Леггемоглобин редуктаза - Leghemoglobin reductase
| леггемоглобин редуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.6.2.6 | ||||||||
| Количество CAS | 60440-35-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а леггемоглобин редуктаза (EC 1.6.2.6 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- НАД (P) H + H+ + 2 феррилеггемоглобина НАД (Ф) + + 2 ферролегемоглобин
Другими словами, леггемоглобин (или же фитоглобин в общем) с Fe3+ восстанавливается до единицы с ионом двухвалентного железа, Fe2+.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на НАДН или НАДФН с гемовым белком в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов НАД (Ф) Н: феррилеггемоглобин оксидоредуктаза. Этот фермент еще называют железо леггемоглобин редуктаза.
Роль в клубеньках бобовых
Леггемоглобин (Lb) - это гем -содержащий белок, который обратимо связывает и транспортирует O2 в N2-фиксирование клубеньков бобовых растений.[1] Чтобы функционировать как O2-носитель Lb должен быть в степени окисления железа (Lb2+). Кислородный фунт2+ (Фунт2+О2) легко самоокисляется до трехвалентного железа Lb (Lb3+) генерирующий О2− в присутствии следовых количеств переходные металлы, хелаторы и токсичные метаболиты (такие как нитрит, супероксид радикальный и перекиси ),[2] однако Lb2+ является преобладающей формой в узелках.[3][4] Следовательно, механизмы существуют in vivo для поддержания Lb в функциональных черных положение дел.[5]
История
Беррис и Хасс[6] были первыми, кто предположил, что восстановленные пиридиновые нуклеотиды могут функционировать как восстановители Lb3+ в клубеньках бобовых корней и в 1969 Appleby[7] сообщил, что Lb3+ был уменьшен до фунта2+ суспензией бактероидов. В 1982 г. Кретович с сотрудниками[8] очистил фермент от люпин конкреции, катализирующие восстановление Lb3+ в фунт2+ с помощью НАДН как восстановитель. Этот фермент (названный этими авторами как Легоглобин Редуктаза -LR) похож на НАДН:цитохром б5 редуктаза (EC 1.6.2.2 ) из эритроцитов и мышц крупного рогатого скота. Люпин LR - это флавопротеин с молекулярной массой 60 кДа и его активность специфична для НАДН. В 1984 году Клакас и сотрудники[9] очищенный белок с активностью Lb редуктазы железа (FLbR) из соя узелки. Активность FLbR сои составляла 90% в цитозоле клубеньков и 10% в бактероидах. НАДН был лучшим восстановителем для FLbR соевых бобов, хотя НАДФН также функционировал в три раза меньше, чем НАДН. Эти исследования Клукаса и сотрудников[9] также показали, что окисление НАДН и восстановление Lb3+ не было обнаружено, когда O2 был удален из реакционной системы, но все было восстановлено при повторном добавлении O2, что свидетельствует о том, что активность FLbR равна O2-зависимый.
В бобовых
FLbR сои представляет собой флавопротеин с флавинаденин динуклеотид (FAD) как протезная группа и состоит из двух идентичных субъединиц, каждая из которых имеет молекулярную массу 54 кДа. В Kм и KКот значения FLbR сои для Lb сои3+ уменьшение составляют 9,2 мкМ и 6,2 с−1, соответственно (KКот/Kм = 674 млн−1 s−1). Аминокислотная последовательность FLbR сои очень близка к последовательности дисульфида флавин-нуклеотида. оксидоредуктазы, особенно дигидролипоамиддегидрогеназа (DLDH) (EC 1.8.1.4 ) из пируватдегидрогеназный комплекс. Аминокислотная последовательность FLbR сои содержит 30 остатков сигнальный пептид для транслокации в митохондрии, а также в консервативные области для сайта связывания FAD, сайта связывания NAD (P) H и дисульфидного активного сайта, характерных для горох DLDH и другие ферменты из семейства пиридинуклеотид-дисульфид оксидоредуктаз.[10]
Геном сои содержит не менее двух копий (названных flbr1 и flbr2) из flbr ген.[11] Аминокислотная последовательность FLbR2 сои имеет значительную гомологию с FLbR1 сои и DLDH митохондрий листьев гороха и содержит митохондриальную группу из 30 остатков. транзитный пептид.[12] Последовательности FLbR также были обнаружены и проанализированы в бобовых культурах, кроме сои. Например, нуклеотидная последовательность вигна КДНК FLbR имеет 88 и 85% сходства с FLbR сои и DLDH гороха соответственно. В Kм и KКот значения FLbR вигны для Lb3+ уменьшение составляют 10,4 мкМ и 3,1 с−1, соответственно (KКот/Kм = 298 млн−1 s−1).[13]
На других заводах
FLbR2 сои снижает рис Фитоглобин1.1 (Phytogb1.13+).[14] По-видимому, соевый FLbR2-рис Фитоглобин1.13+ взаимодействие слабое. An in silico анализ показал, что соя FLbR2 и рис Phytogb1.13+ взаимодействовать на FAD-привязке домен FLbR2 сои и CD-петли и спирали F риса Phytogb1.13+. Следовательно, FLbR могут быть обобщенным in vivo механизм ферментативного восстановления Phytogbs3+.
Рекомендации
- ^ Эпплби К. А. Происхождение и функции гемоглобина в растениях, Sci. Прогресс, 76 (1992) 365-398.
- ^ Бекана М., Клукас Р. В., Окисление и восстановление леггемоглобина в корневых клубеньках бобовых растений, Физиология растений, 98 (1992) 1217-1221.
- ^ Ли К. К., Клукас Р. В., Снижение содержания легегемоглобина железа в клубеньках корня сои, Физиология растений, 74 (1984) 984-988.
- ^ Ли К. К., Ширман Л. Л., Эриксон Б. К., Клукас Р. В., Леггемоглобин железа в прикрепленных к растениям бобовых клубеньках., Физиология растений, 109 (1995) 261-267.
- ^ Бекана М., Клукас Р. В. Ферментативные и неферментативные механизмы восстановления леггемоглобина железа в корневых клубеньках бобовых, Proc. Natl. Акад. Sci. США, 87 (1990) 7295-7299.
- ^ Беррис Р. Х., Хасс Э. Красный пигмент клубеньков бобовых корней., J. Biol. Chem., 155 (1944) 227-229.
- ^ Эпплби К. А., Свойства леггемоглобина in vivo, и его выделение в виде оксилегемоглобина железа, Biochim Biophys. Acta, 188 (1969) 222-229.
- ^ Кретович В. Л., Мелик-Саркисян С. С., Баширова Н. Ф., Топунов А. Ф. Ферментативное восстановление леггемоглобина в клубеньках люпина // Прикл. Biochem., 4 (1982) 209-217.
- ^ а б Саари Л. Л., Клукас Р. В., Железо-леггемоглобинредуктаза из корневых клубеньков сои, Arch. Biochem. Biophys., 231 (1984) 102-113.
- ^ Джи Л., Вуд С., Бекана М., Клукас Р. В., Очистка и определение характеристик железо леггемоглобинредуктазы клубеньков сои, Plant Physiol., 96 (1991) 32-37.
- ^ Джи Л., Бекана М., Сарат Г., Клукас Р. В., Клонирование и анализ последовательности кДНК, кодирующей трехвалентную леггемоглобинредуктазу из клубеньков сои, Plant Physiol., 104 (1994) 453-459.
- ^ Моран Дж. Ф., Сан З., Сарат Г., Арредондо-Питер Р., Джеймс Э. К., Бекана М., Клукас Р. В., Молекулярное клонирование, функциональная характеристика и субклеточная локализация дигидролипоамидредуктазы клубеньков сои., Физиология растений, 128 (2002) ) 300-313.
- ^ Луан П., Аречага-Окампо Э., Сарат Г., Арредондо-Питер Р., Клукас Р. В., Анализ ферро-леггемоглобин-редуктазы из коровьего гороха (Vigna unguiculata) корневые клубеньки., Plant Sci., 154 (2000) 161-170.
- ^ Gopalasubramaniam SK, Kondapalli KC, Millán-Pacheco C., Pastor N., Stemmler TL, Moran JF, Arredondo-Peter R., Дигидролипоамиддегидрогеназа сои (леггемоглобин редуктаза 2 железа) взаимодействует с несимбиотическим гемоглобином железа 1. , 2 (2013) 33.
- Саари Л.Л., Клукас Р.В. (1984). «Железо леггемоглобинредуктаза из клубеньков корня сои». Arch. Biochem. Биофизы. 231 (1): 102–13. Дои:10.1016/0003-9861(84)90367-9. PMID 6539095.
