Бета-глюкозидаза - Beta-glucosidase

β-глюкозидаза
Бета-глюкозидаза 3AHX.png
Структура бета-глюкозидазы А из бактерии Clostridium cellulovorans.[1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.21
Количество CAS9001-22-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Бета-глюкозидаза является фермент который катализирует гидролиз гликозидных связей до концевых невосстанавливающих остатков в бета-D-глюкозидах и олигосахаридах с высвобождением глюкозы.[2]

Структура

Бета-глюкозидаза состоит из двух полипептидных цепей. Эти две цепи являются хиральными по своей природе, что означает, что цепи асимметричны и не накладываются друг на друга.[3] Каждая цепь состоит из 438 аминокислот и составляет субъединицу фермента.[4]Каждая из этих субъединиц содержит активный сайт. Активный центр служит местом, где связываются фермент и субстрат, и может происходить ферментативная реакция. Активный сайт имеет три потенциальных компонента: карман, щель и туннель.[5] Карманная структура полезна для распознавания моносахарида, такого как глюкоза. Щель позволяет сахарам связываться с образованием полисахаридов. Туннель позволяет ферменту присоединяться к полисахариду, а затем высвобождать продукт, оставаясь прикрепленным к сахару.[5]

Функция

Функция фермента - гидролиз преформ различных гликозидов и олигосахаридов. Наиболее существенным олигосахаридом с бета-глюкозидазой является целлюлоза. Целлюлоза представляет собой полимер, состоящий из бета-1,4-связанных глюкозильных остатков. Бета-глюкозидазы, Целлюлазы (эндоглюканазы ), целлобиозидазы (экзоглюканазы ) необходимы ряду организмов для его потребления. Эти ферменты являются мощными инструментами для разрушения стенок растительных клеток патогенами и другими организмами, потребляющими растительную биомассу. Бета-глюкозидазы необходимы многим организмам для переваривания различных питательных веществ. Этот фермент завершает реакцию двойного замещения, что означает, что фермент превращается в промежуточную форму, когда первый субстрат входит в активный центр, затем он высвобождает продукт до связывания другого субстрата и возвращается в исходную форму к концу реакции. .[6] В случае бета-глюкозидазы в активный центр вовлечены два карбоксилатных остатка глюкозидов, целлобиозы, целлотриозы и целлотетраозы. Целью реакции является удаление остатков дисахарида целлобиозы с образованием глюкозы во время гидролиза биомассы.[7] В зависимости от того, что фермент реагирует с конечным продуктом, будет одна или две молекулы глюкозы.

Люди

Человек не может переваривать целлюлозу растительных клеток. Это связано с тем, что фермент не присутствует в желудке человека, так как оптимальный pH составляет 5,6, в то время как pH желудка человека является кислым (от 1,5 до 3,5).[8] Однако людям действительно нужна бета-глюкозидаза, лизосомальная β-глюкозидаза, поскольку она играет важную роль в деградации гликосфинголипидов. Фермент расщепляет глюкозилцерамид на церамид и глюкозу.[9] Если происходит накопление, это приведет к Болезнь Гоше. Накопление жирных веществ может привести к ослаблению костей, повреждению печени, а также к увеличению и нарушению функции селезенки.[10]

Bonnethead Shark

Капотоголовые акулы Встречаются в тропических и субтропических водах, обитают в устьях рек с илистым или песчаным дном, богатым водорослями. Когда-то их считали исключительно плотоядными животными. Было известно, что шляпка действительно потребляла водоросли, но это было сочтено случайным и отклонено как не приносящее пользу акуле.[11] Однако недавние исследования кишечника акулы показали, что он имеет высокий уровень активности бета-глюкозидазы.[12] Во время процесса пищеварения шляпной акулы кислая среда в желудке ослабляет клеточные стенки морских водорослей и позволяет бета-глюкозидазе проникать в клетку и переваривать целлюлозу. Интересно, что уровень активности на уровне обезьяний угорь. Обезьяний угорь - травоядное животное, а это означает, что шляпка может выполнять ту же пищеварительную активность, что и организм травоядного. Таким образом, капотоголовая акула теперь классифицируется как всеядное животное.

Красный краб с острова Рождества

В Красный краб с острова Рождества это вид крабов, обитающий исключительно на острове Рождества в Индийском океане. Такие наземные крабы обладают множеством разновидностей бета-глюкозидазы, поскольку являются наземными травоядными животными. В случае с островом Рождества бета-глюкозидаза красного краба не только производит глюкозу, но и удаляет целлобиозу.[13] Это важно, поскольку целлобиоза является ингибитором ряда ферментов, включая эндо-β-1,4-глюканазу и целлобиогидролазу. Бета-глюкозидаза также способна дополнять [sic ?] гидролиз малых олигомеров, которые продуцируются другими ферментами без помощи промежуточного фермента.[13] Это, в свою очередь, делает бета-глюкозидазу очень эффективным ферментом не только для пищеварительного тракта красного краба с острова Рождества, но и для других ракообразных.

Синонимы

Синонимы, производные и родственные ферменты включают: гентиобиаза, целлобиаза, эмульсин,[14] элатераза, арил-бета-глюкозидаза, бета-D-глюкозидаза, бета-глюкозид глюкогидролаза, арбутиназа, амигдалиназа, п-нитрофенил бета-глюкозидаза, примереверозидаза, амигдалаза, линамараза, салицилиназа, и бета-1,6-глюкозидаза.

глюкозидаза, бета, кислота 3 (цитозольная)
Идентификаторы
СимволGBA3
Альт. символыCBGL1, KLRP
Ген NCBI57733
HGNC19069
OMIM606619
RefSeqNM_020973
UniProtQ9H227
Прочие данные
Номер ЕС3.2.1.21
LocusChr. 4 p15.31

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ PDB: 3AHX​; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ и др. (Январь 2011 г.). «Структурно-функциональный анализ трех β-глюкозидаз из бактерии Clostridium cellulovorans, гриба Trichoderma reesei и термитов Neotermes koshunensis». Журнал структурной биологии. 173 (1): 46–56. Дои:10.1016 / j.jsb.2010.07.008. PMID  20682343.; предоставлено через PyMOL.
  2. ^ Кокс М., Ленингер А.Л., Нельсон Д.Р. (2000). Принципы биохимии Ленингера. Нью-Йорк: Издательство Worth. стр.306–308. ISBN  1-57259-931-6.
  3. ^ Чида Н., Сато Т. (2012). «2.8 Синтез хирального пула: синтез хирального пула, начиная с углеводов». В Yamamoto H, Carreira EM (ред.). Во всеобъемлющей хиральности. С. 207–239. Дои:10.1016 / B978-0-08-095167-6.00203-2. ISBN  978-0-08-095168-3.
  4. ^ Депутат Дейла, Копфлер В.П., Чайт I, Байерс Л.Д. (май 1986 г.). «Бета-глюкозидаза: субстрат, растворитель и вариации вязкости как индикаторы этапов ограничения скорости». Биохимия. 25 (9): 2522–9. Дои:10.1021 / bi00357a036. PMID  3087421.
  5. ^ а б Дэвис Дж., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–9. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  6. ^ «Механизм« пинг-понг »». Химия LibreTexts. 2013-10-02. Получено 2020-10-20.
  7. ^ Конар, Суканья (июнь 2019 г.). «Исследование влияния глюкозы на активность и стабильность β-глюкозидазы: исследование моделирования динамики всех атомов». СКУД Омега. 4 (6): 11189−11196. Дои:10.1021 / acsomega.9b00509. ЧВК  6648728. PMID  31460219.
  8. ^ «Углеводы - Целлюлоза». chemistry.elmhurst.edu. Получено 2020-10-20.
  9. ^ Миньо С., Гело А., Де Вильмер ТБ (1 января 2013 г.). Dulac O, Lassonde H, Sarnat HB (ред.). «Болезнь Гоше». Справочник по клинической неврологии. Детская неврология Часть III. Эльзевир. 113: 1709–15. Дои:10.1016 / B978-0-444-59565-2.00040-X. ISBN  9780444595652. PMID  23622393.
  10. ^ Мишлен К., Вайнер А., Гуларт Л., Фачель А.А., Перейра М.Л., де Мелло А.С. и др. (Май 2004 г.). «Биохимическое исследование бета-глюкозидазы у людей с болезнью Гоше и здоровых субъектов». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии. 343 (1–2): 145–53. Дои:10.1016 / j.cccn.2004.01.010. PMID  15115687.
  11. ^ Leigh SC, Papastamatiou YP, German DP (сентябрь 2018 г.). "Переваривание водорослей печально известным хищником'". Ход работы. Биологические науки. 285 (1886): 20181583. Дои:10.1098 / rspb.2018.1583. ЧВК  6158537. PMID  30185641.
  12. ^ Джавери П., Папастаматиу Ю.П., немецкий DP (ноябрь 2015 г.). «Активность пищеварительных ферментов в кишечнике шляпной акулы (Sphyrna tiburo) дает представление об их пищеварительной стратегии и свидетельствует о микробном пищеварении в заднем кишечнике».. Сравнительная биохимия и физиология. Часть A, Молекулярная и интегративная физиология. 189: 76–83. Дои:10.1016 / j.cbpa.2015.07.013. HDL:10023/9230. PMID  26239220. S2CID  32666130.
  13. ^ а б Аллардайс Б.Дж., Линтон С.М., Саборовски Р. (сентябрь 2010 г.). «Последний фрагмент в загадке целлюлазы: характеристика бета-глюкозидазы травоядного наземного краба гекарцинида Gecarcoidea natalis». Журнал экспериментальной биологии. 213 (Пт 17): 2950–7. Дои:10.1242 / jeb.041582. PMID  20709923. S2CID  3521384.
  14. ^ Манн Ф.Г., Сондерс BC (1975). Практическая органическая химия (4-е изд.). Лондон: Лонгман. С. 509–517. ISBN  9788125013808. Получено 1 февраля 2016.

внешняя ссылка