SUMO2 - SUMO2

SUMO2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1WM2, 1WM3, 1WZ0, 2AWT, 2CKH, 2D07, 2IO0, 2IO3, 2IYD, 2RPQ, 3UIN, 3UIO, 3ZO5, 4BKG, 4NPN, 2Н9Э, 5Д2М, 2N1W
Идентификаторы
Псевдонимы	SUMO2, HSMT3, SMT3B, SMT3H2, SUMO3, Smt3A, малый убиквитиноподобный модификатор 2, малый убиквитиноподобный модификатор 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 603042 MGI: 2158813 ГомолоГен: 87858 Генные карты: SUMO2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 17 (человек)[1] Группа 17q25.1 Начинать 75,165,586 бп[1] Конец 75,182,959 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 11 (мышь)[2] Группа 11 | 11 E2 Начинать 115,523,102 бп[2] Конец 115,536,276 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками • связывание убиквитин-протеин-лигазы • белковая метка • Связывание РНК • связывание корепрессора транскрипции • SUMO трансферазная активность • связывание убиквитин-подобной протеинлигазы Сотовый компонент • Тело PML • ядро клетки • нуклеоплазма Биологический процесс • глобальная эксцизионная репарация нуклеотидов генома • положительная регуляция протеасомного убиквитин-зависимого белкового катаболического процесса • белковое сумоилирование • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	6613	170930
Ансамбль	ENSG00000188612	ENSMUSG00000020738
UniProt	P61956	P61957
RefSeq (мРНК)	NM_001005849 NM_006937	NM_133354
RefSeq (белок)	NP_001005849 NP_008868	NP_579932
Расположение (UCSC)	Chr 17: 75.17 - 75.18 Мб	Chr 11: 115,52 - 115,54 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Малый модификатор, связанный с убиквитином 2 это белок что у людей кодируется SUMO2 ген.^[5]

Функция

Этот ген кодирует белок, входящий в состав СУМО (небольшой убиквитин-подобный модификатор) семейство белков. Он действует аналогично убиквитину в том, что он связан с белками-мишенями как часть системы посттрансляционной модификации. Однако, в отличие от убиквитина, который нацелен на белки для деградации, этот белок участвует во множестве клеточных процессов, таких как ядерный транспорт, регуляция транскрипции, апоптоз и стабильность белка. Он не активен, пока не будут отщеплены последние две аминокислоты на карбокси-конце. Сообщалось о многочисленных псевдогенах этого гена. Были охарактеризованы альтернативные варианты транскрипционного сплайсинга, кодирующие разные изоформы.^[6]

Взаимодействия

SUMO2 был показан взаимодействовать с TRIM63^[7] и c21orf59.^[8]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000188612 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020738 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Маннен Х., Ценг Х.М., Чо Ц.Л., Ли С.С. (май 1996 г.). «Клонирование и экспрессия человеческого гомолога HSMT3 в дрожжевой супрессор SMT3 мутаций MIF2 в гене центромерного белка». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 222 (1): 178–80. Дои:10.1006 / bbrc.1996.0717. PMID  8630065.
6. "Ген Entrez: SUMO2 SMT3 супрессор mif two 3 гомолог 2 (S. cerevisiae)".
7. Дай К.С., Лев CC (июнь 2001 г.). «Новый белок цинкового пальца RING поперечно-полосатой мышцы человека, SMRZ, взаимодействует с SMT3b через свой домен RING». Журнал биологической химии. 276 (26): 23992–9. Дои:10.1074 / jbc.M011208200. PMID  11283016.
8. Голебиовски Ф., Матич I, Татхам М.Х., Коул С., Инь Й., Накамура А., Кокс Дж., Бартон Дж. Дж., Манн М., Хэй RT (2009). «Общесистемные изменения модификаций СУМО в ответ на тепловой шок». Научная сигнализация. 2 (72): ra24. Дои:10.1126 / scisignal.2000282. PMID  19471022. S2CID  33450256.

дальнейшее чтение

• Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Лапента В., Чиурацци П., ван дер Спек П., Пиццути А., Ханаока Ф., Браге С. (март 1997 г.). «SMT3A, человеческий гомолог гена SMT3 S. cerevisiae, отображается на хромосоме 21qter и определяет новое семейство генов». Геномика. 40 (2): 362–6. Дои:10.1006 / geno.1996.4556. PMID  9119407.
• Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
• Камитани Т., Нгуен Х.П., Кито К., Фукуда-Камитани Т., Йе ET (февраль 1998 г.). «Ковалентная модификация ПМЛ семейством сентринов убиквитиноподобных белков». Журнал биологической химии. 273 (6): 3117–20. Дои:10.1074 / jbc.273.6.3117. PMID  9452416.
• Камитани Т., Кито К., Нгуен Х.П., Фукуда-Камитани Т., Йе ET (май 1998 г.). «Характеристика второго члена семейства сентринов убиквитиноподобных белков». Журнал биологической химии. 273 (18): 11349–53. Дои:10.1074 / jbc.273.18.11349. PMID  9556629.
• Сайто Х., Хинчи Дж. (Март 2000 г.). «Функциональная гетерогенность малых модификаторов убиквитин-родственного белка SUMO-1 по сравнению с SUMO-2/3». Журнал биологической химии. 275 (9): 6252–8. Дои:10.1074 / jbc.275.9.6252. PMID  10692421.
• Нисида Т., Танака Х., Ясуда Х. (ноябрь 2000 г.). «Новая Smt3-специфическая изопептидаза 1 (SMT3IP1) млекопитающих, локализованная в ядрышке на интерфазе». Европейский журнал биохимии / FEBS. 267 (21): 6423–7. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2000.01729.x. PMID  11029585.
• Дай К.С., Лев CC (июнь 2001 г.). «Новый белок цинкового пальца RING поперечно-полосатой мышцы человека, SMRZ, взаимодействует с SMT3b через свой домен RING». Журнал биологической химии. 276 (26): 23992–9. Дои:10.1074 / jbc.M011208200. PMID  11283016.
• Татам М.Х., Джафрей Э., Воган О.А., Дестерро Дж. М., Боттинг С.Х., Нейсмит Дж. Х., Хэй RT (сентябрь 2001 г.). «Полимерные цепи SUMO-2 и SUMO-3 конъюгированы с белковыми субстратами с помощью SAE1 / SAE2 и Ubc9». Журнал биологической химии. 276 (38): 35368–74. Дои:10.1074 / jbc.M104214200. PMID  11451954.
• Нисида Т., Канеко Ф., Китагава М., Ясуда Х. (октябрь 2001 г.). «Характеристика новой SUMO-1 / Smt3-специфической изопептидазы млекопитающих, гомолога крысиного аксама, который является аксин-связывающим белком, способствующим деградации бета-катенина». Журнал биологической химии. 276 (42): 39060–6. Дои:10.1074 / jbc.M103955200. PMID  11489887.
• Hardeland U, Steinacher R, Jiricny J, Schär P (март 2002 г.). «Модификация тимин-ДНК-гликозилазы человека убиквитин-подобными белками способствует ферментативному обмену». Журнал EMBO. 21 (6): 1456–64. Дои:10.1093 / emboj / 21.6.1456. ЧВК  125358. PMID  11889051.
• Ким Дж., Cantwell CA, Johnson PF, Pfarr CM, Williams SC (октябрь 2002 г.). «Транскрипционная активность CCAAT / связывающих энхансер белков контролируется консервативным ингибиторным доменом, который является мишенью для сумоилирования». Журнал биологической химии. 277 (41): 38037–44. Дои:10.1074 / jbc.M207235200. PMID  12161447.
• Су Х.Л., Ли СС (август 2002 г.). «Молекулярные особенности человеческих убиквитин-подобных генов SUMO и кодируемых ими белков». Ген. 296 (1–2): 65–73. Дои:10.1016 / S0378-1119 (02) 00843-0. PMID  12383504.
• Петри К., Гайдез Ф, Хауэлл Л., Хили Л., Ваксман С., Гривз М., Зелент А. (май 2003 г.). «Ген гистондеацетилазы 9 кодирует несколько изоформ белка». Журнал биологической химии. 278 (18): 16059–72. Дои:10.1074 / jbc.M212935200. PMID  12590135.
• Хиетакангас В., Альског Дж. К., Якобссон А. М., Хеллесуо М., Зальберг Н. М., Холмберг К. И., Михайлов А., Палвимо Дж. Дж., Пирккала Л., Систонен Л. (апрель 2003 г.). «Фосфорилирование серина 303 является предпосылкой для индуцируемой стрессом модификации SUMO фактора теплового шока 1». Молекулярная и клеточная биология. 23 (8): 2953–68. Дои:10.1128 / MCB.23.8.2953-2968.2003. ЧВК  152542. PMID  12665592.
• Итон Э.М., Сили Л. (август 2003 г.). «Модификация CCAAT / энхансер-связывающего белка-бета членами семейства малых убиквитин-подобных модификаторов (SUMO), SUMO-2 и SUMO-3». Журнал биологической химии. 278 (35): 33416–21. Дои:10.1074 / jbc.M305680200. PMID  12810706.
• Татхам М.Х., Ким С., Ю Би, Джафрей Э., Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй Р.Т., Чен Й. (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия. 42 (33): 9959–69. Дои:10.1021 / bi0345283. PMID  12924945.
• Chung TL, Hsiao HH, Yeh YY, Shia HL, Chen YL, Liang PH, Wang AH, Khoo KH, Shoei-Lung Li S (сентябрь 2004 г.). «Модификация in vitro фрагментов CENP-C человеческого центромерного белка с помощью небольшого убиквитин-подобного модификатора (SUMO) белка: окончательная идентификация сайтов модификации тандемным масс-спектрометрическим анализом изопептидов». Журнал биологической химии. 279 (38): 39653–62. Дои:10.1074 / jbc.M405637200. PMID  15272016.