PPP2CA - PPP2CA - Wikipedia

PPP2CA
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2IAE, 2IE3, 2IE4, 2АЭС, 2НИЛ, 2NYM, 3C5W, 3DW8, 3FGA, 3К7В, 3K7W, 3П71, 4I5L, 4I5N, 4IYP, 4LAC
Идентификаторы
Псевдонимы	PPP2CA, PP2Ac, PP2CA, PP2Calpha, RP-C, каталитическая субъединица альфа протеинфосфатазы 2, NEDLBA
Внешние идентификаторы	OMIM: 176915 MGI: 1321159 ГомолоГен: 37660 Генные карты: PPP2CA
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q31.1 Начинать 134,194,332 бп[1] Конец 134,226,073 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • фосфопротеинфосфатазная активность • Связывание рецептора ГАМК • связывание ионов металлов • связывание с С-концом белка • GO: 0001948 связывание с белками • гидролазная активность • активность гетеродимеризации белков • активность протеин-серин / треонинфосфатазы • связывание тау-белка Сотовый компонент • цитоплазма • цитозоль • полюс шпинделя • мембрана • цитоскелет микротрубочек • клеточная мембрана • комплекс протеинфосфатазы типа 2А • хромосома • митохондрия • хромосома, центромерная область • цитоскелет • внеклеточная экзосома • ядро клетки • мембранный плот • синапс Биологический процесс • апоптотический процесс • регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • процесс метаболизма керамидов • регулирование репликации ДНК • инактивация активности MAPK • дефосфорилирование белков • реакция на органическое вещество • положительная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы • регуляция сигнального пути Wnt • регуляция клеточной адгезии • GO: 0007126 мейотический клеточный цикл • отрицательная регуляция роста клеток • Сплайсинг РНК • регулирование дифференцировки клеток • регулирование роста • повторная сборка митотической ядерной оболочки • ядерно-транскрибируемый катаболический процесс мРНК, нонсенс-опосредованный распад • развитие мезодермы • передача сигналов, опосредованная вторым мессенджером • отрицательная регуляция перехода эпителия в мезенхиму • отрицательная регуляция фосфорилирования тирозина белка STAT • регуляция фосфорилирования белков • реакция на ион свинца • дефосфорилирование пептидил-треонина • дефосфорилирование пептидил-серина • регуляция связывания микротрубочек • положительная регуляция связывания микротрубочек Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	5515	19052
Ансамбль	ENSG00000113575	ENSMUSG00000020349
UniProt	P67775	P63330
RefSeq (мРНК)	NM_002715 NM_001355019	NM_019411
RefSeq (белок)	NP_002706 NP_001341948	NP_062284
Расположение (UCSC)	Chr 5: 134.19 - 134.23 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Альфа-изоформа каталитической субъединицы серин / треонин-протеинфосфатазы 2А является фермент что (у людей) кодируется PPP2CA ген.^[4]

Функция

Этот ген кодирует каталитическую субъединицу фосфатазы 2А. Протеиновая фосфатаза 2A является одной из четырех основных Ser / Thr фосфатаз, и она участвует в отрицательном контроле роста и деления клеток. Он состоит из обычного гетеромерного стержневого фермента, который состоит из каталитической субъединицы и постоянной регуляторной субъединицы, которая ассоциируется с множеством регуляторных субъединиц. Этот ген кодирует альфа-изоформу каталитической субъединицы.^[5]

Взаимодействия

PPP2CA показал себя взаимодействовать с:

• Bcl-2,^[6]
• Бестрофин 1,^[7]
• CCNG2,^[8]
• CTTNBP2NL,^[9]
• CTTNBP2,^[9]
• Циклинзависимая киназа 2,^[10]
• Циклинзависимая киназа 6,^[10]
• FAM40A,^[9]
• IGBP1,^{[9][11][12][13]}
• MOBKL3,^[9]
• PPP2R1A,^[9][14]
• PPP2R1B,^[9][14]
• PPP2R2A,^[9][15]
• PPP2R3B,^[9][16]
• PPP2R5A,^[9][17]
• PPP2R5B,^[9][17]
• PPP2R5C,^[9][17][18]
• PPP2R5D,^[9][17]
• PPP2R5E,^[9][17]
• STRN3,^[9]
• STRN,^[9] и
• TLX1.^[19]

Смотрите также

• PPP2CB

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000113575 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Джонс Т.А., Баркер Х.М., да Круз и Силва Э.Ф., Майер-Якель Р.Э., Хеммингс Б.А., Спурр Н.К., Шир Д., Коэн П.Т. (апрель 1993 г.). «Локализация генов, кодирующих каталитические субъединицы протеинфосфатазы 2A, в полосах хромосом человека 5q23 -> q31 и 8p12 -> p11.2 соответственно». Цитогенетика и клеточная генетика. 63 (1): 35–41. Дои:10.1159/000133497. PMID  8383590.
5. «Ген Entrez: протеинфосфатаза 2 PPP2CA (ранее 2A), каталитическая субъединица, альфа-изоформа».
6. Дэн Х, Ито Т., Карр Б., Мамби М., Мэй WS (декабрь 1998 г.). «Обратимое фосфорилирование Bcl2 после интерлейкина 3 или бриостатина 1 опосредуется прямым взаимодействием с протеинфосфатазой 2A». Журнал биологической химии. 273 (51): 34157–63. Дои:10.1074 / jbc.273.51.34157. PMID  9852076.
7. Marmorstein LY, McLaughlin PJ, Stanton JB, Yan L, Crabb JW, Marmorstein AD (август 2002 г.). «Бестрофин физически и функционально взаимодействует с протеинфосфатазой 2А». Журнал биологической химии. 277 (34): 30591–7. Дои:10.1074 / jbc.M204269200. PMID  12058047.
8. Беннин Д.А., Дон А.С., Тормоз Т., Маккензи Д.Л., Розенбаум Х., Ортиз Л., ДеПаоли-Роуч А.А., Хорн М.С. (июль 2002 г.). «Циклин G2 связывается с каталитическими и регуляторными B 'субъединицами протеинфосфатазы 2A в активных комплексах и вызывает ядерные аберрации и остановку клеточного цикла в фазе G1 / S». Журнал биологической химии. 277 (30): 27449–67. Дои:10.1074 / jbc.M111693200. PMID  11956189.
9. Гудро М., Д'Амброзио Л.М., Кин М.Дж., Маллин М.Дж., Ларсен Б.Г., Санчес А., Чаудри С., Чен Г.И., Сичери Ф., Несвижский А.И., Эберсолд Р., Рот Б., Гинграс А.С. (январь 2009 г.). «Сеть взаимодействия PP2A-фосфатазы с высокой плотностью идентифицирует новый комплекс фосфатазы и киназы, взаимодействующий со стриатином, связанный с белком кавернозной мальформации 3 головного мозга (CCM3)». Молекулярная и клеточная протеомика. 8 (1): 157–71. Дои:10.1074 / mcp.M800266-MCP200. ЧВК  2621004. PMID  18782753.
10. Ченг А., Калдис П., Соломон М.Дж. (ноябрь 2000 г.). «Дефосфорилирование человеческих циклин-зависимых киназ с помощью изоформ протеинфосфатазы типа 2C альфа и бета 2». Журнал биологической химии. 275 (44): 34744–9. Дои:10.1074 / jbc.M006210200. PMID  10934208.
11. Gingras AC, Caballero M, Zarske M, Sanchez A, Hazbun TR, Fields S, Sonenberg N, Hafen E, Raught B, Aebersold R (ноябрь 2005 г.). «Новый эволюционно консервативный комплекс протеинфосфатазы, участвующий в чувствительности к цисплатину». Молекулярная и клеточная протеомика. 4 (11): 1725–40. Дои:10.1074 / mcp.M500231-MCP200. PMID  16085932.
12. Чен Дж., Петерсон Р.Т., Шрайбер С.Л. (июнь 1998 г.). «Альфа 4 связывается с протеинфосфатазами 2А, 4 и 6». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 247 (3): 827–32. Дои:10.1006 / bbrc.1998.8792. PMID  9647778.
13. Chung H, Nairn AC, Murata K, Brautigan DL (август 1999 г.). «Мутация Tyr307 и Leu309 в каталитической субъединице протеинфосфатазы 2А способствует ассоциации с альфа-субъединицей 4, которая способствует дефосфорилированию фактора элонгации-2». Биохимия. 38 (32): 10371–6. Дои:10.1021 / bi990902g. PMID  10441131.
14. Чжоу Дж., Фам Х.Т., Рюдигер Р., Уолтер Дж. (Январь 2003 г.). «Характеристика изоформ субъединиц Aalpha и Abeta протеинфосфатазы 2A: различия в экспрессии, взаимодействии субъединиц и эволюции». Биохимический журнал. 369 (Pt 2): 387–98. Дои:10.1042 / BJ20021244. ЧВК  1223084. PMID  12370081.
15. Камибаяси К., Ликтейг Р.Л., Эстес Р., Уолтер Г., Мамби М.С. (октябрь 1992 г.). «Экспрессия субъединицы А протеинфосфатазы 2А и характеристика ее взаимодействия с каталитическими и регуляторными субъединицами». Журнал биологической химии. 267 (30): 21864–72. PMID  1328247.
16. Ян З., Федоров С.А., Мамби М.С., Уильямс Р.С. (февраль 2000 г.). «PR48, новая регуляторная субъединица протеинфосфатазы 2A, взаимодействует с Cdc6 и модулирует репликацию ДНК в клетках человека». Молекулярная и клеточная биология. 20 (3): 1021–9. Дои:10.1128 / mcb.20.3.1021-1029.2000. ЧВК  85219. PMID  10629059.
17. МакКрайт Б., Риверс А.М., Одлин С., Виршуп Д.М. (сентябрь 1996 г.). «Семейство B56 регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2A (PP2A) кодирует индуцированные дифференцировкой фосфопротеины, которые нацелены на PP2A как в ядро, так и в цитоплазму». Журнал биологической химии. 271 (36): 22081–9. Дои:10.1074 / jbc.271.36.22081. PMID  8703017.
18. Ито А, Катаока Т.Р., Ватанабэ М., Нишияма К., Мазаки Й., Сабе Х., Китамура Й., Нодзима Х. (февраль 2000 г.). «Укороченная изоформа субъединицы PP2A B56 способствует подвижности клеток посредством фосфорилирования паксиллина». Журнал EMBO. 19 (4): 562–71. Дои:10.1093 / emboj / 19.4.562. ЧВК  305594. PMID  10675325.
19. Кавабе Т., Муслин А.Дж., Корсмейер С.Дж. (январь 1997 г.). «HOX11 взаимодействует с протеинфосфатазами PP2A и PP1 и нарушает контрольную точку клеточного цикла G2 / M». Природа. 385 (6615): 454–8. Дои:10.1038 / 385454a0. PMID  9009195. S2CID  608633.

дальнейшее чтение

• Коэн П., Коэн П. Т. (декабрь 1989 г.). «Белковые фосфатазы достигают совершеннолетия». Журнал биологической химии. 264 (36): 21435–8. PMID  2557326.
• Zolnierowicz S (октябрь 2000 г.). «Протеинфосфатаза типа 2А, комплексный регулятор многочисленных сигнальных путей». Биохимическая фармакология. 60 (8): 1225–35. Дои:10.1016 / S0006-2952 (00) 00424-X. PMID  11007961.
• Камибаяси К., Ликтейг Р.Л., Эстес Р., Уолтер Г., Мамби М.С. (октябрь 1992 г.). «Экспрессия субъединицы А протеинфосфатазы 2А и характеристика ее взаимодействия с каталитическими и регуляторными субъединицами». Журнал биологической химии. 267 (30): 21864–72. PMID  1328247.
• Годерт М., Коэн Э.С., Джейкс Р., Коэн П. (ноябрь 1992 г.). «Сайты фосфорилирования киназы p42 MAP в ассоциированном с микротрубочками белке тау дефосфорилируются протеинфосфатазой 2A1. Последствия для болезни Альцгеймера [исправлено]». Письма FEBS. 312 (1): 95–9. Дои:10.1016 / 0014-5793 (92) 81418-Л. PMID  1330687. S2CID  34940651.
• Хью-Гудолл Y, Mayer RE, Maurer F, Stone SR, Hemmings BA (январь 1991 г.). «Структура и регуляция транскрипции генов каталитических субъединиц протеинфосфатазы 2А». Биохимия. 30 (1): 89–97. Дои:10.1021 / bi00215a014. PMID  1846293.
• Scheidtmann KH, Virshup DM, Kelly TJ (апрель 1991 г.). «Протеиновая фосфатаза 2A дефосфорилирует большой Т-антиген вируса обезьяны 40, специфически по остаткам, участвующим в регуляции ДНК-связывающей активности». Журнал вирусологии. 65 (4): 2098–101. Дои:10.1128 / JVI.65.4.2098-2101.1991. ЧВК  240073. PMID  1848320.
• Scheidtmann KH, Mumby MC, Rundell K, Walter G (апрель 1991 г.). «Дефосфорилирование антигена large-T вируса обезьяны 40 и белка p53 протеинфосфатазой 2A: ингибирование антигеном small-t». Молекулярная и клеточная биология. 11 (4): 1996–2003. Дои:10.1128 / mcb.11.4.1996. ЧВК  359885. PMID  1848668.
• Виршуп Д.М., Кауфман М.Г., Келли Т.Дж. (декабрь 1989 г.). «Активация репликации ДНК SV40 in vitro клеточной протеинфосфатазой 2А». Журнал EMBO. 8 (12): 3891–8. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08568.x. ЧВК  402079. PMID  2555176.
• Арино Дж., Вун CW, Браутиган Д.Л., Миллер ТБ, Джонсон Г.Л. (июнь 1988 г.). «Фосфатаза 2А печени человека: кДНК и аминокислотная последовательность двух изотипов каталитических субъединиц». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (12): 4252–6. Дои:10.1073 / pnas.85.12.4252. ЧВК  280405. PMID  2837763.
• Stone SR, Mayer R, Wernet W., Maurer F, Hofsteenge J, Hemmings BA (декабрь 1988 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующая альфа-каталитическую субъединицу протеинфосфатазы 2А в легких человека». Исследования нуклеиновых кислот. 16 (23): 11365. Дои:10.1093 / nar / 16.23.11365. ЧВК  339016. PMID  2849764.
• Керри Е.А., Кэмпбелл Д.Г., Харди Д.Г. (декабрь 1985 г.). «Фосфорилирование и активация карбамилфосфатсинтетазы II хомяка с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы. Новый механизм регуляции биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов». Журнал EMBO. 4 (13B): 3735–42. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1985.tb04142.x. ЧВК  554725. PMID  4092695.
• МакКрайт Б., Виршуп Д.М. (ноябрь 1995 г.). «Идентификация нового семейства регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2А». Журнал биологической химии. 270 (44): 26123–8. Дои:10.1074 / jbc.270.44.26123. PMID  7592815.
• Фавр Б., Зольнерович С., Туровски П., Хеммингс Б.А. (июнь 1994 г.). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2A карбоксиметилирована in vivo». Журнал биологической химии. 269 (23): 16311–7. PMID  8206937.
• Redpath NT, Price NT, Северинов KV, Proud CG (апрель 1993 г.). «Регулирование фактора элонгации-2 за счет мультисайтового фосфорилирования». Европейский журнал биохимии / FEBS. 213 (2): 689–99. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17809.x. PMID  8386634.
• Мурамацу Т., Кинкейд Р.Л. (июль 1993 г.). «Молекулярное клонирование полноразмерной кДНК, кодирующей каталитическую субъединицу кальмодулин-зависимой протеинфосфатазы (кальциневрин А альфа)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1178 (1): 117–20. Дои:10.1016/0167-4889(93)90117-8. PMID  8392375.
• Киссинджер К.Р., Пардж Х.Э., Найтон Д.Р., Льюис К.Т., Пеллетье Л.А., Темпчик А., Калиш В.Дж., Такер К.Д., Шоуолтер Р.Э., Мумау Е.В. (декабрь 1995). «Кристаллические структуры человеческого кальциневрина и человеческого комплекса FKBP12-FK506-кальциневрин». Природа. 378 (6557): 641–4. Дои:10.1038 / 378641a0. PMID  8524402. S2CID  4337105.
• Огуро Х., Рудницка-Наврот М., Бучилко Дж., Чжао Х, Тейлор Дж. А., Уолш К. А., Пальчевски К. (март 1996 г.). «Структурные и ферментативные аспекты фосфорилирования родопсина». Журнал биологической химии. 271 (9): 5215–24. Дои:10.1074 / jbc.271.9.5215. PMID  8617805.
• МакКрайт Б., Риверс А.М., Одлин С., Виршуп Д.М. (сентябрь 1996 г.). «Семейство B56 регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2A (PP2A) кодирует индуцированные дифференцировкой фосфопротеины, которые нацелены на PP2A как в ядро, так и в цитоплазму». Журнал биологической химии. 271 (36): 22081–9. Дои:10.1074 / jbc.271.36.22081. PMID  8703017.