Липопротеин Брауна - Brauns lipoprotein - Wikipedia
Липопротеин лейцин-молния | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | LPP | ||||||||
Pfam | PF04728 | ||||||||
ИнтерПро | IPR006817 | ||||||||
CATH | 1jccA00 | ||||||||
SCOP2 | d1jcca_ / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
Использовать IPR016367 для полноценного белка. Белок E. coli P69776. |
Липопротеин Брауна (BLP, Lpp, липопротеин муреина, или же основной липопротеин внешней мембраны), найденный в некоторых грамотрицательный клеточные стенки, является одним из самых распространенных мембранные белки; его молекулярная масса составляет около 7,2 кДа. Он связан своим C-концевым концом (a лизин ) автор Ковалентная связь к пептидогликан слой (специально для диаминопимелиновая кислота молекулы[1]) и встроен во внешнюю мембрану своим гидрофобный голова (а цистеин с прикрепленными липидами). BLP плотно связывает два слоя и обеспечивает структурную целостность внешней мембраны.
Характеристики
Ген, кодирующий липопротеин Брауна, первоначально производит белок, состоящий из 78 аминокислот, в том числе 20 аминокислот. сигнальный пептид на амино-конце.[2] Зрелый белок имеет размер 6 кДа.[3] Три мономера Lpp собираются в лейциновая молния спиральная катушка тример.[4]
Большое количество липопротеинов Брауна, больше, чем любой другой белок, присутствует в Кишечная палочка.[5] В отличие от других липопротеинов, он ковалентно связан с пептидогликаном.[4] Lpp соединяет внешнюю мембрану с пептидогликаном. Lpp прикреплен к внешней мембране своей амино-концевой липидной группой. В Кишечная палочка, треть белков Lpp образуют пептидная связь через боковую цепь его карбоксиконцевого лизина с диаминопимелиновая кислота в слое пептидогликана.[5][6] Остальные молекулы Lpp находятся в «свободной» форме и не связаны с пептидогликаном. Свободная форма выставляется на поверхности Кишечная палочка.[3]
Функции
Lpp вместе с другим OmpA-подобный липопротеин под названием Pal / OprL (P0A912), поддерживает стабильность клеточная оболочка прикрепляя внешнюю мембрану к клеточной стенке.[3]
Lpp был предложен в качестве фактор вирулентности из Yersinia pestis, причина чума.[7] Y. pestis потребности lpp для максимального выживания в макрофаги и эффективно уничтожать мышиные модели бубонный и легочная чума.[8]
Иммунология
Липопротеин Брауна связывается с рецептор распознавания образов TLR2. Lpp вызывает адгезию нейтрофилы к человеку эндотелиальные клетки путем активации последнего.[9]
Рекомендации
- ^ Зельтманн, Гунтрам; Холст, Отто (2002). Стенка бактериальной клетки. Берлин: Springer. С. 81–82. ISBN 3-540-42608-6.
- ^ Драмси С., Магнит С., Дэвисон С., Артур М. (2008). «Ковалентное присоединение белков к пептидогликану». Обзор микробиологии FEMS. 32 (2): 307–20. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2008.00102.x. PMID 18266854.
- ^ а б c Коновалова А, Силхави Т.Дж. (2015). «Биогенез липопротеидов внешней мембраны: Lol - это еще не конец». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки. 370 (1679). Дои:10.1098 / rstb.2015.0030. ЧВК 4632606. PMID 26370942.
- ^ а б Ковач-Саймон А., Titball RW, Michell SL (2011). «Липопротеиды бактериальных возбудителей». Инфекция и иммунитет. 79 (2): 548–61. Дои:10.1128 / IAI.00682-10. ЧВК 3028857. PMID 20974828.
- ^ а б Силхави Т.Дж., Кане Д., Уокер С. (2010). «Оболочка бактериальной клетки». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 2 (5): a000414. Дои:10.1101 / cshperspect.a000414. ЧВК 2857177. PMID 20452953.
- ^ Фоллмер, Вальдемар (2007). «Структура и биосинтез саккулюса муреина (пептидогликана)». В Эрманне, Майкл (ред.). Периплазма ([Online-Ausg.]. Ред.). Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. С. 198–213. ISBN 9781555813987.
- ^ Батлер Т. (2009). «Чума в 21 век». Клинические инфекционные болезни. 49 (5): 736–42. Дои:10.1086/604718. PMID 19606935.
- ^ Смайлик СТ (2008). «Иммунная защита от легочной чумы». Иммунологические обзоры. 225: 256–71. Дои:10.1111 / j.1600-065X.2008.00674.x. ЧВК 2804960. PMID 18837787.
- ^ Макинтайр TM, Прескотт С.М., Вейрих А.С., Циммерман Г.А. (2003). «Межклеточные взаимодействия: лейкоцитарно-эндотелиальные взаимодействия». Текущее мнение в гематологии. 10 (2): 150–8. Дои:10.1097/00062752-200303000-00009. PMID 12579042.