Продукт 1 слияния рибосомного белка остатка убиквитина А-52 - Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1

UBA52
Доступные конструкции PDB Human UniProt search: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2LJ5, 2 МБ / ч, 2MJB, 2MUR, 2РСУ, 4HJK, 4JIO, 4P4H, 4PIG, 4PIH, 4PIJ, 4RF0, 4RF1, 4С1З, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4UJD, 4D67, 4UJC, 3J7P, 3J7Q, 4XKL, 3J92, 4D5Y, 3J7O, 3J7R, 3PHD, 2KOX, 4UJE, 5A5B, 2Н3В, 2Н3У, 2N3W, 2NBD, 2NBE, 3ВДЗ, 5 л.с., 3I3T, 5HPT, 5JBV, 5HPL, 5HPK, 5J8P
Идентификаторы
Псевдонимы	UBA52, CEP52, HUBCEP52, L40, RPL40, продукт слияния остатка рибосомного белка убиквитина A-52
Внешние идентификаторы	OMIM: 191321 MGI: 3644625 ГомолоГен: 68307 Генные карты: UBA52
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 19 (человек)[1] Группа 19п13.11 Начните 18,571,730 бп[1] Конец 18,577,550 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • структурная составляющая рибосомы • GO: 0001948 связывание с белками • белковая метка • связывание убиквитин-протеин-лигазы Сотовый компонент • цитоплазма • мембрана эндоцитарных везикул • ядро клетки • рибосома • внеклеточная экзосома • эндосомная мембрана • лизосомальная мембрана • внеклеточный • нуклеоплазма • митохондриальная наружная мембрана • эндоплазматический ретикулум • цитозоль • клеточная мембрана • отделение контроля качества эндоплазматического ретикулума • везикул • мембрана эндоплазматического ретикулума • клетка-хозяин • цитозольная большая рибосомная субъединица • цитозольная малая рибосомная субъединица • синапс Биологический процесс • Ответ на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к остановке клеточного цикла • отрицательная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста • ремонт межнитевых сшивок • эксцизионная репарация нуклеотидов, распознавание повреждений ДНК • положительная регуляция канонического сигнального пути Wnt • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли • регулирование выработки интерферона I типа • TRIF-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон • эндосомный транспорт • глобальная эксцизионная репарация нуклеотидов генома • процесс модификации клеточного белка • Сигнализация NIK / NF-kappaB • G2 / M переход митотического клеточного цикла • каскад MAPK, активируемый стрессом • трансформирующий сигнальный путь бета-рецептора фактора роста • макроавтофагия • отрицательная регуляция канонического сигнального пути Wnt • Ответ на повреждение ДНК, обнаружение повреждения ДНК • эксцизионная репарация нуклеотидов, заполнение пробелов в ДНК • вирусная транскрипция • безошибочный транслезионный синтез • регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли • стимулирующий сигнальный путь рецептора лектина С-типа • отрицательная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • SRP-зависимый котрансляционный белок, нацеленный на мембрану • Каскад JNK • регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на гипоксию • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК • I-kappaB киназа / передача сигналов NF-kappaB • врожденная иммунная система • Notch сигнальный путь • регуляция стабильности мРНК • полиубиквитинирование белков • отрицательная регуляция апоптотического процесса • отрицательная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • сборка вириона • активация активности MAPK • положительная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • комплексно-зависимый катаболический процесс, стимулирующий анафазу • отрицательная регуляция выработки интерферона I типа • ядерно-транскрибируемый катаболический процесс мРНК, нонсенс-опосредованный распад • нуклеотид-связывающий домен олигомеризации, содержащий сигнальный путь • метаболический процесс клеточного белка • GO: 0046795 внутриклеточный транспорт вируса • GO: 0019067 жизненный цикл вируса • MyD88-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • склонный к ошибкам транслезионный синтез • Каскад MAPK • сигнальный путь рецептора фактора роста фибробластов • трансмембранный перенос ионов • процесс биосинтеза гликогена • положительная регуляция апоптотического процесса • трансляционная инициация • положительная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB • транслезионный синтез • транскрипционно-связанная эксцизионная репарация нуклеотидов • Путь передачи сигналов рецептора Т-клеток • MyD88-независимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • положительная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53 • Путь передачи сигналов Wnt, путь планарной полярности клеток • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК, 5'-очаг поражения • биосинтез белка • нуклеотидно-эксцизионная репарация, сборка комплекса до разреза • обработка рРНК • Сигнальный путь Wnt • Путь передачи сигналов ERBB2 • эксцизионная репарация нуклеотидов, раскручивание дуплекса ДНК • сворачивание белка • отрицательная регуляция перехода G2 / M митотического клеточного цикла • убиквитинирование белков • деубиквитинирование белков • SCF-зависимый протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • проникновение бактерии в клетку-хозяин • трансмембранный транспорт • регуляция некроптозного процесса • мембранная организация • тримминг маннозы эндоплазматического ретикулума • гомеостаз ионов клеточного железа • регуляция дифференцировки гемопоэтических стволовых клеток • белок нацелен на пероксисому • цитокин-опосредованный сигнальный путь • зависимый от модификации белковый катаболический процесс • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-1 • ответ на инсектицид Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	7311	665964
Ансамбль	ENSG00000221983	н / д
UniProt	P62987	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_001033930 NM_003333 NM_001321017 NM_001321018 NM_001321019 NM_001321020 NM_001321021 NM_001321022	н / д
RefSeq (белок)	NP_001029102 NP_001307946 NP_001307947 NP_001307948 NP_001307949 NP_001307950 NP_001307951 NP_003324	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 19: 18.57 - 18.58 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

60S рибосомный белок L40 (RPL40) - это белок что у людей кодируется UBA52 ген.^[4][5]

Функция

Убиквитин представляет собой высококонсервативный ядерный и цитоплазматический белок, который играет важную роль в нацеливании клеточных белков на деградация посредством 26S протеосома. Он также участвует в обслуживании хроматин структура, регулирование экспрессия гена и реакция на стресс. Убиквитин синтезируется как белок-предшественник, состоящий либо из цепей полиубиквитина, либо из одной части убиквитина, слитой с неродственным белком. Этот ген кодирует гибридный белок, состоящий из убиквитина на N-конец и рибосомный белок L40 на C-конец, C-концевой удлинительный белок (CEP). В геноме присутствуют множественные процессированные псевдогены, происходящие от этого гена.^[5]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000221983 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Webb GC, Baker RT, Coggan M, Board PG (июнь 1994 г.). «Локализация человеческого гена слияния убиквитина UBA52 в полосе хромосомы 19p13.1-p12». Геномика. 19 (3): 567–9. Дои:10.1006 / geno.1994.1108. PMID  8188300.
5. «Ген Entrez: UBA52 остаток убиквитина A-52 слитый продукт 1 рибосомного белка».

дальнейшее чтение

• Шерсть И.Г., Чан Ю.Л., Глюк А. (1996). «Структура и эволюция рибосомных белков млекопитающих». Biochem. Cell Biol. 73 (11–12): 933–47. Дои:10.1139 / o95-101. PMID  8722009.
• Мерфи Р.К., Годеншвеге Т.А. (2002). «Новые роли убиквитина в сборке и функции нейронных цепей». Нейрон. 36 (1): 5–8. Дои:10.1016 / S0896-6273 (02) 00943-1. PMID  12367500. S2CID  15764136.
• Бейкер RT, Совет PG (1992). «Подсемейство слитых генов убиквитина / 52-остатка рибосомного белка человека (UbA52) состоит в основном из процессированных псевдогенов». Геномика. 14 (2): 520–2. Дои:10.1016 / S0888-7543 (05) 80258-7. PMID  1330885.
• Бейкер RT, Совет PG (1991). «Ген слитого белка убиквитин-52 аминокислоты человека имеет несколько общих структурных особенностей с генами рибосомных белков млекопитающих». Нуклеиновые кислоты Res. 19 (5): 1035–40. Дои:10.1093 / nar / 19.5.1035. ЧВК  333777. PMID  1850507.
• Мония Б.П., Эккер Д.Д., Джонналагадда С. и др. (1989). «Синтез генов, экспрессия и обработка белков удлинения карбоксила убиквитина человека». J. Biol. Chem. 264 (7): 4093–103. PMID  2537304.
• Лунд П.К., Моатс-Статс Б.М., Симмонс Дж. Г. и др. (1985). «Анализ нуклеотидной последовательности кДНК, кодирующей человеческий убиквитин, показывает, что убиквитин синтезируется в качестве предшественника». J. Biol. Chem. 260 (12): 7609–13. PMID  2581967.
• Салвесен Г., Ллойд С., Фарли Д. (1987). "кДНК, кодирующая человеческий гомолог дрожжевого убиквитина 1". Нуклеиновые кислоты Res. 15 (13): 5485. Дои:10.1093 / nar / 15.13.5485. ЧВК  305980. PMID  3037496.
• Кросс С.Х., Чарльтон Дж. А., Нэн Х, Берд А. П. (1994). «Очистка CpG-островков с использованием колонки для связывания метилированной ДНК». Nat. Genet. 6 (3): 236–44. Дои:10.1038 / ng0394-236. PMID  8012384. S2CID  12847618.
• Кук WJ, Джеффри LC, Касперек Э., Пикарт CM (1994). «Структура тетраубиквитина показывает, как могут образовываться мультиубиквитиновые цепи». J. Mol. Биол. 236 (2): 601–9. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1169. PMID  8107144.
• Вадламуди Р.К., Джунг И., Строминджер Д.Л., Шин Дж. (1996). «p62, фосфотирозин-независимый лиганд SH2-домена p56lck, принадлежит к новому классу убиквитин-связывающих белков». J. Biol. Chem. 271 (34): 20235–7. Дои:10.1074 / jbc.271.34.20235. PMID  8702753.
• Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Genome Res. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID  8889548.
• Кенмоти Н., Кавагути Т., Розен С. и др. (1998). «Карта 75 генов рибосомных белков человека». Genome Res. 8 (5): 509–23. Дои:10.1101 / гр. 8.5.509. PMID  9582194.
• Круз С., Вентура Ф, Бартронс Р., Роза Дж. Л. (2001). «Связывание HERC3 и регуляция убиквитином». FEBS Lett. 488 (1–2): 74–80. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 02371-1. PMID  11163799. S2CID  20091003.
• Ли Т.А., Тайерс М. (2002). "Узел убиквитина, какова ваша функция?". Геном Биол. 2 (10): ОТЧЕТЫ4025. Дои:10.1186 / gb-2001-2-10-reports4025. ЧВК  138970. PMID  11597332.
• Йошихама М., Уэчи Т., Асакава С. и др. (2002). «Гены рибосомных белков человека: секвенирование и сравнительный анализ 73 генов». Genome Res. 12 (3): 379–90. Дои:10.1101 / гр 214202. ЧВК  155282. PMID  11875025.
• Епископ Н., Хорман А., Вудман П. (2002). «Белки vps класса E млекопитающих распознают убиквитин и действуют при удалении конъюгатов эндосомный белок-убиквитин». J. Cell Biol. 157 (1): 91–101. Дои:10.1083 / jcb.200112080. ЧВК  2173266. PMID  11916981.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.