PRKAR2A - PRKAR2A

PRKAR2A
Белок PRKAR2A PDB 1l6e.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыPRKAR2A, PKR2, PRKAR2, протеинкиназа цАМФ-зависимая регуляторная субъединица типа II альфа
Внешние идентификаторыOMIM: 176910 MGI: 108025 ГомолоГен: 3064 Генные карты: PRKAR2A
Расположение гена (человек)
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человек)[1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение PRKAR2A
Геномное расположение PRKAR2A
Группа3п21.31Начинать48,744,597 бп[1]
Конец48,847,874 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PRKAR2A 213052 at fs.png

PBB GE PRKAR2A 204843 s в формате fs.png

PBB GE PRKAR2A 204842 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5576

19087

Ансамбль

ENSG00000114302

ENSMUSG00000032601

UniProt

P13861

P12367

RefSeq (мРНК)

NM_004157
NM_001321982
NM_001321983
NM_001321989

NM_008924

RefSeq (белок)

NP_001308911
NP_001308912
NP_001308918
NP_004148

н / д

Расположение (UCSC)Chr 3: 48,74 - 48,85 МбChr 9: 108,69 - 108,75 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

ЦАМФ-зависимая регуляторная субъединица протеинкиназы типа II-альфа является фермент что у людей кодируется PRKAR2A ген.[5]

Функция

цАМФ представляет собой сигнальную молекулу, важную для множества клеточных функций. цАМФ оказывает свое действие, активируя цАМФ-зависимую протеинкиназу, которую чаще называют Протеинкиназа А (PKA), который передает сигнал посредством фосфорилирования различных белков-мишеней. Неактивный холофермент PKA представляет собой тетрамер, состоящий из двух регуляторных и двух каталитических субъединиц. цАМФ вызывает диссоциацию неактивного холофермента на димер регуляторных субъединиц, связанных с четырьмя цАМФ и двумя свободными мономерными каталитическими субъединицами. У человека были идентифицированы четыре различных регуляторных субъединицы и три каталитических субъединицы PKA. Белок, кодируемый этим геном, является одной из регуляторных субъединиц. Эта субъединица может фосфорилироваться активированной каталитической субъединицей. Он может взаимодействовать с различными заякоренными белками А-киназы (AKAP ) и определить субклеточную локализацию PKA. Эта субъединица, как было показано, регулирует транспорт белка от эндосом к аппарату Гольджи и далее к эндоплазматическому ретикулуму (ER).[6]

Взаимодействия

PRKAR2A был показан взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000114302 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032601 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Таскен К., Нейлор С.Л., Сольберг Р., Янсен Т. (июнь 1998 г.). «Картирование гена, кодирующего регуляторную субъединицу RII альфа цАМФ-зависимой протеинкиназы (локус PRKAR2A), в область хромосомы человека 3p21.3-p21.2». Геномика. 50 (3): 378–81. Дои:10.1006 / geno.1998.5326. PMID  9676433.
  6. ^ «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAR2A, цАМФ-зависимая, регуляторная, тип II, альфа».
  7. ^ а б c d Альто Н.М., Содерлинг С.Х., Хоши Н., Лангеберг Л.К., Фейос Р., Дженнингс П.А., Скотт Д.Д. (апрель 2003 г.). «Биоинформатический дизайн А-киназы, фиксирующей протеин in silico: мощный и селективный пептидный антагонист протеинкиназы А типа II, фиксирующий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (8): 4445–50. Дои:10.1073 / пнас.0330734100. ЧВК  153575. PMID  12672969.
  8. ^ а б Танджи К., Ямамото Х., Ёриока Н., Коно Н., Кикучи К., Кикучи А. (октябрь 2002 г.). «Заякоренный белок A-киназы AKAP220 связывается с киназой-3beta гликогенсинтазы (GSK-3beta) и опосредует протеинкиназу A-зависимое ингибирование GSK-3beta». Журнал биологической химии. 277 (40): 36955–61. Дои:10.1074 / jbc.M206210200. PMID  12147701.
  9. ^ Лестер Л. Б., Коглан В. М., Науэрт Б., Скотт Д. Д. (апрель 1996 г.). «Клонирование и характеристика нового якорного белка А-киназы. AKAP 220, ассоциация с пероксисомами яичек». Журнал биологической химии. 271 (16): 9460–5. Дои:10.1074 / jbc.271.16.9460. PMID  8621616.
  10. ^ Карр Д.В., Хаускен З.Э., Фрейзер И.Д., Стофко-Хан Р.Э., Скотт Д.Д. (июль 1992 г.). «Ассоциация цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II с заякоренным белком щитовидной железы человека RII. Клонирование и характеристика RII-связывающего домена». Журнал биологической химии. 267 (19): 13376–82. PMID  1618839.
  11. ^ Herberg FW, Maleszka A, Eide T, Vossebein L, Tasken K (апрель 2000 г.). «Анализ взаимодействия фиксирующего белка A-киназы (AKAP) с регуляторными субъединицами протеинкиназы A (PKA): специфичность изоформы PKA в связывании AKAP». Журнал молекулярной биологии. 298 (2): 329–39. Дои:10.1006 / jmbi.2000.3662. PMID  10764601.
  12. ^ Капилов М.С., Шиллаче Р.В., Вестфаль А.М., Скотт Д.Д. (август 1999 г.). «mAKAP: заякоренный белок А-киназы, нацеленный на ядерную мембрану дифференцированных миоцитов». Журнал клеточной науки. 112 (16): 2725–36. PMID  10413680.
  13. ^ Донг Ф., Фельдмессер М., Касадеваль А, Рубин С.С. (март 1998 г.). «Молекулярная характеристика кДНК, которая кодирует шесть изоформ нового якорного белка мышиной А-киназы». Журнал биологической химии. 273 (11): 6533–41. Дои:10.1074 / jbc.273.11.6533. PMID  9497389.
  14. ^ Виджаярагаван С., Либерти Г.А., Мохан Дж., Уинфри В.П., Олсон Г.Е., Карр Д.В. (май 1999 г.). «Выделение и молекулярная характеристика AKAP110, нового, специфичного для сперматозоидов протеинкиназы A-якорного белка». Молекулярная эндокринология. 13 (5): 705–17. Дои:10.1210 / исправление.13.5.0278. PMID  10319321.
  15. ^ Карр Д.В., Фуджита А., Стенц С.Л., Либерти Г.А., Олсон Г.Э., Нарумия С. (май 2001 г.). «Идентификация специфичных для сперматозоидов белков, которые взаимодействуют с заякоренными белками A-киназы аналогично регуляторной субъединице типа II PKA». Журнал биологической химии. 276 (20): 17332–8. Дои:10.1074 / jbc.M011252200. PMID  11278869.
  16. ^ Eide T, Coghlan V, Orstavik S, Holsve C, Solberg R, Skâlhegg BS, Lamb NJ, Langeberg L, Fernandez A, Scott JD, Jahnsen T., Taskén K (февраль 1998 г.). «Молекулярное клонирование, хромосомная локализация и зависимое от клеточного цикла субклеточное распределение белка, закрепляющего А-киназу, AKAP95». Экспериментальные исследования клеток. 238 (2): 305–16. Дои:10.1006 / excr.1997.3855. PMID  9473338.
  17. ^ Collas P, Le Guellec K, Taskén K (декабрь 1999 г.). «Заякоренный белок А-киназы AKAP95 является поливалентным белком, играющим ключевую роль в конденсации хроматина при митозе». Журнал клеточной биологии. 147 (6): 1167–80. Дои:10.1083 / jcb.147.6.1167. ЧВК  2168084. PMID  10601332.
  18. ^ Такахаши М., Шибата Х, Шимакава М., Миямото М., Мукаи Х., Оно Й (июнь 1999 г.). «Характеристика нового гигантского каркасного белка, CG-NAP, который закрепляет множество сигнальных ферментов на центросоме и аппарате Гольджи». Журнал биологической химии. 274 (24): 17267–74. Дои:10.1074 / jbc.274.24.17267. PMID  10358086.
  19. ^ Ли Х, Адамик Р., Пачеко-Родригес Дж., Мосс Дж., Воган М. (февраль 2003 г.). «Заякоренные домены протеинкиназы А (AKAP) в белке 2, ингибирующем гуанин-нуклеотидный обмен (BIG2), брефельдином А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (4): 1627–32. Дои:10.1073 / pnas.0337678100. ЧВК  149883. PMID  12571360.
  20. ^ Schillace RV, Andrews SF, Liberty GA, Davey MP, Carr DW (февраль 2002 г.). «Идентификация и характеристика гена миелоидной транслокации 16b как нового якорного белка киназы в Т-лимфоцитах». Журнал иммунологии. 168 (4): 1590–9. Дои:10.4049 / jimmunol.168.4.1590. PMID  11823486.
  21. ^ Dodge KL, Khouangsathiene S, Kapiloff MS, Mouton R, Hill EV, Houslay MD, Langeberg LK, Scott JD (апрель 2001 г.). «mAKAP собирает модуль передачи сигналов цАМФ протеинкиназы A / PDE4 фосфодиэстеразы». Журнал EMBO. 20 (8): 1921–30. Дои:10.1093 / emboj / 20.8.1921. ЧВК  125429. PMID  11296225.
  22. ^ Фукуяма Т., Суэока Е., Сугио Ю., Оцука Т., Нихо Ю., Акаги К., Кодзу Т. (сентябрь 2001 г.). «Протоонкопротеин MTG8 взаимодействует с регуляторной субъединицей циклической АМФ-зависимой протеинкиназы типа II в лимфоцитах». Онкоген. 20 (43): 6225–32. Дои:10.1038 / sj.onc.1204794. PMID  11593431.

дальнейшее чтение

  • Чо-Чунг Ю.С., Нестерова М.В. (ноябрь 2005 г.). «Реверсия опухоли: переключение изофермента протеинкиназы А». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1058: 76–86. Дои:10.1196 / летопись.1359.014. PMID  16394127. S2CID  45471438.
  • Харрич Д., Макмиллан Н., Муньос Л., Аполлони А., Мередит Л. (декабрь 2006 г.). «Приведут ли разнообразные взаимодействия Tat к новым мишеням для антиретровирусных препаратов?». Текущие цели в отношении лекарств. 7 (12): 1595–606. Дои:10.2174/138945006779025338. PMID  17168834.
  • Skålhegg BS, Landmark B, Foss KB, Lohmann SM, Hansson V, Lea T., Jahnsen T. (март 1992 г.). «Идентификация, очистка и характеристика субъединиц цАМФ-зависимой протеинкиназы в семенниках человека. Обратная подвижность RII альфа и бета RII человека при электрофорезе в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия по сравнению с RII крысы и крупного рогатого скота». Журнал биологической химии. 267 (8): 5374–9. PMID  1544918.
  • Карр Д. В., Хаускен З. Е., Фрейзер И. Д., Стофко-Хан Р. Е., Скотт Д. Д. (июль 1992 г.). «Ассоциация цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II с заякоренным белком щитовидной железы человека RII. Клонирование и характеристика RII-связывающего домена». Журнал биологической химии. 267 (19): 13376–82. PMID  1618839.
  • Hofmann B, Nishanian P, Baldwin RL, Insixiengmay P, Nel A, Fahey JL (декабрь 1990 г.). «ВИЧ подавляет ранние стадии активации лимфоцитов, включая инициирование метаболизма инозитолфосфолипидов». Журнал иммунологии. 145 (11): 3699–705. PMID  1978848.
  • Скотт Дж. Д., Стофко Р. Э., Макдональд Дж. Р., Комер Дж. Д., Виталис Е. А., Мангили Дж. А. (декабрь 1990 г.). «Димеризация регуляторной субъединицы типа II определяет внутриклеточную локализацию цАМФ-зависимой протеинкиназы». Журнал биологической химии. 265 (35): 21561–6. PMID  2147685.
  • Ойен О., Миклебуст Ф., Скотт Дж. Д., Ханссон В., Янсен Т. (март 1989 г.). «КДНК семенников человека для регуляторной субъединицы RII альфа цАМФ-зависимой протеинкиназы кодирует альтернативную аминоконцевую область». Письма FEBS. 246 (1–2): 57–64. Дои:10.1016/0014-5793(89)80253-4. PMID  2540040. S2CID  690410.
  • Обар Р.А., Дингус Дж., Бейли Х., Валле РБ (ноябрь 1989 г.). «Субъединица RII цАМФ-зависимой протеинкиназы связывается с общим амино-концевым доменом в белках 2A, 2B и 2C, связанных с микротрубочками». Нейрон. 3 (5): 639–45. Дои:10.1016/0896-6273(89)90274-2. PMID  2561973. S2CID  1329548.
  • Рубино Х.М., Даммерман М., Шафит-Загардо Б., Эрлихман Дж. (Ноябрь 1989 г.). «Локализация и характеристика сайта связывания для регуляторной субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II на MAP2». Нейрон. 3 (5): 631–8. Дои:10.1016/0896-6273(89)90273-0. PMID  2701845. S2CID  45499202.
  • Хеммингс Б.А., Эйткен А., Коэн П., Раймонд М., Хофманн Ф. (октябрь 1982 г.). «Фосфорилирование регуляторной субъединицы типа II циклической АМФ-зависимой протеинкиназы с помощью киназы гликогенсинтазы 3 и киназы гликогенсинтазы 5». Европейский журнал биохимии / FEBS. 127 (3): 473–81. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06896.x. PMID  6293815.
  • Hofmann B, Nishanian P, Nguyen T., Insixiengmay P, Fahey JL (июль 1993 г.). «Белки вируса иммунодефицита человека индуцируют путь ингибирования цАМФ / протеинкиназы А в нормальных лимфоцитах». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (14): 6676–80. Дои:10.1073 / pnas.90.14.6676. ЧВК  46995. PMID  7688126.
  • Pariset C, Weinman S (декабрь 1994 г.). «Дифференциальная локализация двух изоформ регуляторной субъединицы RII альфа цАМФ-зависимой протеинкиназы в сперме человека: биохимическое и цитохимическое исследование». Молекулярное воспроизводство и развитие. 39 (4): 415–22. Дои:10.1002 / мрд.1080390410. PMID  7893490. S2CID  36203256.
  • Cheley S, Panchal RG, Carr DW, Scott JD, Bayley H (январь 1994). «Регуляторные субъединицы типа II цАМФ-зависимой протеинкиназы и их связывающие белки в нервной системе Aplysia californica». Журнал биологической химии. 269 (4): 2911–20. PMID  7905481.
  • Hausken ZE, Coghlan VM, Hastings CA, Reimann EM, Scott JD (сентябрь 1994 г.). «Регуляторная субъединица типа II (RII) взаимодействия цАМФ-зависимой протеинкиназы с якорными белками А-киназы требует изолейцинов 3 и 5». Журнал биологической химии. 269 (39): 24245–51. PMID  7929081.
  • Хофманн Б., Нишанян П., Фан Дж., Нгуен Т., Фэхи Дж. Л. (июль 1994 г.). «Белок р17 Gag ВИЧ снижает пролиферацию нормальных лимфоцитов in vitro». СПИД. 8 (7): 1016–7. Дои:10.1097/00002030-199407000-00025. PMID  7946090.
  • Биби С.Дж., Саломонский П., Холройд С., Беккер Д. (декабрь 1993 г.). «Дифференциальная экспрессия изоферментов циклической АМФ-зависимой протеинкиназы в нормальных меланоцитах человека и злокачественных меланомах». Рост и дифференциация клеток. 4 (12): 1005–12. PMID  8117614.
  • Коглан В.М., Лангеберг Л.К., Фернандес А., Лэмб Н.Дж., Скотт Д.Д. (март 1994 г.). «Клонирование и характеристика AKAP 95, ядерного белка, который ассоциируется с регуляторной субъединицей цАМФ-зависимой протеинкиназы типа II». Журнал биологической химии. 269 (10): 7658–65. PMID  8125992.
  • Лестер Л. Б., Коглан В. М., Науэрт Б., Скотт Д. Д. (апрель 1996 г.). «Клонирование и характеристика нового якорного белка А-киназы. AKAP 220, ассоциация с пероксисомами яичек». Журнал биологической химии. 271 (16): 9460–5. Дои:10.1074 / jbc.271.16.9460. PMID  8621616.
  • Фосс КБ, Сольберг Р., Симард Дж., Миклебуст Ф., Ханссон В., Янсен Т., Таскен К. (январь 1997 г.). «Молекулярное клонирование, исследования последовательности и промотора гена человека для регуляторной субъединицы RII альфа цАМФ-зависимой протеинкиназы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1350 (1): 98–108. Дои:10.1016 / S0167-4781 (96) 00152-2. PMID  9003463.
  • Дрансфилд Д.Т., Брэдфорд А.Дж., Смит Дж., Мартин М., Рой С., Мангит П.Х., Голденринг-младший (январь 1997 г.). «Эзрин является якорным белком циклической АМФ-зависимой протеинкиназы». Журнал EMBO. 16 (1): 35–43. Дои:10.1093 / emboj / 16.1.35. ЧВК  1169611. PMID  9009265.