Пектатлиаза - Pectate lyase - Wikipedia
| Пектатлиаза / Amb-аллерген | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Amb_allergen | ||||||||
| Pfam | PF00544 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002022 | ||||||||
| УМНАЯ | SM00656 | ||||||||
| Мембранома | 596 | ||||||||
| |||||||||
Пектатлиаза (ЕС 4.2.2.2 ) представляет собой фермент, участвующий в мацерации и мягком гниении растительных тканей. Пектатлиаза отвечает за элиминационное расщепление грудной, давая олигосахариды с 4-дезокси-α-D-mann-4-энуронозильные группы на их невосстанавливающих концах. Максимально экспрессия белка проявляется на поздних стадиях развития пыльцы. Было высказано предположение, что экспрессия генов пектатлиазы пыльцой может быть связана с потребностью в деградации пектина во время роста пыльцевой трубки.[1]
Этот фермент катализирует в химическая реакция
- Элиминативное расщепление (1 → 4) -α-D-галактуронан с образованием олигосахаридов с 4-дезокси-α-D-галакт-4-энуронозильные группы на их невосстанавливающих концах
Структура и кинетика сворачивания одного члена этого семейства, пектатлиазы C (pelC) 1 из Erwinia chrysanthemi была исследована довольно подробно.[2][3] PelC содержит параллельный мотив сворачивания бета-спирали. Большая часть регулярной вторичной структуры состоит из параллельных бета-листов (около 30%). Отдельные пряди листов соединены неупорядоченными петлями разной длины. Затем основа образована большой спиралью, состоящей из бета-листов. В PelC есть две дисульфидные связи и 12 пролин остатки. Один из этих пролинов, Pro220, участвует в СНГ пептидная связь. Механизм сворачивания PelC включает две медленные фазы, которые приписывают изомеризации пролина.
Некоторые из белков этого семейства аллергены. Аллергия - это реакция гиперчувствительности иммунной системы на определенные вещества, называемые аллергенами (например, пыльца, синтетические материалы, пыль, укусы, лекарства или пища), которые у большинства людей не вызывают симптомов. Система номенклатуры была создана для антигенов (аллергенов), вызывающих IgE-опосредованные атопические аллергии у людей.[4] Эта номенклатурная система определяется обозначением, состоящим из первых трех букв рода; пространство; первая буква названия вида; пробел и арабское число. Если названия двух видов имеют идентичные обозначения, они отличаются друг от друга добавлением одной или нескольких букв (при необходимости) к обозначению каждого вида.
К аллергенам этого семейства относятся аллергены со следующими обозначениями: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Ча о 1, Чашка а 1, Cry j 1, Июн а 1.
Два основных аллергена в пыльце амброзии короткой (Амброзия полыннолистная ) являются Amb a I и Amb a II. Выявлена первичная структура Amb a II, и было показано, что она имеет ~ 65% идентичность последовательности с мультигенным семейством аллергенов Amb a I.[5] Члены Amb a Я/а II семья включает Табак (Nicotiana tabacum, Табак обыкновенный) пектатлиаза, которая аналогична выведенным аминокислотным последовательностям двух пыльцеспецифических генов пектатлиазы, идентифицированных в Lycopersicon esculentum (Помидор);[6] Cry j I, главный аллергенный гликопротеин Криптомерия японская (Японский кедр) - самый распространенный аллерген пыльцы в Японии;[7] и P56 и P59, которые имеют сходство последовательностей с пектатлиазами патогенных бактерий растений.[1]
Этот фермент принадлежит к семейству лиасы особенно те углерод-кислородные лиазы, действующие на полисахариды. В систематическое название этого класса ферментов (1-> 4) -альфа-D-галактуронанлиаза. Другие широко используемые имена включают полигалактуроновая транселиминаза, транселиминаза пектиновой кислоты, полигалактуронатлиаза, эндопектин-метилтранселиминаза, пектаттранселиминаза, эндогалактуронаттранселиминаза, лиаза пектиновой кислоты, пектиновая лиаза, лиаза альфа-1,4-D-эндополигалактуроновой кислоты, Лиаза PGA, PPase-N, лиаза эндо-альфа-1,4-полигалактуроновой кислоты, лиаза полигалактуроновой кислоты, пектин транслилаза, и Транслилаза полигалактуроновой кислоты. Этот фермент участвует в превращения пентозы и глюкуроната.
Рекомендации
- ^ а б Крыло RA, Ямагути Дж., Ларабелл С.К., Урсин В.М., Маккормик С. (1990). «Молекулярная и генетическая характеристика двух генов, экспрессируемых пыльцой, которые имеют сходство последовательностей с пектатлиазами патогена растений Erwinia». Завод Мол. Биол. 14 (1): 17–28. Дои:10.1007 / BF00015651. PMID 1983191. S2CID 19901421.
- ^ Камен Д.Е., Вуди Р.В. (2002). «Кинетика сворачивания протеин-пектатлиазы C выявляет быстро образующиеся промежуточные соединения и медленную изомеризацию пролина». Биохимия. 41 (14): 4713–4723. Дои:10.1021 / bi0115129. PMID 11926834.
- ^ Йодер, MD, Keen NT, Jurnak F (1993). «Мотив нового домена: структура пектатлиазы С, секретируемого фактора вирулентности растений». Наука. 260 (5113): 1503–1507. Bibcode:1993Научный ... 260.1503Y. Дои:10.1126 / science.8502994. PMID 8502994.
- ^ Подкомитет ВОЗ / IUIS по номенклатуре аллергенов (King TP, Hoffmann D, Loewenstein H, Marsh DG, Platts-Mills TAE, Bull TW). Всемирный орган здравоохранения. 72: 797–806 (1994).
- ^ Кинг Т.П., Роджерс Б.Л., Моргенштерн Дж. П., Гриффит И. Дж., Ю. Б. Б., Советник С. М., Брауэр А. В., Гарман Р. Д., Куо М.С. (1991). "Полная последовательность аллергена Amb α II. Рекомбинантная экспрессия и реактивность с Т-клетками от пациентов с аллергией на амброзию ". J. Immunol. 147 (8): 2547–2552. PMID 1717566.
- ^ Роджерс HJ, Харви A, Lonsdale DM (1992). «Выделение и характеристика гена табака с гомологией пектатлиазе, которая специфически экспрессируется во время микроспорогенеза». Завод Мол. Биол. 20 (3): 493–502. Дои:10.1007 / BF00040608. PMID 1421152. S2CID 35504226.
- ^ Кодзима К., Огава Х, Хидзиката А, Мацумото I (1994). «Антигенность олигосахаридной части японского кедра (Криптомерия японская аллерген пыльцы, Cry j Я". Int. Arch. Аллергия Иммунол. 105 (2): 198–202. Дои:10.1159/000236826. PMID 7920021.
- Альберсхайм П., Киллиас У. (1962). «Исследования, касающиеся очистки и свойств пектин транселиминазы». Arch. Biochem. Биофизы. 97 (1): 107–15. Дои:10.1016/0003-9861(62)90050-4. PMID 13860094.
- Эдстром Р.Д., Фафф Г.Дж. (1964). «Очистка и некоторые свойства пектина. транс-Элиминаза от Aspergillus fonsecaeus". J. Biol. Chem. 239: 2403–8. PMID 14235514.
- Эдстром Р.Д., Фафф Г.Дж. (1964). «Устранение расщепления пектина и метиловых эфиров олигогалактуронида пектином» транс-Элиминаза ». J. Biol. Chem. 239: 2409–15. PMID 14235515.
- Нагель CW, Вон Р.Х. (1961). «Разложение олигогалактуронидов полигалактуроназой Bacillus polymyxa». Arch. Biochem. Биофизы. 94 (2): 328–32. Дои:10.1016/0003-9861(61)90047-9. PMID 13727438.
- Насуно С., Старр депутат (1967). «Транс-элиминаза полигалактуроновой кислоты Xanthomonas campestris». Biochem. J. 104 (1): 178–85. Дои:10.1042 / bj1040178. ЧВК 1270559. PMID 6035509.
- Пикерсгилл Р., Дженкинс Дж. (1997). «Две кристаллические структуры пектинлиазы А из Аспергиллы выявить обусловленное pH конформационное изменение и поразительное расхождение в субстрат-связывающих щелях пектина и пектатлиаз ». Структура. 5 (5): 677–89. Дои:10.1016 / S0969-2126 (97) 00222-0. PMID 9195887.
