Архаэродопсин - Archaerhodopsin

Архаэродопсин белки - это семья из сетчатка -содержащий фоторецепторы найдено в археи роды Галобактерии и Halorubrum. Подобно гомологичному белку бактериородопсина (bR), архаэродопсины собирают энергию солнечного света, чтобы перекачивать H+ ионы из клетки, создавая движущую силу протона, которая используется для АТФ синтез. Они имеют некоторое структурное сходство с млекопитающими. GPCR белок родопсин, но не являются настоящими гомологами.

Архаэродопсины отличаются от bR тем, что бордовая мембрана, в которой они экспрессируются, включает бактериоруберин, второй хромофор думал защитить от фотообесцвечивание. BR также не хватает омега петля структура, которая наблюдалась на N-конце структур некоторых архаэродопсинов.

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетика для нейробиологических исследований.[1]

Этимология

Период, термин архаэродопсин это чемодан из археи (в домен в котором находятся белки) и родопсин (фоторецептор, отвечающий за видение в глаз млекопитающего ).[2]

археи от Древнегреческий ἀρχαῖα (архая, «древний»), форма множественного и среднего рода от ἀρχαῖος (архаиос, «древний»).[3]
родопсин с древнегреческого ῥόδον (rhódon, «роза») из-за розоватого цвета, и ὄψις (ópsis, «взгляд»).[4]

Члены семейства архаэродопсинов

На сегодняшний день идентифицировано семь членов семейства архаэродопсинов.

имяСокр.ОрганизмGenBankUniProtPDBRef.
Архаэродопсин-1AR1Halobacterium sp. Aus-1J05165P690521УАЗ[2]
Архаэродопсин-2AR2Halobacterium sp. Aus-2S56354P295633WQJ[5]
Архаэродопсин-3AR3 или ArchHalorubrum sodomenseGU045593P967876S6C[6]
Архаэродопсин-4AR4Halobacterium sp. xz515AF306937 [7]
Архаэродопсин-BD1AR-BD1 или HxARHalorubrum xinjiangenseAY510709Q6R5N7[8]
Архаэродопсин-ОнHeArHalorubrum ejinorenseLC073751[9]
Архаэродопсин-TP009AR-TP009Halorubrum sp. TP009[10]

Архаэродопсины-1 и -2 (AR1 и AR2)

Архаэродопсин 1 и 2 (AR1 и AR2) были первыми архаэродопсинами, которые были идентифицированы и экспрессируются Halobacterium sp. Aus-1 и Aus-2 соответственно. Оба вида впервые были изолированы в Западная Австралия в конце 1980-х гг.[2][5][11] В кристаллические структуры обоих белков были решены Кунио Ихара, Цутомо Куяма и его коллегами в Нагойский университет вместе с сотрудниками Синхротрон Пружина-8.[12]

Архаэродопсин-3 (AR3 или Arch)

AR3 выражается Halorubrum sodomense.[6] Организм впервые был идентифицирован в Мертвое море в 1980 г. и требует более высокой концентрации Mg2+ ионов для роста, чем связанные галофилы.[13] В aop3 ген был клонирован Ихарой ​​и его коллегами в Нагойский университет в 1999 г., и было обнаружено, что этот белок имеет 59% идентичности последовательности с бактериородопсин.[6]

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетика для нейробиологических исследований.[1]

AR3 недавно был представлен как флуоресцентный датчик напряжения.[14]

Архаэродопсин-4 (AR4)

AR4 выражается в Виды Halobacterium xz 515. Впервые этот организм был обнаружен в соленом озере в г. Тибет.[7][15] Ген, кодирующий AR4, был идентифицирован H Wang и его коллегами в 2000 году.[16] В большинстве гомологов бактериородопсина H+ высвобождение во внеклеточную среду происходит до того, как замещающий ион будет поглощен цитозольной стороной мембраны, однако в кислых условиях естественной среды обитания организма порядок этих стадий в фотоцикле AR4 меняется на противоположный.[17]

Архаэродопсин-BD1 (AR-BD1)

AR-BD1 (также известный как HxAR) выражается Halorubrum xinjiangense.[8] Организм был впервые выделен из Озеро Сяо-Эр-Куле в Синьцзян, Китай.[18]

Архаэродопсин-Он (HeAr)

СЛУХ выражается Halorubrum ejinorense.[9] Этот организм был впервые выделен из озера Эйджинор в Внутренняя Монголия, Китай.[19]

Архаэродопсин-TP009 (AR-TP009 или ArchT)

AR-TP009 выражается Halorubrum sp. TP009. Его способность действовать как нейроглушитель была исследована на мышах. корковые пирамидные нейроны.[10]

Общие особенности

Вхождение

Модель поверхности третичной структуры архаэродопсина.
Поверхностная модель архаэродопсина.

Как и другие члены микробный родопсин семейства архаэродопсинов экспрессируются в специализированных, богатых белком доменах мембрана клеточной поверхности, обычно называемый бордовой мембраной. В дополнение к эфирные липиды, бордовая мембрана содержит бактериоруберин (50-углеродный каротиноид пигмент), который, как считается, защищает от фотообесцвечивания. Атомно-силовой микроскоп изображения бордовых мембран нескольких архаэродопсинов показывают, что белки являются тример и расположены в шестиугольная решетка.[20] Бактерируберин также участвует в олигомеризации и может облегчать белок-белковые взаимодействия в нативной мембране.[21][22]

Функция

Архаэродопсины являются активные перевозчики, используя энергию от Солнечный лучик накачать H+ ионы из клетки, чтобы создать движущую силу протона, которая используется для АТФ синтез. Удаление кофактора сетчатки (например, путем лечения гидроксиламин ) отменяет функцию переносчика и резко изменяет спектры поглощения белков. Способность AR3 перекачивать протоны была продемонстрирована в рекомбинантных Кишечная палочка клетки[23] и AR4 в липосомы.[17]

В состоянии покоя или в основном состоянии архаэродопсина связанный ретиналь находится во всемтранс формы, но при поглощении фотона света он изомеризуется к 13-СНГ. Белок, окружающий хромофор, реагирует на изменение формы и претерпевает упорядоченную последовательность конформационные изменения, которые вместе известны как фотоцикл. Эти изменения меняют полярность местной окружающей среды титруемый аминокислота боковые цепи внутри белка, что позволяет H+ перекачивается из цитоплазмы на внеклеточную сторону мембраны. В промежуточные состояния фотоцикла можно идентифицировать по их максимумы поглощения.[17][24]

Структуры

Схема третичной структуры архаэродопсина.
Архаэродопсин третичная структура, показывая трансмембранную область (сине-зеленый), остаток на сетчатке (пурпурный), поверхность внеклеточной мембраны (коричневый), поверхность внутриклеточной мембраны (желтый).

Кристаллические структуры покоящихся или основных состояний AR1 (разрешение 3,4 Å) и AR2 (разрешение 1,8 Å) нанесены в Банк данных белков.[12][25] Оба белка имеют семь трансмембранных α-спирали и двухцепочечный внеклеточный β-лист. Сетчатка ковалентно связан через База Шиффа к лизин остаток на спирали G.[12][примечание 1] Консервативная последовательность DLLxDGR, близкая к внеклеточной N-конец обоих белков образует сильно изогнутую омега петля который был вовлечен в связывание бактерируберина.[21]

Использование в исследованиях

Архаэродопсины движут гиперполяризация клеточной мембраны, секретируя протоны в присутствии света, тем самым подавляя потенциал действия возбуждение нейронов.[26] Этот процесс связан с увеличением внеклеточного pH связаны с активностью этих белков. Эти характеристики позволяют использовать архаэродопсины в качестве широко используемых инструментов для оптогенетический исследует, как они действуют как факторы ингибирования передачи в присутствии света.[27] Выражаясь внутри внутриклеточных мембран, активность протонного насоса увеличивает цитозольный pH, эта функциональность может быть использована для оптогенетического закисления лизосом и синаптических везикул при нацеливании на эти органеллы.[28]

История

В 1960-х годах в Halobacterium salinarum, и называется Бактериородопсином. В последующие годы были проведены различные исследования мембраны H. salinarum чтобы определить механизм этих световых протонных насосов.

В 1988 году другая группа Манабу Ёсиды в Осакский университет сообщили о новом светочувствительном протонном насосе из штамма Галобактерии который они назвали архаэродопсином.[2] Год спустя та же группа сообщила о выделении гена, кодирующего архаэродопсин.[11][29]

Заметки

  1. ^ Спираль G - ближайшая трансмембранная спираль к C-конец.

использованная литература

  1. ^ а б Flytzanis NC, Bedbrook CN, Chiu H, Engqvist MK, Xiao C, Chan KY, Sternberg PW, Arnold FH, Gradinaru V (2014). «Варианты архаэродопсина с повышенной чувствительностью к напряжению флуоресценции в нейронах млекопитающих и Caenorhabditis elegans». Nature Communications. 5: 4894. Bibcode:2014 НатКо ... 5.4894F. Дои:10.1038 / ncomms5894. ЧВК  4166526. PMID  25222271.
  2. ^ а б c d Мукохата Ю., Сугияма Ю., Ихара К., Йошида М. (март 1988 г.). «Австралийская галобактерия содержит новый белок сетчатки протонной помпы: архаэродопсин». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 151 (3): 1339–45. Дои:10.1016 / S0006-291X (88) 80509-6. PMID  2833260.
  3. ^ Археи в Викисловарь Бесплатный словарь
  4. ^ Родопсин в Викисловарь Бесплатный словарь
  5. ^ а б Уэгаки К., Сугияма Ю., Мукохата Ю. (апрель 1991 г.). «Archaerhodopsin-2 из Halobacterium sp. Aus-2 дополнительно обнаруживает незаменимые аминокислотные остатки для световых протонных насосов». Архивы биохимии и биофизики. 286 (1): 107–10. Дои:10.1016 / 0003-9861 (91) 90014-А. PMID  1654776.
  6. ^ а б c Ихара К., Умемура Т., Катагири И., Китадзима-Ихара Т., Сугияма Ю., Кимура Ю., Мукохата Ю. (январь 1999 г.). «Эволюция родопсинов архей: изменения скорости эволюции за счет дупликации генов и функциональной дифференциации». Журнал молекулярной биологии. 285 (1): 163–74. Дои:10.1006 / jmbi.1998.2286. PMID  9878396.
  7. ^ а б Ли Кью, Сун Кью, Чжао В., Ван Х, Сюй Д (июнь 2000 г.). «Недавно выделенный архаэродопсин из штамма китайских галобактерий и его способность перекачивать протоны». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1466 (1–2): 260–6. Дои:10.1016 / S0005-2736 (00) 00188-7. PMID  10825447.
  8. ^ а б Гэн X, Дай Джи, Чао Л., Вен Д., Кикукава Т., Иваса Т. (2019). «Две последовательные полярные аминокислоты в конце спирали E важны для быстрого оборота фотоцикла архаэродопсина». Фотохимия и фотобиология. 95: 980–989. Дои:10.1111 / php.13072. PMID  30548616.
  9. ^ а б Чаолуоменг, Дай Г, Кикукава Т., Ихара К., Иваса Т. (2015). «Микробные родопсины видов Halorubrum, выделенные из соленого озера Эджинур во Внутренней Монголии Китая». Photochem. Photobiol. Наука. 14 (11): 1974–82. Дои:10.1039 / c5pp00161g. PMID  26328780.
  10. ^ а б Сюэ Х, Чоу BY, Чжоу Х, Клапоэтке NC, Чуонг А, Раджимер Р, Ян А, Баратта М.В., Винкль Дж, Десимон Р, Бойден ES (2011). «Оптический нейроглушитель с высокой светочувствительностью: разработка и применение для оптогенетического контроля коры головного мозга приматов, не являющихся людьми». Границы системной нейробиологии. 5 (18): 1–8. Дои:10.3389 / fnsys.2011.00018. ЧВК  3082132. PMID  21811444.
  11. ^ а б Сугияма Ю., Маэда М., Футаи М., Мукухата Ю. (1989). «Выделение гена, который кодирует новый белок сетчатки, Archaerhodopsin, из Halobacterium Sp. Aus-1». J. Biol. Chem. 264 (35): 20859–62. PMID  2592356.
  12. ^ а б c Энами Н., Йошимура К., Мураками М., Окумура Х., Ихара К., Кояма Т. (2006). «Кристаллические структуры Archaerhodopsin-1 и -2: общий структурный мотив в архейных световых протонных насосах». J. Mol. Биол. 358 (3): 675–685. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.02.032. PMID  16540121.
  13. ^ Орен А (1983). "Halobacterium sodomense sp. ноя Мертвое море Галобактерии с чрезвычайно высокой потребностью в магнии ». Международный журнал систематической бактериологии. 33 (2): 381–386. Дои:10.1099/00207713-33-2-381.
  14. ^ Kralj JM, Douglass AD, Hochbaum DR, Maclaurin D, Cohen AE (ноябрь 2011 г.). «Оптическая регистрация потенциалов действия в нейронах млекопитающих с использованием микробного родопсина». Природные методы. 9 (1): 90–5. Дои:10.1038 / nmeth.1782. ЧВК  3248630. PMID  22120467.
  15. ^ Ван И, Ма Д, Чжао И, Мин М, Ву Дж, Дин Дж (2012). "Световые протонные насосы архаэродопсина и бактериородопсина и композитные материалы полимерной матрицы этих функциональных белков". Acta Polymerica Sinica. 12 (7): 698–713. Дои:10.3724 / SP.J.1105.2012.12051.
  16. ^ Ван, С. Чжан, К. Сан, Д. Сю, В. Чжао, В. Хуанг, К. Ли., 2000. Первичная структура спирали C - спирали G нового белка сетчатки в H.sp.xz515. Подбородок. Sci. Бюл., 45: 1108-1113.
  17. ^ а б c Мин М., Лу М., Балашов С.П., Эбрей Т.Г., Ли Кью, Дин Дж. (2006). «Зависимость от pH перекачки протонов под действием света архаэродопсином из Тибета: сравнение с бактериородопсином». Биофиз. J. 90 (9): 3322–32. Bibcode:2006BpJ .... 90,3322M. Дои:10.1529 / biophysj.105.076547. ЧВК  1432102. PMID  16473896.
  18. ^ Фэн Дж., Чжоу П.Дж., Лю С.Дж. (2004). «Halorubrum xinjiangense sp. Nov., Новый галофил, выделенный из соленых озер в Китае». Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии. 54 (5): 1789–1791. Дои:10.1099 / ijs.0.63209-0. PMID  15388744.
  19. ^ Castillo AM, Gutiérrez MC, Kamekura M, Xue Y, Ma Y, Cowan DA, Jones BE, Grant WD, Ventosa A (2007). «Halorubrum Ejinorense Sp. Nov., изолированный от озера Эджинор, Внутренняя Монголия, Китай». Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии. 57 (11): 2538–2542. Дои:10.1099 / ijs.0.65241-0. PMID  17978215.
  20. ^ Тан Л., Сунь Ц., Ли Ц., Хуанг И, Вэй Ц., Чжан И, Ху Дж, Чжан З (2001). «Визуализация бактериородопсиноподобных молекул бордовых мембран из тибетской halobacteria xz515 с помощью атомно-силового микроскопа». Китайский научный бюллетень. 46 (22): 1897–1900. Bibcode:2001ЧСБУ..46.1897Т. Дои:10.1007 / BF02901167. S2CID  96378194.
  21. ^ а б Йошимура К., Кояма Т. (2008). «Структурная роль бактерируберина в тримерной структуре архаэродопсина-2». Журнал молекулярной биологии. 375 (5): 1267–81. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.11.039. PMID  18082767.
  22. ^ Чао С., Дин Х, Цуй Х, Ян Й, Чен С., Ваттс А, Чжао Х (2018). "Исследование in situ функции бактерируберина в двойном хромофорном фоторецепторе Archaerhodopsin-4". Энгью. Chem. 57 (29): 8937–8941. Дои:10.1002 / anie.201803195. PMID  29781190.
  23. ^ Gunapathy S, Kratx S, Chen Q, Hellingwerf K, de Groot H, Rothschild K, de Grip W. (2019). «Активные аналоговые пигменты с красным смещением и ближней инфракрасной области спектра на основе архаэродопсина-3». Фотохимия и фотобиология. 95 (4): 959–968. Дои:10.1111 / php.13093. ЧВК  6849744. PMID  30860604.
  24. ^ Гэн X, Дай Г, Чао Л., Вен Д., Кикукава Т., Иваса Т. (2019). «Две последовательные полярные аминокислоты в конце спирали E важны для быстрого оборота фотоцикла архаэродопсина». Фотохимия и фотобиология. 95 (4): 980–989. Дои:10.1111 / php.13072. PMID  30548616.
  25. ^ Куяма Т., Фуджи Р., Канада С., Наканиши Т., Чан С.К., Мидори М. (2014). «Структура архаэродопсина-2 при разрешении 1,8 Å». Акта Кристаллогр Д Биол Кристаллогр. 70 (10): 2692–701. Дои:10.1107 / S1399004714017313. ЧВК  4188009. PMID  25286853.
  26. ^ Chow BY, Хан X, Добрый AS, Qian X, Chuong AS, Li M, Henninger MA, Belfort GM, Lin Y, Monahan PE, Boyden ES (январь 2010 г.). «Высокоэффективное генетически нацеленное оптическое нейронное подавление с помощью световых протонных насосов». Природа. 463 (7277): 98–102. Bibcode:2010Натура 463 ... 98C. Дои:10.1038 / природа08652. ЧВК  2939492. PMID  20054397.
  27. ^ Эль-Габи М., Чжан И., Вольф К., Швенинг С.Дж., Паульсен О., Шиптон О.А. (2016). «Архаэродопсин селективно и обратимо подавляет синаптическую передачу через измененный pH». Отчеты по ячейкам. 16 (8): 2259–68. Дои:10.1016 / j.celrep.2016.07.057. ЧВК  4999416. PMID  27524609.
  28. ^ Rost BR, Schneider F, Grauel MK, Wozny C, Bentz C, Blessing A, Rosenmund T, Jentsch TJ, Schmitz D, Hegemann P, Rosenmund C (декабрь 2015 г.). «Оптогенетическое закисление синаптических везикул и лизосом». Природа Неврология. 18 (12): 1845–1852. Дои:10.1038 / № 4161. ЧВК  4869830. PMID  26551543.
  29. ^ Орен, А (1994). «Ферментное разнообразие галофильных архей» (PDF). Microbiología. 10 (3): 217–228. PMID  7873098. Архивировано из оригинал (PDF) 4 июля 2012 г.. Получено 8 апреля 2018.