Транслокация группы PEP - PEP group translocation

Транслокация группы PEP, также известный как фосфотрансферазная система или же PTS, это отдельный метод, используемый бактерии для усвоения сахара из источника энергии фосфоенолпируват (PEP). Известно, что это многокомпонентная система, в которой всегда задействованы ферменты плазматическая мембрана и те, кто в цитоплазма.

Система PTS использует активный транспорт. После транслокации через мембрану транспортируемые метаболиты изменяются. Система была обнаружена Саул Розман в 1964 г.[1] Бактериальная фосфоенолпируват: сахарная фосфотрансфераза (PTS) транспортирует и фосфорилирует свои сахарные субстраты за одну энергетически связанную стадию. Этот процесс транспорта зависит от нескольких цитоплазматических белков-переносчиков фосфорилов - фермента I (I), HPr, фермента IIA (IIA) и фермента IIB (IIB)), а также от интегральной мембранной сахаропермеазы (IIC). происходят от независимо развивающихся суперсемейств комплексов PTS Enzyme II, которые включают (1) Глюкоза (Glc),(2) Манноза (Мужчина)[2], (3) Аскорбат-галактитол (Asc-Gat)[3][4] и (4) суперсемейства дигидроксиацетона (Dha).

Специфика

Система фосфотрансфераз участвует в транспортировке многих сахаров в бактерии, включая глюкоза, манноза, фруктоза и целлобиоза. PTS сахара могут различаться между бактериальными группами, отражая наиболее подходящие источники углерода, доступные в окружающей среде, в которой развивалась каждая группа. В кишечная палочка, существует 21 различный транспортер (т.е. белки IIC, иногда слитые с белками IIA и / или IIB, см. рисунок), которые определяют специфичность импорта. Из них 7 принадлежат к семейству фруктозы (Fru), 7 - к семейству глюкозы (Glc) и 7 - к другим семействам PTS-пермеаз.[5]

Механизм

В фосфорил группа на PEP в конечном итоге передается импортируемому сахару через несколько белков. Фосфорильная группа переходит в Фермент E I (EI), Гистидиновый белок (HPr, Термостойкий протеин) и Фермент E II (EII) к сохраненному гистидин остаток, тогда как в ферменте E II B (EIIB) фосфорильная группа обычно переносится на цистеин остаток и редко гистидин.[6]

Система глюкозы PTS в Кишечная палочка и Б. subtilis. В манноза ПТС в Кишечная палочка имеет ту же общую структуру, что и Б. subtilis глюкоза PTS, то есть домены IIABC слиты в один белок.

В процессе глюкозы PTS транспортная специфика кишечные бактерии, PEP переносит свой фосфорил на остаток гистидина на EI. EI в свою очередь переносит фосфат в HPr. Из HPr фосфорил переходит в EIIA. EIIA специфичен для глюкозы и дополнительно переносит фосфорильную группу на соседняя мембрана EIIB. Ну наконец то, EIIB фосфорилирует глюкозу, проникая через плазматическую мембрану через трансмембранный фермент II C (EIIC), образуя глюкозо-6-фосфат.[6] Преимущество преобразования глюкозы в глюкозо-6-фосфат состоит в том, что она не будет вытекать из клетки, обеспечивая тем самым односторонний градиент концентрации глюкозы. В HPr является общим для систем фосфотрансфераз других субстратов, упомянутых ранее, как и вышестоящие EI.[7]

Белки ниже по течению HPr имеют тенденцию варьироваться между разными сахарами. Перенос фосфатной группы на субстрат после того, как она была импортирована через мембранный транспортер, предотвращает повторное распознавание транспортером субстрата, таким образом поддерживая градиент концентрации, который способствует дальнейшему импорту субстрата через транспортер.

В системе глюкозо-фосфотрансфераз статус фосфорилирования EIIA может иметь регулирующие функции. Например, при низких концентрациях глюкозы фосфорилируется EIIA накапливается, и это активирует мембраносвязанный аденилатциклаза. Внутриклеточный циклический AMP уровни повышаются, и это затем активирует КОЛПАЧОК (протеин-активатор катаболита ), которая участвует в катаболическая репрессия система, также известная как эффект глюкозы. Когда концентрация глюкозы высокая, EIIA в основном дефосфорилирован, и это позволяет ему ингибировать аденилатциклаза, глицеринкиназа, лактозопермеаза, и мальтозопермеаза. Таким образом, как и PEP Система групповой транслокации является эффективным способом импорта субстратов в бактерию, она также связывает этот транспорт с регуляцией других соответствующих белков.

В Serratia marcescens.

Структурный анализ

Трехмерные структуры примеров всех растворимых цитоплазматических комплексов PTS были решены с помощью Г. Мариус Клор используя многомерные ЯМР спектроскопии, и привела к значительному пониманию того, как преобразование сигнала белки распознают множество структурно несходных партнеров, создавая похожие поверхности связывания из совершенно разных структурных элементов, используя большие поверхности связывания с внутренней избыточностью и используя конформационную пластичность боковой цепи.[8]

Рекомендации

  1. ^ Брамли Х. Ф., Корнберг Х. Л. (июль 1987 г.). «Гомологии последовательностей между белками бактериальных фосфоенолпируват-зависимых систем сахар-фосфотрансфераз: идентификация возможных фосфат-несущих остатков гистидина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (14): 4777–80. Bibcode:1987PNAS ... 84.4777B. Дои:10.1073 / pnas.84.14.4777. ЧВК  305188. PMID  3299373.
  2. ^ Лю, Сюэли; Цзэн, Цзяньвэй; Хуанг, Кай; Ван, Цзявэй (17.06.2019). «Структура переносчика маннозы бактериальной фосфотрансферазной системы». Клеточные исследования. 29: 680–682. Дои:10.1038 / s41422-019-0194-z. ISSN  1748-7838. ЧВК  6796895. PMID  31209249.
  3. ^ Ло П, Ю Икс, Ван В., Фан С, Ли Х, Ван Дж (март 2015 г.). «Кристаллическая структура переносчика витамина С, связанного фосфорилированием». Структурная и молекулярная биология природы. 22 (3): 238–41. Дои:10.1038 / nsmb.2975. PMID  25686089.
  4. ^ Ло П, Дай С, Цзэн Дж, Дуань Дж, Ши Х, Ван Дж (2018). «Обращенная внутрь конформация транспортера l-аскорбата предполагает подъемный механизм». Cell Discovery. 4: 35. Дои:10.1038 / с41421-018-0037-у. ЧВК  6048161. PMID  30038796.
  5. ^ Tchieu JH, Norris V, Edwards JS, Saier MH (июль 2001 г.). «Полная система фосфотрансфераз в Escherichia coli». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии. 3 (3): 329–46. PMID  11361063.
  6. ^ а б Ленгелер Дж. В., Дрюс Дж., Шлегель Х. Г. (1999). Биология прокариот. Штутгарт, Германия: Blackwell Science. С. 83–84. ISBN  978-0-632-05357-5.
  7. ^ Мэдиган М.Т., Мартинко Дж.М., Данлэп П.В., Кларк Д.П. (2009). Брок биология микроорганизмов (12-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Пирсон / Бенджамин Каммингс.
  8. ^ Clore GM, Venditti V (октябрь 2013 г.). «Структура, динамика и биофизика цитоплазматических белковых комплексов бактериальной фосфоенолпирувата: сахарная фосфотрансфераза». Тенденции в биохимических науках. 38 (10): 515–30. Дои:10.1016 / j.tibs.2013.08.003. ЧВК  3831880. PMID  24055245.

внешняя ссылка