Мальтаза-глюкоамилаза - Maltase-glucoamylase

«МГАМ» перенаправляется сюда. Для использования в других целях см. MGAM (значения).

MGAM
Доступные конструкции PDB Human UniProt search: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2QLY, 2QMJ, 3CTT, 3L4T, 3L4U, 3L4V, 3L4W, 3L4X, 3L4Y, 3L4Z, 3ТОН, 3ТОП
Идентификаторы
Псевдонимы	MGAM, MG, MGA, мальтаза-глюкоамилаза
Внешние идентификаторы	OMIM: 154360 MGI: 1203495 ГомолоГен: 130099 Генные карты: MGAM
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 7 (человек)[1] Группа 7q34 Начинать 141,907,813 бп[1] Конец 142,106,747 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 6 (мышь)[2] Группа 6 | 6 B1 Начинать 40,628,831 бп[2] Конец 40,769,123 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • гидролазная активность, действующая на гликозильные связи • активность мальтозы альфа-глюкозидазы • гидролазная активность, гидролизующие О-гликозильные соединения • каталитическая активность • альфа-1,4-глюкозидазная активность • гидролазная активность • активность амилазы • активность глюкана 1,4-альфа-глюкозидазы • связывание углеводов • альфа-глюкозидазная активность Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • клеточная мембрана • апикальная плазматическая мембрана • внеклеточная экзосома • мембрана • мембрана третичных гранул • мембрана гранул, богатая фиколином-1 Биологический процесс • переваривание полисахаридов • метаболизм • катаболический процесс крахмала • мальтозный метаболический процесс • дегрануляция нейтрофилов • углеводный обмен Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	8972	232714
Ансамбль	ENSG00000257335 ENSG00000282607	ENSMUSG00000068587
UniProt	O43451	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_004668 NM_001365693	NM_001171003 NM_001368875
RefSeq (белок)	NP_004659 NP_001352622	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 7: 141.91 - 142.11 Мб	Chr 6: 40,63 - 40,77 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Мальтаза-глюкоамилаза кишечная это фермент, который у человека кодируется MGAM ген.^[5][6]

Мальтаза-глюкоамилаза - пищеварительный фермент альфа-глюкозидазы. Он состоит из двух субъединиц с различной субстратной специфичностью. Исследования рекомбинантных ферментов показали, что его N-концевой каталитический домен обладает наивысшей активностью против мальтоза, в то время как С-концевой домен имеет более широкую субстратную специфичность и активность против олигомеров глюкозы.^[7] В тонком кишечнике этот фермент работает в синергии с сахароза-изомальтаза и альфа-амилаза переварить весь спектр диетические крахмалы.

Смотрите также

• Альфа-глюкозидаза
• Мальтаза

Рекомендации

1. ENSG00000282607 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000257335, ENSG00000282607 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068587 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: мальтаза-глюкоамилаза (альфа-глюкозидаза)».
6. Николс Б.Л., Элдеринг Дж., Эйвери С., Хан Д., Куарони А., Стерчи Е. (январь 1998 г.). "Клонирование кДНК мальтазы-глюкоамилазы тонкого кишечника человека. Гомология сахаразы-изомальтазы". J. Biol. Chem. 273 (5): 3076–81. Дои:10.1074 / jbc.273.5.3076. PMID  9446624.
7. Quezada-Calvillo R, Sim L, Ao Z, Hamaker BR, Quaroni A, Brayer GD, Sterchi EE, Robayo-Torres CC, Rose DR, Nichols BL (2008). «Крахмальный субстрат просвета», тормозящий активность мальтазы-глюкоамилазы, находится в субъединице глюкоамилазы.. J. Nutr. 138 (4): 685–92. Дои:10.1093 / jn / 138.4.685. PMID  18356321.

дальнейшее чтение

• Николс Б.Л., Эйвери С., Сен П. и др. (2003). «Ген мальтазы-глюкоамилазы: общий предок сахаразы-изомальтазы с дополнительной активностью переваривания крахмала». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (3): 1432–7. Bibcode:2003ПНАС..100.1432Н. Дои:10.1073 / pnas.0237170100. ЧВК  298790. PMID  12547908.
• Такешита Ф., Исии К.Дж., Кобияма К. и др. (2005). «TRAF4 действует как глушитель в TLR-опосредованной передаче сигналов через ассоциацию с TRAF6 и TRIF». Евро. J. Immunol. 35 (8): 2477–85. Дои:10.1002 / eji.200526151. PMID  16052631.
• Хиллиер Л.В., Фултон Р.С., Фултон Л.А. и др. (2003). «Последовательность ДНК хромосомы 7 человека». Природа. 424 (6945): 157–64. Bibcode:2003Натура.424..157H. Дои:10.1038 / природа01782. PMID  12853948.
• Даниэльсен Э.М. (1987). «Сульфатирование тирозина, посттрансляционная модификация микровиллярных ферментов в энтероцитах тонкого кишечника». EMBO J. 6 (10): 2891–6. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb02592.x. ЧВК  553723. PMID  3121301.
• Корпела М.П., ​​Паэтау А., Лёфберг М.И. и др. (2009). «Новая мутация гена GAA у финского пациента с поздним началом болезни Помпе: клинический фенотип и последующее наблюдение с применением заместительной ферментной терапии». Мышечный нерв. 40 (1): 143–8. Дои:10.1002 / mus.21291. PMID  19472353. S2CID  20120101.
• Sim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, et al. (2008). «Человеческая кишечная мальтаза-глюкоамилаза: кристаллическая структура N-концевой каталитической субъединицы и основы ингибирования и субстратной специфичности». J. Mol. Биол. 375 (3): 782–92. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.10.069. PMID  18036614.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002ПНАС ... 9916899М. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Naim HY, Sterchi EE, Lentze MJ (1988). «Структура, биосинтез и гликозилирование мальтазы-глюкоамилазы тонкого кишечника человека». J. Biol. Chem. 263 (36): 19709–17. PMID  3143729.
• Ao Z, Quezada-Calvillo R, Sim L, et al. (2007). «Доказательства деградации нативного крахмала с помощью мальтазы-глюкоамилазы тонкого кишечника человека (рекомбинантной)». FEBS Lett. 581 (13): 2381–8. Дои:10.1016 / j.febslet.2007.04.035. PMID  17485087. S2CID  23891882.
• Тугрул С., Кутлу Т., Пекин О. и др. (2008). «Клинические, эндокринные и метаболические эффекты акарбозы, ингибитора альфа-глюкозидазы, у пациентов с избыточным и легким весом с синдромом поликистозных яичников». Fertil. Стерил. 90 (4): 1144–8. Дои:10.1016 / j.fertnstert.2007.07.1326. PMID  18377903.

внешняя ссылка

• PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для человеческой мальтазы-глюкоамилазы, кишечной