Домен гомологии кальпонина - Calponin homology domain - Wikipedia

Домен гомологии кальпонина (CH)
Структура раствора домена гомологии кальпонина IQGAP1[1]
Идентификаторы
Символ	CH
Pfam	PF00307
ИнтерПро	IPR001715
УМНАЯ	CH
PROSITE	PDOC00019
SCOP2	1aoa / Объем / СУПФАМ
CDD	cd00014
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры PDB 1sjjА: 33-136 1tjtА: 46-149 1wkuА: 46-149 1ш5А: 186-293 1ш6А: 186-293 1mb8А: 180-282 1dxxА: 16-119 1qagА: 32-135 1rt8А: 386-495 1pxyА: 393-498 1aoa :121-236 1wypА: 29-132 1ч67А: 29-132 1wynА: 29-132 1ujoА: 25-138 1 спортзалА: 25-137 1годА: 4-111 1p2xА: 42-148 1п5сА: 42-148 1бкрА: 174-278 1aa2 :174-278 1wyqА: 178-281 1bhdА: 151-254 1wylА: 509-612 1wjoА: 517-624 1 нед.А: 15-116 1вкаА: 15-116 1уегА: 15-116 1pa7А: 15-116

Домен гомологии кальпонина (или домен CH) это семья актин связывающие домены, обнаруженные как в белках цитоскелета, так и в белках сигнальной трансдукции.^[2] Домен имеет длину около 100 аминокислот и состоит из четырех альфа-спиралей.^[3] Он состоит из следующих групп актин-связывающих доменов:

• Актинин -типа (в том числе спектрин, фимбрин, АБП-280)
• Кальпонин -тип

Подробный обзор белков, содержащих этот тип актин-связывающих доменов, приведен в.^[4]

Домен CH участвует в связывании актина у некоторых членов этого семейства. Однако в кальпонинах есть доказательства того, что домен CH не участвует в его активности связывания с актином.^[5] Большинство белков имеют две копии домена CH, однако некоторые белки, такие как кальпонин и протоонкоген vav человека (P15498) есть только в единственном экземпляре. Структура примерного домена CH была определена с использованием Рентгеновская кристаллография.^[6]

Примеры

Гены человека, кодирующие белки, содержащие гомологичный домен кальпонина, включают:

• ACTN1, ACTN2, ACTN3, ACTN4, ARHGEF6, ARHGEF7, ASPM,
• CLMN, CNN1, CNN2, CNN3,
• DIXDC1, DMD, Летнее время,
• EHBP1, EHBP1L1,
• FLNA, ЛНБ, FLNC,
• ГАЗ2, ГАЗ2Л1, ГАЗ2Л2, ГАЗ2Л3,
• IQGAP1, IQGAP2, IQGAP3,
• LCP1, LIMCH1, LMO7, LRCH1, LRCH2, LRCH3, LRCH4,
• MACF1, MAPRE1, MAPRE2, MAPRE3, MICAL1, MICAL2, MICAL2PV1, MICAL2PV2, MICAL3, MICALL1, MICALL2,
• NAV2, NAV3,
• ПАРВА, PARVB, PARVG, PLEC1, PLS1, PLS3, PP14183,
• SMTN, SMTNL2, SPECC1, SPECC1L, SPNB4, СПТБ, СПТБН1, СПТБН2, СПТБН4, СПТБН5, SYNE1, SYNE2,
• TAGLN, TAGLN2, TAGLN3,
• UTRN, и
• VAV1, VAV2, VAV3

Рекомендации

1. PDB: 2RR8​; Умемото Р., Нисида Н., Огино С., Шимада И. (сентябрь 2010 г.). «Структура ЯМР домена гомологии кальпонина человеческого IQGAP1 и ее значение для режима распознавания актина». J. Biomol. ЯМР. 48 (1): 59–64. Дои:10.1007 / s10858-010-9434-8. PMID  20644981. S2CID  25649748.
2. Сарасте М., Кастресана Дж. (1995). «Связывается ли Vav с F-actin через домен CH?». FEBS Lett. 374 (2): 149–151. Дои:10.1016 / 0014-5793 (95) 01098-У. PMID  7589522. S2CID  29667309.
3. Коренбаум, Э .; Риверо, Ф. (сентябрь 2002 г.). "Домены гомологии кальпонина с первого взгляда". J Cell Sci. 115 (Pt 18): 3543–5. CiteSeerX  10.1.1.608.8653. Дои:10.1242 / jcs.00003. PMID  12186940. S2CID  38137068.
4. Хартвиг ​​JH (1995). «Актин-связывающие белки. 1: Суперсемейство Spectrin». Протеин Проф. 2 (7): 703–800. PMID  7584474.
5. Гимона М., Митал Р. (1998). «Единственный домен CH кальпонина не является ни достаточным, ни необходимым для связывания F-актина». J. Cell Sci. 111: 1813–1821. PMID  9625744.
6. Сарасте М., Каруго К.Д., Бануэлос С. (1997). «Кристаллическая структура домена гомологии кальпонина». Nat. Struct. Биол. 4 (3): 175–179. Дои:10.1038 / nsb0397-175. PMID  9164454. S2CID  1428195.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001715