OSER1 - OSER1

OSER1
Идентификаторы
ПсевдонимыOSER1, C20orf111, HSPC207, Osr1, Perit1, dJ1183I21.1, чувствительный к окислительному стрессу, богатый серином 1
Внешние идентификаторыMGI: 1913930 ГомолоГен: 9521 Генные карты: OSER1
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение OSER1
Геномное расположение OSER1
Группа20q13.12Начинать44,195,939 бп[1]
Конец44,210,771 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

51526

66680

Ансамбль

ENSG00000132823

ENSMUSG00000035399

UniProt

Q9NX31

Q9D722

RefSeq (мРНК)

NM_016470

NM_025699

RefSeq (белок)

NP_057554

NP_079975

Расположение (UCSC)Chr 20: 44,2 - 44,21 МбChr 2: 163,41 - 163,42 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Открытая рамка считывания хромосомы 20 111, или же C20orf111, является гипотетическим белок что у человека кодируется C20orf111 ген.[5] C20orf111 также известен как Перит1 (индуцибельный перекисью транскрипт 1), HSPC207, и dJ1183I21.1.[6] Первоначально он был обнаружен с помощью геномного секвенирования хромосомы 20.[7] Национальный центр биотехнологической информации, или NCBI,[5] показывает, что он расположен в q13.11 на хромосоме 20, однако браузер генома на веб-сайте Калифорнийского университета в Санта-Крус (UCSC)[8] показывает, что он находится в положении q13.12 и в пределах миллиона пар оснований аденозиндезаминаза локус.[9] Также было обнаружено увеличение экспрессии в клетках, подвергающихся воздействию перекиси водорода (ЧАС
2О
2) -индуцированный апоптоз.[10] После анализа аминокислотного содержания C20orf111 было обнаружено, что он богат сериновыми остатками.

Ген

C20orf111 действительный ген, кодирующий белок, который находится на минусовой цепи хромосома 20 в q13.12, выполнив поиск в браузере генома UCSC,[8] но q13.11 согласно Refseq на NCBI.[5]


Джин соседство

Некоторые из известных генов, близких к C20orf111, указаны в рамке ниже с их известной функцией.

ГенХромосомное расположениеStrandФункция
Юнктофилин 2 (JPH2)20q13.12МинусПомогите облегчить сборку DHPR с другими белками механизма сцепления возбуждения и сокращения. Потеря функции приводит к сердечному дефициту JPH2 и приводит к снижению сократительной способности сердца.[11]
TOX High Mobility Group Box член семьи 2 (Tox2)20q13.12ПлюсПоказано, что играет большую роль в активации транскрипции.[12]
Аденозиндезаминаза (ADA)20q13.12МинусКодирует фермент, катализирующий гидролиз аденозина до инозина. Дефицит этого фермента вызывает форму тяжелого комбинированного иммунодефицитного заболевания (ТКИД), ​​при котором наблюдается дисфункция как В-, так и Т-лимфоцитов с нарушением клеточного иммунитета и снижением выработки иммуноглобулинов.[13]

Стенограмма

Общие свойства

[14]

Варианты стенограммы

Варианты стенограммы C20orf111

10 изоформ сплайсинга, которые кодируют хорошие белки, всего 8 различных изоформ, 2 из которых являются полными изоформами. На изображении ниже показаны 10 прогнозируемых изоформ.[15] Из этих 10 изоформ сплайсинга 8 имеют различные пептид длины, однако все эти белки являются лишь гипотетическими, и никаких обширных исследований по ним не проводилось.[15]

Регулирование транскрипции

Глядя на предсказанную последовательность промотора,[16] нет РНК-полимераза II сайты связывания, однако для промоторов без TATA есть сайт связывания для корового промоторного элемента.[17] В этой же области промотора есть также последовательность фактора связывания ТАТА, которая помогает в позиционировании РНК-полимеразы II для транскрипции.[18]

Протеин

Общие свойства

[19]

Функция

Функция C20orf111 недостаточно изучена научным сообществом. Он действительно содержит домен с неизвестной функцией, DUF776, который имеет большой сегмент, который хорошо сохраняется, благодаря Xenopus tropicalus. Также показано увеличение экспрессии у крыс. кардиомиоциты проходящий пероксид водорода индуцированный апоптоз.[10]

Выражение

Если посмотреть на профили EST у людей, нормальная ткань (незлокачественная) экспрессируется на уровне 82 транскриптов на миллион.[21] Было показано, что C20orf111 увеличивает экспрессию в сердечных миоцитах крыс, подвергающихся | H | 2 | O | 2 | -индуцированному апоптозу, что указывает на его роль в гибели клеток.[10] В клетках рака мочевого пузыря, шейки матки, головы и шеи, неоплазии, поджелудочной железы и предстательной железы уровни экспрессии ниже нормы.

Экспрессия Perit1 в раковых клетках согласно NCBI Geo Profiles.[21]

Гомология

Ген C20orf111 не имеет четкого паралоги в человеке геном. Однако в нем много ортологи у других организмов и в высокой степени сохраняется у таких организмов, как Xenopus tropicalis и полуконсервативен у прото-животных Trichoplax adherens на C-конец.

В следующей таблице представлено избранное количество найденных ортологов.[22]

Научное названиеРаспространенное имяРегистрационный номерДлина последовательности (аа)Процент идентичностиПроцент сходства
Homo sapiensЧеловекNP_057554.4292--
Пан троглодитыШимпанзеNP_001151026.129299.799
Ailuropoda melanoleucaГигантская пандаXP_0029174062929296
Equus caballusЛошадьXP_001503005.12929196
Mus musculusМышьNP_0799752918792
Орниторинхус анатинусУтконосXP_0015130012936673
Gallus gallusКурицаNP_0010251522946675
Xenopus tropicalisW. когтистая лягушкаNP_9889172915869
Данио РериоДаниоXP_9566513004559
Nasonia vitripennisДрагоценная осаXP_0034247202715814
Drosophila melanogasterФруктовая мухаNP_6093912874718
Trichoplax adhaerensTrichoplaxXP_0021143762374613

Сохранение

Изображение ниже - это множественное выравнивание последовательностей сравнивая сохранение белка C20orf111 среди других организмов. Белок высоко консервативен в области DUF776 у позвоночных, а также в C-конец у эукариот.

MSA ортологов белка C20orf111

Прогнозируемая посттрансляционная модификация

Схема белка C20orf111, показывающая предполагаемую вторичную структуру и посттрансляционные модификации.

Использование инструментов ExPASy[23] прогнозируется следующее посттрансляционные модификации для C20orf111.

  • Предполагаемый сайт расщепления пропептида в белке между положением R81 и S82.[24]
  • 30 предполагаемых сайтов фосфорилирования серина
  • 5 предполагаемых сайтов фосфорилирования треонина
  • 3 предполагаемых сайта фосфорилирования тирозина[25]

Прогнозируемая вторичная структура

PELE (прогнозирование вторичной структуры белка) использовали для прогнозирования вторичной структуры C20orf111. Есть немного пути β-цепь или же α-спираль вторичная структура, но большая часть белка, по-видимому, существует в виде случайных клубков. Это показано на изображении изображений C20orf111 справа.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000132823 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000035399 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c EntrezGene 51526: C20orf111 хромосома 20 открытая рамка считывания 111
  6. ^ Генные карты
  7. ^ Делукас П., Мэтьюз Л.Х., Ашерст Дж. И др. (2001). «Последовательность ДНК и сравнительный анализ хромосомы 20 человека». Природа. 414 (6866): 865–71. Bibcode:2001Натура.414..865D. Дои:10.1038 / 414865a. PMID  11780052.
  8. ^ а б Поиск генома UCSC[постоянная мертвая ссылка ]
  9. ^ Шабтай Ф., Бен-Сассон Э., Ариэли С., Гринблат Дж. (Февраль 1993 г.). «Удаление длинной руки хромосомы 20 у пожилого человека с уродством». J. Med. Genet. 30 (2): 171–3. Дои:10.1136 / jmg.30.2.171. ЧВК  1016280. PMID  8445626.
  10. ^ а б c Клерк А., Кемп Т.Дж., Зумпулиду Г., Сагден PH (апрель 2007 г.). «Профили экспрессии гена сердечных миоцитов во время апоптоза, индуцированного H2O2». Physiol. Геномика. 29 (2): 118–27. CiteSeerX  10.1.1.335.3100. Дои:10.1152 / физиолгеномика.00168.2006. PMID  17148688.
  11. ^ Голини Л., Шуабе С., Бертье С., Кузимано В., Форнаро М., Бонвале Р., Формозо Л., Джакомелло Е., Жакмонд В., Соррентино В. (декабрь 2011 г.). «Белки юнктофилин 1 и 2 взаимодействуют с дигидропиридиновыми рецепторами Са2 + канала L-типа (DHPR) в скелетных мышцах». J. Biol. Chem. 286 (51): 43717–25. Дои:10.1074 / jbc.M111.292755. ЧВК  3243543. PMID  22020936.
  12. ^ Тессема М., Инглинг С.М., Граймс М.Дж., Томас К.Л., Лю Й., Ленг С., Жосте Н., Белинский С.А. (2012). «Дифференциальная эпигенетическая регуляция бокс-генов подсемейства TOX с высокой мобильностью при раке легких и молочной железы». PLOS ONE. 7 (4): e34850. Bibcode:2012PLoSO ... 734850T. Дои:10.1371 / journal.pone.0034850. ЧВК  3319602. PMID  22496870.
  13. ^ Валерио Д., Дуйвестейн М.Г., Деккер Б.М., Вида Дж., Берквенс TM, ван дер Воорн Л., ван Ормондт Х., ван дер Эб А.Дж. (февраль 1985 г.). «Аденозиндезаминаза: характеристика и экспрессия гена с замечательным промотором». EMBO J. 4 (2): 437–43. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1985.tb03648.x. ЧВК  554205. PMID  3839456.
  14. ^ NCBI (Национальный центр биотехнологической информации)
  15. ^ а б AceView
  16. ^ Геноматикс Эльдорадо
  17. ^ Tokusumi Y, Ma Y, Song X, Jacobson RH, Takada S (март 2007 г.). «Новый коровый промоторный элемент XCPE1 (X Core Promoter Element 1) направляет активатор-, медиатор- и TATA-связывающий белок-зависимую, но не TFIID-независимую транскрипцию РНК-полимеразы II с промоторов без TATA». Мол. Клетка. Биол. 27 (5): 1844–58. Дои:10.1128 / MCB.01363-06. ЧВК  1820453. PMID  17210644.
  18. ^ Википедия: ТАТА-связывающий белок
  19. ^ SDSC Biology Workbench 2.0
  20. ^ «Предсказание PSORTII».
  21. ^ а б "Профиль EST - Hs.75798". UniGene. Национальный центр биотехнологической информации.
  22. ^ NCBI BLAST: базовый инструмент поиска локального выравнивания
  23. ^ Сервер протеомики ExPASy
  24. ^ Чанг В.К., Ли Т.Й., Шиен Д.М., Сюй Дж.Б., Хорнг Дж.Т., Сюй ПК, Ван Т.Ю., Хуанг HD, Пан Р.Л. (ноябрь 2009 г.). «Включение машины опорных векторов для идентификации сайтов сульфатирования тирозина белка». J Comput Chem. 30 (15): 2526–37. Дои:10.1002 / jcc.21258. PMID  19373826. S2CID  16311112.
  25. ^ Блом Н., Гаммельтофт С., Брунак С. (декабрь 1999 г.). «Последовательность и предсказание на основе структуры сайтов фосфорилирования эукариотических белков». J. Mol. Биол. 294 (5): 1351–62. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3310. PMID  10600390.

внешняя ссылка