Тимидилатсинтаза (FAD) - Thymidylate synthase (FAD)

тимидилатсинтаза (FAD)
5ior.jpg
Тетрамер флавин-зависимой тимидилатсинтазы, Thermotoga maritima
Идентификаторы
Номер ЕС2.1.1.148
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а тимидилатсинтаза (FAD) (ЕС 2.1.1.148 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

5,10-метилентетрагидрофолат + dUMP + FADH2 дТМП + тетрагидрофолат + ФАД

3 субстраты этого фермента 5,10-метилентетрагидрофолат, свалка, и FADH2, а его 3 товары находятся dTMP, тетрагидрофолат, и FAD.

Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, а именно те, которые переносят метилтрансферазы с одной углеродной группой. В систематическое название этого класса ферментов 5,10-метилентетрагидрофолат, FADH2: dUMP C-метилтрансфераза. Другие широко используемые имена включают Thy1, и ThyX. Этот фермент участвует в метаболизм пиримидина и один углеродный пул фолиевой кислотой.

Большинство организмов, включая человека, используют твой - или же TYMS -кодируется классическая тимидилатсинтаза, тогда как некоторые бактерии используют аналогичные флавин-зависимая тимидилатсинтаза (FDTS) вместо этого.[1]

Структурные исследования

На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 2AF6, 2CFA, и 2GQ2.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Koehn, E.M .; Perissinotti, L. L .; Moghram, S .; Прабхакар, А .; Лесли, С. А .; Мэтьюз, I. I .; Коэн, А. (2012). «Фолат-связывающий сайт флавин-зависимой тимидилатсинтазы». Труды Национальной академии наук. 109 (39): 15722–15727. Bibcode:2012PNAS..10915722K. Дои:10.1073 / pnas.1206077109. ЧВК  3465422. PMID  23019356.