AKAP9 - AKAP9

AKAP9
Идентификаторы
ПсевдонимыAKAP9, AKAP-9, AKAP350, AKAP450, CG-NAP, HYPERION, LQT11, MU-RMS-40.16A, PPP1R45, PRKA9, YOTIAO, белок-якорь А-киназы 9
Внешние идентификаторыOMIM: 604001 ГомолоГен: 17517 Генные карты: AKAP9
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение AKAP9
Геномное расположение AKAP9
Группа7q21.2Начните91,940,867 бп[1]
Конец92,110,673 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AKAP9 210962 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_005751
NM_147166
NM_147171
NM_147185
NM_001379277

н / д

RefSeq (белок)

NP_005742
NP_671714
NP_001366206
NP_005742.4
NP_671714.1

н / д

Расположение (UCSC)Chr 7: 91.94 - 92.11 Мбн / д
PubMed поиск[2]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Якорный белок А-киназы 9 это белок что у людей кодируется AKAP9 ген.[3][4][5] AKAP9 также известен как белок, связанный с протеинкиназой N, локализованный в центросомах и Гольджи (CG-NAP), или AKAP350 или AKAP450. [6]

Функция

Якорные белки А-киназы (AKAP) представляют собой группу структурно разнообразных белков, которые имеют общую функцию связывания с регуляторной субъединицей протеинкиназа А (PKA) и удержание холофермента в отдельных местах внутри клетки. Этот ген кодирует члена семейства AKAP. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к появлению многих изоформ, которые локализуются в центросоме и аппарат Гольджи, и взаимодействуют с многочисленными сигнальными белками из нескольких преобразование сигнала пути. Эти сигнальные белки включают протеинкиназу A типа II, протеинкиназа серин / треонинкиназа N, протеинфосфатаза 1, протеинфосфатаза 2а, протеинкиназа C-эпсилон и фосфодиэстераза 4D3.[5]

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы при изучении функции AKAP9. Условный нокаутирующая мышь линия, называемая Акап9tm1a (КОМП) Wtsi[17][18] был создан как часть Международный консорциум Knockout Mouse программа - проект по мутагенезу с высокой пропускной способностью для создания и распространения моделей болезней на животных среди заинтересованных ученых.[19][20][21]

Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг для определения последствий удаления.[16][22] Было проведено 26 испытаний мутант мышей и восемь значительных отклонений.[16] Меньше, чем ожидалось гомозиготный мутант мыши выжили до отлучение от груди. Остальные тесты проводились как на гомозиготных, так и на гетерозиготный мутантные взрослые мыши. У животных обоего пола наблюдалось уменьшение жировых отложений и массы тела. кроветворный аномалии и нетипичная панель химии плазмы. Гомозиготы женского пола также демонстрировали аномальную морфологию зубов, в то время как гетерозиготные самцы животных демонстрировали аномальную морфологию зубов. тазовый пояс морфология костей.[16]

Взаимодействия

AKAP9 был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000127914 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ Лин Дж. В., Вышински М., Мадхаван Р., Силок Р., Ким Дж. Ю, Шэн М. (апрель 1998 г.). «Yotiao, новый белок нервно-мышечного соединения и мозга, который взаимодействует со специфическими вариантами сплайсинга субъединицы рецептора NMDA NR1». J Neurosci. 18 (6): 2017–27. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.18-06-02017.1998. ЧВК  6792910. PMID  9482789.
  4. ^ Westphal RS, Tavalin SJ, Lin JW, Alto NM, Fraser ID, Langeberg LK, Sheng M, Scott JD (июль 1999 г.). «Регулирование рецепторов NMDA с помощью связанного сигнального комплекса фосфатаза-киназа». Наука. 285 (5424): 93–6. Дои:10.1126 / наука.285.5424.93. PMID  10390370.
  5. ^ а б «Ген Entrez: якорный белок киназы AKAP9 A (PRKA) (yotiao) 9».
  6. ^ Онг СТ, Чаласани М.Л., Фазиль М.Х., Прасаннан П., Кижакейл А., Райт Г.Д., Келлехер Д., Верма Н.К. (март 2018 г.). "Центросомный и локализованный по Гольджи протеинкиназный N-ассоциированный белок служит стыковочной платформой для передачи сигналов протеинкиназы А и зарождения микротрубочек в мигрирующих Т-клетках". Фронт. Иммунол. 9 (397): 397. Дои:10.3389 / fimmu.2018.00397. ЧВК  5837996. PMID  29545805.
  7. ^ «Данные о массе тела для Akap9». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  8. ^ «Данные косвенной калориметрии для Акап9». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  9. ^ «Данные теста на толерантность к глюкозе для Акап9». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  10. ^ "Данные DEXA для Akap9". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  11. ^ «Данные рентгенографии для Акап9». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  12. ^ «Данные клинической химии для Акап9». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  13. ^ "Сальмонелла данные о заражении для Akap9 ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  14. ^ "Citrobacter данные о заражении для Akap9 ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  15. ^ Портал ресурсов мыши, Институт Wellcome Trust Sanger.
  16. ^ а б c d Гердин А.К. (2010). "Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
  17. ^ «Международный консорциум нокаут-мышей».
  18. ^ "Информатика генома мыши".
  19. ^ Скарнес В.С., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт АФ, Брэдли А (2011). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–342. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
  20. ^ Долгин Э (2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  21. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (2007). «Мышь на все случаи жизни». Ячейка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
  22. ^ ван дер Вейден Л., Уайт Дж. К., Адамс Д. Д., Логан Д. В. (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма». Геном Биол. 12 (6): 224. Дои:10.1186 / gb-2011-12-6-224. ЧВК  3218837. PMID  21722353.
  23. ^ а б Такахаши М., Ямагива А., Нисимура Т., Мукаи Х., Оно Й. (сентябрь 2002 г.). «Центросомные белки CG-NAP и кендрин обеспечивают сайты зарождения микротрубочек, закрепляя кольцевой комплекс гамма-тубулин». Мол. Биол. Ячейка. 13 (9): 3235–45. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0112. ЧВК  124155. PMID  12221128.
  24. ^ а б Ларокка М.С., Шанкс Р.А., Тиан Л., Нельсон Д.Л., Стюарт Д.М., Голденринг-младший (июнь 2004 г.). «Взаимодействие AKAP350 с cdc42 взаимодействующим белком 4 в аппарате Гольджи». Мол. Биол. Ячейка. 15 (6): 2771–81. Дои:10.1091 / mbc.E03-10-0757. ЧВК  420101. PMID  15047863.
  25. ^ Marx SO, Kurokawa J, Reiken S, Motoike H, D'Armiento J, Marks AR, Kass RS (январь 2002 г.). «Потребность в макромолекулярном сигнальном комплексе для модуляции бета-адренорецептора калиевого канала KCNQ1-KCNE1». Наука. 295 (5554): 496–9. Дои:10.1126 / science.1066843. PMID  11799244. S2CID  6153394.
  26. ^ а б Такахаши М., Шибата Х, Шимакава М., Миямото М., Мукаи Х., Оно Й (июнь 1999 г.). «Характеристика нового гигантского каркасного белка, CG-NAP, который закрепляет множественные сигнальные ферменты на центросоме и аппарате Гольджи». J. Biol. Chem. 274 (24): 17267–74. Дои:10.1074 / jbc.274.24.17267. PMID  10358086.
  27. ^ Альто Н.М., Содерлинг С.Х., Хоши Н., Лангеберг Л.К., Фейос Р., Дженнингс П.А., Скотт Д.Д. (апрель 2003 г.). «Биоинформатический дизайн А-киназы, фиксирующей протеин-in silico: мощный и селективный пептидный антагонист протеинкиназы А типа II, фиксирующий». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (8): 4445–50. Дои:10.1073 / пнас.0330734100. ЧВК  153575. PMID  12672969.

дальнейшее чтение

внешние ссылки

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.