knobler R, Trautinger F (июль 2002 г.). «Дифференциальная экспрессия нового гена в ответ на hsp27 и дифференцировку клеток в кератиноцитах человека». Журнал следственной дерматологии. 119 (1): 154–9. Дои:10.1046 / j.1523-1747.2002.01793.x. PMID  12164938.
• Koc EC, Burkhart W., Blackburn K, Moyer MB, Schlatzer DM, Moseley A, Spremulli LL (ноябрь 2001 г.). «Большая субъединица митохондриальной рибосомы млекопитающих. Анализ набора присутствующих рибосомных белков». Журнал биологической химии. 276 (47): 43958–69. Дои:10.1074 / jbc.M106510200. PMID  11551941.