CSNK1D - CSNK1D

CSNK1D
Белок CSNK1D PDB 1cki.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCSNK1D, ASPS, CKIdelta, FASPS2, HCKID, дельта казеинкиназы 1, CKId, CKI-дельта
Внешние идентификаторыOMIM: 600864 MGI: 1355272 ГомолоГен: 74841 Генные карты: CSNK1D
Номер ЕС2.7.11.26
Расположение гена (человек)
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человек)[1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное расположение CSNK1D
Геномное расположение CSNK1D
Группа17q25.3Начинать82,239,023 бп[1]
Конец82,273,731 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CSNK1D 207945 s в формате fs.png

PBB GE CSNK1D 208774 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1453

104318

Ансамбль

ENSG00000141551

ENSMUSG00000025162

UniProt

P48730

Q9DC28

RefSeq (мРНК)

NM_001893
NM_139062
NM_001363749

NM_027874
NM_139059

RefSeq (белок)

NP_001884
NP_620693
NP_001350678

NP_082150
NP_620690

Расположение (UCSC)Chr 17: 82,24 - 82,27 МбChr 11: 120.96 - 120.99 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Дельта изоформы казеин киназы I также известен как CKI-дельта или же CK1δ является фермент что у людей кодируется ген CSNK1D, который расположен на 17 хромосоме (17q25.3). Он является членом CK1 (ранее называвшаяся казеинкиназа 1) семейство серин / треонин-специфических эукариотических белков киназы охватывая семь различных изоформ (CK1α, γ1-3, δ, ε), а также различные варианты сплайсинга, процессируемые после транскрипции (варианты транскрипции, TV) в млекопитающие.[5][6][7] Между тем, гомологичные белки CK1δ были выделены из таких организмов, как дрожжи, базидиомицеты, растения, водоросли, и простейшие.[8][9][10][11][12][13][14]

Генетическое кодирование

В 1993 г. последовательность гена CK1δ была впервые описана Graves et al. кто выделил кДНК из яичек крыс. После секвенирования и характеристики гена конструкция была описана как последовательность из 1284 нуклеотидов, в результате чего после транскрипции получился белок, состоящий из 428 аминокислот. Молекулярная масса соответствующего белка была опубликована как 49 кДа.[15] Три года спустя тот же ген был идентифицирован у человека. Человек CSNK1D содержит 1245 нуклеотидов и транскрибируется в белок, состоящий из 415 аминокислот.[16]

С тех пор CK1δ был исследован и описан у различных животных, растений, а также у паразитов (Caenorhabditis elegans, 1998;[17] Drosophila melanogaster, 1998;[18] Mus musculus, 2002;[19] Xenopus laevis, 2002.[20])

Варианты транскрипции

К настоящему времени описаны три различных варианта транскрипции (TV) для CK1δ у людей (Homo sapiens), мышей (Mus musculus) и крысы (Раттус норвегикус), которые очень гомологичны. Выравнивание всех последовательностей CK1δ всех организмов показывает высокую гомологию в первых 399 аминокислотах, за исключением положения 381. В то время как варианты транскрипции человека используют изолейцин, последовательности мыши и крысы вместо этого включают валин. Единственное исключение - крысиный TV3, который также транскрибирует свою нуклеотидную последовательность в изолейцин.

После позиции 399 можно наблюдать три разные общие структуры. Первый вариант состоит из 415 аминокислот во всех трех организмах и называется TV1 у человека и крысы, тогда как аналог мыши называется CRAa. Самая короткая группа последовательностей состоит из 409 аминокислот: TV2 у человека и крысы, CRAc у мышей. Самый длинный вариант состоит из 428 аминокислот у крыс (TV3) и мышей (CRAb), в то время как в человеческом (TV3) варианте отсутствует предпоследняя аминокислота (треонин), в результате чего получается белок длиной 427 аминокислот.

Различные варианты транскрипции основаны на разном использовании экзонов, которые кодируют CSNK1D. Весь ген состоит из одиннадцати различных экзонов и расположен у человека на 17-й хромосоме в положении 17q25.3. CSNK1D имеет длину 35 КБ и перекрывается с геном Slc16a3. Пересекающаяся часть - это экзон 11, который расположен ниже экзона 10. Однако он не мешает Slc16a3 поскольку он расположен в некодируемой области.

TV1 и TV2 были постулированы во время раннего анализа генов человека и мыши в 2002 году.[21] Оба варианта транскрипции разделяют первые 399 аминокислот, но различаются следующими 16 аминокислотами для TV1 и десятью аминокислотами для TV2, соответственно. Это связано с использованием экзона. В то время как они разделяют первые восемь экзонов, TV1 использует экзон 10 и экзон 9 TV2 для завершения своей соответствующей последовательности. Третий вариант транскрипции был постулирован после анализа банка данных в 2014 году.[22] Предложенная последовательность разделяет первые 399 аминокислот с TV1 и TV2, но отличается следующими 28 аминокислотами. Использование экзона TV3 состоит из экзонов с 1 по 8, за которыми следует экзон 11, завершая последовательность.

Помимо различных последовательностей трех разных вариантов транскрипции, варианты также показывают различия в кинетических параметрах Михаэлиса-Ментен (Kм и VМаксимум) в отношении их способности фосфорилировать канонические (α-казеин), а также неканонические (GST-β-катенин1-181) субстратов (Xu et al, 2019). TV3 показывает увеличение фосфорилирования обоих субстратов по сравнению с TV1 и TV2, что является статистически значимым. Эти различия можно объяснить различной степенью аутофосфорилирования вариантов транскрипции.[23]

Полиаденилирование

На основе программного анализа последовательностей мРНК можно идентифицировать различные паттерны полиаденилирования для вариантов транскрипции.[24] TV1 и TV2 имеют один и тот же паттерн, расположенный на экзоне 10, начиная с положения 1246, что приводит к 32-нуклеотидному мотиву (AGUAGAGUCUGCGCUGUGACCUUCUGUUGGGC). TV3 использует мотив на экзоне 11 в позиции 320. Мотив также имеет длину 32 нуклеотида, но отличается от последовательности, используемой TV1 / 2 (AGUGGCUUGUUCCACCUCAGCUCCCAUCUAAC). Различие в последовательности полиаденилирования приводит к отклонению значений минимальной свободной энергии предсказанных структур сворачивания РНК (-28,70 ккал / моль, TV1 и TV2 и -16,03 ккал / моль, TV3), что может привести к разной длине Поли-А хвост. На основании наблюдения, что стабильные вторичные структуры приводят к снижению полиаденилирования конкретного сайта,[25] это может указывать на то, что TV1 и TV2 менее полиаденилированы по сравнению с TV3.

Структура

Рисунок 1: Трехмерная структура человеческого CK1δ. В то время как структура N-доли в основном состоит из β-листовых нитей, более крупная C-концевая доля в основном состоит из α-спиралей и петлевых структур. Мотив DFG расположен внутри петли L-89. Мотив узнавания для связывания фосфорилированных субстратов был идентифицирован путем обнаружения вольфрамат-связывающего домена, обозначенного W1. Положение каталитического контура (L-67) отмечено звездочкой.[26][27] Рисунок был создан с использованием данных кристаллизации CK1δ, созданных Ben-neriah et al.,[28] депонирован в банке данных белков (PDB) с ID 6GZM.

Как и эукариотические протеинкиназы (ePK), различные изоформы CK1 Семейство состоит из N-концевой и C-концевой долей (N- и C-доли соответственно), которые соединены шарнирной областью. В то время как N-лепесток в основном состоит из β-листовых нитей, более крупный C-лепесток преимущественно состоит из α-спиральных и петлевых структур. Между обеими долями образуется каталитическая щель, в которой размещаются субстраты и АТФ для киназной реакции.[26][27]

Связывание субстратов и субстратов

Связывание фосфорилированных субстратов с отдельными участками C-доли ранее было обнаружено путем связывания производного вольфрамата (как фосфатного аналога). Вместо фосфо-примированного субстрата также С-концевой регуляторный домен CK1δ способен связываться с этим положением с целью ауторегуляторной функции.[26] Связывание АТФ в основном опосредуется через богатую глицином Р-петлю (L-12, мостиковые цепи β1 и β2), образующую верхнюю оболочку сайта связывания WTP, и так называемую каталитическую петлю (L-67).[29][27][30] Конформационные изменения, затрагивающие петлю активации (L-9D), связаны с регуляцией активности киназы. Когда петля активации выходит из каталитического сайта, каталитически релевантный мотив DFG (Asp-149, Phe-150 и Gly-151) смещается во внутреннее положение. Остаток аспартата хелатирует Mg2+ ион, обеспечивающий правильное связывание и ориентацию АТФ.[31][26][27] Другой остаток, который по существу участвует в регуляции активности киназы, но также и в формировании взаимодействия с малая молекула ингибиторами, является Met-82, так называемый привратный остаток. Расположенный непосредственно в кармане связывания АТФ, этот остаток контролирует доступ маленькие молекулы в определенные карманы привязки (карманы селективности), расположенные за пределами позиции привратника.[32]

Дополнительные функциональные домены

Помимо доменов, непосредственно участвующих в каталитической активности, в белке CK1δ присутствуют другие функциональные домены. Домен гомологии кинезина (KHD), а также предполагаемый домен димеризации (DD) могут быть обнаружены в домене киназы.[33] В то время как KHD позволяет CK1 изоформы для взаимодействия с компонентами цитоскелета.[34][35][27] Предполагается, что ДД будет участвовать в регулировании киназа активность (см. ниже). Кроме того, в С-доле можно обнаружить сигнал ядерной локализации (NLS), а также сигнал локализации центросомы (CLS). Однако первого недостаточно, чтобы разместить CK1δ в ядре.[15][36][37]

Регулирование самовыражения и активности

Строгий контроль экспрессии CK1δ и киназа активность имеет решающее значение из-за ее участия в важных путях передачи клеточного сигнала. Как правило, базальные уровни экспрессии CK1δ различаются в зависимости от тканей, типов клеток и физиологических условий.[38] Повышенные уровни экспрессии мРНК CK1δ могут быть обнаружены после обработки клеток веществами, повреждающими ДНК, такими как этопозид и камптотецин, или с помощью γ-облучения, в то время как повышенная специфическая активность CK1 наблюдается после стимуляции клеток инсулином или после вирусной трансформации.[34][39][40][41]

Субклеточная секвестрация

На белок На уровне, активность CK1δ может регулироваться секвестрацией в определенные субклеточные компартменты, объединяя киназу с различными пулами субстратов, чтобы управлять ее клеточной функцией.[42][43][13] Этой секвестрации обычно способствуют скаффолдинговые белки, которые, как предполагается, также аллостерически контролируют активность взаимодействующей киназы.[44][45] Было описано, что субклеточная секвестрация CK1δ опосредуется якорным белком A-киназы (AKAP) 450, X-связанной DEAD-box РНК-геликазой 3 (DDX3X), связывающим белком казеинкиназы-1 (CK1BP) и регуляторным и комплексным -создание / -инициирующая молекула 14-3-3 ζ.[46][47][36][42][48][49] AKAP450 рекрутирует CK1δ и ε в центросому для выполнения специфичных для центросом функций в контексте регуляции клеточного цикла.[36][42] DDX3X способствует CK1ε-опосредованному фосфорилированию Disheveled (Dvl) в каноническом пути Wnt, но также было продемонстрировано, что он стимулирует CK1δ- и ε-специфическую киназную активность до пяти порядков величины.[46][50] Напротив, белки, гомологичные CK1BP (например, дисбиндин или BLOC-1 [биогенез связанного с лизосомами комплекса органелл-1]), способны ингибировать активность киназы CK1δ дозозависимым образом.[48]

Димеризация

Димеризация CK1δ также описывается как регуляторный механизм через интерфейс взаимодействия, содержащийся в DD CK1δ. После димеризации Arg-13 вставляется в карман связывания аденина и предотвращает связывание АТФ и, возможно, также крупных субстратов. Хотя CK1δ в растворе всегда очищается как мономеры, биологическая значимость димеризации может быть продемонстрирована путем демонстрации того, что связывание доминантно-отрицательного мутанта CK1δ с CK1δ дикого типа привело к полному снижению активности CK1δ-специфической киназы.[51][33][52]

Сайт-специфическое фосфорилирование

Рисунок 2: Посттрансляционная модификация человеческого CK1δ. Идентифицированные посттрансляционные модификации CK1δ TV1 указаны в их заявленных положениях. Поскольку о большинстве модификаций сообщалось для C-концевого домена, этот домен изображен в растянутом виде по сравнению с доменом киназы. В случае фосфорилирования различают отчеты об исследованиях с низкой пропускной способностью (LTP) и исследованиях с высокой пропускной способностью (HTP). Аутофосфорилированные остатки в пределах аутоингибиторного домена показаны красным. Киназы, идентифицированные как фосфорилирующие определенные остатки, указаны над соответствующим сайтом-мишенью. Названия киназ заключены в скобки на случай, если ожидается окончательное подтверждение. Также предоставляется информация об обнаруженных событиях убиквитилирования, ацетилирования и метилирования, хотя до сих пор никакие специфические функции не были связаны с наблюдаемыми модификациями. Рисунок был создан на основе информации, предоставленной для CK1δ компанией PhosphoSitePlus.[53]

Было показано, что посттрансляционные модификации, особенно сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное либо вышестоящими киназами, либо внутримолекулярным аутофосфорилированием, обратимо модулируют активность киназы CK1δ. Несколько остатков в C-концевом регуляторном домене CK1δ были идентифицированы как мишени для аутофосфорилирования, включая Ser-318, Thr-323, Ser-328, Thr-329, Ser-331 и Thr-337. После аутофосфорилирования в С-концевом домене генерируются мотивы последовательности, которые способны блокировать каталитический центр киназы, действуя как псевдосубстрат.[54][55] Регуляторная функция С-концевого домена была, кроме того, подтверждена наблюдением, что активность киназы увеличивается после протеолитического расщепления этого домена.[56][54]

Было продемонстрировано, что помимо аутофосфорилирования сайт-специфическое фосфорилирование другими клеточными киназами регулирует активность киназы. К настоящему времени C-концевое фосфорилирование CK1δ вышестоящими киназами было подтверждено для протеинкиназы A (PKA), протеинкиназы B (Akt), циклин-зависимой киназы 2 / циклина E (CDK2 / E) и циклин-зависимой киназы 5 /. p35 (CDK5 / p35), CDC-подобная киназа 2 (CLK2), протеинкиназа C α (PKC) и киназа контрольной точки 1 (Chk1).[23][57][58][59][60] Для нескольких событий фосфорилирования также описаны эффекты на функцию киназы. Для остатка Ser-370, который может фосфорилироваться, по крайней мере, PKA, Akt, CLK2, PKCα и Chk1, была продемонстрирована основная регуляторная функция. Как следствие измененной киназной активности мутанта CK1δ S370A, впоследствии затронутая трансдукция сигнала Wnt / β-катенин привела к развитию эктопической дорсальной оси у Xenopus laevis эмбрионы.[58] Дополнительные остатки, нацеленные на сайт-специфическое фосфорилирование, изображены на фиг. 2. Мутация идентифицированных целевых сайтов на непосфорилируемую аминокислоту аланин в большинстве случаев приводит к значительным эффектам на каталитические параметры CK1δ, по крайней мере, in vitro.[23][59][60]

Доказательства были также получены в анализах на основе клеточных культур, которые показывают снижение активности CK1-специфической киназы после активации клеточного Chk1 и повышение активности CK1 после обработки клеток PKC-специфическим ингибитором Gö-6983 или пан-CDK ингибитором динациклибом.[23][59][60] Эти данные показывают, что сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное Chk1, PKCα и CDK, фактически приводит к снижению клеточной активности CK1-специфической киназы. Однако надежный in vivo данные о фосфорилировании отсутствуют в большинстве случаев, и биологическая значимость и функциональные последствия сайт-специфического фосфорилирования еще предстоит изучить для in vivo условия. Более того, целевые сайты фосфорилирования в киназном домене еще не были подробно охарактеризованы и являются объектом будущих исследований.

Субстраты

К настоящему времени идентифицировано более 150 белков, которые являются мишенями для CK1-опосредованного фосфорилирования, по крайней мере in vitro. Фосфорилирование множества субстратов возможно благодаря существованию нескольких консенсусных мотивов, которые могут быть распознаны CK1 изоформы.

Канонический мотив консенсуса

CK1δ предпочтительно взаимодействует с фосфо-примированными или кислыми субстратами из-за локализации положительно заряженных аминокислот (например, Arg-178 и Lys-224) в области, участвующей в распознавании субстрата.[26] Мотив канонического консенсуса, на который нацелен CK1 представлен последовательностью pSer / pThr-X-X- (X) -Ser / Thr. В этом мотиве X обозначает любую аминокислоту, тогда как pSer / pThr обозначает ранее фосфорилированный остаток серина или треонина. CK1-опосредованное фосфорилирование происходит в Ser / Thr ниже фосфо-примированного остатка. Однако вместо примированного остатка в канонический консенсусный мотив может быть включен кластер отрицательно заряженных аминокислотных остатков (Asp или Glu).[61][62][63][64]

Неканонический мотив консенсуса

В качестве первого неканонического консенсусного мотива, нацеленного на CK1δ, был описан так называемый мотив SLS (Ser-Leu-Ser), который можно найти в β-катенине и ядерном факторе активированных Т-клеток (NFAT).[65] В нескольких белках, связывающих сульфатид и холестерин-3-сульфат (SCS), был идентифицирован консенсусный мотив Lys / Arg-X-Lys / Arg-XX-Ser / Thr, и было продемонстрировано фосфорилирование этого мотива для основного белка миелина (MBP). ), член семейства гомологов Ras A (RhoA) и тау.[66]

Субклеточная локализация

В живых клетках CK1δ может быть обнаружен как в цитоплазме, так и в ядре, а повышенные уровни CK1δ могут быть обнаружены в непосредственной близости от аппарата Гольджи и транс-сети Гольджи (TGN). Временно CK1δ также может быть локализован на мембранах, рецепторах, транспортных пузырьках, компонентах цитоскелета, центросомах или полюсах веретена.[34][67][38][68][69][70] Хотя настоящего NLS недостаточно для ядерной локализации CK1δ, присутствие киназного домена и даже его ферментативная активность необходимы для правильной субклеточной локализации CK1δ.[15][71][68]

Взаимодействие с клеточными белками

Более того, локализация CK1δ в определенных субклеточных компартментах может быть инициирована его взаимодействием с клеточными белками. Чтобы опосредовать взаимодействие с CK1δ, в соответствующих белках должны присутствовать соответствующие док-мотивы. Докинг-мотив Phe-X-X-X-Phe был идентифицирован в NFAT, β-катенине, PER и белках семейства FAM83.[72][73][74][75][76][77][78][79] Например, ядерный CK1δ может быть локализован в ядерных спеклах посредством его взаимодействия с FAM83H.[76][80] Другой мотив взаимодействия представлен последовательностью Ser-Gln-Ile-Pro, которая присутствует в белке, связывающем плюс-конец микротрубочек 1 (EB1).[81]В последние годы были описаны многочисленные партнеры по взаимодействию для CK1δ, образующие сильные взаимодействия с CK1δ и, следовательно, являющиеся более чем простыми белками-субстратами. Как упоминалось выше, взаимодействия с CK1δ были показаны для AKAP450 и DDX3X. Первоначально выполняя двухгибридный скрининг дрожжей, можно также подтвердить взаимодействие для Ran-связывающего белка в центре организации микротрубочек (RanBPM), белка, связанного с микротрубочками 1A, и снэпина, белка, связанного с высвобождением нейротрансмиттеров в нейрональных клетках.[82][83] Взаимодействие с CK1δ также было обнаружено для связанных с развитием факторов LEF-1 (фактор-усилитель лимфоцитов-1) и пронейрального основного фактора транскрипции спираль-петля-спираль (bHLH) Atoh1.[84][85] Наконец, было продемонстрировано взаимодействие CK1δ с белками циркадных часов PER и CRY, что облегчает ядерную транслокацию PER и CRY.[77]

Клеточные функции

Циркадный ритм

Wikipathway: Циркадные часы (Homo sapiens). Весь путь можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP1797

CK1δ, по-видимому, участвует в циркадном ритме, внутренних клеточных часах, которые допускают ритм около 24 часов. Циркадный ритм в основном состоит из петли отрицательной обратной связи, опосредованной (PER) и криптохромным (CRY) белками, которые могут димеризоваться и перемещаться в ядро.[86][77] Здесь димеры PER / CRY могут ингибировать собственную транскрипцию, ингибируя транскрипцию генов, чувствительных к CLOCK / BMAL1.[87] Нарушение нормального циркадного ритма наблюдается при различных заболеваниях, включая неврологические нарушения и нарушения сна.[88][89][90][91] В ядре CK1δ может дополнительно ингибировать транскрипцию, управляемую CLOCK / BMAL1, снижая их активность связывания с ДНК.[86] Более того, CK1δ / ε может фосфорилировать белки PER и влиять на их дальнейшую деградацию.[92][77][93][94] Дестабилизация циркадного ритма может наблюдаться после ингибирования фосфорилирования PER с помощью CK1δ / ε.[95] Фактически, изменения в активности CK1δ приводят к изменению продолжительности циркадного ритма.[74][96][97][98][99]

Повреждение ДНК и клеточный стресс

CK1δ может также активироваться генотоксическим стрессом и повреждением ДНК р53-зависимым образом и фосфорилировать ключевые регуляторные белки в ответ на эти процессы.[41] CK1δ фосфорилирует человеческий p53 по Ser-6, Ser-9 и Ser-20.[100][41][101][102] Более того, CK1δ фосфорилирует p53 на Thr-18, как только p53 уже фосфорирован, что позволяет снизить связывание p53-Mdm2 и повысить активность p53.[103][104] В нормальных условиях CK1δ может фосфорилировать Mdm2 по Ser-240, Ser-242, Ser-246 и Ser-383, обеспечивая более высокую стабильность p53-Mdm2 и дальнейшую деградацию p53.[105][106] Напротив, после повреждения ДНК ATM фосфорилирует CK1δ, который впоследствии может фосфорилировать Mdm2, вызывая его протеасомную деградацию.[107][108][109] В условиях гипоксии CK1δ участвует в снижении пролиферации клеток, препятствуя образованию комплекса HIF-1α / ARNT.[110][111] Кроме того, активность топоизомеразы II α (TOPOII-α), одного из основных регуляторов репликации ДНК, увеличивается после ее CK1δ-опосредованного фосфорилирования на Ser-1106.[112] В стрессовых условиях CK1δ может мешать репликации ДНК. Фактически, CK1δ фосфорилирует основной регулятор метилирования ДНК, убиквитин-подобный содержащий белок PHD и RING finger domains 1 (UHRF1), на Ser-108, увеличивая его протеасомную деградацию.[113]

Клеточный цикл, митоз и мейоз

CK1δ участвует в динамике микротрубочек, прогрессии клеточного цикла, стабильности генома, митозе и мейозе.[114][115][67][116][117][118][119][120][42] Временная остановка митоза, может наблюдаться после ингибирования CK1δ с помощью IC261,[121] хотя недавно было показано, что этот ингибитор не является специфичным для CK1 и имеет много дополнительных нецелевых [122][69] Тем не менее, в соответствии с этими результатами, ингибирование или сайленсинг CK1δ обеспечивает стабильность Wee1 и последующее фосфорилирование Cdk1, которое позволяет выйти из клеточного цикла.[118][117] Отсутствие CK1δ также было связано с геномной нестабильностью.[115] Тем не менее, роль CK1δ в митозе все еще неясна, и были опубликованы противоположные сообщения.[123][114]

CK1δ, по-видимому, также участвует в мейозе. Hrr25, ортолог CK1δ в Saccharomyces cerevisiae, могут быть обнаружены локализованными в Р-тельцах - гранулах РНК / белков, идентифицированных в цитоплазме мейотических клеток - и, по-видимому, необходимы для прогрессирования мейоза.[124][125] Более того, Hrr25, как было обнаружено, играет роль в ядерном делении и синтезе мембран во время мейоза II.[126] У Schizosaccharomyces pombe ортолог CK1δ / ε Hhp2 способствует расщеплению белка когезии Rec8, возможно, после его фосфорилирования во время мейоза.[127][128][129] Более того, фосфорилирование STAG3, ортолога Rec11 млекопитающих, с помощью CK1 также может наблюдаться, подтверждая возможное сохранение этого процесса также у млекопитающих.[119][120]

Функции, связанные с цитоскелетом

CK1δ участвует в регуляции полимеризации микротрубочек и стабильности аппарата веретена и центросом во время митоза путем прямого фосфорилирования α-, β- и γ-тубулина.[34][130] Кроме того, CK1δ может также фосфорилировать белки, ассоциированные с микротрубочками (MAP), тем самым влияя на их взаимодействие с микротрубочками, а также на динамику микротрубочек.[34][131][132][133][134][83]

Пути развития

Wikipathways: Wnt Signaling Pathway (Homo sapiens). Весь путь можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP363

CK1δ участвует в различных путях развития, в том числе в путях Wingless (Wnt) -, Hedgehog (Hh) - и Hippo (Hpo). В пути Wnt CK1δ может фосфорилировать различные факторы этого пути, в том числе Disheveled (Dvl). , Аксин, APC и β-катенин.[135][136][137][138] CK1δ также отрицательно влияет на стабильность β-катенина после его фосфорилирования на Ser-45, что позволяет GSK3β-опосредованное дальнейшее фосфорилирование и последующее разложение.[135]

Wikipathways: Путь передачи сигналов ежа (Homo sapiens). Весь путь можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP4249

В пути Hh CK1δ может фосфорилировать Smothened (Smo), тем самым усиливая его активность.[139] Кроме того, его дополнительная роль в этом сигнальных путях остаются спорная. Фактически, с одной стороны, CK1δ может фосфорилировать активатор Cubitus interruptus (CiA), тем самым предотвращая его протеасомную деградацию,[140] с другой стороны, CK1δ-опосредованное фосфорилирование Ci может увеличивать его убиквитинирование. [141] и его частичный протеолиз в репрессивную форму Ci (CiR).[142]

В пути Hpo CK1δ может фосфорилировать yes-связанный белок (YAP), последующий соактиватор транскрипции Hpo-чувствительного гена на Ser-381, который влияет на его протеасомную деградацию.[143] Более того, путь передачи сигналов Hpo, по-видимому, связан с передачей сигналов Wnt.[144][145][146][147][148][149][150][151][152] и регуляция p53 [153][154] В присутствии лиганда Wnt, CKδ / ε может фосфорилировать ключевой Wnt-эффектор Disheveled (Dvl), который ингибирует комплекс разрушения β-катенина, что в конечном итоге приводит к более высокой стабильности β-катенина. Здесь YAP / Tafazzin (TAZ) может связывать Dvl и снижать его CK1δ-опосредованное фосфорилирование.[147][151] Кроме того, β-катенин может удерживаться в цитоплазме после связывания с YAP, что приводит к более низкой транскрипции Wnt-чувствительных генов.[146][147]

Клиническое значение

В этом разделе будет обсуждаться функция CK1δ в возникновении, развитии и прогрессировании ряда заболеваний и расстройств, главным образом, при раковых, неврологических и метаболических заболеваниях.

Канцерогенез

Нарушение регуляции CK1δ способствует онкогенезу и прогрессированию опухоли за счет нарушения регуляции передачи сигналов, связанных с Wnt / β-catenin, p53-, Hedgehog- и Hippo. МРНК CK1δ сверхэкспрессируется в различных рак субъекты, среди которых рак мочевого пузыря, рак мозга, рак груди, колоректальный рак, рак почки, аденокарцинома легких, меланома, рак яичников, рак поджелудочной железы, рак простаты, злокачественные гемопоэтические злокачественные новообразования и лимфоидные новообразования.[155][156][157][130][158] Также снижение уровня экспрессии мРНК CK1δ наблюдалось в некоторых исследованиях рака, таких как рак мочевого пузыря, плоскоклеточный рак легких, рак желудка, рак почек, рак пищевода, а также рак головы и шеи.[157] Кроме того, снижение активности CK1δ из-за мутации сайта N172D CK1δ замедляло прогрессирование карциномы молочной железы и увеличивало выживаемость мышей в модели трансгенных мышей.[51] Две мутации CK1δ, R324H и T67S, идентифицированные в слизистой оболочке кишечника и в колоректальной опухоли, соответственно, демонстрируют повышенный канцерогенный потенциал.[159][160]

Невропатия и неврологические заболевания

Аномальная экспрессия CK1δ в ткани мозга была обнаружена при многих заболеваниях с помощью иммуногистохимии и исследований экспрессии генов, таких как болезнь Альцгеймера (AD), синдром Дауна (DS), прогрессирующий надъядерный паралич (PSP), комплекс паркинсонизма и деменции Гуама (PDC), болезнь Пика. болезнь (PiD), паллидо-понто-нигральная дегенерация (PPND) и семейный синдром продвинутой фазы сна (FASPS).[8][161][94]

В типичных патологических тканях нейритные бляшки (NP) или грануловакуолярные тела дегенерации (GVB) AD демонстрируют высокую экспрессию CK1δ, тогда как в нейрофибриллярных клубках (NFT) экспрессия CK1δ низкая.[162] Отличительные белки AD tau в NFT или GVB и ДНК-связывающий белок TAR 43 кДа (TDP-43) в GVB колокализуются с CK1δ.[163][164] В пробирке Исследования фосфорилирования показали, что несколько сайтов в tau и TDP-43 фосфорилируются CK1δ.[165][134] Снижение сайт-специфического фосфорилирования TDP-43 путем ингибирования CK1δ как в модели нейрональных клеток, так и в модели Drosophila привело к предотвращению нейротоксичности и, следовательно, к спасению клеток от гибели клеток.[166] На основании этих исследований, CK1δ может быть признан отличительной чертой, а также потенциальной мишенью для лечения AD и может быть в дальнейшем полезен для диагностических и терапевтических целей в будущем. Кроме того, CK1δ играет регулирующую роль в болезни Паркинсона (PD) посредством фосфорилирование α-синуклеина.[167] Семейный синдром продвинутой фазы сна (FASPS) - еще одно неврологическое заболевание, связанное с CK1δ-опосредованным фосфорилированием часового белка PER2 млекопитающих. После сайт-специфического фосфорилирования с помощью CK1δ стабильность PER2 увеличивается, а период полужизни PER2 увеличивается.[168] Кроме того, на стабильность PER2 может влиять мутация CK1δ T344A и сайт-специфическое фосфорилирование CK1δ по Thr-347 другими внутриклеточными киназами.[57]

Нарушения обмена веществ, связанные с ожирением

CK1δ может влиять на метаболическую дисфункцию, особенно при ожирении, за счет улучшения толерантности к глюкозе, снижения экспрессии генов глюконеогенеза и секреции глюкозы или увеличения базального и инсулино-стимулированного поглощения глюкозы.[169][170] Кроме того, образование биологически активной формы адипонектина с более высокой молекулярной массой (HMW), которая участвует в регулировании уровней глюкозы и жирных кислот, секретируемых из жировой ткани, модулируется сайт-специфическим фосфорилированием адипонектина с помощью CK1δ.[171]

Паразитарные CK1 захватывают пути CK1 млекопитающих

Все больше данных свидетельствует о том, что CK1 может быть связан с инфекционными заболеваниями путем манипулирования связанными с CK1 сигнальными путями клетки-хозяина посредством внутриклеточного паразиты, экспортируя свои CK1 в клетку-хозяин. За Лейшмания и Плазмодий экскретируемый CK1 способствует перепрограммированию соответствующих клеток-хозяев.[172][173][174][175][176] Обладая функциями хозяина, паразитические CK1 могут заменять CK1 млекопитающих, тем самым обеспечивая аналогичные функции.[177] Паразитарные CK1 демонстрируют высокий уровень идентичности с человеческим CK1δ TV1, что позволяет предположить, что этот человеческий паралог может быть предпочтительной целью для паразитического угона.[178] Белковая организация паразитических CK1 очень похожа на человеческую CK1δ. Все остатки, участвующие в связывании АТФ, остаток привратника, а также мотивы DFG, KHD и SIN, как правило, консервативны в паразитических последовательностях CK1. Это открытие предполагает, что они имеют решающее значение для функции CK1. Однако функции этих киназ у паразитов и, что более важно, их функции в клетке-хозяине в основном неизвестны и еще предстоит изучить. Плазмодий и Лейшмания наиболее изучены:

  • Единственный CK1 в Плазмодий, PfCK1 (PF3D7_1136500), имеет 69% идентичности с человеческим CK1 в пределах киназного домена и необходим для завершения бесполого внутриэритроцитарного цикла.[179][180] Подобно другим CK1, также PfCK1 имеет множество партнеров по связыванию и, таким образом, потенциально регулирует несколько путей, включая те, которые регулируют транскрипцию, трансляцию и транспорт белков. Наконец, PfCK1, по-видимому, важен для размножения паразитов в эритроцитах.
  • Из шести паралогов CK1 в Leishmania donovani только два паралога, LdBPK_351020.1 и LdBPK_351030.1 (LmCK1.2), тесно связаны с CK1 человека.[181] Единственный паралог описан как имеющий функцию в клетке-хозяине.[176] LdBPK_351030.1 активен как в промастиготах, так и в амастиготах. LmCK1.2 может ингибироваться CK1-специфическим ингибитором D4476 и важен для выживания внутриклеточных паразитов.[178] До сих пор идентифицировано лишь несколько субстратов для LmCK1.2, а функции LmCK1.2 у паразита плохо изучены.[182] Хотя LmCK1.2 очень идентичен человеческому CK1, было идентифицировано несколько небольших молекул, специфически нацеленных на Лейшмания CK1, тем самым открывая возможности для новых терапевтических стратегий.[183][184][185]

Модуляция активности CK1δ

В связи с тем, что CK1δ участвует в регуляции различных клеточных процессов, предпринимаются многочисленные попытки повлиять на его активность. Поскольку изменения экспрессии и / или активности, а также появление мутаций в кодирующей последовательности CK1δ объясняют развитие различных заболеваний, в том числе рак и нейродегенеративных заболеваний, таких как БА, БАС, БП и нарушения сна, наибольший интерес сначала был сосредоточен на развитии специфических для CK1δ малая молекула ингибиторы (SMI). В связи с тем, что мутанты CK1δ, выделенные из различных опухолевых образований, часто проявляют более высокий онкогенный потенциал, чем CK1δ дикого типа, также прилагаются большие усилия для создания SMI, которые более селективно ингибируют мутанты CK1δ, чем CK1δ дикого типа. Эти SMI будут представлять большой клинический интерес, поскольку они увеличат терапевтическое окно и уменьшат терапевтические побочные эффекты для лечения пролиферативных и нейродегенеративных заболеваний. Однако разработка специфических ингибиторов CK1δ является очень сложной задачей по нескольким причинам: (i) На данный момент большинство разработанных ингибиторов классифицируются как АТФ -конкурентные ингибиторы, проявляющие нецелевые эффекты в основном из-за структурного сходства Связывание АТФ сайт CK1δ к сайтам других киназ и АТФ -связывающих белков, (ii) сайт-специфическое фосфорилирование CK1δ, особенно в пределах его C-концевого регуляторного домена, часто увеличивает значение IC50 специфических ингибиторов CK1δ, и (iii) из-за их гидрофобного характера их биодоступность часто очень низкая. В течение последних нескольких лет несколько SMI с гораздо более высокой селективностью к CK1δ, чем к другим CK1 описаны изоформы, которые также эффективны на животных моделях. Лечение крыс, мышей, обезьян и рыбок данио PF-670462 (4- [3-циклогексил-5- (4-фторфенил) -3H-имидазол-4-ил] пиримидин-2-иламин) приводит к фазовому сдвигу в циркадном ритме.[186][187][188][189][190][191] Кроме того, он блокирует передвижение крыс, вызванное амфетамином,[192] предотвращает эффект алкогольной депривации у крыс,[193] и ингибирует острый и хронический вызванный блеомицином фиброз легких у мышей.[194] PF-670462 также останавливает ухудшение, вызванное УФ-В облучением глаз на мышиной модели язвенного колита,[195] и снижает накопление лейкозных клеток в периферической крови и селезенке на мышиной модели хронического лимфоцитарного лейкоза (CLL). PF-5006739, 4- [4- (4-фторфенил) -1- (пиперидин-4-ил) -1H-имидазол-5-ил] пиримидин-2-аминовое производное, как было показано, ослабляет у грызунов поиск опиоидных наркотиков. Кроме того, это приводит к задержке фазы циркадного ритма в моделях на животных, ведущих ночной и дневной образ жизни. Производные N-бензотиазолил-2-фенилацетамида, разработанные Саладо и его коллегами, проявляют защитное действие на in vivo Нейротоксичность hTDP-43 в Дрозофила.[196]

Интересно, что ингибиторы продукции Wnt (IWP), которые, как известно, ингибируют O-ацилтрансферазу дикобраза (Porcn) и являются антагонистами пути Wnt, демонстрируют структурное сходство с ингибиторами CK1 на основе бензимидазола, среди которых Bischof-5 [197] и поэтому обладают высокой эффективностью в специфическом ингибировании CK1δ. Дальнейшее развитие производных IWP привело к усовершенствованию на основе IWP АТФ -конкурентные ингибиторы CK1δ. Таким образом, можно заключить, что клеточные эффекты, опосредованные IWP, обусловлены не только ингибированием Porcn, но также ингибированием зависимых от CK1δ сигнальных путей.[198] Эти данные ясно показывают высокий потенциал специфических ингибиторов CK1δ для концепций персонализированной терапии для лечения различных опухолевых образований (например, рака груди, колоректального рака и глиобластомы), лейкемии, нейродегенеративных заболеваний, таких как AD, PD и AL, а также нарушений сна. Более того, специфические ингибиторы CK1δ, по-видимому, имеют большое значение для прогностического применения. В этом контексте можно показать, что [11C] меченые сильнодействующие дифтор-диоксолобензоимидазолбензамиды могут быть использованы в качестве радиоактивных индикаторов ПЭТ и для визуализации AD.[199]

С малая молекула ингибиторы часто имеют различные недостатки, в том числе низкую биодоступность, нецелевые эффекты, а также серьезные побочные эффекты, интерес к разработке и проверке новых биологических инструментов, таких как идентификация биологически активных пептидов, способных либо ингибировать активность CK1δ, либо взаимодействие CK1δ с клеточные белки все больше и больше растут. Использование пептидных библиотек привело к идентификации пептидов, способных специфически блокировать взаимодействие CK1δ с тубулином, РНК-геликазой DDX3X и Axin.[200][201][202] Связывание пептида δ-361 с α-тубулином не только приводит к блокированию взаимодействия CK1δ с α-тубулином, но также избирательно ингибирует фосфорилирование GST-α-тубулина с помощью CK1δ. Лечение рак клетки с пептидом δ-361 в конечном итоге привели к дестабилизации микротрубочек и гибели клеток.[202] Было выявлено, что тонкое картирование доменов взаимодействия DDX3X на CK1δ, CK1δ-пептиды δ-1 и δ-41 способно блокировать взаимодействия CK1δ с X-связанной DEAD-бокс-РНК-геликазой DDX3X, а также киназную активность из CK1δ. Кроме того, эти два идентифицированных пептида могут ингибировать стимуляцию CK1 киназная активность в установленных клеточных линиях. Поскольку мутации DDX3X, присутствующие у пациентов с медуллобластомой, увеличивают активность CK1 в живых клетках и впоследствии активируют регулируемые CK1 пути, такие как Wnt / β-catenin и передача сигналов hedgehog, идентифицированные пептиды, блокирующие взаимодействие, могут быть полезны в концепциях персонализированной терапии для лечения рака, управляемого Wnt / β-catenin или Hedgehog.[200] В 2018 году взаимодействие между Axin1, белком-каркасом, играющим важную роль в передаче сигналов Wnt, и CK1δ / ε было точно картировано с использованием библиотеки пептидов. Выявленные пептиды, производные от Axin1, были способны блокировать взаимодействие с CK1δ / ε. Поскольку Axin1 и Dvl также конкурируют за CK1δ / ε-опосредованное сайт-специфическое фосфорилирование, можно утверждать, что Axin 1 играет важную роль в балансировании опосредованного CK1δ / ε фосфорилирования Dvl, а также для активации канонической передачи сигналов Wnt.[201]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000141551 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000025162 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Burzio V, Антонелли M, Альенде CC, Альенде JE (2002). «Биохимические и клеточные характеристики четырех вариантов сплайсинга протеинкиназы CK1alpha из рыбок данио (Danio rerio)». Журнал клеточной биохимии. 86 (4): 805–14. Дои:10.1002 / jcb.10263. PMID  12210746. S2CID  25667680.
  6. ^ Фу З., Чакраборти Т., Морс С., Беннетт Г.С., Шоу Г. (октябрь 2001 г.). «Четыре изоформы казеинкиназы I по-разному разделены между ядром и цитоплазмой». Экспериментальные исследования клеток. 269 (2): 275–86. Дои:10.1006 / excr.2001.5324. PMID  11570820.
  7. ^ Зеленый CL, Беннетт GS (август 1998 г.). «Идентификация четырех альтернативно сплайсированных изоформ куриной казеинкиназы I альфа, которые все экспрессируются в различных типах клеток». Ген. 216 (1): 189–95. Дои:10.1016 / S0378-1119 (98) 00291-1. PMID  9766967.
  8. ^ а б ДеМаджио А.Дж., Линдберг Р.А., Хантер Т., Хокстра М.Ф. (август 1992 г.). «Продукт гена HRR25 у почкующихся дрожжей представляет собой изоформу казеинкиназы I.». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 89 (15): 7008–12. Bibcode:1992PNAS ... 89.7008D. Дои:10.1073 / пнас.89.15.7008. ЧВК  49634. PMID  1495994.
  9. ^ Dhillon N, Hoekstra MF (июнь 1994 г.). «Характеристика двух протеинкиназ из Schizosaccharomyces pombe, участвующих в регуляции репарации ДНК». Журнал EMBO. 13 (12): 2777–88. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06571.x. ЧВК  395157. PMID  8026462.
  10. ^ Гросс С.Д., Андерсон Р.А. (ноябрь 1998 г.). «Казеинкиназа I: пространственная организация и положение многофункционального семейства протеинкиназ». Сотовая связь. 10 (10): 699–711. Дои:10.1016 / S0898-6568 (98) 00042-4. PMID  9884021.
  11. ^ Кирни PH, Эберт М., Курет Дж. (Август 1994 г.). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности двух новых изоформ казеинкиназы-1 делящихся дрожжей». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 203 (1): 231–6. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2172. PMID  8074660.
  12. ^ Вальчак CE, Андерсон Р.А., Нельсон Д.Л. (декабрь 1993 г.). «Идентификация семейства казеинкиназ в Paramecium: биохимическая характеристика и клеточная локализация». Биохимический журнал. 296 (3): 729–35. Дои:10.1042 / bj2960729. ЧВК  1137756. PMID  8280070.
  13. ^ а б Ван П.С., Ванкура А., Митчесон Т.Г., Курет Дж. (Март 1992 г.). «Два гена в Saccharomyces cerevisiae кодируют мембраносвязанную форму казеинкиназы-1». Молекулярная биология клетки. 3 (3): 275–86. Дои:10.1091 / mbc.3.3.275. ЧВК  275529. PMID  1627830.
  14. ^ Ван И, Лю Т. Б., Патель С., Цзян Л., Сюэ С. (ноябрь 2011 г.). «Белок казеинкиназы I Cck1 регулирует множество сигнальных путей и необходим для целостности клеток и вирулентности грибов Cryptococcus neoformans». Эукариотическая клетка. 10 (11): 1455–64. Дои:10.1128 / EC.05207-11. ЧВК  3209051. PMID  21926330.
  15. ^ а б c Graves PR, Haas DW, Hagedorn CH, DePaoli-Roach AA, Roach PJ (март 1993). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика 49-килодальтонной изоформы казеинкиназы I из семенников крысы». Журнал биологической химии. 268 (9): 6394–401. PMID  8454611.
  16. ^ Кусуда Дж., Хидари Н., Хираи М., Хашимото К. (февраль 1996 г.). «Анализ последовательности кДНК гена дельта казеинкиназы I человека (CSNK1D) и его хромосомная локализация». Геномика. 32 (1): 140–3. Дои:10.1006 / geno.1996.0091. PMID  8786104.
  17. ^ Консорциум C. Elegans по секвенированию (декабрь 1998 г.). «Последовательность генома нематоды C. elegans: платформа для изучения биологии». Наука. 282 (5396): 2012–8. Bibcode:1998На ... 282.2012.. Дои:10.1126 / science.282.5396.2012. PMID  9851916.
  18. ^ Клосс Б., Прайс Дж. Л., Саез Л., Блау Дж., Ротенфлу А., Уэсли К. С., Янг М. В. (июль 1998 г.). «Ген часов Drosophila двойного времени кодирует белок, тесно связанный с казеинкиназой человека Iepsilon». Клетка. 94 (1): 97–107. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81225-8. PMID  9674431. S2CID  15931992.
  19. ^ Mural RJ, Adams MD, Myers EW, Smith HO, Miklos GL, Wides R и др. (Май 2002 г.). «Сравнение полногеномной хромосомы 16 мыши, полученной из дробовика, и генома человека». Наука. 296 (5573): 1661–71. Bibcode:2002Наука ... 296.1661M. Дои:10.1126 / science.1069193. PMID  12040188. S2CID  4494686.
  20. ^ Кляйн С.Л., Штраусберг Р.Л., Вагнер Л., Понтиус Дж., Клифтон С.В., Ричардсон П. (декабрь 2002 г.). «Генетические и геномные инструменты для исследования Xenopus: инициатива NIH Xenopus». Динамика развития. 225 (4): 384–91. Дои:10.1002 / dvdy.10174. PMID  12454917. S2CID  26491164.
  21. ^ Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS, et al. (Декабрь 2002 г.). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002ПНАС ... 9916899М. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
  22. ^ Ezkurdia I, Juan D, Rodriguez JM, Frankish A, Diekhans M, Harrow J, Vazquez J, Valencia A, Tress ML (ноябрь 2014 г.). «Многочисленные цепочки свидетельств предполагают, что может быть всего 19 000 генов, кодирующих человеческий белок». Молекулярная генетика человека. 23 (22): 5866–78. Дои:10.1093 / hmg / ddu309. ЧВК  4204768. PMID  24939910.
  23. ^ а б c d Бишоф Дж, Рэндолл С.Дж., Зюсснер Н., Хенне-Брунс Д., Пинна Л.А., Книппшильд Ю. (2013). «Активность киназы CK1δ модулируется посредством Chk1-опосредованного фосфорилирования». PLOS ONE. 8 (7): e68803. Bibcode:2013PLoSO ... 868803B. Дои:10.1371 / journal.pone.0068803. ЧВК  3701638. PMID  23861943.
  24. ^ Чанг TH, Хуанг Х.Й., Хсу Дж.Б., Вен С.Л., Хорнг Дж.Т., Хуанг HD (2013). «Расширенная вычислительная платформа для исследования роли регуляторной РНК и определения функциональных мотивов РНК». BMC Bioinformatics. 14 Приложение 2: S4. Дои:10.1186 / 1471-2105-14-S2-S4. ЧВК  3549854. PMID  23369107.
  25. ^ Класенс Б.И., Дас А.Т., Беркхут Б. (апрель 1998 г.). «Ингибирование полиаденилирования стабильной вторичной структурой РНК». Исследования нуклеиновых кислот. 26 (8): 1870–6. Дои:10.1093 / nar / 26.8.1870. ЧВК  147501. PMID  9518478.
  26. ^ а б c d е Лонгенекер К.Л., Роуч П.Дж., Херли Т.Д. (апрель 1996 г.). «Трехмерная структура казеинкиназы I млекопитающих: молекулярная основа распознавания фосфатов». Журнал молекулярной биологии. 257 (3): 618–31. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0189. PMID  8648628.
  27. ^ а б c d е Сюй Р.М., Кармель Дж., Сладкий Р.М., Курет Дж., Ченг X (март 1995 г.). «Кристаллическая структура казеинкиназы-1, фосфат-направленной протеинкиназы». Журнал EMBO. 14 (5): 1015–23. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07082.x. ЧВК  398173. PMID  7889932.
  28. ^ Минзель В., Венкатачалам А., Финк А., Хунг Е., Брачья Г., Берстейн I, Шахам М., Ривлин А., Омер I, Зингер А., Элиас С., Винтер Е., Эрдман П. Е., Салливан Р. В., Фунг Л., Меркурио Ф, Ли Д. , Vacca J, Kaushansky N, Shlush L, Oren M, Levine R, Pikarsky E, Snir-Alkalay I, Ben-Neriah Y (сентябрь 2018 г.). «Маленькие молекулы, совместно нацеленные на CKIα и транскрипционные киназы CDK7 / 9, контролируют AML в доклинических моделях». Клетка. 175 (1): 171–185.e25. Дои:10.1016 / j.cell.2018.07.045. ЧВК  6701634. PMID  30146162.
  29. ^ Hantschel O, Superti-Furga G (январь 2004 г.). «Регулирование тирозинкиназ c-Abl и Bcr-Abl». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 5 (1): 33–44. Дои:10.1038 / nrm1280. PMID  14708008. S2CID  7956644.
  30. ^ Зеринго Н.А., Мерфи Л., Макклоски Е.А., Рохал Л., Беллицци Д.Дж. (октябрь 2013 г.). «Моноклинная кристаллическая форма казеинкиназы 1 δ». Acta Crystallographica Раздел F. 69 (Pt 10): 1077–83. Дои:10.1107 / S1744309113023403. ЧВК  3792660. PMID  24100552.
  31. ^ Эндикотт Дж. А., Благородный МЭ, Джонсон Л. Н. (2012). «Структурные основы контроля эукариотических протеинкиназ». Ежегодный обзор биохимии. 81: 587–613. Дои:10.1146 / annurev-biochem-052410-090317. PMID  22482904.
  32. ^ Пайфер С., Абадле М., Бишоф Дж., Хаузер Д., Шаттель В., Хирнер Х., Книппшильд Ю., Лауфер С. (декабрь 2009 г.). «3,4-Диарилизоксазолы и -имидазолы как мощные двойные ингибиторы протеинкиназы, активируемой митогеном p38alpha, и казеинкиназы 1delta». Журнал медицинской химии. 52 (23): 7618–30. Дои:10.1021 / jm9005127. PMID  19591487.
  33. ^ а б Лонгенекер К.Л., Роуч П.Дж., Херли Т.Д. (май 1998 г.). «Кристаллографические исследования дельта казеинкиназы I к структурному пониманию аутоингибирования». Acta Crystallographica Раздел D. 54 (Pt 3): 473–5. Дои:10.1107 / S0907444997011724. PMID  9761932.
  34. ^ а б c d е Беренд Л., Стетер М., Курт М., Руттер Дж., Хойкешовен Дж., Депперт В., Книппшильд Ю. (апрель 2000 г.). «Взаимодействие казеинкиназы 1 дельта (CK1δ) с пост-Гольджи структурами, микротрубочками и аппаратом веретена». Европейский журнал клеточной биологии. 79 (4): 240–51. Дои:10.1078 / S0171-9335 (04) 70027-8. PMID  10826492.
  35. ^ Roof DM, Meluh PB, Rose MD (июль 1992 г.). «Кинезин-родственные белки, необходимые для сборки митотического веретена». Журнал клеточной биологии. 118 (1): 95–108. Дои:10.1083 / jcb.118.1.95. ЧВК  2289520. PMID  1618910.
  36. ^ а б c Грир Ю.Е., Рубин Я.С. (март 2011 г.). «Дельта-функция казеинкиназы 1 в центросоме опосредует Wnt-3a-зависимый рост нейритов». Журнал клеточной биологии. 192 (6): 993–1004. Дои:10.1083 / jcb.201011111. ЧВК  3063129. PMID  21422228.
  37. ^ Hoekstra MF, Liskay RM, Ou AC, DeMaggio AJ, Burbee DG, Heffron F (август 1991 г.). «HRR25, предполагаемая протеинкиназа из почкующихся дрожжей: связь с восстановлением поврежденной ДНК». Наука. 253 (5023): 1031–4. Bibcode:1991Научный ... 253.1031H. Дои:10.1126 / science.1887218. PMID  1887218. S2CID  40543839.
  38. ^ а б Лёлер Дж., Хирнер Х., Шмидт Б., Крамер К., Фишер Д., Тал Д.Р., Лейтойзер Ф., Книппшильд Ю. (2009). «Иммуногистохимическая характеристика клеточного типа экспрессии CK1delta в различных тканях молодых взрослых мышей BALB / c». PLOS ONE. 4 (1): e4174. Bibcode:2009PLoSO ... 4.4174L. Дои:10.1371 / journal.pone.0004174. ЧВК  2613528. PMID  19137063.
  39. ^ Cobb MH, Rosen OM (октябрь 1983 г.). «Описание протеинкиназы, полученной из обработанных инсулином клеток 3T3-L1, которая катализирует фосфорилирование рибосомного белка S6 и казеина». Журнал биологической химии. 258 (20): 12472–81. PMID  6313661.
  40. ^ Элиас Л., Ли А.П., Лонгмир Дж. (Июнь 1981 г.). «Циклическая аденозин 3 ': 5'-монофосфат-зависимая и -независимая протеинкиназа при остром миелобластном лейкозе». Исследования рака. 41 (6): 2182–8. PMID  6263462.
  41. ^ а б c Книппшильд У., Милн Д.М., Кэмпбелл Л.Е., ДеМаджио А.Дж., Кристенсон Э., Хокстра М.Ф., Мик Д.В. (октябрь 1997 г.). «p53 фосфорилируется in vitro и in vivo дельта- и эпсилон-изоформами казеинкиназы 1 и повышает уровень дельта казеинкиназы 1 в ответ на лекарственные препараты, направленные на топоизомеразу». Онкоген. 15 (14): 1727–36. Дои:10.1038 / sj.onc.1201541. PMID  9349507.
  42. ^ а б c d Силлиборн Дж. Э., Милн Д. М., Такахаши М., Оно Й., Мик Д. В. (сентябрь 2002 г.). «Центросомное закрепление протеинкиназы CK1delta, опосредованное прикреплением к большому белку скаффолдинга спиральной спирали CG-NAP / AKAP450». Журнал молекулярной биологии. 322 (4): 785–97. Дои:10.1016 / S0022-2836 (02) 00857-4. PMID  12270714.
  43. ^ Ванкура А., Сесслер А., Лейчус Б., Курет Дж. (Июль 1994 г.). «Мотив пренилирования необходим для локализации плазматической мембраны и биохимической функции казеинкиназы I у почкующихся дрожжей». Журнал биологической химии. 269 (30): 19271–8. PMID  8034689.
  44. ^ Хороший MC, Залатан Дж. Г., Лим ВА (май 2011 г.). «Белки каркаса: узлы для управления потоком клеточной информации». Наука. 332 (6030): 680–6. Bibcode:2011Научный ... 332..680G. Дои:10.1126 / science.1198701. ЧВК  3117218. PMID  21551057.
  45. ^ Locasale JW, Shaw AS, Chakraborty AK (август 2007 г.). «Белки каркаса придают каскады протеинкиназ разнообразные регуляторные свойства». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (33): 13307–12. Bibcode:2007ПНАС..10413307Л. Дои:10.1073 / pnas.0706311104. ЧВК  1948937. PMID  17686969.
  46. ^ а б Cruciat CM, Dolde C, de Groot RE, Ohkawara B, Reinhard C, Korswagen HC, Niehrs C (март 2013 г.). «РНК-геликаза DDX3 является регуляторной субъединицей казеинкиназы 1 в передаче сигналов Wnt-β-катенина». Наука. 339 (6126): 1436–41. Bibcode:2013Научный ... 339.1436C. Дои:10.1126 / science.1231499. PMID  23413191. S2CID  28774104.
  47. ^ Дюбуа Т., Роммель С., Хауэлл С., Стейнхассен Ю., Сонеджи И., Моррис Н., Мёллинг К., Эйткен А. (ноябрь 1997 г.). «14-3-3 фосфорилируется казеинкиназой I по остатку 233. Фосфорилирование в этом сайте in vivo регулирует взаимодействие Raf / 14-3-3». Журнал биологической химии. 272 (46): 28882–8. Дои:10.1074 / jbc.272.46.28882. PMID  9360956.
  48. ^ а б Инь Х, Лагуна К.А., Ли Джи, Курет Дж. (Апрель 2006 г.). «Структурный гомолог дисбиндина CK1BP является изоформ-селективным связывающим партнером казеинкиназы-1 человека». Биохимия. 45 (16): 5297–308. Дои:10.1021 / bi052354e. PMID  16618118.
  49. ^ Земличкова Е., Йоханнес Ф. Дж., Эйткен А., Дюбуа Т. (март 2004 г.). «Ассоциация CPI-17 с протеинкиназой C и казеинкиназой I». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 316 (1): 39–47. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.02.014. PMID  15003508.
  50. ^ Гу Л., Фуллам А., Бреннан Р., Шредер М. (май 2013 г.). «Человеческая DEAD-бокс-геликаза 3 связывает киназу IκB ε с активацией регуляторного фактора 3 интерферона». Молекулярная и клеточная биология. 33 (10): 2004–15. Дои:10.1128 / MCB.01603-12. ЧВК  3647972. PMID  23478265.
  51. ^ а б Hirner H, Günes C, Bischof J, Wolff S, Grothey A, Kühl M, Oswald F, Wegwitz F, Bösl MR, Trauzold A, Henne-Bruns D, Peifer C, Leithäuser F, Deppert W., Knippschild U (2012). «Нарушение дельта-активности CK1 снижает индуцированную SV40 клеточную трансформацию in vitro и канцерогенез молочных желез у мышей in vivo». PLOS ONE. 7 (1): e29709. Bibcode:2012PLoSO ... 729709H. Дои:10.1371 / journal.pone.0029709. ЧВК  3250488. PMID  22235331.
  52. ^ Йе Кью, Ур С.Н., Су Т.Ю., Корбетт К.Д. (октябрь 2016 г.). «Структура монополинового субкомплекса Saccharomyces cerevisiae Hrr25: Mam1 раскрывает новый регулятор киназы». Журнал EMBO. 35 (19): 2139–2151. Дои:10.15252 / embj.201694082. ЧВК  5048352. PMID  27491543.
  53. ^ Хорнбек П.В., Чжан Б., Мюррей Б., Корнхаузер Дж. М., Латам В., Скржипек Э. (январь 2015 г.). «PhosphoSitePlus, 2014: мутации, ПТМ и перекалибровки». Исследования нуклеиновых кислот. 43 (Проблема с базой данных): D512-20. Дои:10.1093 / нар / gku1267. ЧВК  4383998. PMID  25514926.
  54. ^ а б Graves PR, Roach PJ (сентябрь 1995 г.). «Роль COOH-концевого фосфорилирования в регуляции дельта казеинкиназы I». Журнал биологической химии. 270 (37): 21689–94. Дои:10.1074 / jbc.270.37.21689. PMID  7665585.
  55. ^ Риверс А, Гитцен К.Ф., Вильхабер Е., Виршуп Д.М. (июнь 1998 г.). «Регулирование казеинкиназы I epsilon и казеинкиназы I delta посредством цикла бесполезного фосфорилирования in vivo». Журнал биологической химии. 273 (26): 15980–4. Дои:10.1074 / jbc.273.26.15980. PMID  9632646.
  56. ^ Кармель Дж., Лейчус Б., Ченг Х, Паттерсон С.Д., Мирза У., Чайт Б.Т., Курет Дж. (Март 1994 г.). «Экспрессия, очистка, кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ казеинкиназы-1 из Schizosaccharomyces pombe». Журнал биологической химии. 269 (10): 7304–9. PMID  8125945.
  57. ^ а б Энг GW, Виршуп Д.М. (2017). «Сайт-специфическое фосфорилирование казеинкиназы 1 δ (CK1δ) регулирует ее активность в отношении циркадного регулятора PER2». PLOS ONE. 12 (5): e0177834. Bibcode:2017PLoSO..1277834E. Дои:10.1371 / journal.pone.0177834. ЧВК  5435336. PMID  28545154.
  58. ^ а б Джамас Дж., Хирнер Х., Шошиашвили Л., Гротей А., Гессерт С., Кюль М., Хенне-Брунс Д., Воргиас К. Э., Книппшильд Ю. (сентябрь 2007 г.). «Фосфорилирование CK1delta: идентификация Ser370 в качестве основного сайта фосфорилирования, на который нацелена PKA in vitro и in vivo». Биохимический журнал. 406 (3): 389–98. Дои:10.1042 / BJ20070091. ЧВК  2049039. PMID  17594292.
  59. ^ а б c Йенес К., Сюй П, Верц Н., Мэн З., Хенне-Брунс Д., Бишоф Дж., Книппшильд Ю. (февраль 2016 г.). «Активность CK1δ модулируется CDK2 / E- и CDK5 / p35-опосредованным фосфорилированием». Аминокислоты. 48 (2): 579–92. Дои:10.1007 / s00726-015-2114-у. PMID  26464264. S2CID  18593029.
  60. ^ а б c Мэн З., Бишоф Дж., Ианес С., Хенне-Брунс Д., Сюй П., Книппшильд Ю. (май 2016 г.). «Активность киназы CK1δ модулируется сайт-специфическим фосфорилированием, опосредованным протеинкиназой C α (PKC α)». Аминокислоты. 48 (5): 1185–97. Дои:10.1007 / s00726-015-2154-3. PMID  26803658. S2CID  14160520.
  61. ^ Агостинис П., Пинна Л.А., Меггио Ф., Марин О., Горис Дж., Ванденхеде Дж. Р., Мерлеведе В. (декабрь 1989 г.). «Синтетический пептидный субстрат, специфичный для казеинкиназы I». Письма FEBS. 259 (1): 75–8. Дои:10.1016 / 0014-5793 (89) 81498-X. PMID  2599114. S2CID  2791083.
  62. ^ Flotow H, Graves PR, Wang AQ, Fiol CJ, Roeske RW, Roach PJ (август 1990). «Фосфатные группы как детерминанты субстрата для действия казеинкиназы I». Журнал биологической химии. 265 (24): 14264–9. PMID  2117608.
  63. ^ Flotow H, Roach PJ (февраль 1991 г.). «Роль кислотных остатков как детерминант субстрата для казеинкиназы I». Журнал биологической химии. 266 (6): 3724–7. PMID  1995625.
  64. ^ Meggio F, Perich JW, Reynolds EC, Pinna LA (июнь 1991 г.). «Синтетический фосфопептид бета-казеина и его аналоги в качестве модельных субстратов для казеинкиназы-1, повсеместно распространенной фосфат-направленной протеинкиназы». Письма FEBS. 283 (2): 303–6. Дои:10.1016/0014-5793(91)80614-9. PMID  2044770. S2CID  39215819.
  65. ^ Марин О., Бустос В. Х., Чезаро Л., Меггио Ф, Пагано М. А., Антонелли М., Альенде С. С., Пинна Л. А., Альенде Д. Е. (сентябрь 2003 г.). «Неканоническая последовательность, фосфорилированная казеинкиназой 1 в бета-катенин, может играть роль в нацеливании казеинкиназы 1 на важные сигнальные белки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (18): 10193–200. Bibcode:2003ПНАС..10010193М. Дои:10.1073 / pnas.1733909100. ЧВК  193538. PMID  12925738.
  66. ^ Каваками Ф, Сузуки К, Оцуки К. (февраль 2008 г.). «Новый консенсусный мотив фосфорилирования в субстратах сульфатид- и холестерин-3-сульфат-связывающих белков для CK1 in vitro». Биологический и фармацевтический бюллетень. 31 (2): 193–200. Дои:10.1248 / bpb.31.193. PMID  18239272.
  67. ^ а б Грир Й.Е., Вестлейк С.Дж., Гао Б., Бхарти К., Шиба И., Ксавье С.П., Пазур Г.Дж., Ян Й., Рубин Д.С. (май 2014 г.) «Казеинкиназа 1δ функционирует в центросоме и Гольджи, способствуя цилиогенезу». Молекулярная биология клетки. 25 (10): 1629–40. Дои:10.1091 / mbc.E13-10-0598. ЧВК  4019494. PMID  24648492.
  68. ^ а б Милн Д.М., Луби П., Мик Д.В. (февраль 2001 г.). «Каталитическая активность протеинкиназы CK1δ (казеинкиназы 1δ) имеет важное значение для ее нормальной субклеточной локализации». Экспериментальные исследования клеток. 263 (1): 43–54. Дои:10.1006 / exc.2000.5100. PMID  11161704.
  69. ^ а б Stöter M, Krüger M, Banting G, Henne-Bruns D, Knippschild U (2014). «Деполимеризация микротрубочек, вызванная ингибитором CK1 IC261, может не опосредоваться блокировкой CK1». PLOS ONE. 9 (6): e100090. Bibcode:2014PLoSO ... 9j0090S. Дои:10.1371 / journal.pone.0100090. ЧВК  4061085. PMID  24937750.
  70. ^ Ван Дж., Дэвис С., Менон С., Чжан Дж., Дин Дж., Сервантес С., Миллер Е., Цзян Ю., Ферро-Новик С. (июль 2015 г.). «Ypt1 / Rab1 регулирует активность киназы Hrr25 / CK1δ в трафике ER-Golgi и макроаутофагии». Журнал клеточной биологии. 210 (2): 273–85. Дои:10.1083 / jcb.201408075. ЧВК  4508898. PMID  26195667.
  71. ^ LeVay S (август 1991 г.). «Разница в структуре гипоталамуса у гетеросексуальных и гомосексуальных мужчин». Наука. 253 (5023): 1034–7. Bibcode:1991Научный ... 253.1034L. Дои:10.1126 / science.1887219. PMID  1887219. S2CID  1674111.
  72. ^ Бозаци П., Сапкота ГП (июнь 2018 г.). «Семейство белков FAM83: от псевдо-PLD до якорей для изоформ CK1». Сделки Биохимического Общества. 46 (3): 761–771. Дои:10.1042 / BST20160277. ЧВК  6008594. PMID  29871876.
  73. ^ Бустос В.Х., Феррарез А., Венерандо А., Марин О., Альенде Дж. Э., Пинна, Лос-Анджелес (декабрь 2006 г.) «Первый повтор броненосца участвует в распознавании и регуляции фосфорилирования бета-катенина протеинкиназой CK1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (52): 19725–30. Bibcode:2006ПНАС..10319725Б. Дои:10.1073 / pnas.0609424104. ЧВК  1750875. PMID  17172446.
  74. ^ а б Etchegaray JP, Machida KK, Noton E, Constance CM, Dallmann R, Di Napoli MN, DeBruyne JP, Lambert CM, Yu EA, Reppert SM, Weaver DR (июль 2009 г.). «Дельта казеин киназы 1 регулирует ритм циркадных часов млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология. 29 (14): 3853–66. Дои:10.1128 / MCB.00338-09. ЧВК  2704743. PMID  19414593.
  75. ^ Fulcher LJ, Bozatzi P, Tachie-Menson T, Wu KZ, Cummins TD, Bufton JC, Pinkas DM, Dunbar K, Shrestha S, Wood NT, Weidlich S, Macartney TJ, Varghese J, Gourlay R, Campbell DG, Dingwell KS, Смит Дж. К., Буллок А. Н., Сапкота Г. П. (май 2018 г.). «Домен DUF1669 белков семейства FAM83 закрепляет изоформы казеинкиназы 1». Научная сигнализация. 11 (531): eaao2341. Дои:10.1126 / scisignal.aao2341. ЧВК  6025793. PMID  29789297.
  76. ^ а б Куга Т., Куме Х., Адачи Дж., Кавасаки Н., Симидзу М., Хосино И., Мацубара Х, Сайто Й, Накаяма Й, Томонага Т. (сентябрь 2016 г.). «Казеинкиназа 1 рекрутируется в ядерные спеклы с помощью FAM83H и SON». Научные отчеты. 6: 34472. Bibcode:2016НатСР ... 634472K. Дои:10.1038 / srep34472. ЧВК  5041083. PMID  27681590.
  77. ^ а б c d Ли К., Эчегарай Дж. П., Кагампанг FR, Лаудон А.С., Репперт С.М. (декабрь 2001 г.). «Посттрансляционные механизмы регулируют циркадные часы млекопитающих». Клетка. 107 (7): 855–67. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00610-9. PMID  11779462. S2CID  8988672.
  78. ^ Окамура Х., Гарсия-Родригес К., Мартинсон Х., Цинь Дж., Виршуп Д.М., Рао А. (май 2004 г.). «Консервативный док-мотив для связывания CK1 контролирует ядерную локализацию NFAT1». Молекулярная и клеточная биология. 24 (10): 4184–95. Дои:10.1128 / MCB.24.10.4184-4195.2004. ЧВК  400483. PMID  15121840.
  79. ^ Vielhaber E, Eide E, Rivers A, Gao ZH, Virshup DM (июль 2000 г.). «Ядерное проникновение циркадного регулятора mPER1 контролируется казеинкиназой I эпсилон млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология. 20 (13): 4888–99. Дои:10.1128 / MCB.20.13.4888-4899.2000. ЧВК  85940. PMID  10848614.
  80. ^ Ван С.К., Ху Й., Ян Дж., Смит К.Э., Ричардсон А.С., Ямакоши Ю., Ли Ю.Л., Сеймен Ф., Коруюджу М., Генчай К., Ли М., Чой М., Ким Дж.В., Ху Дж. К., Симмер Дж. П. (январь 2016 г.). «Нулевые мыши по Fam83h поддерживают неоморфный механизм человеческого ADHCAI». Молекулярная генетика и геномная медицина. 4 (1): 46–67. Дои:10,1002 / мг3,178. ЧВК  4707031. PMID  26788537.
  81. ^ Zyss D, Ebrahimi H, Gergely F (ноябрь 2011 г.). «Дельта казеинкиназы I контролирует позиционирование центросом во время активации Т-клеток». Журнал клеточной биологии. 195 (5): 781–97. Дои:10.1083 / jcb.201106025. ЧВК  3257584. PMID  22123863.
  82. ^ Wolff S, Stöter M, Giamas G, Piesche M, Henne-Bruns D, Banting G, Knippschild U (ноябрь 2006 г.). «Казеинкиназа 1 дельта (CK1δ) взаимодействует с SNARE-ассоциированным белковым снапином». Письма FEBS. 580 (27): 6477–84. Дои:10.1016 / j.febslet.2006.10.068. PMID  17101137. S2CID  83960913.
  83. ^ а б Wolff S, Xiao Z, Wittau M, Süssner N, Stöter M, Knippschild U (сентябрь 2005 г.). «Взаимодействие дельта казеинкиназы 1 (CK1δ) с легкой цепью LC2 белка 1A, связанного с микротрубочками (MAP1A)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1745 (2): 196–206. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2005.05.004. PMID  15961172.
  84. ^ Ченг Ю.Ф., Тонг М., Эдж А.С. (сентябрь 2016 г.). «Дестабилизация Atoh1 убиквитинлигазой E3 Huwe1 и казеинкиназой 1 имеет важное значение для нормального развития сенсорных клеток волос». Журнал биологической химии. 291 (40): 21096–21109. Дои:10.1074 / jbc.M116.722124. ЧВК  5076519. PMID  27542412.
  85. ^ Hämmerlein A, Weiske J, Huber O (март 2005 г.). «Вторая стадия, опосредованная протеинкиназой CK1, негативно регулирует передачу сигналов Wnt, нарушая комплекс лимфоцитарный фактор-1 / бета-катенин». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 62 (5): 606–18. Дои:10.1007 / s00018-005-4507-7. PMID  15747065. S2CID  29703683.
  86. ^ а б Aryal RP, Kwak PB, Tamayo AG, Gebert M, Chiu PL, Walz T, Weitz CJ (сентябрь 2017 г.). «Макромолекулярные сборки циркадных часов млекопитающих». Молекулярная клетка. 67 (5): 770–782.e6. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.07.017. ЧВК  5679067. PMID  28886335.
  87. ^ Виршуп Д.М., Эйде Э.Д., Форгер Д.Б., Гальего М., Харниш Э.В. (2007). «Обратимое фосфорилирование белков регулирует циркадные ритмы». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии. 72: 413–20. Дои:10.1101 / sqb.2007.72.048. PMID  18419299.
  88. ^ Де Лаццари Ф, Бисалья М, Зордан М.А., Сандрелли Ф. (декабрь 2018 г.). «Нарушения циркадного ритма при болезни Паркинсона от людей до мух и обратно». Международный журнал молекулярных наук. 19 (12): 3911. Дои:10.3390 / ijms19123911. ЧВК  6321023. PMID  30563246.
  89. ^ Феррелл Дж. М., Чан Дж. Й. (март 2015 г.). «Циркадные ритмы в метаболизме и заболеваниях печени». Acta Pharmaceutica Sinica. B. 5 (2): 113–22. Дои:10.1016 / j.apsb.2015.01.003. ЧВК  4629216. PMID  26579436.
  90. ^ Ленг Y, Musiek ES, Hu K, Cappuccio FP, Yaffe K (март 2019). «Связь между циркадными ритмами и нейродегенеративными заболеваниями». Ланцет. Неврология. 18 (3): 307–318. Дои:10.1016 / S1474-4422 (18) 30461-7. ЧВК  6426656. PMID  30784558.
  91. ^ Stenvers DJ, Scheer FA, Schrauwen P, la Fleur SE, Kalsbeek A (февраль 2019 г.). «Циркадные часы и инсулинорезистентность». Обзоры природы. Эндокринология. 15 (2): 75–89. Дои:10.1038 / с41574-018-0122-1. PMID  30531917.
  92. ^ Камачо Ф., Силио М., Го Й., Виршуп Д.М., Патель К., Хоркова О., Стайрен С., Морс Б., Яо З., Кеслер Г.А. (февраль 2001 г.). «Человеческая казеинкиназа Idelta фосфорилирование белков циркадных часов человека, период 1 и 2». Письма FEBS. 489 (2–3): 159–65. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 02434-0. PMID  11165242. S2CID  27273892.
  93. ^ Narasimamurthy R, Hunt SR, Lu Y, Fustin JM, Okamura H, Partch CL, Forger DB, Kim JK, Virshup DM (июнь 2018 г.). «Протеинкиназа CK1δ / ε активирует циркадный фосфопереключатель PER2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 115 (23): 5986–5991. Дои:10.1073 / pnas.1721076115. ЧВК  6003379. PMID  29784789.
  94. ^ а б Сюй Й., Падиат К.С., Шапиро Р.Э., Джонс С.Р., Ву С.К., Сайго Н., Сайго К., Птачек Л.Дж., Фу Ю.Х. (март 2005 г.). «Функциональные последствия мутации CKIdelta, вызывающей семейный синдром продвинутой фазы сна». Природа. 434 (7033): 640–4. Bibcode:2005Натура.434..640X. Дои:10.1038 / природа03453. PMID  15800623. S2CID  4416575.
  95. ^ Накадзима М., Коинума С., Сигэёси Ю. (август 2015 г.). «Снижение скорости перевода стабилизирует циркадный ритм и уменьшает величину фазового сдвига». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 464 (1): 354–9. Дои:10.1016 / j.bbrc.2015.06.158. PMID  26141234.
  96. ^ Исодзима Ю., Накадзима М, Укай Х, Фудзисима Х, Ямада Р., Масумото К. Х., Киучи Р., Исида М., Укай-Таденума М., Минами Ю., Кито Р., Накао К., Кишимото В., Ю Ш, Шимомура К., Такао Т, Такано А., Кодзима Т., Нагай К., Сакаки Ю., Такахаши Дж. С., Уэда Х. Р. (сентябрь 2009 г.). «CKIpsilon / дельта-зависимое фосфорилирование - это нечувствительный к температуре, определяющий период процесс в циркадных часах млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (37): 15744–9. Дои:10.1073 / pnas.0908733106. ЧВК  2736905. PMID  19805222.
  97. ^ Ли Х, Чен Р., Ли И, Ю С., Ли К. (декабрь 2009 г.). «Важнейшие роли CKIdelta и CKIepsilon в циркадных часах млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (50): 21359–64. Дои:10.1073 / pnas.0906651106. ЧВК  2795500. PMID  19948962.
  98. ^ Ли Дж. У., Хирота Т., Петерс Э. К., Гарсия М., Гонсалес Р., Чо Си Ю, Ву Х, Шульц П. Г., Кей С. А. (ноябрь 2011 г.). «Небольшая молекула модулирует циркадные ритмы посредством фосфорилирования белка периода». Angewandte Chemie. 50 (45): 10608–11. Дои:10.1002 / anie.201103915. ЧВК  3755734. PMID  21954091.
  99. ^ Миеда М., Окамото Х., Сакураи Т. (сентябрь 2016 г.). «Манипулирование клеточным циркадным периодом нейронов аргинина вазопрессина изменяет поведенческий циркадный период». Текущая биология. 26 (18): 2535–2542. Дои:10.1016 / j.cub.2016.07.022. PMID  27568590.
  100. ^ Хигасимото Ю., Сайто С., Тонг XH, Хонг А., Сакагути К., Аппелла Е., Андерсон К.В. (июль 2000 г.). «Человеческий p53 фосфорилируется по серинам 6 и 9 в ответ на агенты, вызывающие повреждение ДНК». Журнал биологической химии. 275 (30): 23199–203. Дои:10.1074 / jbc.M002674200. PMID  10930428.
  101. ^ Маклейн Нью-Джерси, Остер Б., Бундгаард Б., Фрейзер Дж. А., Бакнер С., Лазо П.А., Мик Д.В., Хёллсберг П., Хапп Т.Р. (октябрь 2008 г.). «Центральная роль CK1 в катализе фосфорилирования домена трансактивации p53 по серину 20 после вирусной инфекции HHV-6B». Журнал биологической химии. 283 (42): 28563–73. Дои:10.1074 / jbc.M804433200. ЧВК  2661408. PMID  18669630.
  102. ^ Brown KC (март 1991 г.). «Повышение производительности труда». Журнал AAOHN. 39 (3): 136–7. Дои:10.1177/216507999103900306. PMID  2001275.
  103. ^ Альшайх-Барток О., Хаупт С., Алкалай-Снир I, Сайто С., Аппелла Е, Хаупт Y (июнь 2008 г.). «PML усиливает регуляцию p53 с помощью CK1 в ответ на повреждение ДНК». Онкоген. 27 (26): 3653–61. Дои:10.1038 / sj.onc.1211036. PMID  18246126.
  104. ^ Dumaz N, Milne DM, Meek DW (декабрь 1999 г.). «Протеинкиназа СК1 представляет собой киназу р53-треонин 18, которая требует предварительного фосфорилирования серина 15». Письма FEBS. 463 (3): 312–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 01647-6. PMID  10606744. S2CID  27610985.
  105. ^ Блаттнер К., Хэй Т., Мик Д.В., Лейн Д.П. (сентябрь 2002 г.). «Гипофосфорилирование Mdm2 увеличивает стабильность p53». Молекулярная и клеточная биология. 22 (17): 6170–82. Дои:10.1128 / MCB.22.17.6170-6182.2002. ЧВК  134018. PMID  12167711.
  106. ^ Винтер М., Милн Д., Диас С., Куликов Р., Книппшильд Ю., Блаттнер С., Мик Д. (декабрь 2004 г.). «Протеинкиназа CK1delta фосфорилирует ключевые сайты в кислотном домене мышиного двухминутного белка клона 2 (MDM2), которые регулируют оборот p53». Биохимия. 43 (51): 16356–64. Дои:10.1021 / bi0489255. PMID  15610030.
  107. ^ Инузука Х, Фукусима Х, Шайк С., Вэй В. (ноябрь 2010 г.). «Новое понимание молекулярных механизмов, регулирующих убиквитинирование и разрушение Mdm2». Oncotarget. 1 (7): 685–90. Дои:10.18632 / oncotarget.202. ЧВК  3248122. PMID  21317463.
  108. ^ Инузука Х, Цзэн А, Гао Д., Чжай Б., Чжан Ц., Шайк С., Ван Л, Анг XL, Мок С, Инь Х, Стоммель Дж. М., Гиги С., Лахав Дж., Асара Дж., Сяо ZX, Кейлин В. Г., Харпер Дж. В. , Вэй В. (август 2010 г.). «Фосфорилирование казеинкиназой I способствует обмену онкобелка Mdm2 через SCF (бета-TRCP) убиквитинлигазу». Раковая клетка. 18 (2): 147–59. Дои:10.1016 / j.ccr.2010.06.015. ЧВК  2923652. PMID  20708156.
  109. ^ Ван З, Инузука Х, Чжун Дж, Фукусима Х, Ван Л., Лю П, Вэй В. (сентябрь 2012 г.). «Активация ATM, вызванная повреждением ДНК, способствует убиквитинизации и разрушению Mdm2, опосредованным β-TRCP». Oncotarget. 3 (9): 1026–35. Дои:10.18632 / oncotarget.640. ЧВК  3660052. PMID  22976441.
  110. ^ Калуси А., Милонис I, Политоу А.С., Чахами Г., Параскева Е., Симос Г. (сентябрь 2010 г.). «Казеинкиназа 1 регулирует индуцируемый гипоксией фактор HIF-1 человека». Журнал клеточной науки. 123 (Pt 17): 2976–86. Дои:10.1242 / jcs.068122. PMID  20699359.
  111. ^ Kourti M, Ikonomou G, Giakoumakis NN, Rapsomaniki MA, Landegren U, Siniossoglou S, Lygerou Z, Simos G, Mylonis I (июнь 2015 г.). «CK1δ сдерживает индукцию липина-1, образование липидных капель и пролиферацию клеток в условиях гипоксии, уменьшая образование комплекса HIF-1α / ARNT». Сотовая связь. 27 (6): 1129–40. Дои:10.1016 / j.cellsig.2015.02.017. ЧВК  4390155. PMID  25744540.
  112. ^ Грозав А.Г., Чикамори К., Кодзуки Т., Грабовски Д.Р., Буковски Р.М., Уиллард Б., Кинтер М., Андерсен А.Х., Ганапати Р., Ганапати М.К. (февраль 2009 г.). «Казеинкиназа I дельта / эпсилон фосфорилирует топоизомеразу IIальфа по серину-1106 и модулирует активность расщепления ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (2): 382–92. Дои:10.1093 / nar / gkn934. ЧВК  2632902. PMID  19043076.
  113. ^ Чен Х, Ма Х, Инузука Х, Дяо Дж, Лан Ф, Ши Й. Г., Вэй В., Ши И (март 2013 г.). «Повреждение ДНК регулирует стабильность UHRF1 с помощью лигазы SCF (β-TrCP) E3». Молекулярная и клеточная биология. 33 (6): 1139–48. Дои:10.1128 / MCB.01191-12. ЧВК  3592027. PMID  23297342.
  114. ^ а б Чан К.Ю., Алонсо-Нуньес М., Граллерт А., Танака К., Коннолли И., Смит Д.Л., Хаган И.М. (сентябрь 2017 г.). «Диалог между входом и выходом центросомного каркаса регулирует митотическое обязательство». Журнал клеточной биологии. 216 (9): 2795–2812. Дои:10.1083 / jcb.201702172. ЧВК  5584178. PMID  28774892.
  115. ^ а б Грир Й.Е., Гао Б., Ян Й., Нуссенцвейг А., Рубин Дж. С. (2017). «Недостаток казеинкиназы 1 дельта способствует геномной нестабильности - накоплению повреждений ДНК и подавлению регуляции контрольной киназы 1». PLOS ONE. 12 (1): e0170903. Bibcode:2017PLoSO..1270903G. Дои:10.1371 / journal.pone.0170903. ЧВК  5268481. PMID  28125685.
  116. ^ Джонсон А.Е., Чен Дж.С., Гулд К.Л. (октябрь 2013 г.). «CK1 необходим для митотической контрольной точки, которая задерживает цитокинез». Текущая биология. 23 (19): 1920–6. Дои:10.1016 / j.cub.2013.07.077. ЧВК  4078987. PMID  24055157.
  117. ^ а б Penas C, Govek EE, Fang Y, Ramachandran V, Daniel M, Wang W, Maloof ME, Rahaim RJ, Bibian M, Kawauchi D, Finkelstein D, Han JL, Long J, Li B, Robbins DJ, Malumbres M, Roussel MF , Руш В.Р., Хаттен М.Э., Аяд Н.Г. (апрель 2015 г.). «Казеинкиназа 1δ является субстратом APC / C (Cdh1), который регулирует нейрогенез гранулярных клеток мозжечка». Отчеты по ячейкам. 11 (2): 249–60. Дои:10.1016 / j.celrep.2015.03.016. ЧВК  4401652. PMID  25843713.
  118. ^ а б Пенас С., Рамачандран В., Симански С., Ли С., Маду Ф., Рахаим Р. Дж., Чаухан Р., Барнаби О., Шурер С., Ходдер П., Стин Дж., Руш В. Р., Аяд Н. Г. (июль 2014 г.). «Казеинкиназа 1δ-зависимая деградация белка Wee1». Журнал биологической химии. 289 (27): 18893–903. Дои:10.1074 / jbc.M114.547661. ЧВК  4081930. PMID  24817118.
  119. ^ а б Phadnis N, Cipak L, Polakova S, Hyppa RW, Cipakova I., Anrather D, Karvaiova L, Mechtler K, Smith GR, Gregan J (май 2015 г.). «Казеинкиназа 1 и фосфорилирование субъединицы Rec11 (SA3) когезина способствуют мейотической рекомбинации посредством образования линейных элементов». PLOS Genetics. 11 (5): e1005225. Дои:10.1371 / journal.pgen.1005225. ЧВК  4439085. PMID  25993311.
  120. ^ а б Сакуно Т., Ватанабэ Ю. (январь 2015 г.). «Фосфорилирование когезина Rec11 / SA3 казеинкиназой 1 способствует гомологичной рекомбинации путем сборки оси мейотической хромосомы». Клетка развития. 32 (2): 220–30. Дои:10.1016 / j.devcel.2014.11.033. PMID  25579976.
  121. ^ Беренд Л., Милн Д.М., Стётер М., Депперт В., Кэмпбелл Л.Э., Мик Д.В., Книппшильд Ю. (ноябрь 2000 г.). «IC261, специфический ингибитор протеинкиназ казеинкиназы 1-дельта и -псилон, запускает митотическую контрольную точку и вызывает p53-зависимые постмитотические эффекты». Онкоген. 19 (47): 5303–13. Дои:10.1038 / sj.onc.1203939. PMID  11103931.
  122. ^ Cheong JK, Nguyen TH, Wang H, Tan P, Voorhoeve PM, Lee SH, Virshup DM (июнь 2011 г.). «IC261 индуцирует остановку клеточного цикла и апоптоз раковых клеток человека посредством CK1δ / ɛ и Wnt / β-катенин-независимого ингибирования образования митотического веретена». Онкоген. 30 (22): 2558–69. Дои:10.1038 / onc.2010.627. ЧВК  3109269. PMID  21258417.
  123. ^ Benham-Pyle BW, Sim JY, Hart KC, Pruitt BL, Nelson WJ (октябрь 2016 г.). «Повышение уровня активности β-катенина / Wnt3A управляет прогрессированием клеточного цикла, вызванным механическим напряжением, через митоз». eLife. 5. Дои:10.7554 / eLife.19799. ЧВК  5104517. PMID  27782880.
  124. ^ Чжан Б., Батлер А.М., Ши Кью, Син С., Герман П.К. (сентябрь 2018 г.). «Для завершения мейоза необходима локализация протеинкиназы Hrr25 / казеинкиназы 1 в Р-теле». Молекулярная и клеточная биология. 38 (17). Дои:10.1128 / MCB.00678-17. ЧВК  6094056. PMID  29915153.
  125. ^ Чжан Б., Ши Кью, Вариа С.Н., Син С., Клетт Б.М., Кук Л.А., Герман П.К. (июль 2016 г.). «Зависимая от активности регуляция стабильности протеинкиназы путем локализации в Р-телах». Генетика. 203 (3): 1191–202. Дои:10.1534 / genetics.116.187419. ЧВК  4937477. PMID  27182950.
  126. ^ Аргуэлло-Миранда О, Загорий И., Менголи В., Рохас Дж., Йонак К., Оз Т., Граф П., Захария В. (январь 2017 г.). «Казеинкиназа 1 координирует расщепление когезина, гаметогенез и выход из фазы М в мейозе II». Клетка развития. 40 (1): 37–52. Дои:10.1016 / j.devcel.2016.11.021. PMID  28017619.
  127. ^ Исигуро Т., Танака К., Сакуно Т., Ватанабэ Ю. (май 2010 г.). «Шугошин-PP2A противодействует казеинкиназе-1-зависимому расщеплению Rec8 сепаразой». Природа клеточной биологии. 12 (5): 500–6. Дои:10.1038 / ncb2052. PMID  20383139. S2CID  9720078.
  128. ^ Катис В.Л., Липп Дж. Дж., Имре Р., Богданова А., Оказ Э., Хаберманн Б., Мехтлер К., Нэсмит К., Захария В. (март 2010 г.). «Фосфорилирование Rec8 казеинкиназой 1 и киназой Cdc7-Dbf4 регулирует расщепление когезина путем сепарации во время мейоза». Клетка развития. 18 (3): 397–409. Дои:10.1016 / j.devcel.2010.01.014. ЧВК  2994640. PMID  20230747.
  129. ^ Rumpf C, Cipak L, Dudas A, Benko Z, Pozgajova M, Riedel CG, Ammerer G, Mechtler K, Gregan J (июль 2010 г.). «Казеинкиназа 1 необходима для эффективного удаления Rec8 во время мейоза I.». Клеточный цикл. 9 (13): 2657–62. Дои:10.4161 / cc.9.13.12146. ЧВК  3083834. PMID  20581463.
  130. ^ а б Стётер М., Бамбергер А.М., Аслан Б., Курт М., Шпайдель Д., Лёнинг Т., Франк Х.Г., Кауфманн П., Лёлер Дж., Хенне-Брунс Д., Депперт В., Книппшильд U (декабрь 2005 г.). «Ингибирование дельта казеинкиназы I изменяет формирование митотического веретена и вызывает апоптоз в клетках трофобласта». Онкоген. 24 (54): 7964–75. Дои:10.1038 / sj.onc.1208941. PMID  16027726.
  131. ^ Броухард Дж., Райс Л. М. (июль 2018 г.). «Динамика микротрубочек: взаимодействие биохимии и механики». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 19 (7): 451–463. Дои:10.1038 / с41580-018-0009-у. ЧВК  6019280. PMID  29674711.
  132. ^ Вешалка Д.П., Байерс Х.Л., Рэй С., Люнг К.Ю., Сакстон М.Дж., Сирирам А., Рейнольдс СН, Уорд М.А., Андертон Б.Х. «Новые сайты фосфорилирования тау-белка в головном мозге Альцгеймера подтверждают роль казеинкиназы 1 в патогенезе болезни». Журнал биологической химии. 282 (32): 23645–54. Дои:10.1074 / jbc.M703269200. PMID  17562708.
  133. ^ Леон-Эспиноса Дж., Гарсия Э., Гарсия-Эскудеро V, Эрнандес Ф., Дефелипе Дж., Авила Дж. (Июль 2013 г.). «Изменение фосфорилирования тау у гибернирующих грызунов». Журнал неврологических исследований. 91 (7): 954–62. Дои:10.1002 / jnr.23220. HDL:10261/95658. PMID  23606524. S2CID  20563508.
  134. ^ а б Ли Г, Инь Х, Курет Дж. (Апрель 2004 г.). «Казеинкиназа 1 дельта фосфорилирует тау-белок и нарушает его связывание с микротрубочками». Журнал биологической химии. 279 (16): 15938–45. Дои:10.1074 / jbc.M314116200. PMID  14761950.
  135. ^ а б Амит С., Хатзубай А., Бирман Й., Андерсен Дж. С., Бен-Шушан Э., Манн М., Бен-Нерия Й., Алкалай I. (май 2002 г.). «Аксин-опосредованное CKI фосфорилирование бета-катенина по Ser 45: молекулярный переключатель пути Wnt». Гены и развитие. 16 (9): 1066–76. Дои:10.1101 / gad.230302. ЧВК  186245. PMID  12000790.
  136. ^ Гао Ж., Силинг Дж. М., Хилл V, Йочум А., Виршуп Д. М. (февраль 2002 г.). «Казеинкиназа I фосфорилирует и дестабилизирует комплекс деградации бета-катенина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (3): 1182–7. Bibcode:2002PNAS ... 99.1182G. Дои:10.1073 / pnas.032468199. ЧВК  122164. PMID  11818547.
  137. ^ Ха NC, Тонозука Т., Стамос Дж. Л., Чой Х. Дж., Вайс В. И. (август 2004 г.). «Механизм зависимого от фосфорилирования связывания APC с бета-катенином и его роль в деградации бета-катенина». Молекулярная клетка. 15 (4): 511–21. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.08.010. PMID  15327768.
  138. ^ Xing Y, Clements WK, Kimelman D, Xu W. (ноябрь 2003 г.). «Кристаллическая структура комплекса бета-катенин / аксин предполагает механизм разрушения комплекса бета-катенин». Гены и развитие. 17 (22): 2753–64. Дои:10.1101 / gad.1142603. ЧВК  280624. PMID  14600025.
  139. ^ Цзян К., Лю И, Фан Дж., Эпперли Дж., Гао Т., Цзян Дж., Цзя Дж. (Ноябрь 2014 г.). «Hedgehog-регулируемая атипичная PKC способствует фосфорилированию и активации Smoothened и Cubitus interruptus у дрозофилы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (45): E4842-50. Bibcode:2014PNAS..111E4842J. Дои:10.1073 / pnas.1417147111. ЧВК  4234617. PMID  25349414.
  140. ^ Ши Кью, Ли С., Ли С., Цзян А., Чен Ю., Цзян Дж. (Декабрь 2014 г.). «Hedgehog-индуцированное фосфорилирование CK1 поддерживает активность активатора Ci / Gli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (52): E5651-60. Bibcode:2014PNAS..111E5651S. Дои:10.1073 / pnas.1416652111. ЧВК  4284548. PMID  25512501.
  141. ^ Смелкинсон М.Г., Чжоу К., Кальдерон Д. (октябрь 2007 г.). «Регулирование связывания Ci-SCFSlimb, протеолиза Ci и активности пути хэджхог путем фосфорилирования Ci». Клетка развития. 13 (4): 481–95. Дои:10.1016 / j.devcel.2007.09.006. ЧВК  2063588. PMID  17925225.
  142. ^ Прайс М.А., Кальдерон Д. (март 2002 г.). «Протеолиз сигнального эффектора Hedgehog Cubitus interruptus требует фосфорилирования гликоген-синтазой-киназой 3 и казеин-киназой 1». Клетка. 108 (6): 823–35. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 00664-5. PMID  11955435. S2CID  7257576.
  143. ^ Чжао Б., Ли Л., Туманэн К., Ван С. Ю., Гуань К. Л. (январь 2010 г.). «Скоординированное фосфорилирование Lats и CK1 регулирует стабильность YAP через SCF (бета-TRCP)». Гены и развитие. 24 (1): 72–85. Дои:10.1101 / gad.1843810. ЧВК  2802193. PMID  20048001.
  144. ^ Azzolin L, Panciera T, Soligo S, Enzo E, Bicciato S, Dupont S, Bresolin S, Frasson C, Basso G, Guzzardo V, Fassina A, Cordenonsi M, Piccolo S (июль 2014 г.). «Включение YAP / TAZ в комплекс деструкции β-катенина управляет ответом Wnt». Клетка. 158 (1): 157–70. Дои:10.1016 / j.cell.2014.06.013. PMID  24976009.
  145. ^ Azzolin L, Zanconato F, Bresolin S, Forcato M, Basso G, Bicciato S, Cordenonsi M, Piccolo S (декабрь 2012 г.). «Роль TAZ как посредника передачи сигналов Wnt». Клетка. 151 (7): 1443–56. Дои:10.1016 / j.cell.2012.11.027. PMID  23245942.
  146. ^ а б Heallen T, Zhang M, Wang J, Bonilla-Claudio M, Klysik E, Johnson RL, Martin JF (апрель 2011 г.). «Путь Hippo подавляет передачу сигналов Wnt, чтобы ограничить пролиферацию кардиомиоцитов и размер сердца». Наука. 332 (6028): 458–61. Bibcode:2011Sci ... 332..458H. Дои:10.1126 / science.1199010. ЧВК  3133743. PMID  21512031.
  147. ^ а б c Имаджо М., Миятаке К., Иимура А., Миямото А., Нисида Е. (март 2012 г.). «Молекулярный механизм, который связывает передачу сигналов Hippo с ингибированием передачи сигналов Wnt / β-катенина». Журнал EMBO. 31 (5): 1109–22. Дои:10.1038 / emboj.2011.487. ЧВК  3297994. PMID  22234184.
  148. ^ Консаваге В.М., Йочум Г.С. (февраль 2013 г.). «Пересечение сигнальных путей Hippo / YAP и Wnt / β-catenin». Acta Biochimica et Biophysica Sinica. 45 (2): 71–9. Дои:10.1093 / abbs / gms084. PMID  23027379.
  149. ^ Пак Х.В., Ким Ю.С., Ю Б., Моройши Т., Мо Дж. С., Плуф С. В., Мэн З., Лин К. К., Ю. Ф. К., Александр С. М., Ван Си, Гуань К. Л. (август 2015 г.). «Альтернативная сигнализация Wnt активирует YAP / TAZ». Клетка. 162 (4): 780–94. Дои:10.1016 / j.cell.2015.07.013. ЧВК  4538707. PMID  26276632.
  150. ^ Розенблух Дж., Найджаван Д., Кокс А.Г., Ли Икс, Нил Дж. Т., Шафер Э. Дж., Зак Т. И., Ван Х, Черняк А., Шинцель А. С., Шао Д. Д., Шумахер С. Е., Вейр Б. А., Васкес Ф., Коули Г. С., Рут Д. Е., Месиров Дж. П. , Бероухим Р., Куо С.Дж., Гесслинг В., Хан В.К. (декабрь 2012 г.). «Рак, управляемый β-катенином, требует транскрипционного комплекса YAP1 для выживания и туморогенеза». Клетка. 151 (7): 1457–73. Дои:10.1016 / j.cell.2012.11.026. ЧВК  3530160. PMID  23245941.
  151. ^ а б Варелас X, Миллер Б.В., Сопко Р., Сонг С., Грегорьев А., Феллуз Ф.А., Сакума Р., Поусон Т., Ханзикер В., Макнил Х., Врана Д. Л., Аттисано Л. (апрель 2010 г.). «Путь Hippo регулирует передачу сигналов Wnt / бета-катенин». Клетка развития. 18 (4): 579–91. Дои:10.1016 / j.devcel.2010.03.007. PMID  20412773.
  152. ^ Ван Х, Хуай Г, Ван Х, Лю И, Ци П, Ши В, Пэн Дж, Ян Х, Дэн С., Ван И (март 2018 г.). «Взаимная регуляция сигнальных путей Hippo / Wnt / LPA / TGF ‑ β и их роль в глаукоме (Обзор)». Международный журнал молекулярной медицины. 41 (3): 1201–1212. Дои:10.3892 / ijmm.2017.3352. ЧВК  5819904. PMID  29286147.
  153. ^ Феррайуоло М., Вердучи Л., Бландино Г., Страно С. (май 2017 г.). «Мутантный белок p53 и трансдукторы Hippo YAP и TAZ: критический онкогенный узел при раке человека». Международный журнал молекулярных наук. 18 (5): 961. Дои:10.3390 / ijms18050961. ЧВК  5454874. PMID  28467351.
  154. ^ Furth N, Aylon Y, Oren M (январь 2018 г.). «p53 оттенки бегемота». Гибель клеток и дифференциация. 25 (1): 81–92. Дои:10.1038 / cdd.2017.163. ЧВК  5729527. PMID  28984872.
  155. ^ Brockschmidt C, Hirner H, Huber N, Eismann T., Hillenbrand A, Giamas G, Radunsky B, Ammerpohl O, Bohm B, Henne-Bruns D, Kalthoff H, Leithäuser F, Trauzold A, Knippschild U (июнь 2008 г.). «Антиапоптотические и стимулирующие рост функции CK1 дельта и эпсилон в протоковой аденокарциноме поджелудочной железы ингибируются IC261 in vitro и in vivo». Кишечник. 57 (6): 799–806. Дои:10.1136 / gut.2007.123695. PMID  18203806. S2CID  5505400.
  156. ^ Марицен Т., Лёлер Дж, Депперт В., Книппшильд Ю. (июль 2003 г.). «Дельта казеинкиназы I (CKIdelta) участвует в физиологии лимфоцитов». Европейский журнал клеточной биологии. 82 (7): 369–78. Дои:10.1078/0171-9335-00323. PMID  12924632.
  157. ^ а б Шиттек Б., Зиннберг Т. (октябрь 2014 г.). «Биологические функции изоформ казеинкиназы 1 и предполагаемая роль в онкогенезе». Молекулярный рак. 13: 231. Дои:10.1186/1476-4598-13-231. ЧВК  4201705. PMID  25306547.
  158. ^ Винклер Б.С., Олтмер Ф., Рихтер Дж., Бишоф Дж., Сюй П., Бёрстер Т., Лейтойзер Ф., Книппшильд Ю. (2015). «CK1δ при лимфоме: анализ экспрессии генов и мутаций и проверка активности киназы CK1δ для терапевтического применения». Границы клеточной биологии и биологии развития. 3: 9. Дои:10.3389 / fcell.2015.00009. ЧВК  4335261. PMID  25750912.
  159. ^ Рихтер Дж., Уллах К., Сюй П., Альшер В., Блатц А., Пайфер С., Халекотте Дж., Лебан Дж., Витт Д., Хольцманн К., Бакулев В., Пинна Л. А., Хенне-Брунс Д., Хилленбранд А., Корнманн М., Лейтойзер Ф, Бишоф Дж., Книппшильд У. (июнь 2015 г.). «Влияние измененных уровней экспрессии и активности CK1δ и ɛ на рост опухоли и выживаемость пациентов с колоректальным раком». Международный журнал рака. 136 (12): 2799–810. Дои:10.1002 / ijc.29346. HDL:10995/73239. PMID  25404202. S2CID  5319190.
  160. ^ Tsai IC, Woolf M, Neklason DW, Branford WW, Yost HJ, Burt RW, Virshup DM (март 2007 г.). «Связанная с заболеванием дельта-мутация казеинкиназы I может способствовать образованию аденоматозных полипов через независимый от Wnt / бета-катенин механизм». Международный журнал рака. 120 (5): 1005–12. Дои:10.1002 / ijc.22368. PMID  17131344. S2CID  84211197.
  161. ^ Эбисава Т. (февраль 2007 г.). «Циркадные ритмы в ЦНС и расстройства периферических часов: нарушения сна и гены часов». Журнал фармакологических наук. 103 (2): 150–4. Дои:10.1254 / jphs.FMJ06003X5. PMID  17299246.
  162. ^ Ясодзима К., Курет Дж., ДеМаджио А.Дж., МакГир Э., МакГир П.Л. (май 2000 г.). «Дельта-мРНК казеинкиназы 1 активируется в мозге при болезни Альцгеймера». Исследование мозга. 865 (1): 116–20. Дои:10.1016 / S0006-8993 (00) 02200-9. PMID  10814741. S2CID  10290619.
  163. ^ Schwab C, DeMaggio AJ, Ghoshal N, Binder LI, Kuret J, McGeer PL (1999). «Дельта казеинкиназы 1 связана с патологическим накоплением тау-белка при нескольких нейродегенеративных заболеваниях». Нейробиология старения. 21 (4): 503–10. Дои:10.1016 / S0197-4580 (00) 00110-X. PMID  10924763. S2CID  21514992.
  164. ^ Thal DR, Del Tredici K, Ludolph AC, Hoozemans JJ, Rozemuller AJ, Braak H, Knippschild U (ноябрь 2011 г.). «Этапы грануловакуолярной дегенерации: их связь с болезнью Альцгеймера и хронической стрессовой реакцией». Acta Neuropathologica. 122 (5): 577–89. Дои:10.1007 / s00401-011-0871-6. HDL:1871/34648. PMID  21935637. S2CID  11907559.
  165. ^ Каметани Ф., Нонака Т., Судзуки Т., Араи Т., Дохмаэ Н., Акияма Х., Хасегава М. (май 2009 г.). «Идентификация сайтов фосфорилирования казеинкиназы-1 на TDP-43». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 382 (2): 405–9. Дои:10.1016 / j.bbrc.2009.03.038. PMID  19285963.
  166. ^ Алькесар С., Саладо И.Г., де ла Энкарнасьон А., Перес Д.И., Морено Ф., Хиль С., де Мунайн А.Л., Мартинес А., Мартин-Рекеро Á (апрель 2016 г.). «Нацеливание на фосфорилирование TDP-43 ингибиторами казеинкиназы-1δ: новая стратегия лечения лобно-височной деменции». Молекулярная нейродегенерация. 11 (1): 36. Дои:10.1186 / s13024-016-0102-7. ЧВК  4852436. PMID  27138926.
  167. ^ Костен Дж., Бинолфи А., Стювер М., Верзини С., Тейе FX, Бекей Б., ван Россум М., Селенко П. (декабрь 2014 г.). «Эффективная модификация серина 129 альфа-синуклеина протеинкиназой СК1 требует фосфорилирования тирозина 125 в качестве первичного события». ACS Chemical Neuroscience. 5 (12): 1203–8. Дои:10.1021 / cn5002254. PMID  25320964.
  168. ^ Шанваре Н.П., Хатчинсон Дж.А., Ким С.Х., Жан Л., Боулер М.Дж., Тиббетс Р.С. (апрель 2011 г.). «Казеинкиназа 1-зависимое фосфорилирование остатков, связанных с синдромом продвинутой фазы сна, контролирует стабильность PERIOD 2». Журнал биологической химии. 286 (14): 12766–74. Дои:10.1074 / jbc.M111.224014. ЧВК  3069476. PMID  21324900.
  169. ^ Каннингем П.С., Ахерн С.А., Смит Л.С., да Силва Сантос К.С., Ставка ТТ, Бехтольд Д.А. (июль 2016 г.). «Нацеливание на циркадные часы с помощью CK1δ / ε для улучшения гомеостаза глюкозы при ожирении». Научные отчеты. 6: 29983. Bibcode:2016НатСР ... 629983C. Дои:10.1038 / srep29983. ЧВК  4954991. PMID  27439882.
  170. ^ Ли С., Чен XW, Ю Л., Салтиэль А.Р., Лин Дж. Д. (декабрь 2011 г.). «Циркадная регуляция метаболизма посредством перекрестного взаимодействия между казеинкиназой 1δ и транскрипционным коактиватором PGC-1α». Молекулярная эндокринология. 25 (12): 2084–93. Дои:10.1210 / me.2011-1227. ЧВК  3231836. PMID  22052997.
  171. ^ Сюй П., Фишер-Посовски П., Бишоф Дж., Радермахер П., Вабич М., Хенне-Брунс Д., Вольф А.М., Хилленбранд А., Книппшильд Ю. (май 2015 г.). «Уровни экспрессии генов изоформ казеинкиназы 1 (CK1) коррелируют с уровнями адипонектина в жировой ткани пациентов с болезненным ожирением, а сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное CK1, влияет на мультимеризацию адипонектина». Молекулярная и клеточная эндокринология. 406: 87–101. Дои:10.1016 / j.mce.2015.02.010. PMID  25724478. S2CID  23963657.
  172. ^ Дорин-Семблат Д., Демарта-Гаци С., Хамелин Р., Арман Ф., Карвалью Т. Г., Мониатте М., Дериг С. (2015). "Эритроциты, инфицированные малярийными паразитами, секретируют PfCK1, плазмодиевый гомолог плейотропной протеинкиназы казеинкиназы 1". PLOS ONE. 10 (12): e0139591. Bibcode:2015PLoSO..1039591D. Дои:10.1371 / journal.pone.0139591. ЧВК  4668060. PMID  26629826.
  173. ^ Цзян С., Чжан М., Сунь Дж., Ян X (май 2018 г.). «Казеинкиназа 1α: биологические механизмы и тераностический потенциал». Сотовая связь и сигнализация. 16 (1): 23. Дои:10.1186 / s12964-018-0236-z. ЧВК  5968562. PMID  29793495.
  174. ^ Sacerdoti-Sierra N, Jaffe CL (декабрь 1997 г.). «Высвобождение эктопротеинкиназ простейшим паразитом Leishmania major». Журнал биологической химии. 272 (49): 30760–5. Дои:10.1074 / jbc.272.49.30760. PMID  9388215.
  175. ^ Сильверман Дж. М., Клос Дж., Де'Оливейра С. К., Ширвани О, Фанг Й., Ван С., Фостер Л. Дж., Райнер Н. Э. (март 2010 г.). «Путь секреции на основе экзосом отвечает за экспорт белка из Leishmania и связь с макрофагами». Журнал клеточной науки. 123 (Pt 6): 842–52. Дои:10.1242 / jcs.056465. PMID  20159964.
  176. ^ а б Сильверман Дж. М., Клос Дж., Хоракова Е., Ван А. Ю., Висгигл М., Келли И., Линн М. А., Макмастер В. Р., Фостер Л. Дж., Левингс М. К., Райнер Н. Э. (ноябрь 2010 г.). «Экзосомы Leishmania модулируют врожденные и адаптивные иммунные ответы посредством воздействия на моноциты и дендритные клетки». Журнал иммунологии. 185 (9): 5011–22. Дои:10.4049 / jimmunol.1000541. PMID  20881185.
  177. ^ Лю Дж., Карвалью Л.П., Бхаттачарья С., Карбоне С.Дж., Кумар К.Г., Леу Н.А., Яу П.М., Дональд Р.Г., Вайс М.Дж., Бейкер Д.П., Маклафлин К.Дж., Скотт П., Фукс С.И. «Казеинкиназа 1альфа млекопитающих и ее лейшманиальный ортолог регулируют стабильность IFNAR1 и передачу сигналов интерферона I типа». Молекулярная и клеточная биология. 29 (24): 6401–12. Дои:10.1128 / MCB.00478-09. ЧВК  2786868. PMID  19805514.
  178. ^ а б Rachidi N, Taly JF, Durieu E, Leclercq O, Aulner N, Prina E, Pescher P, Notredame C, Meijer L, Späth GF (2014). «Фармакологическая оценка определяет казеинкиназу 1 Leishmania donovani в качестве лекарственной мишени и выявляет важные функции в жизнеспособности паразитов и внутриклеточной инфекции». Противомикробные препараты и химиотерапия. 58 (3): 1501–15. Дои:10.1128 / AAC.02022-13. ЧВК  3957854. PMID  24366737.
  179. ^ Барик С., Тейлор Р. Э., Чакрабарти Д. (октябрь 1997 г.). «Идентификация, клонирование и мутационный анализ кДНК казеинкиназы 1 малярийного паразита Plasmodium falciparum. Специфическая стадия экспрессии гена». Журнал биологической химии. 272 (42): 26132–8. Дои:10.1074 / jbc.272.42.26132. PMID  9334178.
  180. ^ Соляков Л., Халберт Дж., Алам М.М., Семблат Дж. П., Дорин-Семблат Д., Райнингер Л., Боттрилл А. Р., Мистри С., Абди А., Феннелл С., Холланд З., Демарта С., Баузе И., Сикард А., Нивес М. П., Эшенлауэр С., Лама Т., Томас Д.К., Шарма П., Агарвал С., Керн С., Прадель Дж., Грасиотти М., Тобин А.Б., Дериг С. (ноябрь 2011 г.). «Глобальный киномический и фосфопротеомный анализ малярийного паразита человека Plasmodium falciparum». Nature Communications. 2: 565. Bibcode:2011НатКо ... 2..565S. Дои:10.1038 / ncomms1558. PMID  22127061.
  181. ^ Мартель Д., Бенеке Т., Глуенц Э, Шпет Г.Ф., Рашиди Н. (2017). «Leishmania donovani с использованием инструментария CRISPR Cas9». BioMed Research International. 2017: 4635605. Дои:10.1155/2017/4635605. ЧВК  5733176. PMID  29333442.
  182. ^ Hombach-Barrigah A, Bartsch K, Smirlis D, Rosenqvist H, MacDonald A, Dingli F, Loew D, Späth GF, Rachidi N, Wiese M, Clos J (март 2019 г.). «Leishmania donovani, 90 кДа, белок теплового шока - влияние фосфозитов на приспособленность паразитов, инфекционность и сродство к казеин киназе». Научные отчеты. 9 (1): 5074. Bibcode:2019НатСР ... 9.5074H. Дои:10.1038 / s41598-019-41640-0. ЧВК  6434042. PMID  30911045.
  183. ^ Аллокко Дж. Дж., Дональд Р., Чжун Т., Ли А., Тан Ю.С., Хендриксон Р.С., Либератор П., Наре Б. (октябрь 2006 г.). «Ингибиторы казеинкиназы 1 блокируют рост крупных промастигот Leishmania in vitro». Международный журнал паразитологии. 36 (12): 1249–59. Дои:10.1016 / j.ijpara.2006.06.013. PMID  16890941.
  184. ^ Дурье Э, Прина Э, Леклерк О., Умата Н., Габорио-Колар Н., Вугогианнопулу К., Олнер Н., Дефонтен А., Но Дж. Х., Рушо С., Скалцунис А. Л., Галонс Н., Спет Г. Ф., Мейер Л., Рашиди Н. (май 2016 г.) . «От скрининга лекарств к целевой деконволюции: конвейер по открытию целевых лекарств с использованием изоформы 2 казеиновой киназы Leishmania 1 для идентификации соединений с антилейшманиальной активностью». Противомикробные препараты и химиотерапия. 60 (5): 2822–33. Дои:10.1128 / AAC.00021-16. ЧВК  4862455. PMID  26902771.
  185. ^ Marhadour S, Marchand P, Pagniez F, Bazin MA, Picot C, Lozach O, Ruchaud S, Antoine M, Meijer L, Rachidi N, Le Pape P (декабрь 2012 г.). «Синтез и биологическая оценка 2,3-диарилимидазо [1,2-a] пиридинов как антилейшманиальных агентов». Европейский журнал медицинской химии. 58: 543–56. Дои:10.1016 / j.ejmech.2012.10.048. PMID  23164660.
  186. ^ Бадура Л., Суонсон Т., Адамович В., Адамс Дж., Чианфрогна Дж., Фишер К., Холланд Дж., Клейман Р., Нельсон Ф., Рейнольдс Л., Сен-Жермен К., Шеффер Е., Тейт Б., Спроус Дж. (Август 2007 г.). «Ингибитор казеинкиназы I эпсилон вызывает задержки фазы в циркадных ритмах в условиях свободного движения и увлечения». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 322 (2): 730–8. Дои:10.1124 / jpet.107.122846. PMID  17502429. S2CID  85875627.
  187. ^ Kennaway DJ, Varcoe TJ, Voultsios A, Salkeld MD, Rattanatray L, Boden MJ (январь 2015 г.). «Острое ингибирование казеинкиназы 1δ / ε быстро задерживает ритмы периферических часов». Молекулярная и клеточная биохимия. 398 (1–2): 195–206. Дои:10.1007 / s11010-014-2219-8. HDL:2440/90207. PMID  25245819. S2CID  8227480.
  188. ^ Менг QJ, Maywood ES, Bechtold DA, Lu WQ, Li J, Gibbs JE, Dupré SM, Chesham JE, Rajamohan F, Knafels J, Sneed B, Zawadzke LE, Ohren JF, Walton KM, Wager TT, Hastings MH, Loudon AS (Август 2010 г.). «Сдерживание нарушенного циркадного поведения посредством ингибирования ферментов казеинкиназы 1 (CK1)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (34): 15240–5. Bibcode:2010ПНАС..10715240М. Дои:10.1073 / pnas.1005101107. ЧВК  2930590. PMID  20696890.
  189. ^ Смаджа Сторц С., Товин А., Мрачек П., Алон С., Фоулкс Н. С., Готилф Ю. (2013). «Активность казеинкиназы 1δ: ключевой элемент в системе циркадного ритма рыбок данио». PLOS ONE. 8 (1): e54189. Bibcode:2013PLoSO ... 854189S. Дои:10.1371 / journal.pone.0054189. ЧВК  3549995. PMID  23349822.
  190. ^ Спроус Дж., Рейнольдс Л., Суонсон Т.А., Энгвал М. (июль 2009 г.). «Ингибирование казеинкиназы I epsilon / delta вызывает фазовые сдвиги в циркадных ритмах обезьян Cynomolgus». Психофармакология. 204 (4): 735–42. Дои:10.1007 / s00213-009-1503-х. PMID  19277609. S2CID  9593183.
  191. ^ Уолтон К.М., Фишер К., Рубицки Д., Маркони М., Менг К.Дж., Сладек М., Адамс Дж., Басс М., Чандрасекаран Р., Батлер Т., Гриффор М., Раджамохан Ф., Серпа М., Чен И., Клэффи М., Гастингс М., Лаудон А. , Maywood E, Ohren J, Doran A, Wager TT (август 2009 г.). «Селективное ингибирование казеинкиназы 1-эпсилон минимально изменяет период циркадных часов». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 330 (2): 430–9. Дои:10.1124 / jpet.109.151415. PMID  19458106. S2CID  26565986.
  192. ^ Ли Д., Эррера С., Бубула Н., Никитина Е., Палмер А.А., Ханк Д.А., Ловет Дж. А., Везина П. (июль 2011 г.). «Казеинкиназа 1 обеспечивает движение, вызванное амфетамином прилежащего ядра, за счет регулирования фосфорилирования рецептора AMPA». Журнал нейрохимии. 118 (2): 237–47. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2011.07308.x. ЧВК  3129449. PMID  21564097.
  193. ^ Bryant CD, Parker CC, Zhou L, Olker C, Chandrasekaran RY, Wager TT, Bolivar VJ, Loudon AS, Vitaterna MH, Turek FW, Palmer AA (март 2012 г.). «Csnk1e - генетический регулятор чувствительности к психостимуляторам и опиоидам». Нейропсихофармакология. 37 (4): 1026–35. Дои:10.1038 / npp.2011.287. ЧВК  3280656. PMID  22089318.
  194. ^ Кинан С.Р., Лангенбах С.Ю., Джатива Ф., Харрис Т., Ли М., Чен Кью, Ся Й, Гао Б., Шулига М.Дж., Джаффар Дж., Проданович Д., Ту И, Берхан А., Ли П.В., Вестолл Г.П., Стюарт А.Г. (2018) . «Ингибитор казеинкиназы 1δ / ε, PF670462 ослабляет фиброгенные эффекты трансформирующего фактора роста-β при фиброзе легких». Границы фармакологии. 9: 738. Дои:10.3389 / fphar.2018.00738. ЧВК  6048361. PMID  30042678.
  195. ^ Хирамото К., Ямате И, Касахара Э, Сато Э. Ф. (2018). «Ингибитор казеинкиназы 1ε / δ (PF670462) предотвращает ухудшение язвенного колита, вызванного декстран-сульфатом натрия, вызванного УФ-облучением глаз». Международный журнал биологических наук. 14 (9): 992–999. Дои:10.7150 / ijbs.24558. ЧВК  6036737. PMID  29989105.
  196. ^ Саладо И.Г., Редондо М., Белло М.Л., Перес С., Лячко Н.Ф., Кремер Б.К., Мигель Л., Лекуртуа М., Жиль С., Мартинес А., Перес Д.И. (март 2014 г.). «Ингибиторы протеинкиназы СК-1 как новые потенциальные препараты для лечения бокового амиотрофического склероза». Журнал медицинской химии. 57 (6): 2755–72. Дои:10.1021 / jm500065f. ЧВК  3969104. PMID  24592867.
  197. ^ Бишоф Дж., Лебан Дж., Зая М., Гротей А., Радунский Б., Othersen O, Штробл С., Витт Д., Книппшильд Ю. (октябрь 2012 г.). «Производные 2-бензамидо-N- (1H-бензо [d] имидазол-2-ил) тиазол-4-карбоксамида как сильные ингибиторы CK1δ / ε». Аминокислоты. 43 (4): 1577–91. Дои:10.1007 / s00726-012-1234-х. ЧВК  3448056. PMID  22331384.
  198. ^ Гарсиа-Рейес Б., Витт Л., Янсен Б., Карасу Е., Геринг Т., Лебан Д., Хенне-Брунс Д., Пихло С., Брунштейн Е., Бауманн Ю., Весселер Ф., Ратмер Б., Шаде Д., Пайфер С., Книппшильд Ю. 2018). «Открытие ингибитора продукции Wnt 2 (IWP-2) и родственных соединений в качестве селективных АТФ-конкурентных ингибиторов казеинкиназы 1 (CK1) δ / ε». Журнал медицинской химии. 61 (9): 4087–4102. Дои:10.1021 / acs.jmedchem.8b00095. PMID  29630366.
  199. ^ Гао М., Ван М., Чжэн QH (июль 2018 г.). «Синтез ингибиторов СК1, меченных углеродом-11, в качестве новых потенциальных радиоактивных индикаторов ПЭТ для визуализации болезни Альцгеймера». Письма по биоорганической и медицинской химии. 28 (13): 2234–2238. Дои:10.1016 / j.bmcl.2018.05.053. HDL:1805/16520. PMID  29859907.
  200. ^ а б Dolde C, Bischof J, Grüter S, Montada A, Halekotte J, Peifer C., Kalbacher H, Baumann U, Knippschild U, Suter B (январь 2018 г.). «Биосенсор CK1 FRET показывает, что DDX3X является важным активатором CK1ε». Журнал клеточной науки. 131 (1): jcs207316. Дои:10.1242 / jcs.207316. ЧВК  5818060. PMID  29222110.
  201. ^ а б Harnoš J, Ryneš J, Víšková P, Foldynová-Trantírková S, Bajard-Ešner L, Trantírek L, Bryja V (октябрь 2018 г.). «Анализ границ связывания человеческого каркасного белка AXIN1 с помощью пептидных микрочипов». Журнал биологической химии. 293 (42): 16337–16347. Дои:10.1074 / jbc.RA118.005127. ЧВК  6200943. PMID  30166345.
  202. ^ а б Krüger M, Kalbacher H, Kastritis PL, Bischof J, Barth H, Henne-Bruns D, Vorgias C, Sarno S, Pinna LA, Knippschild U (июнь 2016). «Новые потенциальные пептидные терапевтические средства, нарушающие взаимодействие CK1δ / α-тубулина». Письма о раке. 375 (2): 375–383. Дои:10.1016 / j.canlet.2016.03.021. PMID  26996302.

внешняя ссылка

  • Человек CSNK1D расположение генома и CSNK1D страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P48730 (Дельта изоформы казеин киназы I человека) на PDBe-KB.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q9DC28 (Дельта изоформы казеин киназы I мыши) на PDBe-KB.