Пептид-метионин (R) -S-оксидредуктаза - Peptide-methionine (R)-S-oxide reductase

Пептид-метионин (R) -S-оксидредуктаза
Идентификаторы
Номер ЕС	1.8.4.12
Базы данных
IntEnz	Просмотр IntEnz
БРЕНДА	BRENDA запись
ExPASy	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	Запись в KEGG
MetaCyc	метаболический путь
ПРИАМ	профиль
PDB структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск ЧВК статьи PubMed статьи NCBI белки

В энзимология, а пептид-метионин (R) -S-оксидредуктаза (EC 1.8.4.12 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

пептид-L-метионин + дисульфид тиоредоксина + H₂О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ пептид-L-метионин (R) -S-оксид + тиоредоксин

3 субстраты этого фермента пептид-L-метионин, дисульфид тиоредоксина, и ЧАС₂О, а его два товары находятся пептид-L-метионин (R) -S-оксид и тиоредоксин.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на серную группу доноров с дисульфидом в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов пептид-метионин: тиоредоксин-дисульфид S-оксидоредуктаза [образование метионина (R) -S-оксида]. Другие широко используемые имена включают МсрБ, метионин сульфоксид редуктаза (неоднозначно), pMSR, метионин-S-оксидредуктаза (неоднозначно), селенопротеин R, метионин S-оксидредуктаза (окислительная форма R), метионин сульфоксид редуктаза B, SelR, SelX, PilB, и прмср.

Рекомендации

• Московиц Дж; Сингх, ВК; Рекена, Дж; Wilkinson, BJ; Джаясвал, РК; Штадтман, ER (2002). «Очистка и характеристика метионинсульфоксидредуктаз от мышей и Staphylococcus aureus и их стереоспецифичность к субстрату». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 290 (1): 62–5. Дои:10.1006 / bbrc.2001.6171. PMID  11779133.
• Тейлор А.Б., Бенглис Д.М., Дхандаютхапани С., Харт П.Дж. (2003). «Структура метионинсульфоксидредуктазы A Mycobacterium tuberculosis в комплексе с метионином, связанным с белком». J. Bacteriol. 185 (14): 4119–26. Дои:10.1128 / JB.185.14.4119-4126.2003. ЧВК  164888. PMID  12837786.
• Сингх В.К., Московиц Дж. (2003). «Множественные гены метионинсульфоксидредуктазы в Staphylococcus aureus: выражение активности и роли в толерантности к окислительному стрессу». Микробиология. 149 (Pt 10): 2739–47. Дои:10.1099 / мик.0.26442-0. PMID  14523107.
• Boschi-Muller S, Olry A, Antoine M, Branlant G (2005). «Энзимология и биохимия метионинсульфоксидредуктазы». Биохим. Биофиз. Acta. 1703 (2): 231–8. Дои:10.1016 / j.bbapap.2004.09.016. PMID  15680231.
• Эзрати Б., Оссель Л., Баррас Ф. (2005). «Метионинсульфоксидредуктазы у прокариот». Биохим. Биофиз. Acta. 1703 (2): 221–9. Дои:10.1016 / j.bbapap.2004.08.017. PMID  15680230.
• Вайсбах Х, Резник Л., Брот Н. (2005). «Метионинсульфоксидредуктазы: история и клеточная роль в защите от окислительного повреждения». Биохим. Биофиз. Acta. 1703 (2): 203–12. Дои:10.1016 / j.bbapap.2004.10.004. PMID  15680228.
• Кауфманн Б., Обри А., Фавье Ф (2005). «Трехмерные структуры пептидных метионинсульфоксидредуктаз: современные знания и открытые вопросы». Биохим. Биофиз. Acta. 1703 (2): 249–60. Дои:10.1016 / j.bbapap.2004.09.008. PMID  15680233.
• Вугье С, Мэри Дж, Фриге Б (2003). «Субклеточная локализация метионинсульфоксидредуктазы A (MsrA): доказательства митохондриальных и цитозольных изоформ в клетках печени крыс». Biochem. J. 373 (Pt 2): 531–7. Дои:10.1042 / BJ20030443. ЧВК  1223498. PMID  12693988.
• Дорсселеар А, Бранлант Г (2002). «Характеристика активности метионинсульфоксидредуктазы PILB, вероятного фактора вирулентности Neisseria meningitidis». J. Biol. Chem. 277 (14): 12016–22. Дои:10.1074 / jbc.M112350200. PMID  11812798.
• Sagher D, Brunell D, Hejtmancik JF, Kantorow M, Brot N, Weissbach H (2006). «Тионеин может служить восстанавливающим агентом для метионинсульфоксидредуктазы». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 103 (23): 8656–61. Дои:10.1073 / pnas.0602826103. ЧВК  1592241. PMID  16735467.